પેપ્ટાઇડ માહિતી દ્વારા 
21 એપ્રિલ, 2025 ના રોજ
આ વેબસાઈટ પર આપવામાં આવેલ તમામ લેખો અને ઉત્પાદન માહિતી ફક્ત માહિતીના પ્રસાર અને શૈક્ષણિક હેતુઓ માટે છે.
આ વેબસાઈટ પર પૂરી પાડવામાં આવેલ ઉત્પાદનોનો હેતુ ફક્ત ઇન વિટ્રો સંશોધન માટે છે. ઇન વિટ્રો સંશોધન (લેટિન: *ઇન ગ્લાસ*, જેનો અર્થ કાચના વાસણોમાં થાય છે) માનવ શરીરની બહાર હાથ ધરવામાં આવે છે. આ ઉત્પાદનો ફાર્માસ્યુટિકલ્સ નથી, યુએસ ફૂડ એન્ડ ડ્રગ એડમિનિસ્ટ્રેશન (FDA) દ્વારા મંજૂર કરવામાં આવ્યા નથી, અને તેનો ઉપયોગ કોઈપણ તબીબી સ્થિતિ, રોગ અથવા બિમારીને રોકવા, સારવાર અથવા ઉપચાર કરવા માટે થવો જોઈએ નહીં. આ ઉત્પાદનોને કોઈપણ સ્વરૂપમાં માનવ અથવા પ્રાણીના શરીરમાં દાખલ કરવા કાયદા દ્વારા સખત પ્રતિબંધિત છે.
એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક અણુઓ છે જેમાં એમિનો જૂથ અને કાર્બોક્સિલ જૂથ એક લાક્ષણિક બાજુની સાંકળ સાથે હોય છે.
α-એમિનો એસિડમાં જે મોટાભાગના રાઈબોસોમલી સંશ્લેષિત પેપ્ટાઈડ્સ અને પ્રોટીન બનાવે છે, આ જૂથો સમાન α-કાર્બન અણુ સાથે જોડાયેલા છે. સામાન્ય રચનાને આ રીતે રજૂ કરી શકાય છે:
H₂N–CH(R)-COOH
જ્યાં R બાજુની સાંકળનું પ્રતિનિધિત્વ કરે છે.
બાજુની સાંકળ એ છે જે એક એમિનો એસિડને બીજાથી અલગ પાડે છે અને ચાર્જ, પોલેરિટી, હાઇડ્રોફોબિસિટી, સ્ટીરિક વર્તન અને રાસાયણિક પ્રતિક્રિયા જેવા ગુણધર્મોને મજબૂત રીતે પ્રભાવિત કરે છે.
વીસ પ્રમાણભૂત એમિનો એસિડ સામાન્ય રીતે કેનોનિકલ આનુવંશિક કોડ દ્વારા એન્કોડ કરવામાં આવે છે અને રિબોસોમલ પ્રોટીન સંશ્લેષણમાં વ્યાપકપણે ઉપયોગમાં લેવાય છે. વધારાના આનુવંશિક રીતે એન્કોડેડ એમિનો એસિડ, જેમ કે સેલેનોસિસ્ટીન અને પાયરોલીસીન, ચોક્કસ જૈવિક પ્રણાલીઓમાં જોવા મળે છે.
પેપ્ટાઈડ રસાયણશાસ્ત્ર માટે, એમિનો એસિડને મોલેક્યુલર બિલ્ડીંગ બ્લોક્સ તરીકે શ્રેષ્ઠ રીતે સમજવામાં આવે છે જેમાંથી નિર્ધારિત પેપ્ટાઈડ સિક્વન્સ એસેમ્બલ કરી શકાય છે.
પેપ્ટાઈડ એ દ્વારા જોડાયેલા એમિનો એસિડ અવશેષોથી બનેલો પરમાણુ છે પેપ્ટાઈડ બોન્ડ .
પેપ્ટાઇડ બોન્ડ એ એક અવશેષોના કાર્બોક્સિલ-પ્રાપ્ત કાર્બોનિલ જૂથ અને આગામી અવશેષોના એમિનો-ઉત્પાદિત નાઇટ્રોજન વચ્ચે રચાયેલ એમાઇડ જોડાણ છે.
એકવાર એમિનો એસિડ પેપ્ટાઇડ સાંકળમાં સમાવિષ્ટ થઈ જાય, તે વધુ ચોક્કસ રીતે એમિનો એસિડ અવશેષો તરીકે ઓળખાય છે..
