პეპტიდური ინფორმაციის მიხედვით 
2025 წლის 21 აპრილი
ამ ვებსაიტზე მოწოდებული ყველა სტატია და პროდუქტის ინფორმაცია განკუთვნილია მხოლოდ ინფორმაციის გავრცელებისა და საგანმანათლებლო მიზნებისთვის.
ამ ვებგვერდზე მოცემული პროდუქტები განკუთვნილია ექსკლუზიურად ინ ვიტრო კვლევისთვის. ინ ვიტრო კვლევა (ლათ. *in glass*, რაც ნიშნავს მინის ჭურჭელში) ტარდება ადამიანის სხეულის გარეთ. ეს პროდუქტები არ არის ფარმაცევტული პროდუქტი, არ არის დამტკიცებული აშშ-ს სურსათისა და წამლების ადმინისტრაციის (FDA) მიერ და არ უნდა იქნას გამოყენებული რაიმე სამედიცინო მდგომარეობის, დაავადების ან დაავადების თავიდან ასაცილებლად, სამკურნალოდ ან განკურნებისთვის. კანონით კატეგორიულად აკრძალულია ამ პროდუქტების ადამიანის ან ცხოველის ორგანიზმში ნებისმიერი ფორმით შეტანა.
ამინომჟავები არის ორგანული მოლეკულები, რომლებიც შეიცავს ამინო ჯგუფს და კარბოქსილის ჯგუფს დამახასიათებელ გვერდით ჯაჭვთან ერთად.
α-ამინომჟავებში, რომლებიც ქმნიან რიბოსომურად სინთეზირებულ პეპტიდებსა და ცილებს, ეს ჯგუფები დაკავშირებულია იმავე α-ნახშირბადის ატომთან. ზოგადი სტრუქტურა შეიძლება წარმოდგენილი იყოს შემდეგნაირად:
H2N–CH(R)–COOH
სადაც R წარმოადგენს გვერდით ჯაჭვს.
გვერდითი ჯაჭვი არის ის, რაც განასხვავებს ერთ ამინომჟავას მეორისგან და ძლიერ გავლენას ახდენს ისეთ თვისებებზე, როგორიცაა მუხტი, პოლარობა, ჰიდროფობიურობა, სტერული ქცევა და ქიმიური რეაქტიულობა.
ოცი სტანდარტული ამინომჟავა ჩვეულებრივ კოდირებულია კანონიკური გენეტიკური კოდით და ფართოდ გამოიყენება რიბოსომული ცილების სინთეზში. დამატებითი გენეტიკურად კოდირებული ამინომჟავები, როგორიცაა სელენოცისტეინი და პიროლიზინი, გვხვდება კონკრეტულ ბიოლოგიურ სისტემებში.
პეპტიდების ქიმიისთვის, ამინომჟავები საუკეთესოდ არის გაგებული, როგორც მოლეკულური სამშენებლო ბლოკები, საიდანაც შესაძლებელია განსაზღვრული პეპტიდური თანმიმდევრობების შეკრება.
პეპტიდი არის მოლეკულა, რომელიც შედგება ამინომჟავების ნარჩენებისგან, რომლებიც დაკავშირებულია პეპტიდური ბმებით..
პეპტიდური ბმა არის ამიდური კავშირი, რომელიც წარმოიქმნება ერთი ნარჩენის კარბოქსილის წარმოებულ კარბონილის ჯგუფსა და შემდეგი ნარჩენის ამინო-მიღებულ აზოტს შორის.
მას შემდეგ, რაც ამინომჟავები შედის პეპტიდურ ჯაჭვში, მათ უფრო ზუსტად მოიხსენიებენ, როგორც ამინომჟავის ნარჩენებს..
ამრიგად, მარტივი თანმიმდევრობა შეიძლება წარმოდგენილი იყოს როგორც:
ამინომჟავა → პეპტიდური ბმა → ამინომჟავის ნარჩენი → პეპტიდური ჯაჭვი
პეპტიდები შეიძლება შეიცავდეს მხოლოდ რამდენიმე ნარჩენს ან მნიშვნელოვნად უფრო დიდ თანმიმდევრობას.
