Mengikut Maklumat Peptida 
21 April 2025
SEMUA ARTIKEL DAN MAKLUMAT PRODUK YANG DISEDIAKAN DI LAMAN WEB INI ADALAH SEMATA-MATA UNTUK PENYEDARAN MAKLUMAT DAN TUJUAN PENDIDIKAN.
Produk yang disediakan di laman web ini bertujuan secara eksklusif untuk penyelidikan in vitro. Penyelidikan in vitro (Latin: *dalam kaca*, bermaksud dalam barang kaca) dijalankan di luar badan manusia. Produk ini bukan farmaseutikal, tidak diluluskan oleh Pentadbiran Makanan dan Ubat (FDA) AS, dan tidak boleh digunakan untuk mencegah, merawat atau menyembuhkan sebarang keadaan perubatan, penyakit atau penyakit. Ia dilarang sama sekali oleh undang-undang untuk memperkenalkan produk ini ke dalam badan manusia atau haiwan dalam apa jua bentuk.
Asid amino adalah molekul organik yang mengandungi kumpulan amino dan kumpulan karboksil bersama-sama dengan rantai sampingan ciri.
Dalam asid α-amino yang membentuk kebanyakan peptida dan protein yang disintesis secara ribosom, kumpulan ini disambungkan kepada atom α-karbon yang sama. Struktur umum boleh diwakili sebagai:
H₂N–CH(R)–COOH
di mana R mewakili rantai sisi.
Rantai sampingan ialah apa yang membezakan satu asid amino daripada yang lain dan sangat mempengaruhi sifat seperti cas, kekutuban, hidrofobik, tingkah laku sterik, dan kereaktifan kimia.
Dua puluh asid amino standard biasanya dikodkan oleh kod genetik kanonik dan digunakan secara meluas dalam sintesis protein ribosom. Asid amino tambahan yang dikodkan secara genetik, seperti selenocysteine dan pyrrolysine, berlaku dalam sistem biologi tertentu.
Untuk kimia peptida, asid amino paling baik difahami sebagai blok bangunan molekul dari mana urutan peptida yang ditentukan boleh dipasang.
Peptida ialah molekul yang terdiri daripada residu asid amino yang disambungkan melalui ikatan peptida.
Ikatan peptida ialah ikatan amida yang terbentuk antara kumpulan karbonil terbitan karboksil bagi satu sisa dan nitrogen terbitan amino bagi sisa seterusnya.
Sebaik sahaja asid amino digabungkan ke dalam rantai peptida, ia lebih tepat dirujuk sebagai residu asid amino.
Oleh itu, urutan mudah boleh diwakili sebagai:
Asid amino → Ikatan peptida → Sisa asid amino → Rantai peptida
Peptida mungkin mengandungi hanya sedikit sisa atau urutan yang lebih panjang.
Istilah seperti dipeptida , tripeptida , dan oligopeptida ialah perihalan yang berguna, tetapi tidak ada nombor sisa tetap universal di mana setiap peptida mesti tiba-tiba diklasifikasikan sebagai polipeptida atau protein.
Perbezaan bergantung sebahagiannya pada konteks saintifik, organisasi struktur, dan konvensyen dan bukannya pada sempadan berangka tunggal.
Asid amino dan peptida berkait rapat, tetapi ia bukan istilah yang boleh ditukar ganti.
Asid amino bebas ialah spesies molekul individu.
Peptida ialah molekul yang ditakrifkan di mana pelbagai residu asid amino disambung secara kovalen dalam urutan tertentu.
Perbezaan ini penting kerana menghubungkan asid amino bersama-sama mencipta sifat yang tidak dapat diramalkan hanya dengan melihat asid amino bebas secara individu.
Setelah digabungkan ke dalam rantai peptida, sisa mempengaruhi satu sama lain melalui:
interaksi elektrostatik
ikatan hidrogen
interaksi hidrofobik
kesan sterik
interaksi aromatik
kekangan konformasi
pengubahsuaian kovalen
Oleh itu jujukan menjadi penentu utama kelakuan fizikokimia keseluruhan peptida.
Terminologi saintifik membezakan asid amino bebas daripada sisa asid amino dalam peptida.