તેથી એક સરળ ક્રમને આ રીતે રજૂ કરી શકાય છે:
એમિનો એસિડ → પેપ્ટાઇડ બોન્ડ → એમિનો એસિડ અવશેષ → પેપ્ટાઇડ સાંકળ
પેપ્ટાઈડ્સમાં માત્ર થોડા અવશેષો અથવા નોંધપાત્ર રીતે લાંબા ક્રમ હોઈ શકે છે.
જેવા શબ્દો ડીપેપ્ટાઈડ , ટ્રિપેપ્ટાઈડ અને ઓલિગોપેપ્ટાઈડ ઉપયોગી વર્ણનો છે, પરંતુ ત્યાં કોઈ સાર્વત્રિક રીતે નિશ્ચિત અવશેષ નંબર નથી કે જેના પર દરેક પેપ્ટાઈડને અચાનક પોલીપેપ્ટાઈડ અથવા પ્રોટીન તરીકે વર્ગીકૃત કરવામાં આવે.
આ ભેદ અંશતઃ વૈજ્ઞાનિક સંદર્ભ, માળખાકીય સંગઠન અને સંમેલન પર આધાર રાખે છે, એક સંખ્યાત્મક સીમાને બદલે.
એમિનો એસિડ અને પેપ્ટાઇડ્સ નજીકથી સંબંધિત છે, પરંતુ તેઓ એકબીજાને બદલી શકાય તેવા શબ્દો નથી.
મફત એમિનો એસિડ એ વ્યક્તિગત પરમાણુ પ્રજાતિ છે.
પેપ્ટાઈડ એ એક વ્યાખ્યાયિત અણુ છે જેમાં બહુવિધ એમિનો એસિડ અવશેષો ચોક્કસ ક્રમમાં સહસંયોજક રીતે જોડાયેલા હોય છે.
આ તફાવત મહત્વપૂર્ણ છે કારણ કે એમિનો એસિડને એકસાથે જોડવાથી એવા ગુણધર્મો બને છે કે જેનું અનુમાન ફક્ત મુક્ત એમિનો એસિડને વ્યક્તિગત રીતે જોઈને કરી શકાતું નથી.
એકવાર પેપ્ટાઇડ સાંકળમાં સમાવિષ્ટ થયા પછી, અવશેષો એક બીજાને આના દ્વારા પ્રભાવિત કરે છે:
ઇલેક્ટ્રોસ્ટેટિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ
હાઇડ્રોજન બંધન
હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ
સ્ટીરિક અસરો
સુગંધિત ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ
રચનાત્મક અવરોધો
સહસંયોજક ફેરફારો
તેથી આ ક્રમ પેપ્ટાઈડની એકંદર ભૌતિક રાસાયણિક વર્તણૂકનો મુખ્ય નિર્ણાયક બની જાય છે.
વૈજ્ઞાનિક પરિભાષા એમિનો એસિડને અલગ પાડે છે. મુક્ત એમિનો એસિડ અવશેષોમાંથી પેપ્ટાઈડની અંદરના
ઉદાહરણ તરીકે, ફ્રી ગ્લાયસીન એ એમિનો એસિડ પરમાણુ છે.
જ્યારે ગ્લાયસીન પેપ્ટાઈડ-બોન્ડની રચના દ્વારા પેપ્ટાઈડમાં સમાવિષ્ટ થાય છે, ત્યારે સાંકળના ગ્લાયસીનથી મેળવેલા ભાગને ગ્લાયસીન અવશેષ તરીકે ઓળખવામાં આવે છે..
'અવશેષ' શબ્દ એ હકીકતને પ્રતિબિંબિત કરે છે કે પેપ્ટાઈડમાં સામેલ થવાથી મૂળ એમિનો એસિડના રાસાયણિક સંદર્ભમાં ફેરફાર થાય છે.
મોલેક્યુલર સમૂહ, ક્રમ રચના, પેપ્ટાઇડ સંશ્લેષણ અથવા માળખાકીય વિશ્લેષણનું વર્ણન કરતી વખતે આ તફાવત ખાસ કરીને મહત્વપૂર્ણ બની જાય છે.
પેપ્ટાઈડમાં પુનરાવર્તિત કરોડરજ્જુ હોય છે જે મુખ્યત્વે આની બનેલી હોય છે:
–N–Cα–C(=O)-
એકમો
દરેક α-કાર્બન સાથે જોડાયેલ એ અવશેષની બાજુની સાંકળની લાક્ષણિકતા છે.
પેપ્ટાઈડ બેકબોન સામાન્ય માળખાકીય માળખું પૂરું પાડે છે, જ્યારે બાજુની સાંકળો ઘણી રાસાયણિક વિવિધતા પૂરી પાડે છે.
