Cocer Peptides tərəfindən        25 gün əvvəl.

mücərrəd

Peptidlərin təmizlənməsi eksperimental ayırmadır, onun müvəffəqiyyəti bərpa olunan materialda nümayiş etdirilməlidir. Yaxşı həll edilmiş analitik xromatoqram inkişafa rəhbərlik edə bilər, lakin hazırlıqlı yükləmə, toplama vaxtı və sonrakı işləmə hansı komponentlərin son hovuza çatacağını müəyyənləşdirir. Bu məqalə hədəfin müəyyən edilməsindən başlayaraq və bərpa edilmiş materialın müstəqil təhlili ilə bitən tərs fazalı xromatoqrafik təmizləməyə laboratoriya yanaşmasını təsvir edir. O, seçiciliyi, yükləmə tədqiqatlarını, gradient köçürməsini, fraksiyaların toplanması və birləşdirilməsi qərarlarını araşdırır. Xromatoqrafik sahə faizi, hədəf peptidin bərpası və peptid tərkibi arasındakı fərqə xüsusi diqqət yetirilir. Müzakirə olunan prosedurlar metodun inkişafı üçün çərçivə təmin edir; xüsusi nümunə və avadanlıq üçün iş şəraiti və qəbul meyarları müəyyən edilməlidir.

Təmizləmə məqsədini müəyyənləşdirin

Nəzərdə tutulan komponenti müəyyən etmək üçün lazım olan peptid ardıcıllığını, terminal modifikasiyalarını və digər struktur xüsusiyyətlərini təyin etməklə başlayın. Başlanğıc materialı, onun partiyasını və inkişaf üçün mövcud olan miqdarı təsvir edin. Məqsəddə hansı çirklərin ayrılması və bərpa edilmiş materialın nəzərdə tutulan laboratoriya təcrübəsi üçün qəbul edilməsi üçün hansı sübutların tələb olunacağı göstərilməlidir. Bu tələblər hazırlıq işlərinə başlamazdan əvvəl zəruri analitik metodları müəyyən edir.

İşlənmiş xam materialın miqdarını əldə edilən hədəf peptidin miqdarından fərqləndirin. Zəngin əsas zirvə faydalı toplama intervalına nəzarət edən yaxından elüt edilən çirklə birlikdə ola bilər. Streuli və həmkarları peptid variantlarının müəyyən edilmiş kitabxanasını araşdırdılar və ayırma və metodun ötürülməsinin həm xromatoqrafik parametrlərdən, həm də alətlərdən asılı olduğunu nümayiş etdirdilər. Onların tədqiqatı xromatoqramın ümumi görünüşünü kifayət qədər sübut kimi nəzərdən keçirməkdənsə, çətin çirklilik cütlərinin açıq şəkildə qiymətləndirilməsini dəstəkləyir. [1]

Solvent istehlakı, iş vaxtı və nümunəyə məruz qalma ilə bağlı praktik məhdudiyyətlərlə birlikdə çirkin profili və bərpası üçün müvəqqəti meyarlar təyin edin. Bu meyarları yalnız qeydə alınmış elmi əsaslandırma ilə nəzərdən keçirin. Bu, ilkin eksperimental ehtiyaca qarşı qiymətləndirilə bilən metodun son seçiminə imkan verir.

Kritik çirkləri həll edən şərtləri seçin

Xam nümunənin analitik kəmiyyətlərindən istifadə edərək, kimyəvi cəhətdən fərqli şərtlərin kiçik dəstini süzün. Müvafiq dəyişənlərə stasionar faza kimyası, mobil faza dəyişdiricisi və sütunun icazə verilən əməliyyat diapazonu daxilində pH daxildir. Hər bir şəraitdə hədəfi ən yaxın müvafiq çirkləri ilə müqayisə edin. Hər saxlama müddətində dəyişiklik öz-özünə seçiciliyin yaxşılaşmasını nümayiş etdirmir.

