পেপটাইড তথ্য দ্বারা 
21 এপ্রিল, 2025
এই ওয়েবসাইটে প্রদত্ত সমস্ত নিবন্ধ এবং পণ্য তথ্য শুধুমাত্র তথ্য প্রচার এবং শিক্ষামূলক উদ্দেশ্যের জন্য।
এই ওয়েবসাইটে প্রদত্ত পণ্যগুলি একচেটিয়াভাবে ইন ভিট্রো গবেষণার উদ্দেশ্যে। ইন ভিট্রো গবেষণা (ল্যাটিন: *ইন গ্লাস*, যার অর্থ কাচের পাত্রে) মানবদেহের বাইরে পরিচালিত হয়। এই পণ্যগুলি ফার্মাসিউটিক্যালস নয়, ইউএস ফুড অ্যান্ড ড্রাগ অ্যাডমিনিস্ট্রেশন (এফডিএ) দ্বারা অনুমোদিত নয় এবং কোনও চিকিৎসা অবস্থা, রোগ বা অসুস্থতা প্রতিরোধ, চিকিত্সা বা নিরাময়ের জন্য ব্যবহার করা উচিত নয়। এই পণ্যগুলি মানব বা প্রাণীর দেহে যে কোনও আকারে প্রবর্তন করা আইন দ্বারা কঠোরভাবে নিষিদ্ধ৷
অ্যামিনো অ্যাসিড হল জৈব অণু যা একটি অ্যামিনো গ্রুপ এবং একটি কার্বক্সিল গ্রুপ ধারণ করে একটি চরিত্রগত পার্শ্ব চেইন সহ।
α-অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে যা বেশিরভাগ রাইবোসোমলি সংশ্লেষিত পেপটাইড এবং প্রোটিন গঠন করে, এই গ্রুপগুলি একই α-কার্বন পরমাণুর সাথে সংযুক্ত থাকে। সাধারণ কাঠামোটি নিম্নরূপ উপস্থাপন করা যেতে পারে:
H₂N–CH(R)-COOH
যেখানে R পার্শ্ব চেইন প্রতিনিধিত্ব করে।
সাইড চেইন হল যা একটি অ্যামিনো অ্যাসিডকে অন্যটি থেকে আলাদা করে এবং চার্জ, পোলারিটি, হাইড্রোফোবিসিটি, স্টেরিক আচরণ এবং রাসায়নিক প্রতিক্রিয়ার মতো বৈশিষ্ট্যগুলিকে দৃঢ়ভাবে প্রভাবিত করে।
বিশটি স্ট্যান্ডার্ড অ্যামিনো অ্যাসিড সাধারণত ক্যানোনিকাল জেনেটিক কোড দ্বারা এনকোড করা হয় এবং রাইবোসোমাল প্রোটিন সংশ্লেষণে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়। অতিরিক্ত জেনেটিক্যালি এনকোডেড অ্যামিনো অ্যাসিড, যেমন সেলেনোসিস্টাইন এবং পাইরোলাইসিন, বিশেষ জৈবিক ব্যবস্থায় ঘটে।
পেপটাইড রসায়নের জন্য, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি আণবিক বিল্ডিং ব্লক হিসাবে সবচেয়ে ভাল বোঝা যায় যেখান থেকে সংজ্ঞায়িত পেপটাইড ক্রমগুলি একত্রিত করা যেতে পারে।
একটি পেপটাইড হল একটি অণু যা মাধ্যমে সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ দিয়ে গঠিত পেপটাইড বন্ধনের .
একটি পেপটাইড বন্ড হল একটি অ্যামাইড সংযোগ যা একটি অবশিষ্টাংশের কার্বক্সিল থেকে প্রাপ্ত কার্বোনিল গ্রুপ এবং পরবর্তী অবশিষ্টাংশের অ্যামিনো থেকে প্রাপ্ত নাইট্রোজেনের মধ্যে গঠিত হয়।
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি একবার পেপটাইড চেইনে একত্রিত হয়ে গেলে, এগুলিকে আরও সঠিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ হিসাবে উল্লেখ করা হয়.