મોટાભાગના રેખીય પેપ્ટાઈડ્સમાં પણ બે રાસાયણિક રીતે અલગ છેડા હોય છે:
એન-ટર્મિનસ - ટર્મિનલ એમિનો જૂથ સાથે સંકળાયેલ છેડો.
સી-ટર્મિનસ - ટર્મિનલ કાર્બોક્સિલ જૂથ સાથે સંકળાયેલ છેડો.
પેપ્ટાઇડ સિક્વન્સ પરંપરાગત રીતે N-ટર્મિનસથી C-ટર્મિનસ સુધી લખવામાં આવે છે..
ઉદાહરણ તરીકે:
અલા-ગ્લી-સેર
ટ્રિપેપ્ટાઇડનું વર્ણન કરે છે જેમાં એલનાઇન એ એન-ટર્મિનલ અવશેષ છે અને સેરીન એ સી-ટર્મિનલ અવશેષ છે.
ટર્મિનલ જૂથો પણ રાસાયણિક રીતે સંશોધિત કરી શકાય છે, તેથી દરેક સંશોધન પેપ્ટાઈડમાં તેના છેડે મફત એમિનો જૂથ અથવા મુક્ત કાર્બોક્સિલ જૂથ હોવું જરૂરી નથી.
સમગ્ર ક્રમમાં પેપ્ટાઈડ બેકબોન માળખાકીય રીતે સમાન હોય છે, પરંતુ એમિનો એસિડ બાજુની સાંકળો નોંધપાત્ર રીતે બદલાય છે.
આ તફાવતો પેપ્ટાઇડ વર્તનને ખૂબ પ્રભાવિત કરે છે.
લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, વેલિન, ફેનીલાલેનાઇન અને મેથિઓનાઇન જેવા અવશેષો હાઇડ્રોફોબિક ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓમાં ફાળો આપી શકે છે.
ઘણા હાઇડ્રોફોબિક અવશેષો ધરાવતું પેપ્ટાઇડ પાણી સાથે ઓછી અનુકૂળ ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરી શકે છે અને અમુક પરિસ્થિતિઓમાં સ્વ-સંબંધ તરફ વધુ વલણ બતાવી શકે છે.
જો કે, હાઇડ્રોફોબિસીટી કોઈપણ એક અવશેષની હાજરીને બદલે સમગ્ર ક્રમ પર આધાર રાખે છે.
સેરીન, થ્રેઓનાઇન, એસ્પેરાજીન અને ગ્લુટામાઇન જેવા અવશેષોમાં હાઇડ્રોજન-બંધન ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓમાં ભાગ લેવા માટે સક્ષમ ધ્રુવીય બાજુની સાંકળો હોય છે.
આ અવશેષો હાઇડ્રેશન, મોલેક્યુલર ઓળખ, સ્થાનિક રચના અને દ્રાવ્યતાને પ્રભાવિત કરી શકે છે.
કેટલાક જૈવિક અથવા પ્રાયોગિક પ્રણાલીના આધારે રાસાયણિક અથવા એન્ઝાઇમેટિક ફેરફારોમાં પણ ભાગ લઈ શકે છે.
એસ્પાર્ટિક એસિડ અને ગ્લુટામિક એસિડ કાર્બોક્સિલ ધરાવતી બાજુની સાંકળો ધરાવે છે.
તેમની પ્રોટોનેશન સ્થિતિ pH પર આધાર રાખે છે.
ઘણી સામાન્ય રીતે ઉપયોગમાં લેવાતી પ્રાયોગિક પરિસ્થિતિઓ હેઠળ, આ અવશેષો પેપ્ટાઇડમાં નકારાત્મક ચાર્જનું યોગદાન આપે છે.
તેથી તેઓ પ્રભાવિત કરે છે:
નેટ ચાર્જ, આઇસોઇલેક્ટ્રિક વર્તન, દ્રાવ્યતા, ક્રોમેટોગ્રાફિક રીટેન્શન અને મોલેક્યુલર ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ.
લાયસિન અને આર્જિનિન સામાન્ય રીતે ઘણી પ્રયોગશાળા પરિસ્થિતિઓમાં હકારાત્મક ચાર્જનું યોગદાન આપે છે, જ્યારે હિસ્ટીડિન શારીરિક અને પ્રાયોગિક રીતે સંબંધિત pH રેન્જની નજીક વધુ સ્થિતિ-આધારિત પ્રોટોનેશન વર્તન દર્શાવે છે.
આ અવશેષો પેપ્ટાઇડ ચાર્જ અને અન્ય અણુઓ અથવા ક્રોમેટોગ્રાફિક સ્થિર તબક્કાઓ સાથેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓને નોંધપાત્ર રીતે પ્રભાવિત કરી શકે છે.