ტერმინები, როგორიცაა დიპეპტიდი , ტრიპეპტიდი და ოლიგოპეპტიდი , სასარგებლო აღწერილობაა, მაგრამ არ არსებობს უნივერსალურად ფიქსირებული ნარჩენების რიცხვი, რომლითაც ყველა პეპტიდი უცებ კლასიფიცირდება როგორც პოლიპეპტიდი ან პროტეინი.
განსხვავება ნაწილობრივ დამოკიდებულია მეცნიერულ კონტექსტზე, სტრუქტურულ ორგანიზაციასა და კონვენციაზე და არა ერთ ციფრულ ზღვარზე.
ამინომჟავები და პეპტიდები მჭიდრო კავშირშია, მაგრამ ისინი არ არიან ურთიერთშემცვლელი ტერმინები.
თავისუფალი ამინომჟავა არის ინდივიდუალური მოლეკულური სახეობა.
პეპტიდი არის განსაზღვრული მოლეკულა, რომელშიც მრავალი ამინომჟავის ნარჩენები კოვალენტურად არის დაკავშირებული კონკრეტულ თანმიმდევრობით.
ეს განსხვავება მნიშვნელოვანია, რადგან ამინომჟავების ერთმანეთთან დაკავშირება ქმნის თვისებებს, რომელთა პროგნოზირება შეუძლებელია მხოლოდ თავისუფალი ამინომჟავების ინდივიდუალურად დათვალიერებით.
პეპტიდურ ჯაჭვში ჩართვის შემდეგ, ნარჩენები ერთმანეთზე გავლენას ახდენენ:
ელექტროსტატიკური ურთიერთქმედება
წყალბადის კავშირი
ჰიდროფობიური ურთიერთქმედება
სტერული ეფექტები
არომატული ურთიერთქმედება
კონფორმაციული შეზღუდვები
კოვალენტური მოდიფიკაციები
შესაბამისად, თანმიმდევრობა ხდება პეპტიდის მთლიანი ფიზიკოქიმიური ქცევის მთავარი განმსაზღვრელი.
სამეცნიერო ტერმინოლოგია განასხვავებს თავისუფალ ამინომჟავას . ამინომჟავის ნარჩენებისგან პეპტიდის
მაგალითად, თავისუფალი გლიცინი არის ამინომჟავის მოლეკულა.
როდესაც გლიცინი შედის პეპტიდში პეპტიდური ბმის ფორმირების გზით, ჯაჭვის გლიცინიდან მიღებული ნაწილი მოიხსენიება, როგორც გლიცინის ნარჩენი..
სიტყვა „ნარჩენი“ ასახავს იმ ფაქტს, რომ პეპტიდში შეყვანა ცვლის ორიგინალური ამინომჟავის ქიმიურ კონტექსტს.
ეს განსხვავება განსაკუთრებით მნიშვნელოვანი ხდება მოლეკულური მასის, თანმიმდევრული შემადგენლობის, პეპტიდების სინთეზის ან სტრუქტურული ანალიზის აღწერისას.
პეპტიდს აქვს განმეორებითი ხერხემალი, რომელიც ძირითადად შედგება:
–N–Cα–C(=O)–
ერთეულები.
თითოეულ α-ნახშირბადს მიმაგრებულია ამ ნარჩენისთვის დამახასიათებელი გვერდითი ჯაჭვი.
პეპტიდის ხერხემალი უზრუნველყოფს საერთო სტრუქტურულ ჩარჩოს, ხოლო გვერდითი ჯაჭვები უზრუნველყოფს ქიმიურ მრავალფეროვნებას.