Sebagai contoh, glisin bebas ialah molekul asid amino.
Apabila glisin menjadi digabungkan ke dalam peptida melalui pembentukan ikatan peptida, bahagian rantai yang diperolehi glisin dirujuk sebagai sisa glisin..
Perkataan 'residu' mencerminkan fakta bahawa penggabungan ke dalam peptida mengubah konteks kimia asid amino asal.
Perbezaan ini menjadi sangat penting apabila menerangkan jisim molekul, komposisi jujukan, sintesis peptida atau analisis struktur.
Peptida mempunyai tulang belakang berulang yang terdiri terutamanya daripada:
–N–Cα–C(=O)–
unit.
Dilekatkan pada setiap α-karbon ialah ciri rantai sisi bagi sisa tersebut.
Tulang belakang peptida menyediakan rangka kerja struktur biasa, manakala rantai sisi menyediakan banyak kepelbagaian kimia.
Kebanyakan peptida linear juga mempunyai dua hujung yang berbeza secara kimia:
N-terminus — hujung yang dikaitkan dengan kumpulan amino terminal.
C-terminus — hujung yang dikaitkan dengan kumpulan karboksil terminal.
Urutan peptida secara konvensional ditulis dari N-terminus ke C-terminus.
Contohnya:
Ala–Gly–Ser
menerangkan tripeptida di mana alanin ialah residu N-terminal dan serine ialah residu C-terminal.
Kumpulan terminal juga boleh diubah suai secara kimia, jadi tidak setiap peptida penyelidikan semestinya mengandungi kumpulan amino bebas atau kumpulan karboksil bebas di hujungnya.
Tulang belakang peptida secara strukturnya serupa sepanjang jujukan, tetapi rantai sampingan asid amino berbeza dengan ketara.
Perbezaan ini sangat mempengaruhi tingkah laku peptida.
Sisa seperti leucine, isoleucine, valine, phenylalanine, dan methionine boleh menyumbang kepada interaksi hidrofobik.
Peptida yang mengandungi banyak sisa hidrofobik mungkin berinteraksi kurang baik dengan air dan mungkin menunjukkan peningkatan kecenderungan ke arah pergaulan diri dalam keadaan tertentu.
Walau bagaimanapun, hidrofobisiti bergantung pada keseluruhan jujukan dan bukannya pada kehadiran mana-mana residu tunggal.
Sisa seperti serine, threonine, asparagine, dan glutamin mengandungi rantai sisi polar yang mampu mengambil bahagian dalam interaksi ikatan hidrogen.
Sisa-sisa ini boleh mempengaruhi penghidratan, pengecaman molekul, konformasi setempat, dan keterlarutan.
Sesetengah juga mungkin mengambil bahagian dalam pengubahsuaian kimia atau enzim bergantung pada sistem biologi atau eksperimen.
Asid aspartik dan asid glutamat mengandungi rantai sampingan yang mengandungi karboksil.
Keadaan protonasi mereka bergantung pada pH.
Di bawah banyak keadaan eksperimen yang biasa digunakan, sisa ini menyumbang cas negatif kepada peptida.
Oleh itu mereka mempengaruhi:
cas bersih, tingkah laku isoelektrik, keterlarutan, pengekalan kromatografi, dan interaksi molekul.
Lisin dan arginin secara amnya menyumbang cas positif di bawah banyak keadaan makmal, manakala histidin memaparkan lebih banyak tingkah laku protonasi bergantung kepada keadaan berhampiran julat pH yang berkaitan secara fisiologi dan eksperimen.
Sisa ini boleh mempengaruhi cas peptida dan interaksi dengan molekul lain atau fasa pegun kromatografi.
Phenylalanine, tyrosine, dan triptofan mengandungi rantai sampingan aromatik.
Sisa aromatik boleh mengambil bahagian dalam interaksi hidrofobik dan π yang berkaitan dan boleh menyumbang kepada penyerapan UV.
Walau bagaimanapun, pernyataan bahawa asid amino aromatik secara amnya menghasilkan penyerapan 'hampir 280 nm' harus digunakan dengan berhati-hati.
Tryptophan dan tyrosine menyumbang kuat kepada penyerapan hampir 280 nm, manakala fenilalanin menyerap lebih lemah di rantau itu.