Mobil fazalı aşqar ayırmada iştirak edir. Shibue və həmkarları, model peptidlərdən istifadə edərək, anion ion cütləşdirici reagentlərin hidrofobikliyi və konsentrasiyasının peptidin saxlanmasını və ayrılmasını dəyişdirdiyini göstərdilər. Beləliklə, əlavə dəyişiklik hədəf və çirklilik zirvələrinin nisbi mövqelərini dəyişə bilər. Belə bir dəyişiklikdən sonra onların təyinatlarını yenidən qiymətləndirin və əlavənin planlaşdırılan detektor və sonrakı izolyasiya addımları ilə uyğun olub olmadığını qiymətləndirin. [2]

Reagentin dəqiq şəxsiyyətini və hər bir qeyd olunmuş konsentrasiyanın əsasını qeyd edin. PubChem trifluoroasetik turşusunu CID 6422 kimi müəyyən edir və turşunu onun konjugat əsası olan trifluoroasetatdan fərqləndirir. Bu fərq mobil fazalı reagenti və təcrid olunmuş peptidlə əlaqəli əks-ionu təsvir edərkən vacibdir. Verilənlər bazasının identifikatorları kimyəvi sənədləri dəstəkləyir; reagent sinfi, lot və hazırlıq qeydləri laboratoriyanın məsuliyyəti olaraq qalır. [3]

Nümunə ilə işləmə və yükləmə şərtlərini müəyyənləşdirin

Nümunəni nəzərdə tutulan konsentrasiyada təklif olunan yükləmə həlledicisində qiymətləndirin. Hazırlıq qabında həllolma ilkin mobil faza ilə uyğunluq yaratmır. Qarışdırma həlledici gücünü və ya pH-ı dəyişdirə və nümunə stasionar fazaya çatmazdan əvvəl yağıntı yarada bilər. Bu əməliyyatdan əvvəl və sonra peptidin miqdarını və profilini müqayisə edərək istənilən seyreltmə, aydınlaşdırma və ya filtrasiya addımını qiymətləndirin. Müqayisə üçün orijinal preparatın bir hissəsini saxlayın.

Nümunə konsentrasiyası və həlledici tərkibinə uyğun bərpa təcrübələri vasitəsilə toplama qablarını seçin və materialları köçürün. Goebel-Stengel və həmkarları peptidlərin bərpasının peptid və təmas səthinə görə dəyişdiyini aşkar etdilər. Praktik nəticə seçilmiş materialı iş şəraitində yoxlamaqdır; nə şüşə, nə də xüsusi plastik universal olaraq uyğun deyil. [4]

İnkişaf zamanı kütləvi yükləməni həcm yükündən ayırın. Kütlənin təsirini araşdırmaq üçün sabit alətin enjeksiyon həcmində konsentrasiyanı artırın, sonra mümkün olduqda sabit kütlədə uyğun həcmləri müqayisə edin. Çirklənmənin üst-üstə düşməsini, fraksiyalar üzrə hədəf paylanmasını və bərpa olunan məbləği izləyin. Həlledici tərkibindəki hər hansı dəyişikliyi qeyd edin, çünki bu, müqayisəni qarışdıra bilər. Həmçinin gözlənilən hazırlıq və kolleksiya saxlama müddətlərini araşdırın: Erckes və həmkarları analitik və təmizlənmə ilə bağlı işləmə zamanı model peptidlərində vəziyyətdən asılı kimyəvi dəyişiklikləri müşahidə etdilər. [5]

Nəzərdə tutulan yükdə gradienti dəqiqləşdirin

Hər iki tərəfdəki hədəfi və çirklənmiş bölgələri tapmaq üçün ilkin kəşfiyyatdan istifadə edin. Adekvat yükləmə, yuyulma və yenidən tarazlıq mərhələlərini saxlayaraq, ayrılığı məhdudlaşdıran regionda daha dayaz gradient inkişaf etdirin. Nəticəni tədricən müvafiq yüklərdə təsdiqləyin. Seyreltilmiş analitik nümunəni həll edən gradient, daha çox material daxil edildikdə faydalı toplama üçün kifayət qədər ayırma buraxa bilər.

Chen və həmkarları müxtəlif sütun diametrləri və nümunə yükləri üzrə yavaş gradient preparativ ayırmanı qiymətləndirdilər. Qəbul edilən məhsulun fraksiyalar arasında bölüşdürülməsi ayırma şərtlərindən asılı idi və bu, preparatın performansının fraksiya analizi vasitəsilə nə üçün qiymətləndirilməli olduğunu göstərir. Onların nəticələri öyrənilən sistem üçün sübutdur, universal yükləmə qabiliyyəti və ya digər peptidlərin zəmanətli bərpası deyil. [6]

