Peptid Məlumatı ilə 
21 aprel 2025-ci il
BU SAYFADƏ TƏQDİM EDİLƏN BÜTÜN MƏQALƏLƏR VƏ MƏHSUL HAQQINDA MƏLUMAT YALNIZ MƏLUMATIN YAYILMASI VƏ MƏHSUL MƏQSƏDLƏRİ ÜÇÜNDÜR.
Bu veb-saytda təqdim olunan məhsullar yalnız in vitro tədqiqat üçün nəzərdə tutulub. In vitro tədqiqat (latınca: *şüşədə*, şüşə qabda deməkdir) insan orqanizmindən kənarda aparılır. Bu məhsullar əczaçılıq məhsulları deyil, ABŞ Qida və Dərman İdarəsi (FDA) tərəfindən təsdiqlənməyib və hər hansı tibbi vəziyyəti, xəstəlik və ya xəstəliyin qarşısını almaq, müalicə etmək və ya müalicə etmək üçün istifadə edilməməlidir. Bu məhsulların insan və ya heyvan orqanizminə hər hansı formada daxil edilməsi qanunla qəti qadağandır.
Amin turşuları, xarakterik bir yan zəncirlə birlikdə bir amin qrupu və bir karboksil qrupu olan üzvi molekullardır.
Ən çox ribosomal sintez edilmiş peptidləri və zülalları əmələ gətirən α-amin turşularında bu qruplar eyni α-karbon atomuna bağlıdır. Ümumi quruluş aşağıdakı kimi təqdim edilə bilər:
H₂N–CH(R)–COOH
burada R yan zənciri təmsil edir.
Yan zəncir bir amin turşusunu digərindən fərqləndirən və yük, polarite, hidrofobiklik, sterik davranış və kimyəvi reaktivlik kimi xüsusiyyətlərə güclü təsir göstərən şeydir.
İyirmi standart amin turşusu adətən kanonik genetik kodla kodlanır və ribosomal protein sintezində geniş istifadə olunur. Selenosistein və pirolizin kimi əlavə genetik kodlanmış amin turşuları xüsusi bioloji sistemlərdə olur.
Peptid kimyası üçün amin turşuları ən yaxşı şəkildə müəyyən edilmiş peptid ardıcıllıqlarının yığıla biləcəyi molekulyar tikinti blokları kimi başa düşülür.
Peptid peptid bağları ilə bağlanmış amin turşusu qalıqlarından ibarət bir molekuldur..
Peptid bağı bir qalığın karboksildən əldə edilən karbonil qrupu ilə növbəti qalığın amin törəmə azotu arasında əmələ gələn amid əlaqəsidir.
Amin turşuları peptid zəncirinə daxil olduqdan sonra daha dəqiq desək, adlanır. amin turşusu qalıqları .
Beləliklə, sadə bir ardıcıllıq aşağıdakı kimi təqdim edilə bilər:
Amin turşusu → Peptid bağı → Amin turşusu qalığı → Peptid zənciri
Peptidlərin tərkibində yalnız bir neçə qalıq və ya xeyli uzun ardıcıllıq ola bilər.
kimi terminlər Dipeptid , tripeptidi və oliqopeptid faydalı təsvirlərdir, lakin hər bir peptidin birdən polipeptid və ya zülal kimi təsnif edilməli olduğu universal sabit qalıq sayı yoxdur.
Fərqlilik vahid ədədi sərhəddən çox, qismən elmi kontekstdən, struktur quruluşdan və konvensiyadan asılıdır.
Amin turşuları və peptidlər bir-biri ilə sıx bağlıdır, lakin onlar bir-birini əvəz edən terminlər deyil.
Sərbəst bir amin turşusu fərdi molekulyar növdür.
Peptid, çoxlu amin turşusu qalıqlarının müəyyən bir ardıcıllıqla kovalent şəkildə bağlandığı müəyyən edilmiş bir molekuldur.