ફેનીલાલેનાઇન, ટાયરોસિન અને ટ્રિપ્ટોફેનમાં સુગંધિત બાજુની સાંકળો હોય છે.
સુગંધિત અવશેષો હાઇડ્રોફોબિક અને π-સંબંધિત ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓમાં ભાગ લઈ શકે છે અને યુવી શોષણમાં ફાળો આપી શકે છે.
જો કે, એરોમેટિક એમિનો એસિડ સામાન્ય રીતે '280 nm ની નજીક' શોષણ ઉત્પન્ન કરે છે તે નિવેદનનો કાળજીપૂર્વક ઉપયોગ કરવો જોઈએ.
ટ્રિપ્ટોફન અને ટાયરોસિન 280 એનએમની નજીકના શોષણમાં મજબૂત રીતે ફાળો આપે છે, જ્યારે ફેનીલાલેનાઇન તે પ્રદેશમાં વધુ નબળા રીતે શોષાય છે.
જ્યારે પેપ્ટાઈડની સાંદ્રતાનો અંદાજ કાઢવા માટે યુવી સ્પેક્ટ્રોસ્કોપીનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે ત્યારે આ બાબત મહત્વની છે.
મૂળ લેખમાં તમામ સુગંધિત એમિનો એસિડની સારવાર કરવામાં આવી હતી જેમ કે તેઓ ~280 nm શોષણમાં સમાન યોગદાન આપે છે. સુધારેલ શબ્દરચના તે તફાવતને વધુ ચોક્કસ બનાવે છે.
બે પેપ્ટાઈડ્સમાં બરાબર સમાન એમિનો એસિડ હોઈ શકે છે પરંતુ જો તે અવશેષો અલગ ક્રમમાં થાય તો તે અલગ રીતે વર્તે છે.
ઉદાહરણ તરીકે:
A-B-C-D
અને
D-C-B-A
સમાન એમિનો એસિડ કમ્પોઝિશન ધરાવે છે પરંતુ વિવિધ ક્રમ ધરાવે છે.
ક્રમ બદલવાથી બદલાઈ શકે છે:
ચાર્જ વિતરણ
હાઇડ્રોફોબિક સપાટી પેટર્ન
રચનાત્મક પસંદગી
એકત્રીકરણ વલણ
દ્રાવ્યતા
પરમાણુ ઓળખ
ક્રોમેટોગ્રાફિક વર્તન
તેથી, એકલા એમિનો એસિડની રચના પેપ્ટાઈડને વ્યાખ્યાયિત કરવા માટે પૂરતી નથી.
મૂળભૂત અવશેષોનો ક્રમ છે.
આ ક્રમબદ્ધ ગોઠવણીને પેપ્ટાઈડનું પ્રાથમિક માળખું કહેવામાં આવે છે.
પેપ્ટાઈડની લંબાઈ વધારવાથી 'અનસ્ટ્રક્ચર્ડ' થી 'સ્ટ્રક્ચર્ડ' સુધીનું એક સરળ સ્ટેપવાઈઝ સંક્રમણ થતું નથી.
ટૂંકા પેપ્ટાઈડ્સ અમુક પરિસ્થિતિઓમાં પસંદગીની રચના અપનાવી શકે છે, જ્યારે લાંબા પેપ્ટાઈડ્સ અત્યંત ગતિશીલ રહી શકે છે.
ક્રમ અને પર્યાવરણ પર આધાર રાખીને, પેપ્ટાઈડ્સમાં માળખાકીય હેતુઓ હોઈ શકે છે અથવા ક્ષણિક રીતે અપનાવી શકે છે જેમ કે:
α-હેલિકલ સેગમેન્ટ્સ
β-સ્ટ્રેન્ડ જેવી રચનાઓ
β-ટર્ન
આંટીઓ
અવ્યવસ્થિત રચનાઓ
દ્રાવક, તાપમાન, pH, એકાગ્રતા, આયનીય શક્તિ અને અન્ય અણુઓ સાથેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ તમામ રચનાત્મક જોડાણને પ્રભાવિત કરી શકે છે.
તમારા મૂળ લેખમાં જણાવવામાં આવ્યું છે કે ટૂંકા પેપ્ટાઈડ્સ સામાન્ય રીતે લવચીક હોય છે જ્યારે લાંબા પેપ્ટાઈડ્સ સ્થાનિક ગૌણ બંધારણો બનાવે છે અને 'સ્થિર ત્રિ-પરિમાણીય માળખાનો અભાવ છે.' તે વર્ણન ખૂબ જ કઠોર છે.
તેના બદલે પેપ્ટાઇડ માળખું રચનાત્મક વર્તનના સાતત્ય તરીકે સમજવું જોઈએ જે ક્રમ અને પર્યાવરણ પર ખૂબ આધાર રાખે છે.
