पेप्टाइड जानकारी के द्वारा 
21 अप्रैल, 2025 के
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अमीनो एसिड कार्बनिक अणु हवें जिनहन में एगो अमीनो समूह आ एगो कार्बोक्जिल समूह के साथे मिल के एगो बिसेसता वाला साइड चेन होला।
α-एमिनो एसिड सभ में जे सभसे ढेर राइबोसोमली संश्लेषित पेप्टाइड आ प्रोटीन सभ के निर्माण करे लें, ई समूह सभ एकही α-कार्बन परमाणु से जुड़ल होलें। सामान्य संरचना के एह तरीका से देखावल जा सके ला:
एच2एन–सीएच (आर)–सीओओएच के बा
जहाँ आर साइड चेन के प्रतिनिधित्व करेला।
साइड चेन एगो अमीनो एसिड के दुसरा से अलग करे वाली चीज हवे आ चार्ज, पोलारिटी, हाइड्रोफोबिसिटी, स्टेरिक बेहवार आ रासायनिक रिएक्टिविटी नियर गुण सभ के मजबूती से प्रभावित करे ले।
आमतौर पर बीस गो मानक अमीनो एसिड सभ के कैनोनिकल जेनेटिक कोड द्वारा एन्कोड कइल जाला आ एकर इस्तेमाल राइबोसोमल प्रोटीन संश्लेषण में बहुतायत से होला। अतिरिक्त आनुवांशिक रूप से एन्कोडेड अमीनो एसिड, जइसे कि सेलेनोसिस्टीन आ पाइरोलाइसिन, खास जैविक सिस्टम सभ में पावल जालें।
पेप्टाइड रसायन बिज्ञान खातिर अमीनो एसिड सभ के सभसे नीक तरीका से आणविक बिल्डिंग ब्लॉक के रूप में समझल जाला जिनहन से परिभाषित पेप्टाइड अनुक्रम सभ के एकट्ठा कइल जा सके ला।
पेप्टाइड एगो अणु हवे जे पेप्टाइड बंधन के माध्यम से जुड़ल अमीनो एसिड अवशेष सभ से बनल होला.
पेप्टाइड बंधन एगो एमाइड लिंकेज हवे जे एक अवशेष के कार्बोक्जिल से निकलल कार्बोनाइल समूह आ अगिला अवशेष के अमीनो से निकलल नाइट्रोजन के बीच बने ला।
एक बेर अमीनो एसिड सभ के पेप्टाइड चेन में सामिल कइला के बाद इनहन के अउरी सटीक रूप से अमीनो एसिड अवशेष कहल जाला.
एह से कौनों साधारण अनुक्रम के एह तरीका से देखावल जा सके ला:
अमीनो एसिड → पेप्टाइड बंधन → अमीनो एसिड अवशेष → पेप्टाइड श्रृंखला
पेप्टाइड सभ में कुछ अवशेष भा काफी लंबा अनुक्रम हो सके ला।
नियर शब्द सभ डाइपेप्टाइड , ट्राइपेप्टाइड , आ ओलिगोपेप्टाइड उपयोगी बिबरन हवें, बाकी कौनों सार्वभौमिक रूप से तय अवशेष संख्या नइखे जेह पर हर पेप्टाइड के अचानक पॉलीपेप्टाइड भा प्रोटीन के रूप में वर्गीकृत कइल जाय।
ई भेद कुछ हद तक एकही संख्यात्मक सीमा पर ना हो के वैज्ञानिक संदर्भ, संरचनात्मक संगठन आ रूढ़ि पर निर्भर करे ला।
अमीनो एसिड आ पेप्टाइड सभ के बहुत नजदीकी संबंध होला, बाकी ई एक दुसरे के बिनिमेय शब्द ना हवें।
मुक्त अमीनो एसिड एगो अलग-अलग आणविक प्रजाति हवे।
पेप्टाइड एगो परिभाषित अणु हवे जेह में कई गो अमीनो एसिड अवशेष सभ के सहसंयोजक रूप से कौनों खास अनुक्रम में जोड़ल जाला।
ई अंतर एह से महत्वपूर्ण बा काहें से कि अमीनो एसिड सभ के एक साथ जोड़ला से अइसन गुण पैदा होलें जिनहन के अनुमान खाली मुक्त अमीनो एसिड सभ के अलग-अलग देखला से ना कइल जा सके ला।