একটি সাধারণ ক্রম তাই উপস্থাপন করা যেতে পারে:
অ্যামিনো অ্যাসিড → পেপটাইড বন্ধন → অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ → পেপটাইড চেইন
পেপটাইডে শুধুমাত্র কয়েকটি অবশিষ্টাংশ বা যথেষ্ট দীর্ঘ ক্রম থাকতে পারে।
মতো পদগুলি ডাইপেপটাইড , ট্রিপেপটাইড , এবং অলিগোপেপটাইডের দরকারী বর্ণনা, কিন্তু এমন কোনও সর্বজনীনভাবে নির্দিষ্ট অবশিষ্টাংশের সংখ্যা নেই যেখানে প্রতিটি পেপটাইডকে হঠাৎ করে একটি পলিপেপটাইড বা প্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করতে হবে।
পার্থক্যটি আংশিকভাবে বৈজ্ঞানিক প্রেক্ষাপট, কাঠামোগত সংগঠন এবং একটি একক সংখ্যাগত সীমানার উপর নির্ভর করে।
অ্যামিনো অ্যাসিড এবং পেপটাইডগুলি ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত, তবে তারা বিনিময়যোগ্য পদ নয়।
একটি মুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড একটি পৃথক আণবিক প্রজাতি।
একটি পেপটাইড একটি সংজ্ঞায়িত অণু যেখানে একাধিক অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ একটি নির্দিষ্ট ক্রমানুসারে সমবায়ীভাবে সংযুক্ত থাকে।
এই পার্থক্যটি গুরুত্বপূর্ণ কারণ অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে একত্রে সংযুক্ত করার ফলে এমন বৈশিষ্ট্য তৈরি হয় যা কেবলমাত্র বিনামূল্যে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে পৃথকভাবে দেখে অনুমান করা যায় না।
একবার পেপটাইড চেইনে অন্তর্ভুক্ত হয়ে গেলে, অবশিষ্টাংশ একে অপরকে প্রভাবিত করে:
ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক মিথস্ক্রিয়া
হাইড্রোজেন বন্ধন
হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া
স্টেরিক প্রভাব
সুগন্ধি মিথস্ক্রিয়া
গঠনমূলক সীমাবদ্ধতা
সমযোজী পরিবর্তন
তাই ক্রমটি পেপটাইডের সামগ্রিক ভৌত রাসায়নিক আচরণের একটি প্রধান নির্ধারক হয়ে ওঠে।
বৈজ্ঞানিক পরিভাষা মুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডকে আলাদা করে। থেকে একটি অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ একটি পেপটাইডের মধ্যে একটি
উদাহরণস্বরূপ, ফ্রি গ্লাইসিন একটি অ্যামিনো অ্যাসিড অণু।
যখন গ্লাইসিন পেপটাইড-বন্ড গঠনের মাধ্যমে একটি পেপটাইডে একত্রিত হয়, তখন চেইনের গ্লাইসিন থেকে প্রাপ্ত অংশটিকে গ্লাইসিন অবশিষ্টাংশ হিসাবে উল্লেখ করা হয়।.
'অবশিষ্ট' শব্দটি এই সত্যটিকে প্রতিফলিত করে যে একটি পেপটাইডের মধ্যে অন্তর্ভুক্তি মূল অ্যামিনো অ্যাসিডের রাসায়নিক প্রেক্ষাপটকে পরিবর্তন করে।
আণবিক ভর, ক্রম রচনা, পেপটাইড সংশ্লেষণ বা কাঠামোগত বিশ্লেষণ বর্ণনা করার সময় এই পার্থক্যটি বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ হয়ে ওঠে।
একটি পেপটাইডের একটি পুনরাবৃত্ত মেরুদণ্ড রয়েছে যা প্রাথমিকভাবে গঠিত:
–N–Cα–C(=O)-
ইউনিট
প্রতিটি α-কার্বনের সাথে সংযুক্ত থাকে সেই অবশিষ্টাংশের পার্শ্ব চেইন বৈশিষ্ট্য।
পেপটাইড ব্যাকবোন সাধারণ স্ট্রাকচারাল ফ্রেমওয়ার্ক প্রদান করে, অন্যদিকে সাইড চেইন অনেক রাসায়নিক বৈচিত্র্য প্রদান করে।
বেশিরভাগ লিনিয়ার পেপটাইডের দুটি রাসায়নিকভাবে স্বতন্ত্র প্রান্ত রয়েছে:
এন-টার্মিনাস - টার্মিনাল অ্যামিনো গ্রুপের সাথে যুক্ত শেষ।
সি-টার্মিনাস — টার্মিনাল কার্বক্সিল গ্রুপের সাথে যুক্ত শেষ।
পেপটাইড ক্রমগুলি প্রচলিতভাবে লেখা হয় এন-টার্মিনাস থেকে সি-টার্মিনাস পর্যন্ত .