Şkalaları müqayisə edərkən sütun həcminə nisbətən gradient dəyişikliklərini ifadə edin və bu həcmin necə müəyyən edildiyini bildirin. Waters peptid izolyasiyasında fokuslanmış gradient və ölçülmüş sistem həcminin istifadəsini təsvir edir. Bu yanaşma, dayaz seqmenti hədəfin həqiqətən ayrıldığı yerə yerləşdirməyə kömək edir. Qradientin həddindən artıq uzadılması həlledici istifadəni və toplanmış materialın məhlulda qalma müddətini artıra bilər; genişləndirməni yalnız müvafiq ayırmanı yaxşılaşdırdıqda saxlayın. [7]

Açıq miqyaslama fərziyyələri ilə metodu köçürün

Transfer sütunun kimyası, uzunluğu, daxili diametri, hissəcik ölçüsü və qablaşdırma xüsusiyyətlərinin müqayisəsi ilə başlayır. Müqayisə edilə bilən qablaşdırmanı saxlayaraq diametrin artırılması bərabər səthi xətti sürətə əsaslanan ilkin qiymətləndirməyə imkan verir. Həcmli axın sürəti F və sütunun daxili diametri d üçün həndəsi əlaqə belədir:

F₂ = F₁ × (d₂ / d₁)²

Alt yazılar orijinal və qəbul edən sütunları müəyyənləşdirir. Bu əlaqə vahid kəsik sahəsinə düşən axını qoruyur; ekvivalent səmərəliliyi və ya icazə verilən təzyiqi yaratmır. Əgər hissəcik ölçüsü, özlülük və ya sütun uzunluğu dəyişirsə, yaranan təzyiqi və ayrılmağı eksperimental olaraq qiymətləndirin. Menke və həmkarları sütun diametrini artırmazdan əvvəl hissəcik ölçüsünü və yüklənməsini qiymətləndirən analitik-hazırlayıcı iş prosesini təsvir edirlər. [8]

Qradient müddəti ardıcıl olaraq müəyyən edilmiş sütun həcminə nisbətən çatdırılan həlledicinin həcmi ilə nəzərə alınmalıdır V _c . Sabit axında ölçüsüz nisbət F × t _G / V _{c ,} müddətinin qradiyenti zamanı çatdırılan sütun həcmlərinin sayını verir t _G . Bu nisbətin və həlledicinin son nöqtələrinin müqayisə edilə bilən saxlanılması transfer üçün başlanğıc nöqtəsini təmin edir. Sütuna çatan gradienti yoxlamaq lazımdır. [7]

Hər bir konfiqurasiya edilmiş alət üçün qradiyent dayanma həcmini ölçün və ya başqa şəkildə qurun. Onun gecikməsi sütundan əvvəldir və aşkarlanması ilə fraksiyaların toplanması arasındakı gecikmədən fərqlənir. Qradiyentin formalaşmasında və dispersiyada olan fərqlər hətta proqramlaşdırılmış cədvəl ekvivalent görünsə belə, köçürülmüş ayırmanı dəyişə bilər. Qalan materialı tətbiq etməzdən əvvəl məhdud nümunə ilə qəbuledici sistemdə saxlama və çirkin ayrılmasını təsdiqləyin. [1]

Təsdiqlənmiş vaxtla fraksiyaları toplayın

Yığım üsulu hər bir qabı süzmə zolağının müəyyən edilmiş hissəsinə birləşdirməlidir. Faktiki axın yolundan və müvafiq axın sürətindən istifadə edərək aşkarlama nöqtəsindən toplamaya qədər olan gecikməni yoxlayın. Borularda, klapanlarda və ya axın ayırıcıda dəyişikliklərdən sonra yenidən yoxlayın. Waters bu kalibrləməni detektor siqnalını kollektora gələn materialla uyğunlaşdırmaq üçün zəruri hesab edir. Yanlış gecikmə hədəfin bir hissəsini atmaq və ya bitişik zirvədən material toplaya bilər. [9]

Hədəf zolağının ön kənarının, mərkəzi bölgəsinin və arxa kənarının ayrıca qiymətləndirilməsinə imkan verən fraksiya ölçülərini seçin. Çox böyük fraksiyalar başqa cür ayrıla bilən bölgələri birləşdirə bilər, çox kiçik fraksiyalar isə analitik işi və idarə etməyi artırır. Müşahidə olunan ilkin davranışa və hazırlıq konsentrasiyasında detektorun reaksiyasına istinad edərək toplama hədlərini təyin edin. Faydalı cavab diapazonundan kənarda işləyən detektor pik forma haqqında etibarlı qərarları dəstəkləyə bilməz.