Ini penting apabila spektroskopi UV digunakan untuk menganggarkan kepekatan peptida.
Artikel asal merawat semua asid amino aromatik seolah-olah ia menyumbang sama kepada ~280 nm penyerapan. Perkataan yang disemak membuat perbezaan itu lebih tepat.
Dua peptida boleh mengandungi asid amino yang sama tetapi berkelakuan berbeza jika sisa tersebut berlaku dalam susunan yang berbeza.
Contohnya:
A–B–C–D
dan
D–C–B–A
mempunyai komposisi asid amino yang sama tetapi urutan yang berbeza.
Menukar urutan boleh mengubah:
pengagihan caj
corak permukaan hidrofobik
keutamaan konformasi
kecenderungan pengagregatan
keterlarutan
pengecaman molekul
tingkah laku kromatografi
Oleh itu, komposisi asid amino sahaja tidak mencukupi untuk menentukan peptida.
Susunan sisa adalah asas.
Susunan tertib ini dipanggil peptida struktur utama .
Penambahan panjang peptida tidak mewujudkan peralihan berperingkat mudah daripada 'tidak berstruktur' kepada 'berstruktur.'
Peptida pendek boleh menerima pakai konformasi pilihan dalam keadaan tertentu, manakala peptida yang lebih panjang mungkin kekal sangat dinamik.
Bergantung pada jujukan dan persekitaran, peptida mungkin mengandungi atau menerima pakai motif struktur secara sementara seperti:
segmen α-heliks
Konformasi seperti untaian β
β-pusing
gelung
konformasi yang tidak teratur
Pelarut, suhu, pH, kepekatan, kekuatan ion, dan interaksi dengan molekul lain semuanya boleh mempengaruhi ensembel konformasi.
Artikel asal anda menyatakan bahawa peptida pendek biasanya fleksibel manakala peptida yang lebih panjang membentuk struktur sekunder tempatan dan 'tidak mempunyai struktur tiga dimensi yang stabil.' Penerangan itu terlalu tegar.
Sebaliknya, struktur peptida harus difahami sebagai kesinambungan tingkah laku konformasi yang sangat bergantung pada jujukan dan persekitaran.
Tidak setiap peptida yang digunakan dalam penyelidikan kimia terdiri secara eksklusif daripada dua puluh asid amino proteinogenik standard.
Kimia peptida moden boleh menggabungkan:
D-asid amino
asid amino bukan proteinogenik
Sisa N-metilasi
asid β-amino
sisa yang diubah suai secara kimia
asid amino berlabel secara isotop
sisa yang mengandungi kumpulan berfungsi khusus
Pengubahsuaian ini membolehkan penyelidik menyiasat bagaimana perubahan dalam struktur molekul mempengaruhi sifat peptida.
Yang penting, memperkenalkan residu yang diubah suai menghasilkan peptida yang berbeza secara kimia.
Bahan yang terhasil mungkin berbeza dalam jisim molekul, cas, keterlarutan, konformasi, pengekalan kromatografi, mudah terdedah kepada degradasi dan sifat boleh diukur yang lain.
Kebanyakan asid amino yang digabungkan semasa sintesis protein ribosom biasa berlaku dalam konfigurasi L.
Walau bagaimanapun, asid D-amino juga berlaku dalam alam semula jadi dan boleh dimasukkan secara sengaja semasa sintesis peptida kimia.
Penggantian sisa-L dengan sisa-D yang sepadan mengubah stereokimia tanpa perlu mengubah komposisi unsur.
Perubahan struktur yang kelihatan kecil itu boleh menjejaskan konformasi tempatan dan interaksi molekul dengan ketara.
Oleh itu, stereokimia adalah bahagian penting dalam identiti peptida.
Perihalan jujukan peptida harus menentukan perbezaan stereokimia secara ideal apabila terdapat konfigurasi bukan standard.
Semasa terjemahan ribosom, asid amino mula-mula dilekatkan pada RNA pemindahan yang sepadan, menghasilkan aminoasil-tRNA..
Ribosom kemudiannya menggunakan urutan yang dikodkan oleh RNA messenger untuk menyusun aminoasil-tRNA ini dan memanjangkan rantaian peptida yang semakin meningkat.