যেমন:
আলা-গ্লি-সের
একটি ট্রিপেপটাইড বর্ণনা করে যেখানে অ্যালানাইন হল এন-টার্মিনাল অবশিষ্টাংশ এবং সেরিন হল সি-টার্মিনাল অবশিষ্টাংশ।
টার্মিনাল গ্রুপগুলিও রাসায়নিকভাবে পরিবর্তিত হতে পারে, তাই প্রতিটি গবেষণা পেপটাইডের প্রান্তে একটি ফ্রি অ্যামিনো গ্রুপ বা ফ্রি কার্বক্সিল গ্রুপ থাকে না।
পেপটাইড ব্যাকবোন একটি ক্রম জুড়ে গঠনগতভাবে একই রকম, কিন্তু অ্যামিনো অ্যাসিড সাইড চেইন যথেষ্ট পরিবর্তিত হয়।
এই পার্থক্যগুলি পেপটাইড আচরণকে দৃঢ়ভাবে প্রভাবিত করে।
লিউসিন, আইসোলিউসিন, ভ্যালাইন, ফেনিল্যালানাইন এবং মেথিওনিনের মতো অবশিষ্টাংশ হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়ায় অবদান রাখতে পারে।
অনেকগুলি হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশ ধারণকারী একটি পেপটাইড জলের সাথে কম অনুকূলভাবে যোগাযোগ করতে পারে এবং কিছু নির্দিষ্ট পরিস্থিতিতে স্ব-সম্পর্কের দিকে বর্ধিত প্রবণতা দেখাতে পারে।
যাইহোক, হাইড্রোফোবিসিটি কোনো একক অবশিষ্টাংশের উপস্থিতির পরিবর্তে সমগ্র ক্রমটির উপর নির্ভর করে।
সেরিন, থ্রোনাইন, অ্যাসপারাজিন এবং গ্লুটামিনের মতো অবশিষ্টাংশে পোলার সাইড চেইন থাকে যা হাইড্রোজেন-বন্ধন মিথস্ক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করতে সক্ষম।
এই অবশিষ্টাংশগুলি হাইড্রেশন, আণবিক স্বীকৃতি, স্থানীয় গঠন এবং দ্রবণীয়তাকে প্রভাবিত করতে পারে।
কেউ কেউ জৈবিক বা পরীক্ষামূলক পদ্ধতির উপর নির্ভর করে রাসায়নিক বা এনজাইমেটিক পরিবর্তনেও অংশগ্রহণ করতে পারে।
অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড এবং গ্লুটামিক অ্যাসিড কার্বক্সিলযুক্ত পার্শ্ব চেইন ধারণ করে।
তাদের প্রোটোনেশন অবস্থা pH এর উপর নির্ভর করে।
অনেক সাধারণভাবে ব্যবহৃত পরীক্ষামূলক অবস্থার অধীনে, এই অবশিষ্টাংশগুলি পেপটাইডে নেতিবাচক চার্জে অবদান রাখে।
তাই তারা প্রভাবিত করে:
নেট চার্জ, আইসোইলেক্ট্রিক আচরণ, দ্রবণীয়তা, ক্রোমাটোগ্রাফিক ধারণ এবং আণবিক মিথস্ক্রিয়া।
লাইসিন এবং আরজিনাইন সাধারণত অনেক পরীক্ষাগারের অবস্থার অধীনে ইতিবাচক চার্জে অবদান রাখে, যখন হিস্টিডিন শারীরবৃত্তীয় এবং পরীক্ষামূলকভাবে প্রাসঙ্গিক pH রেঞ্জের কাছাকাছি আরও শর্ত-নির্ভর প্রোটোনেশন আচরণ প্রদর্শন করে।
এই অবশিষ্টাংশগুলি পেপটাইড চার্জ এবং অন্যান্য অণু বা ক্রোমাটোগ্রাফিক স্থির পর্যায়গুলির সাথে মিথস্ক্রিয়াকে উল্লেখযোগ্যভাবে প্রভাবিত করতে পারে।
ফেনিল্যালানাইন, টাইরোসিন এবং ট্রিপটোফেন সুগন্ধযুক্ত পার্শ্ব চেইন ধারণ করে।
