گلوتاتیون 1500 میلی گرم

▎ گلوتاتیون ساختار

▎ گلوتاتیون تحقیقات

زمینه مولکولی

گلوتاتیون (GSH)، همچنین به عنوان L-γ-گلوتامیل-L-cysteinylglycine شناخته می شود، یک تری پپتید متشکل از گلوتامات، سیستئین و گلیسین است. بر خلاف یک پیوند α-پپتید معمولی، باقی مانده گلوتامات از طریق گروه γ-کربوکسیل خود به سیستئین متصل می شود. این مولکول حاوی سیستینیل تیول (-SH) است که در ساختار آن گروه اصلی فعال ردوکس است. PubChem گلوتاتیون کاهش یافته را تحت CID 124886 با فرمول مولکولی C10H17N3O6S و وزن مولکولی 307.33 گرم در مول فهرست می کند.[6]

پیشرفت تحقیق

Zeng Jiayu و همکارانش یک کاوشگر فلورسنت با هدف میتوکندری (MTTP) ساختند که قادر به تشخیص سیستئین و گلوتاتیون (GSH) از طریق دو سیگنال انتشار مختلف است. پروب برای نظارت بر تغییرات سیستئین میتوکندری و GSH در طول فروپتوز و مهار آن استفاده شد. در یک مدل محرومیت/ اکسیژن‌رسانی مجدد اکسیژن-گلوکز (OGD/R) با استفاده از سلول‌های H9C2، نویسندگان از MTTP برای تجسم تغییرات در این تیول‌ها تحت شرایط تجربی مرتبط با آسیب ایسکمی میوکارد/آسیب خونرسانی مجدد استفاده کردند.[1]

شکل 1. مکانیسم گرافیکی برای نظارت بر فروپتوز در آسیب MI/R ناشی از OGD/R از طریق MTTP ^[1].

جیائو لیو و همکاران نقش GSH در کوپروپتوز با استفاده از رده های سلولی آدنوکارسینوم مجرای پانکراس (PDAC) و مدل های تومور موش بررسی شد. نویسندگان گزارش کردند که GSH مس را از طریق گروه تیول آن کلات کرد و استرس پروتئوتوکسیک مرتبط با مس میتوکندری را تحت شرایط تجربی کاهش داد. آزمایش‌های مکانیکی آنها نشان داد که ES-Cu پایداری پروتئین NFE2L2 را افزایش داد و ژن‌های مرتبط با سنتز GSH را تنظیم کرد، در حالی که SLC25A39 در انتقال GSH به میتوکندری نقش داشت. مهار ژنتیکی مسیر NFE2L2-GSH-SLC25A39 باعث افزایش پاسخ‌های مرتبط با کوپروپتوز در مدل‌های سلولی و موشی مورد مطالعه شد.[2]

شکل 2. افزایش ثبات و فعالیت پروتئین NFE2L2 در طول کوپروپتوز ^[2].

(A، B) وسترن بلات و qPCR بیان NFE2L2 در سلول‌های PDAC در عصاره‌های سلول کامل را پس از درمان با ES-Cu (100 نانومولار، 1:1) به مدت 6 تا 24 ساعت تجزیه و تحلیل می‌کند (n = 3 نمونه مستقل از نظر بیولوژیکی، * P <0.05 در مقابل کنترل، آزمون ANOVA). (C) سنجش تعقیب CHX از سینتیک تخریب پروتئین NFE2L2 در سلول‌های PANC1 پس از تیمار با CHX (50 میکروگرم بر میلی‌لیتر) در غیاب یا حضور 100 نانومولار ES-Cu یا 2 µM MG132 به مدت 15 تا 60 دقیقه (n = 3 نمونه بیولوژیکی مستقل در مقایسه با گروه NO. ACTB به عنوان کنترل بارگذاری استفاده شد. (D) سنجش فعالیت رونویسی NFE2L2 سلول‌های PDAC پس از درمان با ES-Cu (100 نانومولار) برای 6-24 ساعت (n = 3 نمونه مستقل از نظر بیولوژیکی، * P <0.05 در مقابل کنترل، آزمون ANOVA). (E) تجزیه و تحلیل تصویر از محلی سازی NFE2L2 در سلول های PANC1 پس از درمان با ES-Cu به مدت 24 ساعت. نوار = 15 میکرومتر

