Sermorelina 5mg

▎ Estrutura Sermorelina

▎ Pesquisa Sermorelina

Fundo molecular

Sermorelina (GHRH 1–29-NH₂) é um peptídeo sintético de 29 aminoácidos correspondente à sequência N-terminal 1–29 do hormônio liberador do hormônio de crescimento humano, com um terminal C amidado. PubChem lista Sermorelin sob CID 16132413, com a fórmula molecular C149H246N44O42S e um peso molecular de aproximadamente 3357,9 g/mol.[7]

Progresso da pesquisa

Halmos et al. revisaram os mecanismos de sinalização do receptor do hormônio liberador do hormônio do crescimento (GHRH-R), incluindo o receptor hipofisário e as variantes de splice do receptor relatadas em tecidos extra-hipofisários. Os autores descreveram o GHRH-R como um receptor acoplado à proteína G cuja ativação está associada principalmente à sinalização da adenilato ciclase-AMPc, enquanto vias de sinalização adicionais foram relatadas em diferentes contextos celulares. Como este trabalho aborda amplamente a sinalização do GHRH e dos análogos do GHRH, as descobertas fornecem um contexto em nível de receptor para a Sermorelina, em vez de uma avaliação experimental direta de um material de pesquisa específico da Sermorelina.[2,3]

Figura 1. Visão geral esquemática dos compostos do eixo GH-IGF-1 e vias receptoras apresentadas na revisão citada.[1]

A figura da fonte resume os alvos dos receptores e as vias de sinalização discutidas para análogos do GHRH, peptídeos liberadores do hormônio do crescimento, compostos relacionados ao GH e compostos relacionados ao IGF-1. As setas e os rótulos dos caminhos refletem a apresentação esquemática dos autores e devem ser interpretados dentro do contexto da revisão citada.[1]

González-López et al. sintetizou vários peptídeos curtos, incluindo fragmentos derivados de Sermorelina (1–11), (13–20) e (22–29), e examinou seu comportamento após exposição ao sangue humano, tripsina e quimotripsina. Os produtos foram analisados ​​por HPLC-DAD para comparar perfis de ligação a proteínas e estabilidade enzimática. Os autores relataram que GHRP-4, GHRP-6 e o ​​fragmento Sermorelin (22–29) permaneceram estáveis ​​sob as condições sanguíneas e enzimáticas testadas e poderiam ser considerados padrões internos internos para trabalho analítico. Esses experimentos avaliaram fragmentos de Sermorelina em vez de Sermorelina intacta de 29 aminoácidos.[4]

Figura 2. Perfis cromatográficos de fragmentos peptídicos derivados de Sermorelina no estudo de estabilidade citado.[4]

(a) Sermorelina (1–11); (b) Sermorelina (13–20); e (c) Sermorelina (22–29) após exposição à tripsina (esquerda) e quimotripsina (direita) nos momentos relatados na publicação original.[4]

Otin et al. desenvolveram um método de eletroforese capilar usando dimetil-β-ciclodextrina como seletor quiral para a separação de análogos de GHRH, incluindo Sermorelin e CJC-1293. Os investigadores também avaliaram abordagens de pré-concentração eletrocinética e relataram que o empilhamento de amostras de grande volume com troca de polaridade produziu maior aumento de sinal do que o método de varredura nas condições testadas. Após a otimização, o método separou os análogos do GHRH com limites de detecção entre 75 e 200 ng/mL e foi aplicado a amostras de urina dessalinizadas.[5]

Fig3. Efeito da concentração de ciclodextrina na resolução entre Sermorelin e CJC-1293 no citado estudo de eletroforese capilar. As condições incluíram um capilar de sílica fundida de 60 cm x 50 μm id (comprimento efetivo de 50 cm), fosfato de lítio 100 mM em pH 3,5, detecção de 200 nm, 30 kV e 25°C. A amostra completa e as condições de separação são relatadas na publicação original.[5]

Figura 4. Fluxo de trabalho esquemático simplificado para amostradores inteligentes (parte superior) e manchas de soro secas (parte inferior) ^[6] .
A principal diferença é que no fluxo de trabalho do amostrador inteligente (parte superior) a ligação seletiva dos analitos alvo aos anticorpos imobilizados no papel de amostragem permite uma etapa de lavagem antes da eluição do papel.

Limitações de pesquisa

Os estudos resumidos acima abordam a sinalização do receptor e a caracterização analítica, em vez do desempenho clínico de um material de pesquisa laboratorial. Em particular, o estudo de estabilidade enzimática realizado por González-López et al. avaliaram fragmentos curtos derivados de Sermorelina em vez de Sermorelina intacta, portanto, seus achados não devem ser usados ​​para atribuir meia-vida sérica, biodisponibilidade sistêmica ou taxa de degradação do peptídeo completo de 29 aminoácidos.[4]

Os resultados analíticos também dependem da forma química exata que está sendo medida. PubChem distingue Sermorelin do acetato de Sermorelin, e os estudos analíticos podem usar diferentes matrizes, procedimentos de preparação de amostras ou materiais de referência.[4-7] As comparações entre publicações devem, portanto, permanecer vinculadas à forma molecular específica e às condições analíticas descritas por cada fonte.

COCER Peptides apresenta Sermorelin exclusivamente para pesquisa laboratorial e uso analítico. Não se destina ao uso humano ou veterinário. A pesquisa descrita acima resume os resultados relatados em publicações de terceiros e não é uma declaração de eficácia clínica, segurança, diagnóstico, tratamento, prevenção ou uma instrução de uso.

▎ Citações relevantes

Referências

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. O cenário emergente de peptídeos que melhoram o desempenho que modulam o eixo GH-IGF1: preenchendo a lacuna entre a evidência clínica e a autoadministração do paciente [J]. Fronteiras em Endocrinologia, 2026,17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, et al. Mecanismo de sinalização do receptor do hormônio liberador do hormônio do crescimento[J]. Vitaminas e Hormônios, 2023,123:1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM, et al. Atualização sobre a regulação do GHRH e suas ações na secreção de GH na saúde e na doença[J]. Revisões em Distúrbios Endócrinos e Metabólicos, 2025,26(3):305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I, et al. Padrões internos derivados de peptídeos dopantes: Estabilidade enzimática e sérica e perfil de degradação de GHRP e peptídeos relacionados ao GHRH [J]. Cromatografia Biomédica, 2023,37(12):e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, et al. Pré-concentração on-line de coleta de amostras de grande volume e separação de análogos enantioméricos de GHRH por eletroforese capilar[J]. Eletroforese, 2023,44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, et al. Desenvolvimento de amostradores inteligentes e sua comparação com manchas de soro seco para análise de análogos do hormônio liberador do hormônio do crescimento usando LC-HRMS/MS[J]. Avanços na preparação de amostras, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelina. PubChem CID 16132413.

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