সুগন্ধি অবশিষ্টাংশ হাইড্রোফোবিক এবং π-সম্পর্কিত মিথস্ক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করতে পারে এবং UV শোষণে অবদান রাখতে পারে।
যাইহোক, বিবৃতি যে সুগন্ধযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড সাধারণত '280 এনএমের কাছাকাছি' শোষণ তৈরি করে তা সাবধানে ব্যবহার করা উচিত।
ট্রিপটোফান এবং টাইরোসিন 280 এনএম এর কাছাকাছি শোষণে জোরালোভাবে অবদান রাখে, যেখানে ফেনিল্যালানিন সেই অঞ্চলে অনেক বেশি দুর্বলভাবে শোষণ করে।
এটি গুরুত্বপূর্ণ যখন পেপটাইড ঘনত্ব অনুমান করতে UV স্পেকট্রোস্কোপি ব্যবহার করা হয়।
মূল নিবন্ধটি সমস্ত সুগন্ধযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডকে চিকিত্সা করেছে যেন তারা ~280 এনএম শোষণে একইভাবে অবদান রাখে। সংশোধিত শব্দচয়ন সেই পার্থক্যটিকে আরও সঠিকভাবে করে তোলে।
দুটি পেপটাইড ঠিক একই অ্যামিনো অ্যাসিড ধারণ করতে পারে কিন্তু সেই অবশিষ্টাংশগুলি ভিন্ন ক্রমে ঘটলে ভিন্নভাবে আচরণ করে।
যেমন:
A-B-C-D
এবং
D-C-B-A
একই অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন কিন্তু ভিন্ন ক্রম আছে।
ক্রম পরিবর্তন করা পরিবর্তন করতে পারে:
চার্জ বিতরণ
হাইড্রোফোবিক পৃষ্ঠ প্যাটার্ন
গঠনমূলক পছন্দ
একত্রিত করার প্রবণতা
দ্রাব্যতা
আণবিক স্বীকৃতি
ক্রোমাটোগ্রাফিক আচরণ
অতএব, একা অ্যামিনো অ্যাসিড রচনা একটি পেপটাইড সংজ্ঞায়িত করার জন্য যথেষ্ট নয়।
মৌলিক অবশিষ্টাংশের ক্রম ।
এই আদেশকৃত বিন্যাসটিকে পেপটাইডের প্রাথমিক গঠন বলা হয়.
পেপটাইডের দৈর্ঘ্য বৃদ্ধি 'আনস্ট্রাকচার্ড' থেকে 'স্ট্রাকচার্ড' এ একটি সহজ ধাপে ধাপে রূপান্তর তৈরি করে না।
সংক্ষিপ্ত পেপটাইডগুলি নির্দিষ্ট অবস্থার অধীনে পছন্দের কনফর্মেশন গ্রহণ করতে পারে, যখন দীর্ঘ পেপটাইডগুলি অত্যন্ত গতিশীল থাকতে পারে।
ক্রম এবং পরিবেশের উপর নির্ভর করে, পেপটাইডগুলিতে কাঠামোগত মোটিফ থাকতে পারে বা ক্ষণস্থায়ীভাবে গ্রহণ করতে পারে যেমন:
α- হেলিকাল সেগমেন্ট
β-স্ট্র্যান্ডের মতো গঠন
β-পালা
loops
বিশৃঙ্খল গঠন
দ্রাবক, তাপমাত্রা, pH, ঘনত্ব, আয়নিক শক্তি এবং অন্যান্য অণুর সাথে মিথস্ক্রিয়া সবই গঠনমূলক সংমিশ্রণকে প্রভাবিত করতে পারে।
আপনার মূল নিবন্ধে বলা হয়েছে যে ছোট পেপটাইডগুলি সাধারণত নমনীয় হয় যখন দীর্ঘ পেপটাইডগুলি স্থানীয় গৌণ কাঠামো গঠন করে এবং 'স্থিতিশীল ত্রি-মাত্রিক কাঠামোর অভাব।' এই বিবরণটি খুব কঠোর।
পেপটাইড গঠনকে পরিবর্তনশীল আচরণের ধারাবাহিকতা হিসাবে বোঝা উচিত যা ক্রম এবং পরিবেশের উপর দৃঢ়ভাবে নির্ভর করে।