ხაზოვანი პეპტიდების უმეტესობას ასევე აქვს ორი ქიმიურად განსხვავებული ბოლო:
N-ბოლო - დასასრული, რომელიც დაკავშირებულია ტერმინალურ ამინოჯგუფთან.
C-ბოლო - ბოლო ასოცირებული ბოლო კარბოქსილის ჯგუფთან.
პეპტიდური თანმიმდევრობები პირობითად იწერება N-ბოლოდან C-ბოლომდე.
მაგალითად:
ალა–გლი–სერ
აღწერს ტრიპეპტიდს, რომელშიც ალანინი არის N-ტერმინალური ნარჩენი და სერინი არის C-ტერმინალური ნარჩენი.
ტერმინალური ჯგუფები ასევე შეიძლება შეიცვალოს ქიმიურად, ამიტომ ყველა საკვლევი პეპტიდი არ შეიცავს თავის ბოლოებში თავისუფალ ამინოჯგუფს ან თავისუფალ კარბოქსილის ჯგუფს.
პეპტიდის ხერხემალი სტრუქტურულად მსგავსია მთელ თანმიმდევრობაში, მაგრამ ამინომჟავის გვერდითი ჯაჭვები მნიშვნელოვნად განსხვავდება.
ეს განსხვავებები ძლიერ გავლენას ახდენს პეპტიდების ქცევაზე.
ნარჩენებს, როგორიცაა ლეიცინი, იზოლეიცინი, ვალინი, ფენილალანინი და მეთიონინი, შეუძლიათ წვლილი შეიტანონ ჰიდროფობიურ ურთიერთქმედებაში.
პეპტიდს, რომელიც შეიცავს ბევრ ჰიდროფობიურ ნარჩენს, შეიძლება ნაკლებად დადებითად იმოქმედოს წყალთან და შეიძლება გამოავლინოს გაზრდილი ტენდენციები თვით-ასოციაციისკენ გარკვეულ პირობებში.
თუმცა, ჰიდროფობიურობა დამოკიდებულია მთელ თანმიმდევრობაზე და არა რომელიმე ნარჩენის არსებობაზე.
ნარჩენები, როგორიცაა სერინი, თრეონინი, ასპარაგინი და გლუტამინი შეიცავს პოლარულ გვერდით ჯაჭვებს, რომლებსაც შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ წყალბადის შემაკავშირებელ ურთიერთქმედებებში.
ამ ნარჩენებს შეუძლიათ გავლენა მოახდინონ ჰიდრატაციაზე, მოლეკულურ ამოცნობაზე, ადგილობრივ კონფორმაციაზე და ხსნადობაზე.
ზოგიერთ მათგანს შეუძლია მონაწილეობა მიიღოს ქიმიურ ან ფერმენტულ მოდიფიკაციაში, რაც დამოკიდებულია ბიოლოგიურ ან ექსპერიმენტულ სისტემაზე.
ასპარტინის მჟავა და გლუტამინის მჟავა შეიცავს კარბოქსილის შემცველ გვერდით ჯაჭვებს.
მათი პროტონაციის მდგომარეობა დამოკიდებულია pH-ზე.
ბევრ საყოველთაოდ გამოყენებულ ექსპერიმენტულ პირობებში, ეს ნარჩენები ხელს უწყობს პეპტიდს უარყოფით მუხტს.
ამიტომ ისინი გავლენას ახდენენ:
წმინდა მუხტი, იზოელექტრული ქცევა, ხსნადობა, ქრომატოგრაფიული შეკავება და მოლეკულური ურთიერთქმედება.
ლიზინი და არგინინი ზოგადად ხელს უწყობენ დადებით მუხტს მრავალ ლაბორატორიულ პირობებში, ხოლო ჰისტიდინი ავლენს მდგომარეობაზე დამოკიდებულ პროტონაციის ქცევას ფიზიოლოგიურად და ექსპერიმენტულად შესაბამის pH დიაპაზონთან ახლოს.