گورونگ و همکاران بررسی متابولیسم گلوتاتیون در اسیدوری آرژنینوسوکسینیک (ASA) با استفاده از متابولومیک های هدفمند در افراد مبتلا به کمبود ASL و در مدل های موش. نویسندگان کاهش گلوتاتیون را همراه با تغییر استفاده از سیستئین در بالادست و تغییرات در مسیرهای آنتی اکسیدانی گزارش کردند. در مطالعات پیش بالینی موش، mRNA ژن ASL انسانی محصور شده با نانوذرات لیپیدی باعث بهبود فعالیت ASL، اوره‌زایی و اندازه‌گیری نقاط پایانی متابولیسم گلوتاتیون شد. مداخله مورد ارزیابی در این مطالعه، درمان با mRNA ASL به جای تجویز گلوتاتیون اگزوژن بود.[3]

وانگ و همکاران نانوبلورهای پالادیوم را با سنتز مایکروویو تهیه کردند و یک روش رنگ سنجی مبتنی بر نانو آنزیم برای تعیین GSH ایجاد کردند. این سنجش از تعامل بین گروه تیول GSH و نانوبلورهای پالادیوم برای تغییر واکنش رنگ کاتالیزوری استفاده کرد. نویسندگان محدوده تشخیص خطی 3-40 میکرومولار و 55-110 میکرومولار را با محدودیت تشخیص 0.14 میکرومولار گزارش کردند. این روش همچنین در نمونه‌های سرم، با مقادیر بهبودی گزارش شده در مطالعه اصلی، مورد ارزیابی قرار گرفت.[4]

چن و همکاران یک پروب دووجهی رزونانس مغناطیسی/فلورسنت مبتنی بر رودامین-Gd(III) برای تشخیص GSH ایجاد کرد. در حضور GSH، کاوشگر فلورسانس هماهنگ و تغییرات سیگنال تشدید مغناطیسی ایجاد کرد. نویسندگان زمان پاسخ تقریباً 5 میلی‌ثانیه و حد تشخیص 2.47 میکرومولار را گزارش کردند و متعاقباً پروب را برای تصویربرداری GSH دو حالته در یک مدل موش اعمال کردند.[5]

شکل 3. استراتژی طراحی پروب RG برای تشخیص GSH.

محدودیت های تحقیق

مطالعات خلاصه‌شده در بالا به سؤالات تحقیقاتی مختلف، از جمله سنجش فلورسنت، مکانیسم‌های مرگ سلولی، بیماری متابولیک ارثی، کمی‌سازی رنگ‌سنجی و توسعه پروب تصویربرداری می‌پردازد. بسیاری از این مطالعات GSH درون زا را اندازه گیری کردند یا از GSH به عنوان یک هدف تحلیلی به جای ارزیابی یک ماده گلوتاتیون عرضه شده خارجی استفاده کردند. نتایج به‌دست‌آمده در سلول‌های H9C2، مدل‌های PDAC، افراد یا موش‌های دارای کمبود ASL، نمونه‌های سرم تحلیلی و مدل‌های تصویربرداری به‌طور مستقیم قابل تعویض نیستند.[1-5]

گلوتاتیون کاهش یافته موجودیت شیمیایی است که در PubChem به عنوان CID 124886 شناسایی شده است.[6] یافته های تجربی در ادبیات ذکر شده هویت، خلوص، ایمنی، یا عملکرد بالینی یک ماده تحقیقاتی ارائه شده جداگانه را مشخص نمی کند. تفسیر باید با مدل دقیق، روش تحلیلی و مطالبی که در هر منبع توضیح داده شده است، مرتبط بماند.

COCER Peptides گلوتاتیون را فقط برای تحقیقات آزمایشگاهی و استفاده تحلیلی ارائه می دهد. برای استفاده انسانی یا دامپزشکی در نظر گرفته نشده است. تحقیقی که در بالا توضیح داده شد، یافته‌های گزارش‌شده در نشریات شخص ثالث را خلاصه می‌کند و بیانیه‌ای درباره اثربخشی بالینی، ایمنی، تشخیص، درمان، پیشگیری، یا دستورالعملی برای استفاده نیست.