Bu fərq vacibdir, çünki amin turşularını bir-birinə bağlamaq, sərbəst amin turşularına ayrı-ayrılıqda baxmaqla onları proqnozlaşdırmaq mümkün olmayan xüsusiyyətlər yaradır.
Bir peptid zəncirinə daxil edildikdən sonra qalıqlar bir-birinə təsir edir:
elektrostatik qarşılıqlı təsirlər
hidrogen bağı
hidrofobik qarşılıqlı təsirlər
sterik təsirlər
aromatik qarşılıqlı təsirlər
konformasiya məhdudiyyətləri
kovalent dəyişikliklər
Beləliklə, ardıcıllıq peptidin ümumi fiziki-kimyəvi davranışının əsas determinantına çevrilir.
Elmi terminologiya sərbəst amin turşusunu fərqləndirir . amin turşusu qalığından peptid daxilindəki
Məsələn, sərbəst qlisin bir amin turşusu molekuludur.
Glisin peptid bağının formalaşması yolu ilə peptidə daxil olduqda, zəncirin qlisindən əldə edilən hissəsi adlanır. qlisin qalığı .
'qalıq' sözü peptidlə birləşmənin orijinal amin turşusunun kimyəvi kontekstini dəyişdirməsi faktını əks etdirir.
Bu fərq molekulyar kütlə, ardıcıllıq tərkibi, peptid sintezi və ya struktur analizini təsvir edərkən xüsusilə vacib olur.
Bir peptid əsasən aşağıdakılardan ibarət təkrarlanan onurğaya malikdir:
–N–Cα–C(=O)–
vahidlər.
Hər bir α-karbona həmin qalığın yan zəncirinin xarakteristikası əlavə olunur.
Peptid onurğası ümumi struktur çərçivəni təmin edir, yan zəncirlər isə kimyəvi müxtəlifliyin çoxunu təmin edir.
Əksər xətti peptidlərin kimyəvi cəhətdən fərqli iki ucu da var:
N-terminal - terminal amin qrupu ilə əlaqəli son.
C-terminus - terminal karboksil qrupu ilə əlaqəli son.
Peptid ardıcıllığı şərti olaraq yazılır N-terminusdan C-terminusuna qədər .
Məsələn:
Ala-Glı-Sər
alaninin N-terminal qalığı və serinin C-terminal qalığı olduğu bir tripeptidi təsvir edir.
Terminal qrupları da kimyəvi cəhətdən dəyişdirilə bilər, buna görə də hər bir tədqiqat peptidinin uclarında mütləq sərbəst amin qrupu və ya sərbəst karboksil qrupu yoxdur.
Peptid onurğası ardıcıllıqla struktur olaraq oxşardır, lakin amin turşularının yan zəncirləri əhəmiyyətli dərəcədə dəyişir.
Bu fərqlər peptid davranışına güclü təsir göstərir.
Lösin, izolösin, valin, fenilalanin və metionin kimi qalıqlar hidrofobik qarşılıqlı təsirlərə kömək edə bilər.
Tərkibində çoxlu hidrofobik qalıqlar olan peptid su ilə daha az əlverişli təsir göstərə bilər və müəyyən şərtlər altında öz-özünə birləşməyə meyl göstərə bilər.
Bununla belə, hidrofobiklik hər hansı bir qalığın mövcudluğundan deyil, bütün ardıcıllıqdan asılıdır.
Serin, treonin, asparagin və qlutamin kimi qalıqlarda hidrogen bağlayan qarşılıqlı təsirlərdə iştirak edə bilən qütb yan zəncirləri var.
Bu qalıqlar nəmlənməyə, molekulyar tanınmaya, yerli uyğunlaşmaya və həll olma qabiliyyətinə təsir göstərə bilər.
Bəziləri bioloji və ya eksperimental sistemdən asılı olaraq kimyəvi və ya enzimatik modifikasiyalarda da iştirak edə bilər.
Aspartik turşu və qlutamik turşuda karboksil tərkibli yan zəncirlər var.