Kütləvi yönümlü kolleksiya kolleksiya hadisəsini seçilmiş peptid ionları ilə əlaqələndirə bilər. Moritz və O'Reilly bu yanaşmanı detektor reaksiyasına və toplama gecikməsinə diqqət daxil olmaqla, xam sintetik peptidlər üçün nümayiş etdirdilər. Bununla belə, kütləvi bir tetikleyici coeluting çirkini istisna etmir və ya tam struktur şəxsiyyət yaratmır. Hovuz qəbul etməzdən əvvəl müvafiq ödəniş vəziyyəti tapşırıqlarını təsdiqləyin və yığılmış fraksiyaları müstəqil şəkildə yoxlayın. [10]

Fraksiya təhlili əsasında birləşdirmə qərarları

Hər bir fraksiyaya unikal identifikator təyin edin və onun toplama intervalını, ölçülmüş həcmini və işləmə tarixini qoruyun. Kritik çirkləri aşkar etməyə qadir olan bir üsuldan istifadə edərək təmsiledici alikotları təhlil edin. Qarışdırma və nümunə götürmə bütün fraksiyanı nəzərə almalıdır; yalnız aydın supernatantın analizi çökmüş materialı əldən verə bilər. Təklif olunan hovuza töhfələri başa düşülənə qədər kənar fraksiyaları ayrı saxlayın. [9]

Materialı birləşdirməzdən əvvəl birləşdirmə qaydasını müəyyənləşdirin. Tələb olunan çirk profilini saxlayaraq, fraksiya əlavə etməyin hədəf bərpasını yaxşılaşdırıb-yaxşılaşmadığını qiymətləndirin. Kəsrin sahəsinin faizlərini arifmetik olaraq orta hesabla verməyin: kəsrlər həm konsentrasiya, həm də həcm baxımından fərqlənə bilər. Hesablama ümumi ölçü əsasına ehtiyac duyur və nəticədə birləşmiş hovuz hələ də birbaşa təhlil tələb edir. İkinci təmizləmə təklif edilirsə, onun gözlənilən ayrılması faydasını əlavə işləmə və bərpa itkisi ilə müqayisə edin.

8 Ayrı-ayrı əsaslarla təmizlik və bərpa haqqında məlumat verin

Xromatoqrafik sahə faizi müəyyən analitik metod altında hədəfə təyin edilmiş daxil edilmiş detektor cavabının nisbətini təsvir edir. Bu, avtomatik olaraq təcrid olunmuş bərk maddədə peptidin kütlə payı deyil. Wang və həmkarları su, əks-ion və qeyri-üzvi tərkib hissələri ilə birlikdə peptidlə əlaqəli çirkləri nəzərə alan kütlə balansı yanaşmasından istifadə etdilər. Onların işi xromatoqrafik profildən kənar material tərkibini təsvir etmək üçün lazım olan əlavə ölçmələri göstərir. [11]

Bərpa hesablanması üçün prosesin sərhədlərini müəyyənləşdirin və hər iki sərhəddə eyni hədəf növlərin kəmiyyətini müəyyənləşdirin. Əgər m _{yüklənmiş,} təmizlənməyə daxil edilmiş hədəfin ölçülmüş kütləsidir və m _hovuzu qəbul edilmiş hovuzda hədəfin ölçülmüş kütləsidirsə, onda:

Hədəf bərpası (%) = 100 × m _hovuz / m _{yüklənmişdir}

Uyğun kalibrləmə və konsentrasiya əsaslarından istifadə edin, alikotları və seyreltmələri nəzərə alın və lazım olduqda ölçülmüş fraksiya həcmlərini daxil edin. Məxrəc yalnız toplanmış fraksiyalarda tapılan hədəfdirsə, nəticəni toplanmış hədəfə nisbətən bərpa kimi etiketləyin. Toplamadan əvvəl itkiləri aşkar edə bilməz. Eynilə, qurutmadan əvvəl ölçülmüş bərpa son bərk maddənin bərpasını təyin etmir. Rədd edilmiş fraksiyaları və yuyulmaları izah olunmayan bir çatışmazlığı araşdırmaq üçün kifayət qədər uzun müddət saxlayın.

