Glutathion 1500 mg

▎ Glutathion- Struktur

▎ Glutathionforschung ​

Molekularer Hintergrund

Glutathion (GSH), auch bekannt als L-γ-Glutamyl-L-cysteinylglycin, ist ein Tripeptid, das aus Glutamat, Cystein und Glycin besteht. Im Gegensatz zu einer herkömmlichen α-Peptid-Verknüpfung ist der Glutamatrest über seine γ-Carboxylgruppe mit Cystein verbunden. Das Molekül enthält ein Cysteinylthiol (-SH), das die wichtigste redoxaktive Gruppe in seiner Struktur ist. PubChem listet reduziertes Glutathion unter CID 124886 mit der Summenformel C10H17N3O6S und einem Molekulargewicht von 307,33 g/mol.[6]

Forschungsfortschritt

Zeng Jiayu und Kollegen entwickelten eine auf Mitochondrien gerichtete Fluoreszenzsonde (MTTP), die in der Lage ist, Cystein und Glutathion (GSH) anhand zweier unterschiedlicher Emissionssignale zu unterscheiden. Die Sonde wurde verwendet, um Veränderungen im mitochondrialen Cystein und GSH während der Ferroptose und ihrer Hemmung zu überwachen. In einem Sauerstoff-Glukose-Deprivations-/Reoxygenierungsmodell (OGD/R) unter Verwendung von H9C2-Zellen verwendeten die Autoren MTTP, um Veränderungen in diesen Thiolen unter experimentellen Bedingungen sichtbar zu machen, die mit einer myokardialen Ischämie/Reperfusionsschädigung verbunden sind.[1]

Abb. 1. Der grafische Mechanismus zur Überwachung der Ferroptose bei OGD/R-induzierter MI/R-Verletzung über MTTP ^[1].

Jiao Liu et al. untersuchten die Rolle von GSH bei der Cuproptose anhand von Zelllinien des duktalen Adenokarzinoms des Pankreas (PDAC) und Maustumormodellen. Die Autoren berichteten, dass GSH Kupfer über seine Thiolgruppe chelatierte und unter den experimentellen Bedingungen den mitochondrialen Kupfer-assoziierten proteotoxischen Stress reduzierte. Ihre mechanistischen Experimente zeigten, dass ES-Cu die Stabilität des NFE2L2-Proteins erhöhte und Gene im Zusammenhang mit der GSH-Synthese hochregulierte, während SLC25A39 am Transport von GSH in die Mitochondrien beteiligt war. Die genetische Hemmung des NFE2L2-GSH-SLC25A39-Signalwegs verstärkte Cuproptose-assoziierte Reaktionen in den untersuchten Zell- und Mausmodellen.[2]

Abb. 2. Verbesserte Stabilität und Aktivität des NFE2L2-Proteins während der Cuproptose ^[2].

(A, B) Western-Blot- und qPCR-Analysen der Expression von NFE2L2 in PDAC-Zellen in Ganzzellextrakten nach Behandlung mit ES-Cu (100 nM, 1:1) für 6–24 Stunden (n = 3 biologisch unabhängige Proben, *P < 0,05 gegenüber Kontrolle, ANOVA-Test). (C) CHX-Chase-Assay der Abbaukinetik des NFE2L2-Proteins in PANC1-Zellen nach Behandlung mit CHX (50 µg/ml) in Abwesenheit oder Anwesenheit von 100 nM ES-Cu oder 2 µM MG132 für 15–60 Minuten (n = 3 biologisch unabhängige Proben, *P < 0,05 gegenüber der CHX-Gruppe, ANOVA-Test). Als Belastungskontrolle wurde ACTB verwendet. (D) NFE2L2-Transkriptionsaktivitätstest von PDAC-Zellen nach Behandlung mit ES-Cu (100 nM) für 6–24 Stunden (n = 3 biologisch unabhängige Proben, *P < 0,05 gegenüber Kontrolle, ANOVA-Test). (E) Bildanalyse der Lokalisierung von NFE2L2 in PANC1-Zellen nach 24-stündiger Behandlung mit ES-Cu. Balken = 15 μm.

Gurung et al. untersuchten den Glutathionstoffwechsel bei Argininobernsteinsäureurie (ASA) mithilfe gezielter Metabolomik bei Personen mit ASL-Mangel und in Mausmodellen. Die Autoren berichteten über einen Glutathionmangel zusammen mit einer veränderten Upstream-Cystein-Verwertung und Veränderungen in den antioxidativen Signalwegen. In den präklinischen Studien an Mäusen verbesserte in Lipid-Nanopartikeln eingekapselte humane ASL-mRNA die ASL-Aktivität, die Ureagenese und die gemessenen Glutathion-Metabolismus-Endpunkte. Die in dieser Studie bewertete Intervention war eine ASL-mRNA-Therapie und nicht die Verabreichung von exogenem Glutathion.[3]