રાસાયણિક સંશોધનમાં વપરાતા દરેક પેપ્ટાઈડ માત્ર વીસ પ્રમાણભૂત પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડથી બનેલા નથી.
આધુનિક પેપ્ટાઇડ રસાયણશાસ્ત્ર સમાવી શકે છે:
ડી-એમિનો એસિડ
બિન-પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડ
એન-મેથિલેટેડ અવશેષો
β-એમિનો એસિડ
રાસાયણિક રીતે સંશોધિત અવશેષો
આઇસોટોપિકલી લેબલ થયેલ એમિનો એસિડ
વિશિષ્ટ કાર્યાત્મક જૂથો ધરાવતા અવશેષો
આ ફેરફારો સંશોધકોને તપાસ કરવાની મંજૂરી આપે છે કે કેવી રીતે પરમાણુ બંધારણમાં ફેરફાર પેપ્ટાઇડ ગુણધર્મોને પ્રભાવિત કરે છે.
અગત્યની રીતે, સંશોધિત અવશેષો રજૂ કરવાથી રાસાયણિક રીતે અલગ પેપ્ટાઈડ બને છે.
પરિણામી સામગ્રી પરમાણુ સમૂહ, ચાર્જ, દ્રાવ્યતા, રચના, ક્રોમેટોગ્રાફિક રીટેન્શન, અધોગતિ પ્રત્યે સંવેદનશીલતા અને અન્ય માપી શકાય તેવા ગુણધર્મોમાં અલગ હોઈ શકે છે.
સામાન્ય રિબોસોમલ પ્રોટીન સંશ્લેષણ દરમિયાન સમાવિષ્ટ મોટાભાગના એમિનો એસિડ્સ L-રૂપરેખામાં જોવા મળે છે.
જો કે, ડી-એમિનો એસિડ પણ પ્રકૃતિમાં જોવા મળે છે અને રાસાયણિક પેપ્ટાઇડ સંશ્લેષણ દરમિયાન ઇરાદાપૂર્વક સામેલ કરી શકાય છે.
અનુરૂપ ડી-અવશેષ સાથે એલ-અવશેષની અવેજીમાં મૂળભૂત રચનામાં ફેરફાર કર્યા વિના સ્ટીરિયોકેમિસ્ટ્રીમાં ફેરફાર થાય છે.
તે મોટે ભાગે નાના માળખાકીય ફેરફાર સ્થાનિક રચના અને પરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓને નોંધપાત્ર રીતે અસર કરી શકે છે.
સ્ટીરીયોકેમિસ્ટ્રી તેથી પેપ્ટાઈડ ઓળખનો એક મહત્વપૂર્ણ ભાગ છે.
જ્યારે પણ બિન-માનક રૂપરેખાંકનો હાજર હોય ત્યારે પેપ્ટાઇડ ક્રમનું વર્ણન આદર્શ રીતે સ્ટીરિયોકેમિકલ તફાવતોને સ્પષ્ટ કરવું જોઈએ.
રિબોસોમલ ટ્રાન્સલેશન દરમિયાન, એમિનો એસિડ સૌપ્રથમ તેમના અનુરૂપ ટ્રાન્સફર આરએનએ સાથે જોડાયેલા હોય છે, જે એમિનોએસિલ-ટીઆરએનએ ઉત્પન્ન કરે છે..
આ એમિનોએસિલ-ટીઆરએનએને ગોઠવવા અને વધતી જતી પેપ્ટાઈડ સાંકળને વિસ્તારવા માટે રિબોઝોમ પછી મેસેન્જર આરએનએ દ્વારા એન્કોડ કરાયેલા ક્રમનો ઉપયોગ કરે છે.
A સાઇટમાં aminoacyl-tRNA સાથે સંકળાયેલ α-amino જૂથ P સાઇટમાં પેપ્ટિડિલ-tRNA ના કાર્બોનિલ કેન્દ્ર પર હુમલો કરે છે, વધતી સાંકળને સ્થાનાંતરિત કરે છે અને આગામી પેપ્ટાઇડ બોન્ડ બનાવે છે.
પેપ્ટાઇડ સાંકળ એન-ટર્મિનસથી સી-ટર્મિનસ તરફ એસેમ્બલ થાય છે.
મૂળ લેખ જણાવે છે કે 'એમિનો એસિડ્સ રાઈબોઝોમમાં સમાવિષ્ટ છે,' જે એક અતિશય સરળીકરણ છે. વધુ સ્પષ્ટ રીતે, એમિનો એસિડ્સ એમિનોએસિલ-ટીઆરએનએ તરીકે રાઈબોઝોમ સુધી પહોંચાડવામાં આવે છે.