एक बेर पेप्टाइड चेन में सामिल हो गइला के बाद अवशेष एक दुसरा के एह तरीका से प्रभावित करे लें:
इलेक्ट्रोस्टैटिक परस्पर क्रिया के बारे में बतावल गइल बा
हाइड्रोजन बंधन के बारे में बतावल गइल बा
हाइड्रोफोबिक परस्पर क्रिया के बारे में बतावल गइल बा
स्टेरिक प्रभाव के होला
सुगंधित परस्पर क्रिया के बारे में बतावल गइल बा
संरचनात्मक बाधा के बारे में बतावल गइल बा
सहसंयोजक संशोधन के बारे में बतावल गइल बा
एह से ई अनुक्रम पेप्टाइड के समग्र भौतिक रासायनिक व्यवहार के एगो प्रमुख निर्धारक बन जाला।
वैज्ञानिक शब्दावली में मुक्त अमीनो एसिड के से अलग कइल जाला। अमीनो एसिड अवशेष पेप्टाइड के भीतर
उदाहरण खातिर, मुक्त ग्लाइसिन एगो अमीनो एसिड अणु हवे।
जब पेप्टाइड-बॉन्ड के निर्माण के माध्यम से ग्लाइसिन पेप्टाइड में सामिल हो जाला तब श्रृंखला के ग्लाइसिन से निकलल हिस्सा के कहल जाला ग्लाइसिन अवशेष .
'अवशेष' शब्द एह तथ्य के देखावे ला कि पेप्टाइड में सामिल कइला से मूल अमीनो एसिड के रासायनिक संदर्भ में बदलाव होला।
ई भेद खासतौर पर तब महत्व के हो जाला जब आणविक द्रब्यमान, अनुक्रम रचना, पेप्टाइड संश्लेषण भा संरचनात्मक बिस्लेषण के बिबरन दिहल जाला।
पेप्टाइड में दोहरावे वाली रीढ़ के हड्डी होला जे मुख्य रूप से निम्नलिखित से बनल होला:
–N–Cα–C(=O)– के बा।
इकाई के बा।
हर α-कार्बन से जुड़ल ओह अवशेष के साइड चेन के विशेषता होला।
पेप्टाइड रीढ़ के हड्डी आम संरचनात्मक रूपरेखा प्रदान करे ले जबकि साइड चेन सभ रासायनिक बिबिधता के बहुत सारा हिस्सा उपलब्ध करावे लीं।
ज्यादातर रेखीय पेप्टाइड सभ में भी दू गो रासायनिक रूप से अलग-अलग छोर होलें:
एन-टर्मिनस — टर्मिनल अमीनो समूह से जुड़ल अंत।
सी-टर्मिनस — टर्मिनल कार्बोक्जिल समूह से जुड़ल अंत।
पेप्टाइड अनुक्रम सभ के परंपरागत रूप से एन-टर्मिनस से सी-टर्मिनस ले लिखल जाला.
उदाहरण खातिर:
आला–ग्लाइ–सेर के बा
एगो ट्राइपेप्टाइड के वर्णन करे ला जेह में एलानिन एन-टर्मिनल अवशेष हवे आ सेरीन सी-टर्मिनल अवशेष हवे।
टर्मिनल समूह सभ के रासायनिक रूप से भी संशोधित कइल जा सके ला, एह से जरूरी ना कि हर रिसर्च पेप्टाइड के छोर पर मुक्त अमीनो समूह भा मुक्त कार्बोक्जिल समूह होखे।
पेप्टाइड रीढ़ के हड्डी पूरा अनुक्रम में संरचनात्मक रूप से एकही नियर होला, बाकी अमीनो एसिड साइड चेन सभ में काफी अंतर होला।
ई अंतर पेप्टाइड के व्यवहार के मजबूती से प्रभावित करे ला।
ल्यूसिन, आइसोल्यूसिन, वैलिन, फिनाइलएलनिन, आ मेथियोनिन नियर अवशेष सभ हाइड्रोफोबिक परस्पर क्रिया सभ में योगदान दे सके लें।
कई ठे हाइड्रोफोबिक अवशेष वाला पेप्टाइड पानी के साथ कम अनुकूल तरीका से परस्पर क्रिया क सके ला आ कुछ खास स्थिति सभ में आत्म-संलग्नता के ओर बढ़ल प्रवृत्ति देखा सके ला।
हालाँकि, हाइड्रोफोबिसिटी कौनों एकल अवशेष के मौजूदगी पर ना बलुक पूरा अनुक्रम पर निर्भर करे ले।