Wang et al. stellten Palladium-Nanokristalle durch Mikrowellensynthese her und entwickelten eine auf Nanoenzymen basierende kolorimetrische Methode zur GSH-Bestimmung. Der Assay nutzte die Wechselwirkung zwischen der GSH-Thiolgruppe und Palladium-Nanokristallen, um die katalytische Farbreaktion zu verändern. Die Autoren berichteten von linearen Nachweisbereichen von 3–40 μM und 55–110 μM mit einer Nachweisgrenze von 0,14 μM. Die Methode wurde auch in Serumproben evaluiert, wobei die Wiederfindungswerte in der ursprünglichen Studie angegeben wurden.[4]

Chen et al. entwickelte eine auf Rhodamin-Gd(III) basierende dualmodale Fluoreszenz-/Magnetresonanzsonde (RG) für den GSH-Nachweis. In Gegenwart von GSH erzeugte die Sonde koordinierte Fluoreszenz- und Magnetresonanzsignaländerungen. Die Autoren berichteten von einer Reaktionszeit von etwa 5 ms und einer Nachweisgrenze von 2,47 μM und wandten die Sonde anschließend auf die dualmodale GSH-Bildgebung in einem Mausmodell an.[5]

Abb.3. Designstrategie der Sonde RG für den GSH-Nachweis.

Forschungsbeschränkungen

Die oben zusammengefassten Studien befassen sich mit verschiedenen Forschungsfragen, darunter Fluoreszenzsensorik, Zelltodmechanismen, vererbte Stoffwechselerkrankungen, kolorimetrische Quantifizierung und Entwicklung bildgebender Sonden. In den meisten dieser Studien wurde endogenes GSH gemessen oder GSH als analytisches Ziel verwendet, anstatt ein extern zugeführtes Glutathionmaterial zu bewerten. Ergebnisse aus H9C2-Zellen, PDAC-Modellen, ASL-defizienten Probanden oder Mäusen, analytischen Serumproben und Bildgebungsmodellen sind daher nicht direkt austauschbar.[1-5]

Reduziertes Glutathion ist die chemische Einheit, die in PubChem als CID 124886 identifiziert wird.[6] Experimentelle Ergebnisse in der zitierten Literatur belegen nicht die Identität, Reinheit, Sicherheit oder klinische Leistung eines separat bereitgestellten Forschungsmaterials. Die Interpretation sollte an das genaue Modell, die Analysemethode und das in jeder Quelle beschriebene Material gebunden bleiben.

COCER Peptides präsentiert Glutathion ausschließlich für Laborforschung und analytische Zwecke. Es ist nicht für den menschlichen oder veterinärmedizinischen Gebrauch bestimmt. Die oben beschriebene Forschung fasst Ergebnisse aus Veröffentlichungen Dritter zusammen und stellt keine Aussage über klinische Wirksamkeit, Sicherheit, Diagnose, Behandlung, Prävention oder Gebrauchsanweisung dar.

▎ Relevante Zitate

Referenzen

[1] Zeng J, Liu M, Yang T, et al. Eine einzelne auf Mitochondrien zielbare Fluoreszenzsonde zur Visualisierung von Cystein und Glutathion bei Ferroptose bei myokardialer Ischämie/Reperfusionsverletzung[J]. Talanta, 2024,270:125610.

DOI:10.1016/j.talanta.2023.125610.

[2] Liu J, Tang H, Chen F, et al. NFE2L2 und SLC25A39 fördern die Cuproptose-Resistenz durch den GSH-Metabolismus[J]. Wissenschaftliche Berichte, 2024,14:29579.

DOI:10.1038/s41598-024-81317-x.

[3] Gurung S., Timmermand OV, Perocheau D. et al. Die mRNA-Therapie korrigiert einen fehlerhaften Glutathionstoffwechsel und stellt die Ureagenese bei präklinischer Argininobernsteinsäureurie wieder her[J]. Science Translational Medicine, 2024,16(729):eadh1334.

DOI:10.1126/scitranslmed.adh1334.

[4] Wang Q, Chen Z, Gao J, et al. Nanoenzymbasierter kolorimetrischer Assay zur schnellen Glutathionbestimmung unter Verwendung mikrowellensynthetisierter Palladium-Nanokristalle[J]. Analytische Briefe, 2026,59(15):2802-2818.

DOI:10.1080/00032719.2026.2624698.

[5] Chen S., Huang J., Zhou J. et al. Dualmodale In-vivo-Bildgebung von Glutathion mit einer Rhodamin-Gd(Ⅲ)-basierten Fluoreszenz-/Magnetresonanzsonde[J]. Analytica Chimica Acta, 2026,1401:345390.

DOI:10.1016/j.aca.2026.345390.
[6] NCBI PubChem. Glutathion, CID 124886.

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