রাসায়নিক গবেষণায় ব্যবহৃত প্রতিটি পেপটাইড একচেটিয়াভাবে বিশটি স্ট্যান্ডার্ড প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড দিয়ে গঠিত নয়।
আধুনিক পেপটাইড রসায়ন অন্তর্ভুক্ত করতে পারে:
ডি-অ্যামিনো অ্যাসিড
নন-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড
এন-মিথিলেটেড অবশিষ্টাংশ
β-অ্যামিনো অ্যাসিড
রাসায়নিকভাবে পরিবর্তিত অবশিষ্টাংশ
আইসোটোপিক্যালি লেবেলযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড
বিশেষ কার্যকরী গ্রুপ ধারণকারী অবশিষ্টাংশ
এই পরিবর্তনগুলি গবেষকদের তদন্ত করতে দেয় যে কীভাবে আণবিক কাঠামোর পরিবর্তনগুলি পেপটাইড বৈশিষ্ট্যগুলিকে প্রভাবিত করে।
গুরুত্বপূর্ণভাবে, একটি পরিবর্তিত অবশিষ্টাংশ প্রবর্তন একটি রাসায়নিকভাবে ভিন্ন পেপটাইড তৈরি করে।
ফলস্বরূপ উপাদান আণবিক ভর, চার্জ, দ্রবণীয়তা, গঠন, ক্রোমাটোগ্রাফিক ধারণ, অবক্ষয়ের সংবেদনশীলতা এবং অন্যান্য পরিমাপযোগ্য বৈশিষ্ট্যে ভিন্ন হতে পারে।
স্বাভাবিক রাইবোসোমাল প্রোটিন সংশ্লেষণের সময় অন্তর্ভুক্ত বেশিরভাগ অ্যামিনো অ্যাসিড এল-কনফিগারেশনে ঘটে.
যাইহোক, ডি-অ্যামিনো অ্যাসিড প্রকৃতিতেও ঘটে এবং রাসায়নিক পেপটাইড সংশ্লেষণের সময় ইচ্ছাকৃতভাবে অন্তর্ভুক্ত করা যেতে পারে।
সংশ্লিষ্ট ডি-অবশিষ্টের সাথে একটি এল-অবশিষ্টের প্রতিস্থাপন অগত্যা মৌলিক রচনা পরিবর্তন না করে স্টেরিওকেমিস্ট্রি পরিবর্তন করে।
আপাতদৃষ্টিতে ছোট কাঠামোগত পরিবর্তন স্থানীয় গঠন এবং আণবিক মিথস্ক্রিয়াকে উল্লেখযোগ্যভাবে প্রভাবিত করতে পারে।
স্টেরিওকেমিস্ট্রি তাই পেপটাইড পরিচয়ের একটি গুরুত্বপূর্ণ অংশ।
একটি পেপটাইড ক্রম বিবরণ আদর্শভাবে স্টেরিওকেমিক্যাল পার্থক্য নির্দিষ্ট করা উচিত যখনই অ-মানক কনফিগারেশন উপস্থিত থাকে।
রাইবোসোমাল অনুবাদের সময়, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি প্রথমে তাদের সংশ্লিষ্ট স্থানান্তর আরএনএগুলির সাথে সংযুক্ত করা হয়, যা অ্যামিনোএসিল-টিআরএনএ তৈরি করে.
রাইবোসোম তখন এই অ্যামিনোঅ্যাসিল-টিআরএনএগুলিকে সংগঠিত করতে এবং ক্রমবর্ধমান পেপটাইড চেইনকে প্রসারিত করতে মেসেঞ্জার RNA দ্বারা এনকোড করা ক্রম ব্যবহার করে।
A সাইটের অ্যামিনোঅ্যাসিল-tRNA-এর সাথে যুক্ত α-অ্যামিনো গ্রুপ P সাইটের পেপটাইডিল-tRNA-এর কার্বনাইল কেন্দ্রকে আক্রমণ করে, ক্রমবর্ধমান চেইন স্থানান্তর করে এবং পরবর্তী পেপটাইড বন্ধন তৈরি করে।
পেপটাইড চেইন এন-টার্মিনাস থেকে সি-টার্মিনাসের দিকে একত্রিত হয়.