सेरीन, थ्रेओनिन, एस्पाराजिन आ ग्लूटामाइन नियर अवशेष सभ में ध्रुवीय साइड चेन होलीं जे हाइड्रोजन-बॉन्डिंग इंटरैक्शन में भाग लेवे में सक्षम होलीं।
ई अवशेष हाइड्रेशन, आणविक पहिचान, स्थानीय संरचना आ घुलनशीलता के प्रभावित क सके लें।
कुछ लोग जैविक भा प्रयोगात्मक सिस्टम के आधार पर रासायनिक भा एंजाइमी संशोधन में भी भाग ले सके ला।
एस्पार्टिक एसिड आ ग्लूटामिक एसिड में कार्बोक्जिल युक्त साइड चेन होला।
इनहन के प्रोटोनेशन के स्थिति पीएच पर निर्भर करे ले।
कई गो आमतौर पर इस्तेमाल होखे वाला प्रयोगात्मक स्थिति सभ में ई अवशेष पेप्टाइड में नकारात्मक आवेश के योगदान देलें।
एह से ई लोग प्रभावित करे ला:
नेट चार्ज, आइसोइलेक्ट्रिक व्यवहार, घुलनशीलता, क्रोमैटोग्राफिक रिटेन, आ आणविक परस्पर क्रिया।
आमतौर पर लाइसिन आ आर्जिनिन कई प्रयोगशाला के स्थिति सभ में सकारात्मक आवेश के योगदान देलें जबकि हिस्टिडीन शारीरिक आ प्रयोगात्मक रूप से प्रासंगिक पीएच रेंज सभ के लगे ढेर स्थिति पर निर्भर प्रोटोनेशन व्यवहार देखावे ला।
ई अवशेष पेप्टाइड चार्ज आ अन्य अणु सभ भा क्रोमैटोग्राफिक स्थिर चरण सभ के साथ परस्पर क्रिया सभ के काफी परभावित क सके लें।
फिनाइलएलनिन, टाइरोसिन आ ट्रिप्टोफैन में सुगंधित साइड चेन होला।
सुगंधित अवशेष हाइड्रोफोबिक आ π से जुड़ल परस्पर क्रिया सभ में भाग ले सके लें आ यूवी सोखल में योगदान दे सके लें।
हालाँकि, ई कथन कि सुगंधित अमीनो एसिड सभ आमतौर पर सोखना पैदा करे लें '280 एनएम' के लगे, सावधानी से इस्तेमाल करे के चाहीं।
ट्रिप्टोफैन आ टाइरोसिन 280 एनएम के लगे सोखल जाए में मजबूत योगदान देलें जबकि फिनाइलएलनिन ओह इलाका में बहुत ढेर कमजोर तरीका से सोख लेला।
ई तब मायने रखे ला जब यूवी स्पेक्ट्रोस्कोपी के इस्तेमाल पेप्टाइड के एकाग्रता के अनुमान लगावे खातिर कइल जाला।
मूल लेख में सभ सुगंधित अमीनो एसिड सभ के अइसन ब्यवहार कइल गइल जइसे कि ई ~280 एनएम सोखल में एकही नियर योगदान देलें। संशोधित शब्दावली ओह भेद के अउरी सटीक बना देले बा।
दू गो पेप्टाइड सभ में बिल्कुल एकही अमीनो एसिड हो सके लें बाकी अगर ऊ अवशेष अलग क्रम में होखे तब अलग-अलग व्यवहार करे लें।
उदाहरण खातिर:
क–ख–ग–घ के बा
औरी
डी–सी–बी–ए के बा
अमीनो एसिड के संरचना एकही होला बाकी अनुक्रम अलग-अलग होला।
बदलत क्रम में बदलाव हो सके ला:
शुल्क वितरण के बा
हाइड्रोफोबिक सतह के पैटर्न के बा
संरचनात्मक पसंद के बा
एकत्रीकरण के प्रवृत्ति के बा
घुलनशीलता के क्षमता बा
आणविक पहचान के बारे में बतावल गइल बा
क्रोमैटोग्राफिक व्यवहार के बारे में बतावल गइल बा
एह से पेप्टाइड के परिभाषित करे खातिर अकेले अमीनो एसिड के संरचना पर्याप्त ना होला।
मौलिक अवशेष के क्रम बा।
एह क्रमबद्ध व्यवस्था के पेप्टाइड के प्राथमिक संरचना कहल जाला.