ამ ნარჩენებს შეუძლიათ არსებითად გავლენა მოახდინონ პეპტიდის მუხტზე და სხვა მოლეკულებთან ან ქრომატოგრაფიულ სტაციონარულ ფაზებთან ურთიერთქმედებაზე.
ფენილალანინი, ტიროზინი და ტრიპტოფანი შეიცავს არომატულ გვერდით ჯაჭვებს.
არომატულ ნარჩენებს შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ ჰიდროფობიურ და π-თან დაკავშირებულ ურთიერთქმედებებში და შეიძლება ხელი შეუწყონ ულტრაიისფერი სხივების შეწოვას.
თუმცა, განცხადება, რომ არომატული ამინომჟავები ზოგადად აწარმოებენ შთანთქმას 'დაახლოებით 280 ნმ' უნდა იქნას გამოყენებული ფრთხილად.
ტრიპტოფანი და ტიროზინი ძლიერად უწყობენ ხელს აბსორბციას 280 ნმ-ის მახლობლად, ხოლო ფენილალანინი გაცილებით სუსტად შეიწოვება ამ რეგიონში.
ეს მნიშვნელოვანია, როდესაც პეპტიდის კონცენტრაციის შესაფასებლად გამოიყენება UV სპექტროსკოპია.
თავდაპირველი სტატია განიხილავდა ყველა არომატულ ამინომჟავას, თითქოს მათ მსგავსი წვლილი მიუძღვით ~280 ნმ შთანთქმაში. შესწორებული ფორმულირება ამ განსხვავებას უფრო ზუსტს ხდის.
ორი პეპტიდი შეიძლება შეიცავდეს ზუსტად ერთსა და იმავე ამინომჟავებს, მაგრამ განსხვავებულად იქცეს, თუ ეს ნარჩენები განსხვავებული თანმიმდევრობით გვხვდება.
მაგალითად:
A–B–C–D
და
D–C–B–A
აქვთ იგივე ამინომჟავის შემადგენლობა, მაგრამ განსხვავებული თანმიმდევრობა.
თანმიმდევრობის შეცვლამ შეიძლება შეცვალოს:
მუხტის განაწილება
ჰიდროფობიური ზედაპირის ნიმუში
კონფორმაციული უპირატესობა
აგრეგაციის ტენდენცია
ხსნადობა
მოლეკულური ამოცნობა
ქრომატოგრაფიული ქცევა
ამიტომ, მხოლოდ ამინომჟავის შემადგენლობა არ არის საკმარისი პეპტიდის განსაზღვრისთვის.
ფუნდამენტურია ნარჩენების თანმიმდევრობა .
ამ მოწესრიგებულ განლაგებას პეპტიდის პირველადი სტრუქტურა ეწოდება.
პეპტიდის სიგრძის გაზრდა არ ქმნის მარტივ ეტაპობრივ გადასვლას 'არასტრუქტურული'-დან 'სტრუქტურირებულზე'.
მოკლე პეპტიდებს შეუძლიათ მიიღონ სასურველი კონფორმაციები გარკვეულ პირობებში, ხოლო უფრო გრძელი პეპტიდები შეიძლება დარჩეს უაღრესად დინამიური.
თანმიმდევრობიდან და გარემოდან გამომდინარე, პეპტიდები შეიძლება შეიცავდეს ან დროებით მიიღონ სტრუქტურული მოტივები, როგორიცაა:
α-სპირალი სეგმენტები
β-ძაფის მსგავსი კონფორმაციები
β-მოხვევები
მარყუჟები
მოუწესრიგებელი კონფორმაციები
გამხსნელი, ტემპერატურა, pH, კონცენტრაცია, იონური სიძლიერე და სხვა მოლეკულებთან ურთიერთქმედება შეიძლება გავლენა იქონიოს კონფორმაციულ ანსამბლზე.
