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1 kit (10 viales)
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▎ Estructura de sermorelina
Fuente: PubChem |
Secuencia: YADAXFXNSYRKVLGQLSARKLLQDXMSR Fórmula molecular: C 149H 246N 44O 42S Peso molecular: 3357,9 g/mol Número CAS: 86168-78-7 CID de PubChem: 16129620 Sinónimos: Sermorelin (INN);CHEBI: 9118 |
▎ Investigación sobre sermorelina
Fondo molecular
Sermorelin (GHRH 1–29-NH₂) es un péptido sintético de 29 aminoácidos correspondiente a la secuencia N-terminal 1–29 de la hormona liberadora de la hormona del crecimiento humana, con un extremo C amidado. PubChem enumera Sermorelin bajo CID 16132413, con la fórmula molecular C149H246N44O42S y un peso molecular de aproximadamente 3357,9 g/mol.
Progreso de la investigación
Halmos et al. Revisaron los mecanismos de señalización del receptor de la hormona liberadora de la hormona del crecimiento (GHRH-R), incluido el receptor pituitario y las variantes de empalme del receptor reportadas en tejidos extrapituitarios. Los autores describieron GHRH-R como un receptor acoplado a proteína G cuya activación se asocia principalmente con la señalización de adenilato ciclasa-AMPc, mientras que se han informado vías de señalización adicionales en diferentes contextos celulares. Debido a que este trabajo aborda de manera amplia la GHRH y la señalización análoga de GHRH, los hallazgos brindan un contexto a nivel de receptor para Sermorelin en lugar de una evaluación experimental directa de un material de investigación específico de Sermorelin.[2,3]
Fig1. Descripción esquemática de los compuestos del eje GH-IGF-1 y las vías de los receptores presentados en la revisión citada.[1]
La figura fuente resume los objetivos de los receptores y las vías de señalización analizadas para los análogos de GHRH, los péptidos liberadores de hormona del crecimiento, los compuestos relacionados con la GH y los compuestos relacionados con el IGF-1. Las flechas y las etiquetas de las vías reflejan la presentación esquemática de los autores y deben interpretarse dentro del contexto de la revisión citada.[1]
González-López et al. sintetizó varios péptidos cortos, incluidos fragmentos derivados de Sermorelin (1–11), (13–20) y (22–29), y examinó su comportamiento después de la exposición a sangre humana, tripsina y quimotripsina. Los productos se analizaron mediante HPLC-DAD para comparar los perfiles de estabilidad enzimática y de unión a proteínas. Los autores informaron que GHRP-4, GHRP-6 y el fragmento de Sermorelin (22-29) permanecieron estables en las condiciones enzimáticas y de sangre analizadas y podrían considerarse estándares internos internos para el trabajo analítico. Estos experimentos evaluaron fragmentos de Sermorelin en lugar de Sermorelin intacto de 29 aminoácidos.[4]
Fig2. Perfiles cromatográficos de fragmentos de péptidos derivados de Sermorelin en el estudio de estabilidad citado.[4]
(a) Sermorelina (1-11); (b) Sermorelina (13-20); y (c) Sermorelin (22–29) después de la exposición a tripsina (izquierda) y quimotripsina (derecha) en los momentos informados en la publicación original.[4]
Otín et al. desarrolló un método de electroforesis capilar utilizando dimetil-β-ciclodextrina como selector quiral para la separación de análogos de GHRH, incluidos Sermorelin y CJC-1293. Los investigadores también evaluaron enfoques de preconcentración electrocinética e informaron que el apilamiento de muestras de gran volumen con cambio de polaridad produjo una mayor mejora de la señal que el método de barrido en las condiciones probadas. Tras la optimización, el método separó los análogos de GHRH con límites de detección entre 75 y 200 ng/ml y se aplicó a muestras de orina desaladas.[5]
Fig3. Efecto de la concentración de ciclodextrina en la resolución entre Sermorelin y CJC-1293 en el estudio de electroforesis capilar citado. Las condiciones incluyeron un capilar de sílice fundida de 60 cm × 50 μm de diámetro interno (longitud efectiva de 50 cm), fosfato de litio 100 mM a pH 3,5, detección de 200 nm, 30 kV y 25 °C. Las condiciones completas de muestra y separación se informan en la publicación original.[5]
Fig4. Flujo de trabajo esquemático simplificado para muestreadores inteligentes (arriba) y manchas de suero seco (abajo) [6] .
La principal diferencia es que en el flujo de trabajo del muestreador inteligente (arriba) la unión selectiva de los analitos objetivo a los anticuerpos inmovilizados en el papel de muestra permite un paso de lavado antes de la elución del papel.
Limitaciones de la investigación
Los estudios resumidos anteriormente abordan la señalización de receptores y la caracterización analítica en lugar del desempeño clínico de un material de investigación de laboratorio. En particular, el estudio de estabilidad enzimática de González-López et al. evaluó fragmentos cortos derivados de Sermorelin en lugar de Sermorelin intacto, por lo que sus hallazgos no deben usarse para asignar una vida media sérica, biodisponibilidad sistémica o tasa de degradación al péptido completo de 29 aminoácidos.[4]
Los resultados analíticos también dependen de la forma química exacta que se mide. PubChem distingue Sermorelin del acetato de Sermorelin, y los estudios analíticos pueden utilizar diferentes matrices, procedimientos de preparación de muestras o materiales de referencia.[4-7] Por lo tanto, las comparaciones entre publicaciones deben permanecer vinculadas a la forma molecular específica y las condiciones analíticas descritas por cada fuente.
COCER Peptides presenta Sermorelin únicamente para investigación de laboratorio y uso analítico. No está destinado para uso humano o veterinario. La investigación descrita anteriormente resume los hallazgos informados en publicaciones de terceros y no es una declaración de eficacia clínica, seguridad, diagnóstico, tratamiento, prevención ni instrucciones de uso.