पेप्टाइड के लंबाई बढ़ावे से 'असंरचित' से 'संरचित' में साधारण चरणबद्ध संक्रमण ना होला।
छोट पेप्टाइड कुछ खास परिस्थिति में पसंदीदा कंफॉर्मेशन अपना सके लें जबकि लंबा पेप्टाइड सभ बहुत गतिशील रह सके लें।
अनुक्रम आ पर्यावरण के आधार पर पेप्टाइड सभ में संरचनात्मक मोटिफ हो सके लें या क्षणिक रूप से अपना सके लें जइसे कि:
α-हेलिकल सेगमेंट के बा
β-स्ट्रैंड नियर संरचना सभ के होला
β-मोड़ हो जाला
लूप के बा
अव्यवस्थित संरचना के बारे में बतावल गइल बा
विलायक, तापमान, पीएच, एकाग्रता, आयनिक ताकत, आ अन्य अणु सभ के साथ परस्पर क्रिया सभ संरचनात्मक समूह के प्रभावित क सके ला।
राउर मूल लेख में कहल गइल बा कि छोट पेप्टाइड सभ आमतौर पर लचीला होलें जबकि लंबा पेप्टाइड सभ स्थानीय सेकेंडरी संरचना बनावे लें आ 'स्थिर तीन-आयामी संरचना सभ के कमी होला।' ऊ बिबरन बहुत कठोर बा।
पेप्टाइड संरचना के एकरे बजाय संरचनात्मक व्यवहार के निरंतरता के रूप में समझल जाय जे अनुक्रम आ पर्यावरण पर बहुत निर्भर करे ला।
रासायनिक अनुसंधान में इस्तेमाल होखे वाला हर पेप्टाइड बिसेस रूप से बीस गो मानक प्रोटीनजेनिक अमीनो एसिड सभ से बनल ना होला।
आधुनिक पेप्टाइड रसायन बिज्ञान में निम्नलिखित के सामिल कइल जा सके ला:
डी-एमिनो एसिड के कहल जाला
गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड के होला
एन-मिथाइल अवशेष के बा
β-एमिनो एसिड के होला
रासायनिक रूप से संशोधित अवशेष के बारे में बतावल गइल बा
समस्थानिक रूप से लेबल कइल अमीनो एसिड होला
अवशेष जवना में विशेष कार्यात्मक समूह होखे
एह संशोधन सभ से शोधकर्ता लोग के ई जांच करे के इजाजत मिले ला कि आणविक संरचना में बदलाव पेप्टाइड के गुण सभ के कइसे प्रभावित करे ला।
महत्वपूर्ण बात ई बा कि संशोधित अवशेष के प्रवेश से रासायनिक रूप से अलग पेप्टाइड बने ला।
परिणामस्वरूप सामग्री में आणविक द्रब्यमान, आवेश, घुलनशीलता, रचना, क्रोमैटोग्राफिक रिटेन, गिरावट के संवेदनशीलता आ अउरी नापे जोग गुण सभ में अंतर हो सके ला।
सामान्य राइबोसोमल प्रोटीन संश्लेषण के दौरान शामिल अधिकतर अमीनो एसिड में होखे लें एल-विन्यास .
हालाँकि, डी-एमिनो एसिड सभ प्रकृति में भी होलें आ रासायनिक पेप्टाइड संश्लेषण के दौरान जानबूझ के सामिल कइल जा सके लें।
एल-अवशेष के संबंधित डी-अवशेष के साथ प्रतिस्थापन से स्टीरियोकेमिस्ट्री में बदलाव होला आ जरूरी रूप से तत्व संरचना में बदलाव ना होला।
ऊ छोट लउके वाला संरचनात्मक बदलाव स्थानीय संरचना आ आणविक परस्पर क्रिया सभ के काफी प्रभावित क सके ला।
एह से स्टीरियोकेमिस्ट्री पेप्टाइड के पहिचान के एगो महत्वपूर्ण हिस्सा हवे।
पेप्टाइड अनुक्रम के बिबरन में आदर्श रूप से स्टीरियोकेमिकल अंतर निर्दिष्ट करे के चाहीं जब भी गैर-मानक बिन्यास मौजूद होखे।
राइबोसोमल अनुवाद के दौरान, अमीनो एसिड सभसे पहिले अपना संबंधित ट्रांसफर आरएनए सभ से जुड़ल होलें आ एमिनोएसिल-टीआरएनए सभ के निर्माण होलें.