თქვენს თავდაპირველ სტატიაში ნათქვამია, რომ მოკლე პეპტიდები ზოგადად მოქნილია, ხოლო უფრო გრძელი პეპტიდები ქმნიან ადგილობრივ მეორად სტრუქტურებს და 'არ აქვთ სტაბილური სამგანზომილებიანი სტრუქტურები'. ეს აღწერა ძალიან მკაცრია.
ამის ნაცვლად, პეპტიდის სტრუქტურა უნდა იქნას გაგებული, როგორც კონფორმაციული ქცევის უწყვეტობა, რომელიც ძლიერ არის დამოკიდებული თანმიმდევრობასა და გარემოზე.
ქიმიურ კვლევაში გამოყენებული ყველა პეპტიდი არ შედგება ექსკლუზიურად ოცი სტანდარტული პროტეინოგენური ამინომჟავისგან.
თანამედროვე პეპტიდური ქიმია შეიძლება შეიცავდეს:
D-ამინომჟავები
არაპროტეინოგენური ამინომჟავები
N-მეთილირებული ნარჩენები
β-ამინომჟავები
ქიმიურად მოდიფიცირებული ნარჩენები
იზოტოპურად მარკირებული ამინომჟავები
სპეციალიზებული ფუნქციური ჯგუფების შემცველი ნარჩენები
ეს ცვლილებები მკვლევარებს საშუალებას აძლევს გამოიკვლიონ, როგორ მოქმედებს მოლეკულური სტრუქტურის ცვლილებები პეპტიდის თვისებებზე.
მნიშვნელოვანია, რომ შეცვლილი ნარჩენის შეყვანა ქიმიურად განსხვავებულ პეპტიდს ქმნის.
შედეგად მიღებული მასალა შეიძლება განსხვავდებოდეს მოლეკულური მასით, მუხტით, ხსნადობით, კონფორმაციით, ქრომატოგრაფიული შეკავებით, დეგრადაციისადმი მიდრეკილებით და სხვა გაზომვადი თვისებებით.
ამინომჟავების უმეტესობა, რომლებიც ჩართულია ნორმალური რიბოსომული ცილის სინთეზის დროს, გვხვდება L- კონფიგურაციაში..
თუმცა, D-ამინომჟავები ასევე გვხვდება ბუნებაში და შეიძლება განზრახ იყოს ჩართული ქიმიური პეპტიდების სინთეზის დროს.
L- ნარჩენის ჩანაცვლება შესაბამისი D- ნარჩენით ცვლის სტერეოქიმიას ელემენტარული შემადგენლობის აუცილებლად შეცვლის გარეშე.
ეს ერთი შეხედვით მცირე სტრუქტურული ცვლილება შეიძლება არსებითად იმოქმედოს ადგილობრივ კონფორმაციასა და მოლეკულურ ურთიერთქმედებებზე.
ამიტომ სტერეოქიმია პეპტიდის იდენტურობის მნიშვნელოვანი ნაწილია.
პეპტიდური თანმიმდევრობის აღწერა იდეალურად უნდა მიუთითებდეს სტერეოქიმიურ განსხვავებებს არასტანდარტული კონფიგურაციების არსებობისას.
რიბოსომური ტრანსლაციის დროს, ამინომჟავები პირველად ერთვის მათ შესაბამის გადამტან რნმ-ს და წარმოქმნიან ამინოაცილ-tRNA-ებს..
შემდეგ რიბოსომა იყენებს მესინჯერ რნმ-ით დაშიფრულ თანმიმდევრობას ამ ამინოაცილ-tRNA-ების ორგანიზებისთვის და მზარდი პეპტიდური ჯაჭვის გასაგრძელებლად.
α-ამინო ჯგუფი, რომელიც დაკავშირებულია ამინოაცილ-tRNA-სთან A ადგილზე, თავს ესხმის პეპტიდილ-tRNA-ს კარბონილის ცენტრს P ადგილზე, გადააქვს მზარდი ჯაჭვი და აყალიბებს შემდეგ პეპტიდურ კავშირს.