মূল প্রবন্ধে বলা হয়েছে যে 'অ্যামিনো অ্যাসিড রাইবোসোমে একত্রিত হয়,' যা একটি অতি সরলীকরণ। আরও স্পষ্টভাবে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি অ্যামিনোএসিল-টিআরএনএ হিসাবে রাইবোসোমে সরবরাহ করা হয়।
পেপটাইডগুলি রাইবোসোমাল যন্ত্রপাতি ছাড়াই রাসায়নিকভাবে একত্রিত করা যেতে পারে।
সলিড-ফেজ পেপটাইড সংশ্লেষণে, সুরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড ডেরিভেটিভগুলি ক্রমবর্ধমান রজন-বাউন্ড পেপটাইড চেইনে যোগ করা হয়।
এটি গবেষককে উদ্দিষ্ট ক্রমটির উপর সরাসরি নিয়ন্ত্রণ দেয় এবং অবশিষ্টাংশ বা পরিবর্তনগুলিকে অন্তর্ভুক্ত করার অনুমতি দেয় যা স্ট্যান্ডার্ড রাইবোসোমাল অনুবাদের মাধ্যমে সহজেই প্রবর্তিত হতে পারে না।
রাসায়নিক সংশ্লেষণ সংজ্ঞায়িত গবেষণা পেপটাইডের জন্য বিশেষভাবে উপযোগী, কিন্তু এর ব্যবহারিক অসুবিধা দৃঢ়ভাবে অনুক্রমের উপর নির্ভর করে।
মূল নিবন্ধে বলা হয়েছে যে রাসায়নিক সংশ্লেষণ 50 এর নিচে থাকা পেপটাইডগুলির জন্য উপযুক্ত । এটি একটি নির্দিষ্ট সীমা হিসাবে বিবেচনা করা উচিত নয়।
50 টির বেশি অবশিষ্টাংশের পেপটাইড অবশ্যই রাসায়নিকভাবে সংশ্লেষিত হতে পারে, যদিও দৈর্ঘ্য বৃদ্ধির ফলে প্রায়শই সংযোগের কার্যকারিতা, একত্রিতকরণ, পরিশোধন এবং ক্রম-সম্পর্কিত অমেধ্য জমার সাথে সম্পর্কিত চ্যালেঞ্জগুলি বৃদ্ধি পায়।
কঠিন বা দীর্ঘ ক্রমগুলির জন্য, গবেষকরা সেগমেন্ট লাইগেশন, রিকম্বিন্যান্ট এক্সপ্রেশন বা হাইব্রিড পন্থাও ব্যবহার করতে পারেন।
কিছু প্রাকৃতিকভাবে ঘটমান পেপটাইড সরাসরি রাইবোসোমাল অনুবাদের মাধ্যমে উত্পাদিত হয় না।
অণুজীব, উদাহরণস্বরূপ, নন-রাইবোসোমাল পেপটাইড সিনথেটেস (NRPSs) নামে পরিচিত বড় এনজাইম কমপ্লেক্স ব্যবহার করতে পারে। কাঠামোগতভাবে বিভিন্ন পেপটাইড পণ্য একত্রিত করতে
এই সিস্টেমগুলি অবশিষ্টাংশ এবং কাঠামোগত বৈশিষ্ট্যগুলিকে অন্তর্ভুক্ত করতে পারে যা প্রচলিত রাইবোসোমাল পেপটাইড থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে পৃথক, যার মধ্যে রয়েছে:
নন-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড
ডি-অ্যামিনো অ্যাসিড
চক্রায়ন
মিথাইলেশন
অন্যান্য বিশেষ পরিবর্তন
এটি প্রমাণ করে যে পেপটাইড রসায়ন সাধারণত রাইবোসোমাল প্রোটিন সংশ্লেষণের সময় প্রবর্তিত বিশটি স্ট্যান্ডার্ড অ্যামিনো অ্যাসিডের বাইরেও প্রসারিত হয়।
একটি পেপটাইডের নেট চার্জ নির্ভর করে আশেপাশের পিএইচ সহ এর ক্রমানুসারে উপস্থিত আয়নযোগ্য গোষ্ঠীগুলির উপর।
আয়নযোগ্য গোষ্ঠীগুলি এখানে ঘটতে পারে:
এন-টার্মিনাস
সি-টার্মিনাস
অম্লীয় পার্শ্ব চেইন
বেসিক সাইড চেইন
অন্যান্য কার্যকরী গোষ্ঠী নির্বাচিত
pH পরিবর্তনের সাথে সাথে এই গোষ্ঠীর প্রোটোনেশন অবস্থার পরিবর্তন হতে পারে।
ফলস্বরূপ, একই পেপটাইড বিভিন্ন পরীক্ষামূলক অবস্থার অধীনে বিভিন্ন নেট চার্জ বহন করতে পারে।