Onların protonasiya vəziyyəti pH-dan asılıdır.
Çox istifadə olunan eksperimental şəraitdə bu qalıqlar peptid üçün mənfi yük yaradır.
Beləliklə, onlar təsir göstərir:
xalis yük, izoelektrik davranış, həllolma, xromatoqrafik tutma və molekulyar qarşılıqlı təsirlər.
Lizin və arginin ümumiyyətlə bir çox laboratoriya şəraitində müsbət yük verir, histidin isə fizioloji və eksperimental olaraq müvafiq pH diapazonlarına yaxın vəziyyətdə daha çox protonasiya davranışı nümayiş etdirir.
Bu qalıqlar peptid yükünə və digər molekullarla və ya xromatoqrafik stasionar fazalarla qarşılıqlı əlaqəyə əhəmiyyətli dərəcədə təsir göstərə bilər.
Fenilalanin, tirozin və triptofan aromatik yan zəncirlər ehtiva edir.
Aromatik qalıqlar hidrofobik və π ilə əlaqəli qarşılıqlı təsirlərdə iştirak edə bilər və UV-nin udulmasına kömək edə bilər.
Bununla belə, aromatik amin turşularının ümumiyyətlə '280 nm-ə yaxın' udma əmələ gətirdiyi ifadəsi diqqətlə istifadə edilməlidir.
Triptofan və tirozin 280 nm-ə yaxın absorbsiyaya güclü töhfə verir, fenilalanin isə bu bölgədə daha zəif udur.
UV spektroskopiya peptid konsentrasiyasını qiymətləndirmək üçün istifadə edildikdə bu vacibdir.
Orijinal məqalə bütün aromatik amin turşularını ~ 280 nm udulmasına eyni şəkildə töhfə verdiyi kimi müalicə etdi. Yenidən işlənmiş mətn bu fərqi daha dəqiq edir.
İki peptid tam olaraq eyni amin turşularını ehtiva edə bilər, lakin bu qalıqlar fərqli ardıcıllıqla baş verərsə, fərqli davranırlar.
Məsələn:
A–B–C–D
və
D–C–B–A
eyni amin turşusu tərkibinə malikdir, lakin fərqli ardıcıllığa malikdir.
Ardıcıllığın dəyişdirilməsi dəyişə bilər:
yük paylanması
hidrofobik səth nümunəsi
konformativ üstünlük
birləşmə meyli
həlledicilik
molekulyar tanınma
xromatoqrafik davranış
Buna görə də, bir peptidin müəyyən edilməsi üçün tək amin turşusu tərkibi kifayət deyil.
əsasdır Qalıqların sırası .
Bu nizamlı düzülmə peptidin ilkin quruluşu adlanır.
Peptid uzunluğunun artırılması 'strukturlaşdırılmamış'dan 'strukturlaşdırılmış'a sadə mərhələli keçid yaratmır.
Qısa peptidlər müəyyən şərtlər altında üstünlük verilən konformasiyaları qəbul edə bilər, uzun peptidlər isə yüksək dinamik olaraq qala bilər.
Ardıcıllıq və mühitdən asılı olaraq, peptidlər aşağıdakı kimi struktur motivləri ehtiva edə və ya müvəqqəti olaraq qəbul edə bilər:
α-sarmal seqmentlər
β-tel kimi konformasiyalar
β-dönüşlər
ilmələr
nizamsız konformasiyalar
Həlledici, temperatur, pH, konsentrasiya, ion gücü və digər molekullarla qarşılıqlı əlaqə konformasiya ansamblına təsir edə bilər.
Orijinal məqaləniz qısa peptidlərin ümumiyyətlə çevik olduğunu, daha uzun peptidlərin isə yerli ikinci dərəcəli strukturları meydana gətirdiyini və 'sabit üçölçülü strukturların olmadığını' ifadə etdi. Bu təsvir çox sərtdir.
Peptid strukturu bunun əvəzinə ardıcıllıq və ətraf mühitdən çox asılı olan konformasiya davranışının davamlılığı kimi başa düşülməlidir.