▎ نقل قول های مرتبط

مراجع

[1] Zeng J، Liu M، Yang T، و همکاران. یک کاوشگر فلورسنت هدفمند تنها با میتوکندری برای تجسم سیستئین و گلوتاتیون در فروپتوز آسیب ایسکمی / خونرسانی مجدد میوکارد [J]. Talanta, 2024,270:125610.

DOI:10.1016/j.talanta.2023.125610.

[2] لیو جی، تانگ اچ، چن اف، و همکاران. NFE2L2 و SLC25A39 مقاومت به کوپروپتوز را از طریق متابولیسم GSH [J] هدایت می کنند. گزارش های علمی، 2024، 14:29579.

DOI: 10.1038/s41598-024-81317-x.

[3] Gurung S، Timmermand OV، Perocheau D، و همکاران. درمان mRNA متابولیسم معیوب گلوتاتیون را تصحیح می کند و اوره زایی را در اسیدوری آرژینینوسوکسینیک پیش بالینی [J] بازیابی می کند. Science Translational Medicine, 2024,16(729):eadh1334.

DOI:10.1126/scitranslmed.adh1334.

[4] وانگ کیو، چن زی، گائو جی، و همکاران. سنجش رنگ سنجی مبتنی بر نانوآنزیم برای تعیین سریع گلوتاتیون با استفاده از نانوبلورهای پالادیوم سنتز شده در مایکروویو [J]. نامه های تحلیلی، 2026،59(15):2802-2818.

DOI: 10.1080/00032719.2026.2624698.

[5] چن اس، هوانگ جی، ژو جی، و همکاران. تصویربرداری دوگانه در داخل بدن از گلوتاتیون با پروب فلورسنت/رزونانس مغناطیسی مبتنی بر رودامین-Gd(Ⅲ) [J]. Analytica Chimica Acta, 2026,1401:345390.

DOI:10.1016/j.aca.2026.345390.
[6] NCBI PubChem. گلوتاتیون، CID 124886.

تمام محصولات، مقالات، مواد فنی، توضیحات محصول، و سایر اطلاعات ارائه شده در این وب سایت صرفاً برای تحقیقات آزمایشگاهی، اطلاعات، و تحقیقات الکترونیکی قانونی در نظر گرفته شده است.

محصولات ارائه شده توسط Cocer Peptides منحصراً برای تحقیقات آزمایشگاهی و آزمایشگاهی در نظر گرفته شده است و برای استفاده انسانی یا دامپزشکی، مصرف انسانی، استفاده بالینی، استفاده تشخیصی، استفاده درمانی، ترکیب، خود تجویز، تزریق، یا هر شکل دیگری از تجویز به انسان یا حیوانات در نظر گرفته نشده است. این محصولات برای تشخیص، درمان، درمان، کاهش یا پیشگیری از هر گونه بیماری یا وضعیت پزشکی در نظر گرفته نشده اند، و همچنین قرار نیست بر ساختار یا عملکرد بدن انسان یا حیوان تأثیر بگذارند. مگر اینکه صراحتاً خلاف آن ذکر شده باشد، محصولات ارائه شده در این وب سایت توسط سازمان غذا و داروی ایالات متحده (FDA) برای استفاده انسانی یا دامپزشکی ارزیابی یا تایید نشده اند. هرگونه ارجاع به مطالعات منتشر شده، مسیرهای بیوشیمیایی، مکانیسم‌های مولکولی، یا یافته‌های تجربی صرفاً برای بحث‌های علمی و اهداف تحقیقاتی ارائه می‌شود و توصیه‌های پزشکی، ادعاهای درمانی، راهنمایی دوز یا دستورالعمل‌های استفاده را شامل نمی‌شود. خریداران صرفاً مسئول اطمینان از اینکه همه محصولات مطابق با قوانین، مقررات، الزامات سازمانی و استانداردهای ایمنی آزمایشگاهی به دست آمده، نگهداری، استفاده و دفع می شوند، هستند.