एकरे बाद राइबोसोम मैसेंजर आरएनए द्वारा एन्कोड कइल गइल अनुक्रम के इस्तेमाल एह एमिनोएसिल-टीआरएनए सभ के संगठित करे आ बढ़त पेप्टाइड चेन के बिस्तार करे खातिर करे ला।
ए साइट में एमिनोएसिल-टीआरएनए से जुड़ल α-एमिनो समूह पी साइट में पेप्टाइडाइल-टीआरएनए के कार्बोनाइल सेंटर पर हमला करे ला, बढ़त श्रृंखला के स्थानांतरित क के अगिला पेप्टाइड बंधन बनावे ला।
पेप्टाइड चेन के एन-टर्मिनस से सी-टर्मिनस के ओर इकट्ठा कइल जाला.
मूल लेख में कहल गइल बा कि 'अमीनो एसिड सभ के राइबोसोम में सामिल कइल जाला,' जवन कि एगो ओवरसिंप्लिफिकेशन हवे। अउरी सटीक रूप से कहल जाय तब अमीनो एसिड सभ के राइबोसोम में एमिनोएसिल-टीआरएनए के रूप में पहुँचावल जाला।
पेप्टाइड सभ के बिना राइबोसोमल मशीनरी के रासायनिक तरीका से भी इकट्ठा कइल जा सके ला।
ठोस-चरण पेप्टाइड संश्लेषण में, संरक्षित अमीनो एसिड डेरिवेटिव सभ के क्रमिक रूप से बढ़त राल से जुड़ल पेप्टाइड श्रृंखला में मिलावल जाला।
एह से शोधकर्ता के इरादा वाला अनुक्रम पर सीधा नियंत्रण मिले ला आ अवशेष भा संशोधन सभ के भी सामिल करे के इजाजत मिले ला जे मानक राइबोसोमल अनुवाद के माध्यम से आसानी से ना हो सके लें।
रासायनिक संश्लेषण खासतौर पर परिभाषित रिसर्च पेप्टाइड सभ खातिर उपयोगी होला, बाकी एकर ब्यवहारिक कठिनाई अनुक्रम पर बहुत निर्भर करे ले।
मूल लेख में कहल गईल रहे कि रासायनिक संश्लेषण 50 अवशेष से कम पेप्टाइड खातिर उपयुक्त बा . जवना के कवनो तय सीमा ना मानल जाव.
50 अवशेष से ढेर लंबा पेप्टाइड सभ के संश्लेषण निश्चित रूप से रासायनिक तरीका से कइल जा सके ला, हालाँकि, लंबाई बढ़े से अक्सर कपलिंग के दक्षता, एकट्ठा होखे, शुद्धिकरण आ अनुक्रम से संबंधित अशुद्धि सभ के जमाव से जुड़ल चुनौती सभ के बढ़ती हो जाले।
कठिन भा लंबा अनुक्रम खातिर शोधकर्ता लोग सेगमेंट लाइगेशन, रिकॉम्बिनेंट एक्सप्रेशन भा हाइब्रिड तरीका के भी इस्तेमाल कर सके ला।
कुछ प्राकृतिक रूप से पावल जाए वाला पेप्टाइड सभ के निर्माण सीधे राइबोसोमल अनुवाद के माध्यम से ना होला।
उदाहरण खातिर सूक्ष्मजीव नॉन-राइबोसोमल पेप्टाइड सिंथेटेज (NRPS) के नाँव से जानल जाला। संरचनात्मक रूप से बिबिध पेप्टाइड उत्पाद सभ के एकट्ठा करे खातिर बड़हन एंजाइम कॉम्प्लेक्स सभ के इस्तेमाल क सके लें जिनहन के
एह सिस्टम सभ में अवशेष आ संरचनात्मक बिसेसता सभ के सामिल कइल जा सके ला जे परंपरागत राइबोसोमल पेप्टाइड सभ से काफी अलग होखे लें, जिनहन में:
गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड के होला
डी-एमिनो एसिड के कहल जाला
चक्रीयकरण के बारे में बतावल गइल बा
मिथाइलेशन के बारे में बतावल गइल बा
अन्य विशेष संशोधन कइल गइल बा
ई बतावे ला कि पेप्टाइड केमिस्ट्री बीस गो मानक अमीनो एसिड सभ से बहुत आगे ले बिस्तार लिहले बा जे आमतौर पर राइबोसोमल प्रोटीन संश्लेषण के दौरान पेश कइल जालें।
पेप्टाइड के नेट चार्ज आसपास के पीएच के साथ मिल के एकरे अनुक्रम में मौजूद आयनित समूह सभ पर निर्भर करे ला।
आयनित करे लायक समूह निम्नलिखित जगह पर हो सके लें:
एन-टर्मिनस के कहल जाला