પેપ્ટાઈડ્સને રાઈબોસોમલ મશીનરી વિના પણ રાસાયણિક રીતે એસેમ્બલ કરી શકાય છે.
ઘન-તબક્કાના પેપ્ટાઇડ સંશ્લેષણમાં, સંરક્ષિત એમિનો એસિડ ડેરિવેટિવ્ઝ વધતી રેઝિન-બાઉન્ડ પેપ્ટાઇડ સાંકળમાં ક્રમિક રીતે ઉમેરવામાં આવે છે.
આ સંશોધકને ઇચ્છિત ક્રમ પર સીધું નિયંત્રણ આપે છે અને અવશેષો અથવા ફેરફારોને સમાવિષ્ટ કરવાની પણ મંજૂરી આપે છે જે પ્રમાણભૂત રિબોસોમલ અનુવાદ દ્વારા સરળતાથી રજૂ કરી શકાતા નથી.
રાસાયણિક સંશ્લેષણ ખાસ કરીને વ્યાખ્યાયિત સંશોધન પેપ્ટાઇડ્સ માટે ઉપયોગી છે, પરંતુ તેની વ્યવહારિક મુશ્કેલી ક્રમ પર ખૂબ આધાર રાખે છે.
મૂળ લેખ જણાવે છે કે રાસાયણિક સંશ્લેષણ 50 અવશેષોથી નીચેના પેપ્ટાઇડ્સ માટે યોગ્ય છે . તેને નિશ્ચિત મર્યાદા તરીકે ગણવામાં આવવી જોઈએ નહીં.
50 અવશેષો કરતાં વધુ લાંબા પેપ્ટાઇડ્સ ચોક્કસપણે રાસાયણિક રીતે સંશ્લેષણ કરી શકાય છે, જો કે લંબાઈ વધવાથી ઘણીવાર જોડાણની કાર્યક્ષમતા, એકત્રીકરણ, શુદ્ધિકરણ અને ક્રમ-સંબંધિત અશુદ્ધિઓના સંચય સાથે સંકળાયેલ પડકારોમાં વધારો થાય છે.
મુશ્કેલ અથવા લાંબા સિક્વન્સ માટે, સંશોધકો સેગમેન્ટ લિગેશન, રિકોમ્બિનન્ટ એક્સપ્રેશન અથવા હાઇબ્રિડ અભિગમનો પણ ઉપયોગ કરી શકે છે.
કેટલાક કુદરતી રીતે બનતા પેપ્ટાઈડ્સ સીધા રાઈબોસોમલ ટ્રાન્સલેશન દ્વારા ઉત્પન્ન થતા નથી.
સુક્ષ્મસજીવો, ઉદાહરણ તરીકે, નોન-રિબોસોમલ પેપ્ટાઈડ સિન્થેટેસીસ (NRPSs) તરીકે ઓળખાતા મોટા એન્ઝાઇમ કોમ્પ્લેક્સનો ઉપયોગ કરી શકે છે. માળખાકીય રીતે વૈવિધ્યસભર પેપ્ટાઈડ ઉત્પાદનોને એસેમ્બલ કરવા માટે
આ પ્રણાલીઓમાં અવશેષો અને માળખાકીય લક્ષણોનો સમાવેશ થઈ શકે છે જે પરંપરાગત રિબોસોમલ પેપ્ટાઈડ્સથી નોંધપાત્ર રીતે અલગ છે, જેમાં નીચેનાનો સમાવેશ થાય છે:
બિન-પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડ
ડી-એમિનો એસિડ
ચક્રીકરણ
મેથિલેશન
અન્ય વિશિષ્ટ ફેરફારો
આ દર્શાવે છે કે પેપ્ટાઈડ રસાયણશાસ્ત્ર સામાન્ય રીતે રાઈબોસોમલ પ્રોટીન સંશ્લેષણ દરમિયાન રજૂ કરવામાં આવેલા વીસ પ્રમાણભૂત એમિનો એસિડથી વધુ સારી રીતે વિસ્તરે છે.
પેપ્ટાઈડનો ચોખ્ખો ચાર્જ તેના ક્રમમાં હાજર આયનોઈઝેબલ જૂથો અને આસપાસના pH પર આધાર રાખે છે.
Ionizable જૂથો આના પર થઈ શકે છે:
એન-ટર્મિનસ
સી-ટર્મિનસ
એસિડિક બાજુની સાંકળો
મૂળભૂત બાજુની સાંકળો
પસંદ કરેલ અન્ય કાર્યાત્મક જૂથો
જેમ જેમ pH બદલાય છે તેમ, આ જૂથોની પ્રોટોનેશન સ્થિતિઓ બદલાઈ શકે છે.