Kumpulan α-amino yang dikaitkan dengan aminoacyl-tRNA di tapak A menyerang pusat karbonil peptidil-tRNA di tapak P, memindahkan rantai yang semakin meningkat dan membentuk ikatan peptida seterusnya.
Rantaian peptida dipasang dari terminal-N ke arah terminal-C.
Artikel asal menyatakan bahawa 'asid amino dimasukkan ke dalam ribosom,' yang merupakan penyederhanaan yang berlebihan. Lebih tepat lagi, asid amino dihantar ke ribosom sebagai aminoasil-tRNA.
Peptida juga boleh dipasang secara kimia tanpa jentera ribosom.
Dalam sintesis peptida fasa pepejal, derivatif asid amino yang dilindungi ditambah secara berurutan kepada rantai peptida terikat resin yang semakin meningkat.
Ini memberikan penyelidik kawalan langsung ke atas urutan yang dimaksudkan dan juga membenarkan penggabungan sisa atau pengubahsuaian yang mungkin tidak mudah diperkenalkan melalui terjemahan ribosom standard.
Sintesis kimia amat berguna untuk peptida penyelidikan yang ditentukan, tetapi kesukaran praktikalnya sangat bergantung pada jujukan.
Artikel asal menyatakan bahawa sintesis kimia sesuai untuk peptida di bawah 50 residu . Itu tidak boleh dianggap sebagai had tetap.
Peptida lebih daripada 50 sisa pasti boleh disintesis secara kimia, walaupun peningkatan panjang sering meningkatkan cabaran yang berkaitan dengan kecekapan gandingan, pengagregatan, penulenan dan pengumpulan kekotoran berkaitan jujukan.
Untuk urutan yang sukar atau lebih panjang, penyelidik juga boleh menggunakan pengikatan segmen, ekspresi rekombinan atau pendekatan hibrid.
Sesetengah peptida semulajadi tidak dihasilkan secara langsung melalui terjemahan ribosom.
Mikroorganisma, contohnya, boleh menggunakan kompleks enzim besar yang dikenali sebagai sintetase peptida bukan ribosom (NRPSs) untuk memasang produk peptida yang pelbagai struktur.
Sistem ini boleh menggabungkan sisa dan ciri struktur yang berbeza dengan ketara daripada peptida ribosom konvensional, termasuk:
asid amino bukan proteinogenik
D-asid amino
kitaran
metilasi
pengubahsuaian khusus lain
Ini menunjukkan bahawa kimia peptida menjangkau jauh melebihi dua puluh asid amino standard yang biasanya diperkenalkan semasa sintesis protein ribosom.
Caj bersih peptida bergantung pada kumpulan terion yang terdapat dalam urutannya bersama dengan pH sekeliling.
Kumpulan terion boleh berlaku pada:
terminal-N
terminal-C
rantai sisi berasid
rantai sisi asas
memilih kumpulan berfungsi lain
Apabila pH berubah, keadaan protonasi kumpulan ini mungkin berubah.
Akibatnya, peptida yang sama boleh membawa cas bersih yang berbeza di bawah keadaan eksperimen yang berbeza.
Ini penting untuk memahami:
keterlarutan, kromatografi pertukaran ion, tingkah laku elektroforesis, interaksi molekul, dan pengagregatan.
Ia juga menerangkan mengapa caj peptida tidak boleh diterangkan tanpa mengambil kira pH eksperimen.
Komposisi rantai sisi juga menyumbang kuat kepada keterlarutan.
Peptida yang diperkaya dengan sisa bercas dan polar mungkin berinteraksi dengan baik dengan pelarut akueus, manakala peptida yang mengandungi permukaan hidrofobik yang besar boleh menjadi lebih sukar untuk dikekalkan dalam larutan akueus.
Tetapi pengiraan sisa mudah tidak mencukupi.
Kedudukan sisa bercas dan hidrofobik, kepekatan peptida, pH, kekuatan ion, tingkah laku konformasi, dan kecenderungan pengagregatan semuanya boleh mempengaruhi hasil yang diperhatikan.