এটি বোঝার জন্য গুরুত্বপূর্ণ:
দ্রবণীয়তা, আয়ন-বিনিময় ক্রোমাটোগ্রাফি, ইলেক্ট্রোফোরেটিক আচরণ, আণবিক মিথস্ক্রিয়া এবং সমষ্টি।
এটি ব্যাখ্যা করে যে কেন পরীক্ষামূলক পিএইচ বিবেচনা না করে পেপটাইড চার্জ কখনই বর্ণনা করা উচিত নয়।
সাইড-চেইন কম্পোজিশনও দ্রবণীয়তায় জোরালোভাবে অবদান রাখে।
চার্জযুক্ত এবং মেরু অবশিষ্টাংশে সমৃদ্ধ একটি পেপটাইড জলীয় দ্রাবকের সাথে অনুকূলভাবে যোগাযোগ করতে পারে, যখন একটি বড় হাইড্রোফোবিক পৃষ্ঠ ধারণকারী একটি পেপটাইড জলীয় দ্রবণে বজায় রাখা আরও কঠিন হতে পারে।
কিন্তু সাধারণ অবশিষ্টাংশ গণনা যথেষ্ট নয়।
চার্জযুক্ত এবং হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশের অবস্থান, পেপটাইড ঘনত্ব, পিএইচ, আয়নিক শক্তি, গঠনমূলক আচরণ এবং একত্রিত হওয়ার প্রবণতা সবই পর্যবেক্ষণ ফলাফলকে প্রভাবিত করতে পারে।
এই কারণেই অনুরূপ আণবিক ওজনের দুটি পেপটাইড খুব ভিন্ন দ্রবণীয়তা প্রোফাইল প্রদর্শন করতে পারে।
অ্যামিনো অ্যাসিড রচনাটি বিশ্লেষণাত্মক পরীক্ষার সময় পেপটাইড কীভাবে আচরণ করে তাও প্রভাবিত করে।
যেমন:
RP-HPLC আচরণ সামগ্রিক হাইড্রোফোবিসিটি এবং স্থির পর্যায়ের সাথে ক্রম-নির্ভর মিথস্ক্রিয়া দ্বারা দৃঢ়ভাবে প্রভাবিত হয়।
আয়ন-বিনিময় ক্রোমাটোগ্রাফি নির্বাচিত বাফার অবস্থার অধীনে পেপটাইড চার্জের উপর নির্ভর করে।
ভর স্পেকট্রোমেট্রি আণবিক ভর এবং ionization আচরণ প্রতিফলিত করে।
UV স্পেকট্রোস্কোপি আংশিকভাবে UV-শোষণকারী অবশিষ্টাংশ বা অন্যান্য ক্রোমোফোরের উপস্থিতির উপর নির্ভর করে।
একটি পেপটাইডের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম তাই এটির বৈশিষ্ট্যের জন্য ব্যবহৃত বিশ্লেষণাত্মক পদ্ধতির সাথে সরাসরি সংযুক্ত থাকে।
পেপটাইডে তাদের প্রাথমিক অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম ছাড়াও পরিবর্তন থাকতে পারে।
উদাহরণ অন্তর্ভুক্ত:
ফসফোরিলেশন
acetylation
amidation
মিথাইলেশন
গ্লাইকোসিলেশন
ডিসালফাইড গঠন
লিপিডেশন
এই ধরনের পরিবর্তনগুলি আণবিক ভর, চার্জ, হাইড্রোফোবিসিটি, কনফর্মেশন এবং ক্রোমাটোগ্রাফিক আচরণকে পরিবর্তন করতে পারে।
প্রতিটি পরিবর্তন প্রাকৃতিকভাবে ঘটে না, এবং প্রতিটি অবশিষ্টাংশ সমস্ত অবস্থার অধীনে পরিবর্তিত হয় না।
মূল নিবন্ধটি সেরিন এবং থ্রোনাইন ফসফোরিলেশন এবং অ্যাসপারাজিন গ্লাইকোসিলেশনকে সাধারণ পেপটাইড বৈশিষ্ট্য হিসাবে বর্ণনা করে। হিসাবে এগুলিকে আরও ভালভাবে বর্ণনা করা হয়েছে । উপযুক্ত জৈবিক বা সিন্থেটিক প্রসঙ্গে সম্ভাব্য পরিবর্তন এই অবশিষ্টাংশগুলির অন্তর্নিহিত বৈশিষ্ট্যগুলির পরিবর্তে
একটি পেপটাইড শুধুমাত্র কতগুলি অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে তা জিজ্ঞাসা করে মূল্যায়ন করা উচিত নয়।
আরও সম্পূর্ণ বিবরণ অন্তর্ভুক্ত:
ক্রম
কোন অবশিষ্টাংশ উপস্থিত এবং কি ক্রমে?