પરિણામે, એક જ પેપ્ટાઈડ વિવિધ પ્રાયોગિક પરિસ્થિતિઓમાં અલગ-અલગ ચોખ્ખા ચાર્જ વહન કરી શકે છે.
આ સમજવા માટે મહત્વપૂર્ણ છે:
દ્રાવ્યતા, આયન-વિનિમય ક્રોમેટોગ્રાફી, ઇલેક્ટ્રોફોરેટિક વર્તન, પરમાણુ ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ અને એકત્રીકરણ.
તે એ પણ સમજાવે છે કે શા માટે પ્રાયોગિક pH ને ધ્યાનમાં લીધા વિના પેપ્ટાઈડ ચાર્જનું વર્ણન ક્યારેય ન કરવું જોઈએ.
સાઇડ-ચેઇન કમ્પોઝિશન પણ દ્રાવ્યતામાં મજબૂત ફાળો આપે છે.
ચાર્જ્ડ અને ધ્રુવીય અવશેષોમાં સમૃદ્ધ પેપ્ટાઈડ જલીય દ્રાવક સાથે અનુકૂળ રીતે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરી શકે છે, જ્યારે મોટી હાઈડ્રોફોબિક સપાટી ધરાવતું પેપ્ટાઈડ જલીય દ્રાવણમાં જાળવી રાખવું વધુ મુશ્કેલ હોઈ શકે છે.
પરંતુ સરળ અવશેષોની ગણતરી પૂરતી નથી.
ચાર્જ થયેલ અને હાઇડ્રોફોબિક અવશેષોની સ્થિતિ, પેપ્ટાઇડ સાંદ્રતા, pH, આયનીય શક્તિ, રચનાત્મક વર્તણૂક અને એકત્રીકરણની વૃત્તિ તમામ અવલોકન પરિણામને પ્રભાવિત કરી શકે છે.
આથી જ સમાન પરમાણુ વજનના બે પેપ્ટાઈડ્સ ખૂબ જ અલગ દ્રાવ્યતા પ્રોફાઇલ પ્રદર્શિત કરી શકે છે.
વિશ્લેષણાત્મક પરીક્ષણ દરમિયાન પેપ્ટાઇડ કેવી રીતે વર્તે છે તે એમિનો એસિડની રચના પણ પ્રભાવિત કરે છે.
ઉદાહરણ તરીકે:
RP-HPLC વર્તણૂક સ્થિર તબક્કા સાથે એકંદર હાઇડ્રોફોબિસિટી અને ક્રમ-આશ્રિત ક્રિયાપ્રતિક્રિયા દ્વારા મજબૂત રીતે પ્રભાવિત થાય છે.
આયન-વિનિમય ક્રોમેટોગ્રાફી પસંદ કરેલ બફર શરતો હેઠળ પેપ્ટાઇડ ચાર્જ પર આધાર રાખે છે.
માસ સ્પેક્ટ્રોમેટ્રી મોલેક્યુલર સમૂહ અને આયનીકરણ વર્તનને પ્રતિબિંબિત કરે છે.
યુવી સ્પેક્ટ્રોસ્કોપી અંશતઃ યુવી-શોષક અવશેષો અથવા અન્ય ક્રોમોફોર્સની હાજરી પર આધાર રાખે છે.
તેથી પેપ્ટાઇડનો એમિનો એસિડ ક્રમ તેની લાક્ષણિકતા માટે ઉપયોગમાં લેવાતી વિશ્લેષણાત્મક પદ્ધતિઓ સાથે સીધો જોડાયેલો છે.
પેપ્ટાઈડ્સમાં તેમના પ્રાથમિક એમિનો એસિડ ક્રમ ઉપરાંત ફેરફારો પણ હોઈ શકે છે.
ઉદાહરણોમાં શામેલ છે:
ફોસ્ફોરાયલેશન
એસિટિલેશન
અમીડેશન
મેથિલેશન
ગ્લાયકોસિલેશન
ડિસલ્ફાઇડ રચના
લિપિડેશન
આવા ફેરફારો મોલેક્યુલર સમૂહ, ચાર્જ, હાઇડ્રોફોબિસિટી, કન્ફોર્મેશન અને ક્રોમેટોગ્રાફિક વર્તનને બદલી શકે છે.
દરેક ફેરફાર કુદરતી રીતે થતો નથી, અને દરેક અવશેષો બધી શરતો હેઠળ સંશોધિત થતા નથી.