Inilah sebabnya mengapa dua peptida dengan berat molekul yang sama mungkin memaparkan profil keterlarutan yang sangat berbeza.
Komposisi asid amino juga mempengaruhi cara peptida bertindak semasa ujian analitik.
Contohnya:
Tingkah laku RP-HPLC dipengaruhi kuat oleh hidrofobisiti keseluruhan dan interaksi yang bergantung pada urutan dengan fasa pegun.
Kromatografi pertukaran ion bergantung pada caj peptida di bawah keadaan penimbal yang dipilih.
Spektrometri jisim mencerminkan jisim molekul dan tingkah laku pengionan.
Spektroskopi UV bergantung sebahagiannya pada kehadiran sisa penyerap UV atau kromofor lain.
Oleh itu, urutan asid amino peptida disambungkan terus kepada kaedah analisis yang digunakan untuk mencirikannya.
Peptida boleh mengandungi pengubahsuaian sebagai tambahan kepada jujukan asid amino utamanya.
Contohnya termasuk:
fosforilasi
asetilasi
amidasi
metilasi
glikosilasi
pembentukan disulfida
lipidasi
Pengubahsuaian sedemikian boleh mengubah jisim molekul, cas, hidrofobisiti, konformasi dan tingkah laku kromatografi.
Tidak setiap pengubahsuaian berlaku secara semula jadi, dan tidak setiap sisa diubah suai di bawah semua keadaan.
Artikel asal menerangkan fosforilasi serin dan threonine dan glikosilasi asparagin sebagai sifat peptida umum. Ini lebih baik diterangkan sebagai pengubahsuaian yang mungkin dalam konteks biologi atau sintetik yang sesuai , dan bukannya sifat sedia ada sisa tersebut.
Peptida tidak boleh dinilai semata-mata dengan bertanya berapa banyak asid amino yang terkandung di dalamnya.
Penerangan yang lebih lengkap termasuk:
Urutan
Sisa-sisa yang manakah terdapat dan dalam susunan yang bagaimana?
Stereokimia
Adakah sisa L-, D-, atau sebaliknya diubah suai?
Termini
Adakah N- dan C-termini bebas atau diubah suai secara kimia?
Pengubahsuaian Kovalen
Adakah terdapat ikatan disulfida, fosforilasi, amidasi atau pengubahsuaian lain?
Jisim Molekul
Adakah jisim molekul yang diukur bersetuju dengan struktur yang dijangkakan?
Ketulenan
Apakah bahagian profil kromatografi analitik yang sepadan dengan komponen utama?
Bersama-sama, ciri-ciri ini memberikan penerangan yang lebih bermakna secara saintifik tentang peptida daripada kiraan sisa sahaja.
Asid amino menyediakan perbendaharaan kata kimia dari mana peptida dibina.
Ikatan peptida menyusun sisa-sisa asid amino tersebut ke dalam urutan yang ditentukan, manakala kimia rantai sampingannya menentukan kebanyakan tingkah laku molekul yang terhasil.
Hubungan ini boleh diringkaskan secara ringkas:
Identiti asid amino → Jujukan → Struktur molekul → Sifat fizikokimia → Tingkah laku eksperimen
Memahami hubungan ini adalah asas kepada sintesis peptida, penulenan, keterlarutan, penyimpanan dan pencirian analitikal.
Ia juga menerangkan mengapa perubahan jujukan yang kecil boleh mencipta perbezaan bermakna antara dua bahan peptida.
Untuk penyelidikan makmal, peptida oleh itu harus dianggap sebagai struktur molekul yang lengkap dan bukannya hanya sebagai koleksi asid amino individu.
Bahan yang dibekalkan oleh Cocer Peptides bertujuan secara eksklusif untuk penyelidikan makmal, penyiasatan analisis, dan eksperimen in vitro. Ia tidak bertujuan untuk pentadbiran manusia atau veterinar, penggunaan, diagnosis, rawatan, pencegahan, atau sebarang aplikasi klinikal.
Maklumat saintifik dan pendidikan yang disediakan di laman web ini bertujuan untuk rujukan penyelidikan dan tidak boleh ditafsirkan sebagai nasihat perubatan atau sebagai arahan untuk kegunaan manusia atau haiwan.