Kimyəvi tədqiqatlarda istifadə edilən hər peptid yalnız iyirmi standart proteinogen amin turşusundan ibarət deyil.
Müasir peptid kimyası aşağıdakıları əhatə edə bilər:
D-amin turşuları
qeyri-proteinogen amin turşuları
N-metilləşdirilmiş qalıqlar
β-amin turşuları
kimyəvi cəhətdən dəyişdirilmiş qalıqlar
izotopik olaraq işarələnmiş amin turşuları
Xüsusi funksional qrupları ehtiva edən qalıqlar
Bu dəyişikliklər tədqiqatçılara molekulyar strukturdakı dəyişikliklərin peptid xüsusiyyətlərinə necə təsir etdiyini araşdırmaq imkanı verir.
Əhəmiyyətli odur ki, dəyişdirilmiş qalığın tətbiqi kimyəvi cəhətdən fərqli bir peptid yaradır.
Yaranan material molekulyar kütlə, yük, həll olma qabiliyyəti, konformasiya, xromatoqrafik saxlama, deqradasiyaya həssaslıq və digər ölçülə bilən xüsusiyyətlərə görə fərqlənə bilər.
Normal ribosomal protein sintezi zamanı daxil olan amin turşularının əksəriyyəti L-konfiqurasiyasında olur..
Bununla belə, D-amin turşuları təbiətdə də olur və kimyəvi peptidlərin sintezi zamanı qəsdən daxil edilə bilər.
L-qalığının müvafiq D-qalığı ilə əvəz edilməsi elementar tərkibini mütləq dəyişmədən stereokimyanı dəyişir.
Görünən kiçik struktur dəyişikliyi yerli konformasiyaya və molekulyar qarşılıqlı təsirlərə əhəmiyyətli dərəcədə təsir göstərə bilər.
Stereokimya buna görə də peptid şəxsiyyətinin vacib hissəsidir.
Peptid ardıcıllığının təsviri qeyri-standart konfiqurasiyalar mövcud olduqda stereokimyəvi fərqləri ideal şəkildə göstərməlidir.
Ribosomal tərcümə zamanı amin turşuları əvvəlcə müvafiq transfer RNT-lərinə bağlanaraq aminoasil-tRNT-ləri əmələ gətirir..
Ribosom daha sonra bu aminoasil-tRNA-ları təşkil etmək və böyüyən peptid zəncirini uzatmaq üçün messencer RNT tərəfindən kodlanmış ardıcıllıqdan istifadə edir.
A yerindəki aminoasil-tRNT ilə əlaqəli α-amino qrupu, P sahəsindəki peptidil-tRNA-nın karbonil mərkəzinə hücum edərək, böyüyən zənciri köçürür və növbəti peptid bağını meydana gətirir.
Peptid zənciri yığılır N-terminusdan C-terminusuna doğru .
Orijinal məqalədə deyilir ki, 'amin turşuları ribosoma daxil edilir' bu, həddindən artıq sadələşdirmədir. Daha dəqiq desək, amin turşuları ribosoma aminoasil-tRNA kimi çatdırılır.
Peptidlər həmçinin ribosom mexanizmləri olmadan kimyəvi şəkildə yığıla bilər.
Bərk fazalı peptid sintezində qorunan amin turşusu törəmələri artan qatranla bağlı peptid zəncirinə ardıcıl olaraq əlavə edilir.
Bu, tədqiqatçıya nəzərdə tutulan ardıcıllığa birbaşa nəzarət imkanı verir və həmçinin standart ribosomal tərcümə ilə asanlıqla daxil edilə bilməyən qalıqların və ya modifikasiyaların daxil edilməsinə imkan verir.
Kimyəvi sintez müəyyən edilmiş tədqiqat peptidləri üçün xüsusilə faydalıdır, lakin onun praktiki çətinliyi ardıcıllıqdan çox asılıdır.