Həlledicinin çıxarılmasını və əks ion tərkibini qiymətləndirin

Konsentrasiya, həlledici mübadiləsi və qurutma əlavə proses mərhələləridir. Bu əməliyyatların çirkin profilini və ya bərpa oluna bilən peptid miqdarını dəyişdirdiyini müəyyən etmək üçün qəbul edilmiş hovuzu bərpa edilmiş materialla müqayisə edin. Hər bir addım üçün keçən vaxtı və şərtləri qoruyun. Kimyəvi dəyişikliyin ağlabatan olduğu hallarda, izolyasiya əməliyyatı olmadan eyni məhlulda saxlanılan müvafiq nəzarəti təhlil edin. Bu, rəftarın təsirini ayrılmanın özü ilə əlaqəli təsirdən ayırmağa kömək edir. [5]

Uçucu sərbəst turşu onun əks ionunun peptid preparatından tam çıxarılmasını nəzərdə tutmur. Roux və həmkarları trifluoroasetat mübadiləsi üçün prosedurları müqayisə etdilər və tamamlayıcı analitik üsullardan istifadə edərək nəticədə kompozisiyanı ölçdülər. Buna görə də, mübadilə peptid bütövlüyünün ayrıca yoxlanılması ilə materialın ölçülmüş transformasiyası kimi qəbul edilməlidir. Kaiser və Rohrer müvafiq nümunə matrislərində qalıq trifluoroasetat üçün ion xromatoqrafiyasını nümayiş etdirdilər. Nə təmiz peptid xromatoqramı, nə də uğurlu qurutma tək başına əks-ion şəxsiyyətini və ya miqdarını müəyyən etmir. [12,13]

Cədvəl 1 inkişafı istiqamətləndirə biləcək müqayisələri ümumiləşdirir. Hər bir sıra metodu dəyişdirməzdən əvvəl toplanacaq sübutları müəyyənləşdirir; təkcə müşahidələr onların səbəbini müəyyən etmir.

Cədvəl 1 Peptidlərin təmizlənməsi zamanı eksperimental qərarlar

Təkrarlanma qabiliyyətini təyin edin və sübutları saxlayın

Seçilmiş iş prosesini məqsədə uyğun dəyişkənliyi qiymətləndirmək üçün kifayət qədər müstəqil hazırlanmış hissələrlə təkrarlayın. Qəbul edilmiş hovuz profilini, hədəf bərpasını və kritik çirklərin yerini müqayisə edin. Xam partiyanın tərkibindəki dəyişikliklər hətta nominal peptid şəxsiyyəti dəyişməz olduqda belə əlavə inkişaf tələb edə bilər. Bu nəticələrə təsir göstərmək üçün göstərilən metod dəyişənləri üçün praktiki məhdudiyyətlər təyin edin.

Xam nümunənin xarakteristikasını, alət üsullarını, sütun və reagent qeydlərini, yükləmə tədqiqatlarını, toplama xəritəsini və ayrı-ayrı fraksiyalar və yekun material üçün analitik məlumatları qoruyun. Birləşdirmə istisnalarını sənədləşdirin və yenidən işlənmiş materialı hesaba qoyun. Yekun hesabatda faktiki olaraq ölçülmüş kimyəvi forma, hər bir təmizlik və bərpa nəticəsinin əsası və həll olunmamış analitik məhdudiyyətlər göstərilməlidir. Bu qeydlər təmizlənmənin nəyə nail olunduğunu və bu nəticənin hansı şəraitdə təkrar oluna biləcəyini müəyyən edir.

Tədqiqat sahəsi. Bu məqalə peptid materiallarının laboratoriya təmizlənməsi və analitik qiymətləndirilməsinə aiddir. O, insan və ya baytarlıq istifadəsi üçün heç bir təlimat vermir və bioloji effektivlik, klinik uyğunluq və ya tənzimləyici təsdiqlə bağlı heç bir iddia irəli sürmür. Laboratoriya hər bir prosedurun nümunə və avadanlıq üçün uyğunluğunu müəyyən etməlidir.

