Peptid ma'lumotlari tomonidan 
2025 yil 21 aprel
USHBU SAYTDA TAQDIM ETILGAN BARCHA MAQOLALAR VA MAHSULOT HAQIDAGI MA'LUMOTLAR FAQAT MA'LUMOTNI TARQATISH VA MA'LUMOT MAQSADLARIGA BO'LGAN.
Ushbu veb-saytda taqdim etilgan mahsulotlar faqat in vitro tadqiqot uchun mo'ljallangan. In vitro tadqiqot (lotincha: *shishada*, shisha idishlar degan maʼnoni anglatadi) inson tanasidan tashqarida olib boriladi. Ushbu mahsulotlar farmatsevtika mahsulotlari emas, AQSh oziq-ovqat va farmatsevtika idorasi (FDA) tomonidan tasdiqlanmagan va har qanday tibbiy holat, kasallik yoki kasallikning oldini olish, davolash yoki davolash uchun ishlatilmasligi kerak. Ushbu mahsulotlarni har qanday shaklda inson yoki hayvon tanasiga kiritish qonun bilan qat'iyan man etiladi.
Aminokislotalar - organik molekulalar bo'lib, ularda aminokislotalar va karboksil guruhi va xarakterli yon zanjir mavjud.
Ko'pchilik ribosoma sintezlangan peptidlar va oqsillarni hosil qiluvchi a-aminokislotalarda bu guruhlar bir xil a-uglerod atomiga bog'langan. Umumiy tuzilmani quyidagicha ifodalash mumkin:
H₂N–CH(R)–COOH
bu yerda R yon zanjirni ifodalaydi.
Yon zanjir bir aminokislotani boshqasidan ajratib turadigan va zaryad, qutblanish, hidrofobiklik, sterik xatti-harakatlar va kimyoviy reaktivlik kabi xususiyatlarga kuchli ta'sir ko'rsatadigan narsadir.
Yigirmata standart aminokislotalar odatda kanonik genetik kod bilan kodlanadi va ribosoma oqsillari sintezida keng qo'llaniladi. Selenosistein va pirolizin kabi qo'shimcha genetik kodlangan aminokislotalar alohida biologik tizimlarda uchraydi.
Peptidlar kimyosi uchun aminokislotalar aniqlangan peptid ketma-ketliklarini yig'ish mumkin bo'lgan molekulyar qurilish bloklari sifatida eng yaxshi tushuniladi.
Peptid - bu orqali bog'langan aminokislotalar qoldiqlaridan tashkil topgan molekula peptid bog'lari .
Peptid bog'i - bu bir qoldiqning karboksil hosil bo'lgan karbonil guruhi va keyingi qoldiqning aminokislotali azot o'rtasida hosil bo'lgan amid bog'lanishi.
Aminokislotalar peptid zanjiriga kiritilgandan so'ng, ular aniqroq deb ataladi. aminokislotalar qoldiqlari .
Shunday qilib, oddiy ketma-ketlikni quyidagicha ifodalash mumkin:
Aminokislota → Peptid aloqasi → Aminokislota qoldig'i → Peptid zanjiri
Peptidlar faqat bir nechta qoldiqlarni yoki ancha uzunroq ketma-ketlikni o'z ichiga olishi mumkin.
kabi atamalar Dipeptid , tripeptidi va oligopeptid foydali tavsiflardir, ammo har bir peptid to'satdan polipeptid yoki oqsil sifatida tasniflanishi kerak bo'lgan universal qat'iy qoldiq soni yo'q.
Farq qisman yagona raqamli chegaraga emas, balki ilmiy kontekstga, tizimli tashkil etishga va konventsiyaga bog'liq.
Aminokislotalar va peptidlar bir-biri bilan chambarchas bog'liq, ammo ular bir-birini almashtirib bo'lmaydigan atamalar emas.
Erkin aminokislota - bu individual molekulyar tur.
Peptid - bu aniqlangan molekula bo'lib, unda bir nechta aminokislotalar qoldiqlari ma'lum bir ketma-ketlikda kovalent bog'langan.