პეპტიდური ჯაჭვი იკრიბება N-ბოლოდან C-ბოლომდე.
თავდაპირველ სტატიაში ნათქვამია, რომ 'ამინომჟავები ჩართულია რიბოსომაში', რაც ზედმეტად გამარტივებულია. უფრო ზუსტად, ამინომჟავები მიეწოდება რიბოსომას, როგორც ამინოაცილ-tRNA.
პეპტიდები ასევე შეიძლება შეიკრიბონ ქიმიურად რიბოსომური აპარატების გარეშე.
მყარი ფაზის პეპტიდების სინთეზში დაცული ამინომჟავების წარმოებულები თანმიმდევრულად ემატება მზარდ ფისოვან პეპტიდურ ჯაჭვს.
ეს აძლევს მკვლევარს პირდაპირ კონტროლს განზრახ თანმიმდევრობაზე და ასევე იძლევა ნარჩენების ან მოდიფიკაციების ინკორპორაციას, რომლებიც შეიძლება ადვილად არ იყოს დანერგილი სტანდარტული რიბოსომური ტრანსლაციის საშუალებით.
ქიმიური სინთეზი განსაკუთრებით სასარგებლოა განსაზღვრული კვლევის პეპტიდებისთვის, მაგრამ მისი პრაქტიკული სირთულე დიდად არის დამოკიდებული თანმიმდევრობაზე.
თავდაპირველ სტატიაში ნათქვამია, რომ ქიმიური სინთეზი შესაფერისია პეპტიდებისთვის 50 ნარჩენზე ნაკლები . ეს არ უნდა განიხილებოდეს როგორც ფიქსირებული ლიმიტი.
50-ზე მეტი ნარჩენი პეპტიდები, რა თქმა უნდა, შეიძლება ქიმიურად სინთეზირებული იყოს, თუმცა სიგრძის ზრდა ხშირად ზრდის გამოწვევებს, რომლებიც დაკავშირებულია დაწყვილების ეფექტურობასთან, აგრეგაციასთან, გაწმენდასთან და თანმიმდევრობასთან დაკავშირებული მინარევების დაგროვებასთან.
რთული ან გრძელი თანმიმდევრობისთვის, მკვლევარებმა ასევე შეიძლება გამოიყენონ სეგმენტის ლიგირება, რეკომბინანტული ექსპრესია ან ჰიბრიდული მიდგომები.
ზოგიერთი ბუნებრივი პეპტიდი არ წარმოიქმნება უშუალოდ რიბოსომური ტრანსლაციის გზით.
მიკროორგანიზმებს, მაგალითად, შეუძლიათ გამოიყენონ დიდი ფერმენტული კომპლექსები, რომლებიც ცნობილია როგორც არარიბოსომური პეპტიდური სინთეტაზები (NRPS) სტრუქტურულად მრავალფეროვანი პეპტიდური პროდუქტების ასაწყობად.
ეს სისტემები შეიძლება შეიცავდეს ნარჩენებს და სტრუქტურულ მახასიათებლებს, რომლებიც არსებითად განსხვავდება ჩვეულებრივი რიბოსომური პეპტიდებისგან, მათ შორის:
არაპროტეინოგენური ამინომჟავები
D-ამინომჟავები
ციკლიზაცია
მეთილაცია
სხვა სპეციალიზებული მოდიფიკაციები
ეს ცხადყოფს, რომ პეპტიდების ქიმია სცილდება ოცი სტანდარტული ამინომჟავის მიღმა, როგორც წესი, შეყვანილი რიბოსომული ცილის სინთეზის დროს.
პეპტიდის წმინდა მუხტი დამოკიდებულია მის თანმიმდევრობაში არსებულ იონიზირებად ჯგუფებზე მიმდებარე pH-თან ერთად.