İstinadlar

[1] Streuli A, Erckes V, Nardone B və s. Peptidlərin təmizlənməsində təhlilin və ötürülmə qabiliyyətinin təkmilləşdirilməsi: HPLC-dən FPLC-yə və yenidən. Peptid Elmləri Jurnalı. 2026;32(3):e70090. doi: 10.1002/psc.70090

[2] Shibue M, Mant CT, Hodges RS. Ters fazalı maye xromatoqrafiyası ilə anion ion cütləşdirici reagentin hidrofobikliyinin peptid ayrılmasının seçiciliyinə təsiri. Xromatoqrafiya jurnalı A. 2005;1080(1):68–75. doi: 10.1016/j.chroma.2005.03.035

[3] Milli Biotexnologiya Məlumat Mərkəzi. CID 6422, Trifloroasetik turşu üçün PubChem Mürəkkəb Xülasəsi. 2 noyabr 2026-cı ildə əldə edilib. Mənbə sənədi

[4] Goebel-Stengel M, Stengel A, Tache Y, Reeve JR Jr. Peptidləri əhatə edən tədqiqatlarda optimal plastik qablar və şüşə qablardan istifadənin əhəmiyyəti. Analitik biokimya. 2011;414(1):38–46. doi: 10.1016/j.ab.2011.02.009

[5] Erckes V, Chamera Rendueles L, Misiek A, Steuer C. Tandem kütlə spektrometriyası ilə peptid analizi, təmizlənməsi və saxlanması zamanı deamidasiya və izoaspartat əmələ gəlməsinin aşkarlanması. RSC Dərman Kimyası. 2026;17(2):1144–1154. doi: 10.1039/D5MD01025J

[6] Chen Y, Mant CT, Hodges RS. Müxtəlif diametrli sütunlarda (1 mm-dən 9,4 mm-ə qədər) antimikrob peptid üçün hazırlıqlı tərs fazalı yüksək performanslı maye xromatoqrafiya toplama effektivliyi. Xromatoqrafiya jurnalı A. 2007;1140(1-2):112-120. doi: 10.1016/j.chroma.2006.11.052

[7] Waters Corporation. Metodun İnkişafı Mülahizələri. Peptid izolyasiyasına praktik yanaşmalar. 2 noyabr 2026-cı ildə əldə edilib. Mənbə sənədi

[8] Menke J, Krop U, Greco G. Peptidlərin təmizlənməsi üçün sistematik və effektiv metodun genişləndirilməsi. KNAUER proqram qeydi VBS0084. Versiya 1; İyul 2024. Mənbə sənədi

[9] Waters Corporation. Təmizlənmiş məhsulun izolyasiyası. Hazırlayıcı Maye Xromatoqrafiya Astarı. 2 noyabr 2026-cı ildə əldə edilib. Mənbə sənədi

[10] Moritz R, O'Reilly N. Analitik və preparativ miqyasda xam sintetik peptidlərin kütləvi əsaslı fraksiya kolleksiyası. Biomolecular Techniques jurnalı. 2003;14(2):136–142. PMID 14676312. Mənbə sənədi

[11] Wang X, Zhang F, Li H, et al. Kütləvi tarazlıq yanaşmasından istifadə edərək sintetik qlükaqonun saflığının təyini. Elmi Hesabatlar. 2020;10:4423. doi: 10.1038/s41598-020-61109-9

[12] Roux S, Zékri E, Rousseau B və b. Kationik peptidlərdən trifluoroasetat əks-ionunun aradan qaldırılması və mübadiləsi: Müxtəlif yanaşmaların tənqidi qiymətləndirilməsi. Peptid Elmləri Jurnalı. 2008;14(3):354–359. doi: 10.1002/psc.951

[13] Kaiser E, Rohrer J. Protein təmizləyici tamponlarda və peptid preparatlarında qalıq trifluoroasetatın ion xromatoqrafiyası ilə təyini. Xromatoqrafiya jurnalı A. 2004;1039(1-2):113-117. doi: 10.1016/j.chroma.2004.03.044

BU SAYFADƏ TƏQDİM EDİLƏN BÜTÜN MƏQALƏLƏR VƏ MƏHSUL HAQQINDA MƏLUMAT YALNIZ MƏLUMATIN YAYILMASI VƏ MƏHSUL MƏQSƏDLƏRİ ÜÇÜNDÜR.

Bu veb-saytda təqdim olunan məhsullar yalnız in vitro tədqiqat üçün nəzərdə tutulub. In vitro tədqiqat (latınca: *şüşədə*, şüşə qabda deməkdir) insan orqanizmindən kənarda aparılır. Bu məhsullar əczaçılıq deyil, ABŞ Qida və Dərman İdarəsi (FDA) tərəfindən təsdiqlənməyib və hər hansı tibbi vəziyyəti, xəstəlik və ya xəstəliyin qarşısını almaq, müalicə etmək və ya müalicə etmək üçün istifadə edilməməlidir. Bu məhsulların insan və ya heyvan orqanizminə hər hansı formada daxil edilməsi qanunla qəti qadağandır.