Bu farq juda muhim, chunki aminokislotalarni bir-biriga bog'lash erkin aminokislotalarni alohida ko'rib chiqish orqali oldindan aytib bo'lmaydigan xususiyatlarni yaratadi.
Peptid zanjiriga kiritilgandan so'ng, qoldiqlar bir-biriga ta'sir qiladi:
elektrostatik o'zaro ta'sirlar
vodorod bog'lanishi
hidrofobik o'zaro ta'sirlar
sterik effektlar
aromatik o'zaro ta'sirlar
konformatsion cheklovlar
kovalent modifikatsiyalari
Shunday qilib, ketma-ketlik peptidning umumiy fizik-kimyoviy xatti-harakatlarining asosiy hal qiluvchi omiliga aylanadi.
Ilmiy terminologiya erkin aminokislotani ajratib turadi. aminokislota qoldig'idan peptid ichidagi
Masalan, erkin glitsin aminokislota molekulasidir.
Glitsin peptid bog'lanishi orqali peptidga qo'shilganda, zanjirning glitsindan olingan qismi glitsin qoldig'i deb ataladi..
'Qaldiq' so'zi peptidga qo'shilish asl aminokislotalarning kimyoviy kontekstini o'zgartirishini aks ettiradi.
Bu farq molekulyar massa, ketma-ketlik tarkibi, peptid sintezi yoki strukturaviy tahlilni tavsiflashda ayniqsa muhimdir.
Peptid asosan quyidagilardan iborat takrorlanuvchi magistralga ega:
–N–Ca–C(=O)–
birliklar.
Har bir a-uglerodga shu qoldiqning yon zanjiri xarakteristikasi biriktirilgan.
Peptid magistral umumiy strukturaviy asosni ta'minlaydi, yon zanjirlar esa kimyoviy xilma-xillikning katta qismini ta'minlaydi.
Ko'pgina chiziqli peptidlar kimyoviy jihatdan bir-biridan farq qiladigan ikkita uchga ega:
N-terminali - terminal amino guruhi bilan bog'liq bo'lgan uchi.
C-terminus - terminal karboksil guruhi bilan bog'liq uchi.
Peptidlar ketma-ketligi shartli ravishda yoziladi N-terminusdan C-terminusgacha .
Masalan:
Ala-Gly-Ser
alanin N-terminal qoldig'i va serin C-terminal qoldig'i bo'lgan tripeptidni tasvirlaydi.
Terminal guruhlari kimyoviy jihatdan ham o'zgartirilishi mumkin, shuning uchun har bir tadqiqot peptidining uchlarida erkin aminokislota yoki erkin karboksil guruhi bo'lishi shart emas.
Peptid magistrallari ketma-ketlikda tizimli ravishda o'xshash, ammo aminokislotalarning yon zanjirlari sezilarli darajada farq qiladi.
Bu farqlar peptidlar harakatiga kuchli ta'sir qiladi.
Leysin, izolösin, valin, fenilalanin va metionin kabi qoldiqlar hidrofobik o'zaro ta'sirlarga hissa qo'shishi mumkin.
Ko'p hidrofobik qoldiqlarni o'z ichiga olgan peptid suv bilan kamroq ta'sir qilishi mumkin va ma'lum sharoitlarda o'z-o'zini assotsiatsiya qilish tendentsiyasini ko'rsatishi mumkin.
Biroq, hidrofobiklik bitta qoldiqning mavjudligiga emas, balki butun ketma-ketlikka bog'liq.
Serin, treonin, asparagin va glutamin kabi qoldiqlar vodorod bilan bog'lanish o'zaro ta'sirida ishtirok eta oladigan qutbli yon zanjirlarni o'z ichiga oladi.
Ushbu qoldiqlar hidratsiyaga, molekulyar tanib olishga, mahalliy konformatsiyaga va eruvchanlikka ta'sir qilishi mumkin.
Ba'zilar biologik yoki eksperimental tizimga qarab kimyoviy yoki fermentativ modifikatsiyalarda ham ishtirok etishlari mumkin.
Aspartik kislota va glutamik kislota karboksil o'z ichiga olgan yon zanjirlarni o'z ichiga oladi.