স্টেরিওকেমিস্ট্রি
কি অবশিষ্টাংশ L-, D-, বা অন্যথায় পরিবর্তিত?
টার্মিনি
কি এন- এবং সি-টার্মিনি মুক্ত বা রাসায়নিকভাবে পরিবর্তিত?
সমযোজী পরিবর্তনগুলি
কি ডাইসালফাইড বন্ড, ফসফোরিলেশন, অ্যামিডেশন বা অন্যান্য পরিবর্তনগুলি উপস্থিত রয়েছে?
আণবিক ভর
পরিমাপ করা আণবিক ভর কি প্রত্যাশিত কাঠামোর সাথে একমত?
বিশুদ্ধতা
বিশ্লেষণাত্মক ক্রোমাটোগ্রাফিক প্রোফাইলের কোন অনুপাত প্রধান উপাদানের সাথে মিলে যায়?
একসাথে, এই বৈশিষ্ট্যগুলি শুধুমাত্র অবশিষ্টাংশ গণনার চেয়ে একটি পেপটাইডের আরও বৈজ্ঞানিকভাবে অর্থপূর্ণ বর্ণনা প্রদান করে।
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি রাসায়নিক শব্দভাণ্ডার সরবরাহ করে যা থেকে পেপটাইডগুলি তৈরি করা হয়।
পেপটাইড বন্ডগুলি সেই অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলিকে সংজ্ঞায়িত ক্রমগুলিতে সংগঠিত করে, যখন তাদের পার্শ্ব চেইনের রসায়ন ফলে আণবিক আচরণের বেশিরভাগ নির্ধারণ করে।
এই সম্পর্ক সহজভাবে সংক্ষিপ্ত করা যেতে পারে:
অ্যামিনো অ্যাসিড পরিচয় → ক্রম → আণবিক গঠন → ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য → পরীক্ষামূলক আচরণ
এই সম্পর্ক বোঝা পেপটাইড সংশ্লেষণ, পরিশোধন, দ্রবণীয়তা, সঞ্চয়স্থান, এবং বিশ্লেষণাত্মক চরিত্রায়নের জন্য মৌলিক।
এটি ব্যাখ্যা করে যে কেন দৃশ্যত ছোট ক্রম পরিবর্তন দুটি পেপটাইড পদার্থের মধ্যে অর্থপূর্ণ পার্থক্য তৈরি করতে পারে।
পরীক্ষাগার গবেষণার জন্য, তাই পেপটাইডকে শুধুমাত্র পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিডের সংগ্রহ হিসাবে বিবেচনা না করে একটি সম্পূর্ণ আণবিক গঠন হিসাবে বিবেচনা করা উচিত।
Cocer Peptides দ্বারা সরবরাহ করা উপাদানগুলি বিশেষভাবে ল্যাবরেটরি গবেষণা, বিশ্লেষণাত্মক তদন্ত এবং ইন ভিট্রো পরীক্ষার জন্য উদ্দিষ্ট। এগুলি মানব বা পশুচিকিত্সা প্রশাসন, সেবন, রোগ নির্ণয়, চিকিত্সা, প্রতিরোধ বা কোনও ক্লিনিকাল প্রয়োগের উদ্দেশ্যে নয়।
এই ওয়েবসাইটে দেওয়া বৈজ্ঞানিক এবং শিক্ষামূলক তথ্য গবেষণার রেফারেন্সের উদ্দেশ্যে এবং এটিকে চিকিৎসা পরামর্শ বা মানুষ বা প্রাণীর ব্যবহারের জন্য নির্দেশনা হিসাবে ব্যাখ্যা করা উচিত নয়।