सी-टर्मिनस के कहल जाला
अम्लीय साइड चेन के होला
बेसिक साइड चेन के बा
अन्य कार्यात्मक समूहन के चयन कइले बा
जइसे-जइसे पीएच बदलत जाला, एह समूह सभ के प्रोटोनेशन के स्थिति में बदलाव हो सके ला।
नतीजतन, एकही पेप्टाइड अलग-अलग प्रयोगात्मक परिस्थिति में अलग-अलग नेट चार्ज ले जा सके ला।
ई समझे खातिर जरूरी बा:
घुलनशीलता, आयन-विनिमय क्रोमैटोग्राफी, इलेक्ट्रोफोरेटिक व्यवहार, आणविक परस्पर क्रिया, आ एकट्ठा होखे के काम होला।
इहो बतावे ला कि प्रयोगात्मक पीएच पर बिचार कइले बिना पेप्टाइड चार्ज के कबो वर्णन काहें ना कइल जाय।
साइड-चेन संरचना भी घुलनशीलता में मजबूत योगदान देले।
चार्ज आ ध्रुवीय अवशेष से भरपूर पेप्टाइड जलीय विलायक के साथ अनुकूल रूप से परस्पर क्रिया क सके ला जबकि बड़हन हाइड्रोफोबिक सतह वाला पेप्टाइड के जलीय घोल में रखल ढेर मुश्किल हो सके ला।
बाकिर साधारण अवशेष गिनल काफी नइखे.
आवेशित आ हाइड्रोफोबिक अवशेष सभ के स्थिति, पेप्टाइड एकाग्रता, पीएच, आयनिक ताकत, संरचनात्मक व्यवहार, आ एकट्ठा होखे के प्रवृत्ति सभ देखल गइल परिणाम के प्रभावित क सके ला।
एही से समान आणविक भार के दू गो पेप्टाइड बहुत अलग-अलग घुलनशीलता प्रोफाइल देखा सके लें।
अमीनो एसिड के संरचना के भी परभाव पड़े ला कि कौनों पेप्टाइड विश्लेषणात्मक परीक्षण के दौरान कइसे व्यवहार करे ला।
उदाहरण खातिर:
आरपी-एचपीएलसी व्यवहार समग्र जलभय आ स्थिर चरण के साथ अनुक्रम-निर्भर बातचीत से मजबूती से प्रभावित होला।
आयन-विनिमय क्रोमैटोग्राफी चुनल बफर के स्थिति में पेप्टाइड चार्ज पर निर्भर करे ला।
मास स्पेक्ट्रोमेट्री आणविक द्रब्यमान आ आयनीकरण व्यवहार के देखावे ला।
यूवी स्पेक्ट्रोस्कोपी कुछ हद तक यूवी के सोख लेवे वाला अवशेष भा अउरी क्रोमोफोर सभ के मौजूदगी पर निर्भर करे ला।
एह से पेप्टाइड के अमीनो एसिड अनुक्रम सीधे एकरे बिसेसता बतावे खातिर इस्तेमाल होखे वाला बिस्लेषणात्मक तरीका सभ से जुड़ल होला।
पेप्टाइड सभ में इनहन के प्राथमिक अमीनो एसिड अनुक्रम के अलावा संशोधन भी हो सके ला।
उदाहरण खातिर एह में शामिल बाड़ें:
फॉस्फोरिलेशन के बारे में बतावल गइल बा
एसिटाइलेशन के बारे में बतावल गइल बा
अमीडेशन के बारे में बतावल गइल बा
मिथाइलेशन के बारे में बतावल गइल बा
ग्लाइकोसाइलेशन के बारे में बतावल गइल बा
डाइसल्फाइड के निर्माण होला
लिपिडेशन के बारे में बतावल गइल बा
अइसन संशोधन सभ से आणविक द्रब्यमान, आवेश, जलभय, संरचना आ क्रोमैटोग्राफिक व्यवहार में बदलाव हो सके ला।
हर संशोधन प्राकृतिक रूप से ना होला आ हर अवशेष के सभ परिस्थिति में संशोधन ना कइल जाला।
मूल लेख में सेरीन आ थ्रेओनिन फॉस्फोरिलेशन आ एस्पाराजिन ग्लाइकोसाइलेशन के सामान्य पेप्टाइड गुण के रूप में बतावल गइल बा। इनहन के बेहतर तरीका से उचित जैविक भा सिंथेटिक संदर्भ में संभावित संशोधन के रूप में बतावल जाला , ना कि ओह अवशेष सभ के निहित गुण।
पेप्टाइड के मूल्यांकन खाली ई पूछ के ना करे के चाहीं कि ओकरा में केतना अमीनो एसिड होला।
अउरी पूरा बिबरन में शामिल बा:
अनुक्रम
कवन अवशेष मौजूद बा आ कवना क्रम में?