Ularning protonatsiya holati pH ga bog'liq.
Ko'p ishlatiladigan eksperimental sharoitlarda bu qoldiqlar peptidga manfiy zaryad beradi.
Shuning uchun ular ta'sir qiladi:
aniq zaryad, izoelektrik harakat, eruvchanlik, xromatografik tutilish va molekulyar o'zaro ta'sirlar.
Lizin va arginin odatda ko'plab laboratoriya sharoitlarida ijobiy zaryadga hissa qo'shadi, histidin esa fiziologik va eksperimental jihatdan tegishli pH diapazonlari yaqinida ko'proq holatga bog'liq protonatsiya xatti-harakatlarini namoyish etadi.
Ushbu qoldiqlar peptid zaryadiga va boshqa molekulalar yoki xromatografik statsionar fazalar bilan o'zaro ta'sirga sezilarli darajada ta'sir qilishi mumkin.
Fenilalanin, tirozin va triptofan tarkibida aromatik yon zanjirlar mavjud.
Aromatik qoldiqlar hidrofobik va p-bog'langan o'zaro ta'sirlarda ishtirok etishi va UV singishiga hissa qo'shishi mumkin.
Biroq, aromatik aminokislotalar odatda '280 nm ga yaqin' yutilish hosil qiladi, degan bayonotdan ehtiyotkorlik bilan foydalanish kerak.
Triptofan va tirozin 280 nm atrofida absorbsiyaga kuchli hissa qo'shadi, fenilalanin esa bu hududda ancha zaifroq so'riladi.
Bu peptid kontsentratsiyasini baholash uchun UV spektroskopiyasidan foydalanilganda muhimdir.
Asl maqola barcha aromatik aminokislotalarni xuddi shunday tarzda ~280 nm yutilishga hissa qo'shgandek ko'rib chiqdi. Qayta ko'rib chiqilgan matn bu farqni yanada aniqroq qiladi.
Ikki peptid aynan bir xil aminokislotalarni o'z ichiga olishi mumkin, ammo agar bu qoldiqlar boshqa tartibda paydo bo'lsa, boshqacha harakat qiladi.
Masalan:
A–B–C–D
va
D–C–B–A
bir xil aminokislota tarkibiga ega, ammo ketma-ketligi boshqacha.
O'zgartirish ketma-ketligini o'zgartirishi mumkin:
zaryad taqsimoti
hidrofobik sirt namunasi
konformatsion afzallik
agregatsiya tendentsiyasi
eruvchanligi
molekulyar tanib olish
xromatografik xatti-harakatlar
Shuning uchun peptidni aniqlash uchun faqat aminokislotalarning tarkibi etarli emas.
asosiy Qoldiqlarning tartibi hisoblanadi.
Ushbu tartibli tartib peptidning asosiy tuzilishi deb ataladi.
Peptid uzunligini oshirish 'tuzilishsiz'dan 'tuzilishli'ga oddiy bosqichma-bosqich o'tishni yaratmaydi.
Qisqa peptidlar ma'lum sharoitlarda afzal qilingan konformatsiyalarni qabul qilishi mumkin, uzunroq peptidlar esa yuqori dinamik bo'lib qolishi mumkin.
Ketma-ketlik va atrof-muhitga qarab, peptidlar quyidagi strukturaviy motivlarni o'z ichiga olishi yoki vaqtincha qabul qilishi mumkin:
a-spiral segmentlar
b-torchaga o'xshash konformatsiyalar
b-burilishlar
halqalar
tartibsiz konformatsiyalar
Erituvchi, harorat, pH, konsentratsiya, ion kuchi va boshqa molekulalar bilan o'zaro ta'siri konformatsion ansamblga ta'sir qilishi mumkin.
Sizning asl maqolangizda aytilishicha, qisqa peptidlar odatda moslashuvchan, uzunroq peptidlar esa mahalliy ikkilamchi tuzilmalarni hosil qiladi va 'barqaror uch o'lchovli tuzilmalarga ega emas'. Bu tavsif juda qattiq.
Peptid tuzilishini ketma-ketlik va atrof-muhitga kuchli bog'liq bo'lgan konformatsion xatti-harakatlarning davomi sifatida tushunish kerak.