Orijinal məqalədə deyilirdi ki, kimyəvi sintez aşağı olan peptidlər üçün uyğundur 50 qalıqdan . Bu sabit bir limit kimi qəbul edilməməlidir.
50 qalıqdan daha uzun olan peptidlər, şübhəsiz ki, kimyəvi yolla sintez edilə bilər, baxmayaraq ki, uzunluğun artması tez-tez birləşmənin səmərəliliyi, yığılması, təmizlənməsi və ardıcıllıqla əlaqəli çirklərin yığılması ilə bağlı problemləri artırır.
Çətin və ya daha uzun ardıcıllıqlar üçün tədqiqatçılar həmçinin seqment bağlama, rekombinant ifadə və ya hibrid yanaşmalardan istifadə edə bilərlər.
Bəzi təbii peptidlər ribosomal tərcümə ilə birbaşa istehsal olunmur.
Mikroorqanizmlər, məsələn, qeyri-ribosomal peptid sintetazaları (NRPS) kimi tanınan böyük ferment komplekslərindən istifadə edə bilər. struktur cəhətdən müxtəlif peptid məhsullarını yığmaq üçün
Bu sistemlər adi ribosom peptidlərindən əhəmiyyətli dərəcədə fərqlənən qalıqları və struktur xüsusiyyətlərini özündə birləşdirə bilər, o cümlədən:
qeyri-proteinogen amin turşuları
D-amin turşuları
siklləşmə
metilasiya
digər ixtisaslaşdırılmış dəyişikliklər
Bu, peptid kimyasının adətən ribosomal zülal sintezi zamanı təqdim edilən iyirmi standart amin turşusundan xeyli kənara çıxdığını nümayiş etdirir.
Peptidin xalis yükü ətrafdakı pH ilə birlikdə onun ardıcıllığında mövcud olan ionlaşan qruplardan asılıdır.
İonlaşan qruplar aşağıdakı yerlərdə baş verə bilər:
N-terminus
C terminalı
asidik yan zəncirlər
əsas yan zəncirlər
digər funksional qrupları seçdi
pH dəyişdikcə bu qrupların protonasiya halları dəyişə bilər.
Nəticə etibarilə, eyni peptid müxtəlif eksperimental şəraitdə müxtəlif xalis yükləri daşıya bilər.
Bu anlamaq üçün vacibdir:
həllolma, ion mübadiləsi xromatoqrafiyası, elektroforetik davranış, molekulyar qarşılıqlı təsirlər və aqreqasiya.
O, həmçinin eksperimental pH-ı nəzərə almadan peptid yükünün heç vaxt təsvir edilməməsinin səbəbini izah edir.
Yan zəncir tərkibi də həllediciliyə güclü kömək edir.
Yüklü və qütb qalıqları ilə zənginləşdirilmiş peptid sulu həlledici ilə müsbət təsir göstərə bilər, böyük hidrofobik səthə malik peptidin isə sulu məhlulda saxlanılması daha çətin ola bilər.
Ancaq qalıqların sadə hesablanması kifayət deyil.
Yüklü və hidrofobik qalıqların vəziyyəti, peptid konsentrasiyası, pH, ion gücü, konformasiya davranışı və aqreqasiya meyli müşahidə edilən nəticəyə təsir edə bilər.
Buna görə oxşar molekulyar çəkiyə malik iki peptid çox fərqli həll olunma profillərini göstərə bilər.
Amin turşusu tərkibi də analitik sınaq zamanı peptidin necə davranmasına təsir göstərir.
Məsələn:
RP-HPLC davranışı ümumi hidrofobiklik və stasionar faza ilə ardıcıllıqla qarşılıqlı təsirdən güclü şəkildə təsirlənir.
İon mübadiləsi xromatoqrafiyası seçilmiş tampon şəraitində peptid yükündən asılıdır.
Kütləvi spektrometriya molekulyar kütləni və ionlaşma davranışını əks etdirir.
UV spektroskopiyası qismən UV-uducu qalıqların və ya digər xromoforların mövcudluğundan asılıdır.