स्टीरियोकेमिस्ट्री
का अवशेष एल-, डी-, या अन्य तरीका से संशोधित कइल गइल बा?
टर्मिनी का
एन- आ सी-टर्मिनस मुक्त होला कि रासायनिक रूप से संशोधित होला?
सहसंयोजक संशोधन
का डाइसल्फाइड बंधन, फॉस्फोरिलेशन, एमिडेशन भा अउरी संशोधन मौजूद बा?
आणविक द्रव्यमान
का नापल गइल आणविक द्रव्यमान अपेक्षित संरचना से सहमत बा?
शुद्धता
विश्लेषणात्मक क्रोमैटोग्राफिक प्रोफाइल के कवन अनुपात प्रमुख घटक से मेल खाला?
एक साथ ई बिसेसता सभ अकेले अवशेष गिनती के तुलना में कौनों पेप्टाइड के अउरी वैज्ञानिक रूप से सार्थक बिबरन देली।
अमीनो एसिड रासायनिक शब्दावली देला जवना से पेप्टाइड के निर्माण होला।
पेप्टाइड बंधन ओह अमीनो एसिड अवशेष सभ के परिभाषित अनुक्रम में संगठित करे ला जबकि इनहन के साइड चेन सभ के रसायन बिज्ञान एकरे परिणामस्वरूप पैदा होखे वाला आणविक व्यवहार के बहुत सारा हिस्सा के निर्धारण करे ला।
एह संबंध के संक्षेप में सरल रूप से कहल जा सके ला:
अमीनो एसिड के पहचान → अनुक्रम → आणविक संरचना → भौतिक रासायनिक गुण → प्रयोगात्मक व्यवहार
एह संबंध के समझल पेप्टाइड संश्लेषण, शुद्धिकरण, घुलनशीलता, भंडारण आ बिस्लेषणात्मक बिसेसता बतावे खातिर मौलिक बा।
इहो बतावे ला कि काहें प्रतीत होखे वाला छोट अनुक्रम में बदलाव से दू गो पेप्टाइड सामग्री सभ के बीच सार्थक अंतर पैदा हो सके ला।
एह से प्रयोगशाला के रिसर्च खातिर पेप्टाइड के खाली अलग-अलग अमीनो एसिड सभ के संग्रह के रूप में ना बलुक पूरा आणविक संरचना के रूप में मानल जाय।
कोसर पेप्टाइड्स द्वारा आपूर्ति कइल जाए वाली सामग्री सभ के मकसद बिसेस रूप से प्रयोगशाला अनुसंधान, बिस्लेषणात्मक जांच आ इन विट्रो प्रयोग खातिर बनावल जाला। ई मानव भा पशु चिकित्सा के प्रशासन, खपत, निदान, इलाज, रोकथाम भा कवनो नैदानिक प्रयोग खातिर ना होखे लें।
एह वेबसाइट पर दिहल गइल वैज्ञानिक आ शैक्षिक जानकारी शोध संदर्भ खातिर दिहल गइल बा आ एकर व्याख्या चिकित्सा सलाह भा मानव भा जानवरन के इस्तेमाल खातिर निर्देश के रूप में ना कइल जाव.