Kimyoviy tadqiqotlarda ishlatiladigan har bir peptid faqat yigirmata standart proteinogen aminokislotalardan iborat emas.
Zamonaviy peptidlar kimyosi quyidagilarni o'z ichiga olishi mumkin:
D-aminokislotalar
proteinogen bo'lmagan aminokislotalar
N-metillangan qoldiqlar
b-aminokislotalar
kimyoviy modifikatsiyalangan qoldiqlar
izotopik etiketli aminokislotalar
maxsus funktsional guruhlarni o'z ichiga olgan qoldiqlar
Ushbu modifikatsiyalar tadqiqotchilarga molekulyar tuzilishdagi o'zgarishlar peptid xususiyatlariga qanday ta'sir qilishini o'rganishga imkon beradi.
Muhimi, modifikatsiyalangan qoldiqni kiritish kimyoviy jihatdan boshqacha peptid hosil qiladi.
Olingan material molekulyar massa, zaryad, eruvchanlik, konformatsiya, xromatografik ushlab turish, parchalanishga moyillik va boshqa o'lchanadigan xususiyatlarda farq qilishi mumkin.
Oddiy ribosoma oqsili sintezi jarayonida kiritilgan aminokislotalarning aksariyati L-konfiguratsiyasida uchraydi..
Biroq, D-aminokislotalar tabiatda ham uchraydi va kimyoviy peptid sintezi paytida ataylab kiritilishi mumkin.
L-qoldiqni mos keladigan D-qoldiq bilan almashtirish, elementar tarkibini o'zgartirmasdan, stereokimyoni o'zgartiradi.
Kichkina ko'rinadigan strukturaviy o'zgarish mahalliy konformatsiyaga va molekulyar o'zaro ta'sirga sezilarli darajada ta'sir qilishi mumkin.
Stereokimyo shuning uchun peptid identifikatsiyasining muhim qismidir.
Peptidlar ketma-ketligi tavsifi standart bo'lmagan konfiguratsiyalar mavjud bo'lganda stereokimyoviy farqlarni ideal tarzda ko'rsatishi kerak.
Ribosomal translatsiya jarayonida aminokislotalar birinchi navbatda tegishli transfer RNK lariga biriktirilib, aminoatsil-tRNK hosil qiladi..
Keyin ribosoma ushbu aminoatsil-tRNKlarni tartibga solish va o'sib borayotgan peptid zanjirini kengaytirish uchun messenjer RNK tomonidan kodlangan ketma-ketlikni ishlatadi.
A joyidagi aminoatsil-tRNK bilan bog'langan a-amino guruhi P joyidagi peptidil-tRNKning karbonil markaziga hujum qilib, o'sib borayotgan zanjirni o'tkazadi va keyingi peptid bog'ini hosil qiladi.
Peptid zanjiri yig'iladi N-terminusdan C-terminusga qarab .
Asl maqolada aytilishicha, 'aminokislotalar ribosomaga kiritilgan' bu haddan tashqari soddalashtirilgan. Aniqrog‘i, aminokislotalar ribosomaga aminoatsil-tRNK shaklida yetkaziladi.
Peptidlarni kimyoviy yo'l bilan ribosoma apparatisiz ham yig'ish mumkin.
Qattiq fazali peptid sintezida himoyalangan aminokislota hosilalari o'sib borayotgan qatronlar bilan bog'langan peptid zanjiriga ketma-ket qo'shiladi.
Bu tadqiqotchiga mo'ljallangan ketma-ketlikni to'g'ridan-to'g'ri boshqarish imkonini beradi, shuningdek, standart ribosoma tarjimasi orqali osonlikcha kiritilmaydigan qoldiqlar yoki modifikatsiyalarni kiritish imkonini beradi.
Kimyoviy sintez, ayniqsa, aniqlangan tadqiqot peptidlari uchun foydalidir, ammo uning amaliy qiyinligi ketma-ketlikka bog'liq.
Asl maqolada aytilishicha, kimyoviy sintez 50 qoldiqdan past bo'lgan peptidlar uchun mos keladi . Bu qat'iy chegara sifatida qaralmasligi kerak.