મૂળ લેખ સેરીન અને થ્રેઓનાઇન ફોસ્ફોરાયલેશન અને એસ્પેરાજીન ગ્લાયકોસિલેશનને સામાન્ય પેપ્ટાઈડ ગુણધર્મો તરીકે વર્ણવે છે. આ યોગ્ય જૈવિક અથવા કૃત્રિમ સંદર્ભોમાં શક્ય ફેરફારો તરીકે વધુ સારી રીતે વર્ણવવામાં આવે છે.અવશેષોના સહજ ગુણધર્મોને બદલે
પેપ્ટાઈડનું મૂલ્યાંકન ફક્ત એ પૂછીને કરવું જોઈએ નહીં કે તેમાં કેટલા એમિનો એસિડ છે.
વધુ સંપૂર્ણ વર્ણનમાં શામેલ છે:
ક્રમ
કયા અવશેષો હાજર છે અને કયા ક્રમમાં છે?
સ્ટીરિયોકેમિસ્ટ્રી
શું અવશેષો L-, D-, અથવા અન્યથા સંશોધિત છે?
ટર્મિની
N- અને C- ટર્મિની મુક્ત છે કે રાસાયણિક રીતે સંશોધિત છે?
સહસંયોજક ફેરફારો
શું ડાયસલ્ફાઇડ બોન્ડ્સ, ફોસ્ફોરીલેશન, એમિડેશન અથવા અન્ય ફેરફારો હાજર છે?
મોલેક્યુલર માસ
શું માપેલ મોલેક્યુલર માસ અપેક્ષિત બંધારણ સાથે સંમત છે?
શુદ્ધતા
વિશ્લેષણાત્મક ક્રોમેટોગ્રાફિક પ્રોફાઇલનું કયું પ્રમાણ મુખ્ય ઘટકને અનુરૂપ છે?
એકસાથે, આ લાક્ષણિકતાઓ એકલા અવશેષોની ગણતરી કરતાં પેપ્ટાઇડનું વધુ વૈજ્ઞાનિક રીતે અર્થપૂર્ણ વર્ણન પ્રદાન કરે છે.
એમિનો એસિડ રાસાયણિક શબ્દભંડોળ પ્રદાન કરે છે જેમાંથી પેપ્ટાઇડ્સ બનાવવામાં આવે છે.
પેપ્ટાઇડ બોન્ડ્સ તે એમિનો એસિડ અવશેષોને નિર્ધારિત ક્રમમાં ગોઠવે છે, જ્યારે તેમની બાજુની સાંકળોની રસાયણશાસ્ત્ર પરિણામી પરમાણુ વર્તનને નિર્ધારિત કરે છે.
આ સંબંધને સરળ રીતે સારાંશ આપી શકાય છે:
એમિનો એસિડ ઓળખ → ક્રમ → મોલેક્યુલર માળખું → ભૌતિક રાસાયણિક ગુણધર્મો → પ્રાયોગિક વર્તન
આ સંબંધને સમજવું એ પેપ્ટાઈડ સંશ્લેષણ, શુદ્ધિકરણ, દ્રાવ્યતા, સંગ્રહ અને વિશ્લેષણાત્મક લાક્ષણિકતા માટે મૂળભૂત છે.
તે એ પણ સમજાવે છે કે શા માટે દેખીતી રીતે નાના ક્રમ ફેરફારો બે પેપ્ટાઇડ સામગ્રી વચ્ચે અર્થપૂર્ણ તફાવતો બનાવી શકે છે.
પ્રયોગશાળા સંશોધન માટે, તેથી પેપ્ટાઈડને માત્ર વ્યક્તિગત એમિનો એસિડના સંગ્રહને બદલે સંપૂર્ણ પરમાણુ માળખું ગણવું જોઈએ.
કોસર પેપ્ટાઈડ્સ દ્વારા પૂરી પાડવામાં આવતી સામગ્રીનો હેતુ ફક્ત પ્રયોગશાળા સંશોધન, વિશ્લેષણાત્મક તપાસ અને વિટ્રો પ્રયોગો માટે છે. તેઓ માનવ અથવા પશુચિકિત્સા વહીવટ, વપરાશ, નિદાન, સારવાર, નિવારણ અથવા કોઈપણ ક્લિનિકલ એપ્લિકેશન માટે બનાવાયેલ નથી.
આ વેબસાઇટ પર આપવામાં આવેલી વૈજ્ઞાનિક અને શૈક્ષણિક માહિતી સંશોધન સંદર્ભ માટે બનાવાયેલ છે અને તેનો તબીબી સલાહ અથવા માનવ અથવા પ્રાણીઓના ઉપયોગ માટેની સૂચનાઓ તરીકે અર્થઘટન થવો જોઈએ નહીં.