Buna görə peptidin amin turşusu ardıcıllığı birbaşa onu xarakterizə etmək üçün istifadə olunan analitik üsullarla əlaqələndirilir.
Peptidlər əsas amin turşusu ardıcıllığına əlavə olaraq modifikasiyaları ehtiva edə bilər.
Nümunələr daxildir:
fosforlaşma
asetilləşmə
amidasiya
metilasiya
qlikozilləşmə
disulfidin əmələ gəlməsi
lipidləşmə
Bu cür modifikasiyalar molekulyar kütlə, yük, hidrofobiklik, konformasiya və xromatoqrafik davranışı dəyişə bilər.
Hər modifikasiya təbii olaraq baş vermir və hər qalıq bütün şəraitdə dəyişdirilmir.
Orijinal məqalədə ümumi peptid xassələri kimi serin və treonin fosforilasiyası və asparagin qlikosilasiyası təsvir edilir. Bunlar kimi daha yaxşı təsvir edilir . müvafiq bioloji və ya sintetik kontekstlərdə mümkün dəyişikliklər , həmin qalıqların xas xüsusiyyətlərindən çox,
Bir peptid yalnız tərkibində neçə amin turşusu olduğunu soruşmaqla qiymətləndirilməməlidir.
Daha tam təsvirə aşağıdakılar daxildir:
Ardıcıllıq
Hansı qalıqlar var və hansı ardıcıllıqla?
Stereokimya
Qalıqlar L-, D- və ya başqa şəkildə dəyişdirilibmi?
Termini
N- və C-termini sərbəstdir və ya kimyəvi cəhətdən dəyişdirilmişdir?
Kovalent Modifikasiyalar
Disulfid bağları, fosforlaşma, amidasiya və ya digər modifikasiyalar mövcuddurmu?
Molekulyar Kütlə
Ölçülmüş molekulyar kütlə gözlənilən struktura uyğundurmu?
Təmizlik
Analitik xromatoqrafik profilin hansı nisbəti əsas komponentə uyğundur?
Birlikdə, bu xüsusiyyətlər tək qalıq sayından daha çox peptidin elmi cəhətdən daha mənalı təsvirini təmin edir.
Amin turşuları peptidlərin qurulduğu kimyəvi lüğəti təmin edir.
Peptid bağları həmin amin turşusu qalıqlarını müəyyən ardıcıllıqla təşkil edir, onların yan zəncirlərinin kimyası isə əmələ gələn molekulyar davranışın çox hissəsini müəyyən edir.
Bu əlaqəni sadə şəkildə ümumiləşdirmək olar:
Amin turşusunun eyniliyi → Ardıcıllıq → Molekulyar quruluş → Fiziki-kimyəvi xassələr → Eksperimental davranış
Bu əlaqəni başa düşmək peptidlərin sintezi, təmizlənməsi, həll olma qabiliyyəti, saxlanması və analitik xarakteristikası üçün əsasdır.
O, həmçinin, zahirən kiçik ardıcıllıq dəyişikliklərinin iki peptid materialı arasında mənalı fərqlər yarada biləcəyini izah edir.
Laboratoriya tədqiqatları üçün peptid fərdi amin turşularının toplusu kimi deyil, tam molekulyar struktur kimi qəbul edilməlidir.
Cocer Peptidləri tərəfindən təmin edilən materiallar yalnız laboratoriya tədqiqatları, analitik tədqiqatlar və in vitro təcrübələr üçün nəzərdə tutulub. Onlar insan və ya baytarlıq idarəsi, istehlak, diaqnostika, müalicə, profilaktika və ya hər hansı klinik tətbiq üçün nəzərdə tutulmayıb.
Bu veb-saytda təqdim olunan elmi və təhsil məlumatı tədqiqat üçün istinad üçün nəzərdə tutulub və tibbi məsləhət və ya insan və ya heyvan istifadəsi üçün təlimat kimi şərh edilməməlidir.