50 dan ortiq qoldiqdan iborat peptidlar, albatta, kimyoviy jihatdan sintezlanishi mumkin, ammo uzunligi ortishi ko'pincha ulanish samaradorligi, agregatsiya, tozalash va ketma-ketlik bilan bog'liq aralashmalarning to'planishi bilan bog'liq muammolarni oshiradi.
Qiyin yoki uzoqroq ketma-ketliklar uchun tadqiqotchilar segment ligatsiyasi, rekombinant ifoda yoki gibrid yondashuvlardan ham foydalanishlari mumkin.
Ba'zi tabiiy peptidlar ribosoma translyatsiyasi orqali to'g'ridan-to'g'ri ishlab chiqarilmaydi.
Mikroorganizmlar, masalan, ribosoma bo'lmagan peptid sintetazalari (NRPS) deb nomlanuvchi yirik ferment komplekslaridan foydalanishi mumkin. turli xil tuzilishli peptid mahsulotlarini yig'ish uchun
Ushbu tizimlar an'anaviy ribosoma peptidlaridan sezilarli darajada farq qiluvchi qoldiqlar va strukturaviy xususiyatlarni o'z ichiga olishi mumkin, jumladan:
proteinogen bo'lmagan aminokislotalar
D-aminokislotalar
siklizatsiya
metillanish
boshqa maxsus modifikatsiyalar
Bu shuni ko'rsatadiki, peptidlar kimyosi odatda ribosoma oqsillari sintezi paytida kiritilgan yigirma standart aminokislotalardan ancha uzoqroq.
Peptidning aniq zaryadi uning ketma-ketligida mavjud bo'lgan ionlashtiriladigan guruhlarga va atrofdagi pHga bog'liq.
Ionlashtiruvchi guruhlar quyidagilarda paydo bo'lishi mumkin:
N-terminus
C terminali
kislotali yon zanjirlar
asosiy yon zanjirlar
boshqa funktsional guruhlarni tanladi
PH o'zgarishi bilan bu guruhlarning protonatsiya holatlari o'zgarishi mumkin.
Shunday qilib, bir xil peptid turli xil eksperimental sharoitlarda turli xil aniq zaryadlarni olib yurishi mumkin.
Bu tushunish uchun muhim:
eruvchanlik, ion almashinadigan xromatografiya, elektroforetik xatti-harakatlar, molekulyar o'zaro ta'sirlar va agregatsiya.
Bundan tashqari, nega peptid zaryadini eksperimental pH ni hisobga olmasdan tasvirlab bo'lmasligi kerakligini tushuntiradi.
Yon zanjir tarkibi ham eruvchanlikka kuchli hissa qo'shadi.
Zaryadlangan va qutb qoldiqlari bilan boyitilgan peptid suvli erituvchi bilan yaxshi o'zaro ta'sir qilishi mumkin, katta hidrofobik sirtni o'z ichiga olgan peptidni suvli eritmada saqlash qiyinroq bo'lishi mumkin.
Ammo oddiy qoldiqlarni hisoblash etarli emas.
Zaryadlangan va hidrofobik qoldiqlarning holati, peptid kontsentratsiyasi, pH, ion kuchi, konformatsion xatti-harakatlar va agregatsiya moyilligi kuzatilgan natijaga ta'sir qilishi mumkin.
Shuning uchun bir xil molekulyar og'irlikdagi ikkita peptid juda boshqacha eruvchanlik profillarini ko'rsatishi mumkin.
Aminokislota tarkibi, shuningdek, analitik sinov paytida peptidning o'zini qanday tutishiga ta'sir qiladi.
Masalan:
RP-HPLC harakati umumiy hidrofobiklik va statsionar faza bilan ketma-ketlikka bog'liq o'zaro ta'sirga kuchli ta'sir qiladi.
Ion almashinadigan xromatografiya tanlangan bufer sharoitida peptid zaryadiga bog'liq.
Mass-spektrometriya molekulyar massa va ionlanish harakatini aks ettiradi.
UV spektroskopiyasi qisman UVni yutuvchi qoldiqlar yoki boshqa xromoforlar mavjudligiga bog'liq.