იონიზირებადი ჯგუფები შეიძლება მოხდეს შემდეგში:
N-ტერმინალი
C- ტერმინალი
მჟავე გვერდითი ჯაჭვები
ძირითადი გვერდითი ჯაჭვები
შერჩეული სხვა ფუნქციური ჯგუფები
როგორც pH იცვლება, ამ ჯგუფების პროტონაციის მდგომარეობა შეიძლება შეიცვალოს.
შესაბამისად, ერთსა და იმავე პეპტიდს შეუძლია ატაროს სხვადასხვა წმინდა მუხტი სხვადასხვა ექსპერიმენტულ პირობებში.
ეს მნიშვნელოვანია გასაგებად:
ხსნადობა, იონგაცვლის ქრომატოგრაფია, ელექტროფორეზული ქცევა, მოლეკულური ურთიერთქმედება და აგრეგაცია.
ის ასევე განმარტავს, თუ რატომ არ უნდა იყოს აღწერილი პეპტიდური მუხტი ექსპერიმენტული pH-ის გათვალისწინების გარეშე.
გვერდითი ჯაჭვის შემადგენლობა ასევე ხელს უწყობს ხსნადობას.
დამუხტული და პოლარული ნარჩენებით გამდიდრებული პეპტიდი შეიძლება დადებითად იმოქმედოს წყალხსნართან, ხოლო პეპტიდი, რომელიც შეიცავს დიდ ჰიდროფობიურ ზედაპირს, შეიძლება უფრო რთული იყოს წყალხსნარში შენარჩუნება.
მაგრამ ნარჩენების მარტივი დათვლა საკმარისი არ არის.
დამუხტული და ჰიდროფობიური ნარჩენების პოზიცია, პეპტიდის კონცენტრაცია, pH, იონური სიძლიერე, კონფორმაციული ქცევა და აგრეგაციის მიდრეკილება ყველამ შეიძლება გავლენა მოახდინოს დაკვირვებულ შედეგზე.
ამიტომაცაა, რომ მსგავსი მოლეკულური წონის ორ პეპტიდს შეიძლება ჰქონდეს ძალიან განსხვავებული ხსნადობის პროფილები.
ამინომჟავის შემადგენლობა ასევე გავლენას ახდენს პეპტიდის მოქმედებაზე ანალიტიკური ტესტირების დროს.
მაგალითად:
RP-HPLC ქცევაზე ძლიერ გავლენას ახდენს საერთო ჰიდროფობიურობა და თანმიმდევრობაზე დამოკიდებული ურთიერთქმედება სტაციონარულ ფაზასთან.
იონგაცვლის ქრომატოგრაფია დამოკიდებულია პეპტიდის მუხტზე შერჩეულ ბუფერულ პირობებში.
მასის სპექტრომეტრია ასახავს მოლეკულურ მასას და იონიზაციის ქცევას.
ულტრაიისფერი სპექტროსკოპია ნაწილობრივ დამოკიდებულია ულტრაიისფერი შთამნთქმელი ნარჩენების ან სხვა ქრომოფორების არსებობაზე.
ამიტომ პეპტიდის ამინომჟავების თანმიმდევრობა პირდაპირ კავშირშია მის დასახასიათებლად გამოყენებულ ანალიზურ მეთოდებთან.
პეპტიდები შეიძლება შეიცავდეს მოდიფიკაციას მათი პირველადი ამინომჟავების თანმიმდევრობის გარდა.
მაგალითები მოიცავს:
ფოსფორილირება
აცეტილაცია
ამიდაცია
მეთილაცია
გლიკოზილაცია
დისულფიდის წარმოქმნა
ლიპიდაცია
ასეთმა მოდიფიკაციამ შეიძლება შეცვალოს მოლეკულური მასა, მუხტი, ჰიდროფობიურობა, კონფორმაცია და ქრომატოგრაფიული ქცევა.
ყველა მოდიფიკაცია ბუნებრივად არ ხდება და ყველა ნარჩენი არ იცვლება ყველა პირობებში.