Shuning uchun peptidning aminokislotalar ketma-ketligi uni tavsiflash uchun ishlatiladigan analitik usullar bilan bevosita bog'liq.
Peptidlar asosiy aminokislotalar ketma-ketligiga qo'shimcha ravishda modifikatsiyani o'z ichiga olishi mumkin.
Bunga misollar kiradi:
fosforlanish
asetillanish
amidatsiya
metillanish
glikozillanish
disulfid hosil bo'lishi
lipidlanish
Bunday modifikatsiyalar molekulyar massa, zaryad, hidrofobiklik, konformatsiya va xromatografik harakatni o'zgartirishi mumkin.
Har bir modifikatsiya tabiiy ravishda sodir bo'lmaydi va har bir qoldiq barcha sharoitlarda o'zgartirilmaydi.
Asl maqolada umumiy peptid xossalari sifatida serin va treonin fosforillanishi va asparagin glikozillanishi tasvirlangan. Bu sifatida yaxshiroq tasvirlangan . tegishli biologik yoki sintetik kontekstlarda mumkin bo'lgan modifikatsiyalar qoldiqlarning o'ziga xos xususiyatlaridan ko'ra,
Peptidni faqat uning tarkibida qancha aminokislota borligini so'rash orqali baholamaslik kerak.
To'liqroq tavsif quyidagilarni o'z ichiga oladi:
Ketma-ket
Qanday qoldiqlar mavjud va qanday tartibda?
Stereokimyo
L-, D- qoldiqlari yoki boshqacha tarzda o'zgartirilganmi?
Termini
N va C terminallari bepulmi yoki kimyoviy modifikatsiyalanganmi?
Kovalent modifikatsiyalar
Disulfid aloqalari, fosforillanish, amidlanish yoki boshqa modifikatsiyalar mavjudmi?
Molekulyar massa
O'lchangan molekulyar massa kutilgan tuzilishga mos keladimi?
Soflik
Analitik xromatografik profilning qaysi qismi asosiy komponentga mos keladi?
Birgalikda bu xususiyatlar peptidning faqat qoldiqlar soniga qaraganda ilmiy jihatdan mazmunli tavsifini beradi.
Aminokislotalar peptidlar hosil bo'ladigan kimyoviy lug'atni ta'minlaydi.
Peptid aloqalari ushbu aminokislota qoldiqlarini ma'lum ketma-ketlikda tartibga soladi, shu bilan birga ularning yon zanjirlarining kimyosi hosil bo'lgan molekulyar xatti-harakatlarning katta qismini aniqlaydi.
Ushbu munosabatni oddiy tarzda umumlashtirish mumkin:
Aminokislota identifikatori → Ketma-ketlik → Molekulyar tuzilish → Fizik-kimyoviy xususiyatlar → Eksperimental xatti-harakatlar
Ushbu munosabatni tushunish peptid sintezi, tozalash, eruvchanlik, saqlash va analitik xarakteristikalar uchun asosdir.
Bundan tashqari, nima uchun kichik ketma-ketlik o'zgarishlari ikkita peptid materiallari o'rtasida mazmunli farqlar yaratishi mumkinligini tushuntiradi.
Laboratoriya tadqiqotlari uchun peptid faqat individual aminokislotalarning to'plami sifatida emas, balki to'liq molekulyar struktura sifatida ko'rib chiqilishi kerak.
Cocer Peptides tomonidan taqdim etilgan materiallar faqat laboratoriya tadqiqotlari, analitik tekshiruvlar va in vitro tajribalari uchun mo'ljallangan. Ular inson yoki veterinariya uchun, iste'mol qilish, tashxis qo'yish, davolash, oldini olish yoki har qanday klinik qo'llash uchun mo'ljallanmagan.
Ushbu veb-saytda taqdim etilgan ilmiy va o'quv ma'lumotlari tadqiqot uchun ma'lumotnoma uchun mo'ljallangan va tibbiy maslahat yoki odamlar yoki hayvonlardan foydalanish bo'yicha ko'rsatmalar sifatida talqin qilinmasligi kerak.