თავდაპირველი სტატია აღწერს სერინისა და თრეონინის ფოსფორილირებას და ასპარაგინის გლიკოზილაციას, როგორც პეპტიდის ზოგად თვისებებს. ეს უკეთესად არის აღწერილი, როგორც შესაძლო ცვლილებები შესაბამის ბიოლოგიურ ან სინთეზურ კონტექსტში , ვიდრე ამ ნარჩენების თანდაყოლილი თვისებები.
პეპტიდი არ უნდა შეფასდეს მხოლოდ იმით, თუ რამდენ ამინომჟავას შეიცავს იგი.
უფრო სრული აღწერა მოიცავს:
თანმიმდევრობა
რომელი ნარჩენებია და რა თანმიმდევრობით?
სტერეოქიმია
ნარჩენები L-, D- ან სხვაგვარად შეცვლილია?
ბოლოები
N- და C-ბოლოები თავისუფალია თუ ქიმიურად მოდიფიცირებული?
კოვალენტური მოდიფიკაციები
არის თუ არა დისულფიდური ბმები, ფოსფორილირება, ამიდაცია ან სხვა ცვლილებები?
მოლეკულური მასა
ეთანხმება თუ არა გაზომილი მოლეკულური მასა მოსალოდნელ სტრუქტურას?
სისუფთავე
ანალიტიკური ქრომატოგრაფიული პროფილის რა წილი შეესაბამება ძირითად კომპონენტს?
ეს მახასიათებლები ერთად იძლევა პეპტიდის უფრო მეცნიერულად მნიშვნელოვან აღწერას, ვიდრე მხოლოდ ნარჩენების რაოდენობას.
ამინომჟავები უზრუნველყოფენ ქიმიურ ლექსიკას, საიდანაც აგებულია პეპტიდები.
პეპტიდური ბმები ამ ამინომჟავების ნარჩენებს აწესრიგებენ განსაზღვრულ თანმიმდევრობებად, ხოლო მათი გვერდითი ჯაჭვების ქიმია განსაზღვრავს შედეგად მოლეკულურ ქცევას.
ეს ურთიერთობა შეიძლება შეჯამდეს მარტივად:
ამინომჟავის იდენტურობა → თანმიმდევრობა → მოლეკულური სტრუქტურა → ფიზიკოქიმიური თვისებები → ექსპერიმენტული ქცევა
ამ ურთიერთობის გაგება ფუნდამენტურია პეპტიდების სინთეზისთვის, გაწმენდისთვის, ხსნადობის, შენახვისა და ანალიტიკური დახასიათებისთვის.
ის ასევე განმარტავს, თუ რატომ შეიძლება, აშკარად, მცირე თანმიმდევრულმა ცვლილებებმა შექმნას მნიშვნელოვანი განსხვავებები ორ პეპტიდურ მასალას შორის.
ამიტომ, ლაბორატორიული კვლევისთვის, პეპტიდი უნდა განიხილებოდეს როგორც სრული მოლეკულური სტრუქტურა და არა მხოლოდ ცალკეული ამინომჟავების კოლექცია.
Cocer Peptides-ის მიერ მოწოდებული მასალები განკუთვნილია ექსკლუზიურად ლაბორატორიული კვლევისთვის, ანალიტიკური გამოკვლევისთვის და ინ ვიტრო ექსპერიმენტებისთვის. ისინი არ არის განკუთვნილი ადამიანის ან ვეტერინარული ადმინისტრაციისთვის, მოხმარებისთვის, დიაგნოსტიკისთვის, მკურნალობისთვის, პროფილაქტიკისთვის ან რაიმე კლინიკური გამოყენებისთვის.
ამ ვებ-გვერდზე მოწოდებული სამეცნიერო და საგანმანათლებლო ინფორმაცია განკუთვნილია კვლევის მითითებისთვის და არ უნდა იქნას განმარტებული, როგორც სამედიცინო რჩევა ან როგორც ინსტრუქციები ადამიანების ან ცხოველების გამოყენებისთვის.
