पेप्टाइड जानकारी के द्वारा 
1 मई, 2025 के
एह वेबसाइट पर दिहल सगरी लेख आ उत्पाद जानकारी खाली जानकारी प्रसार आ शैक्षिक उद्देश्य खातिर बा.
एह वेबसाइट पर दिहल गइल उत्पाद खास तौर पर इन विट्रो रिसर्च खातिर बनावल गइल बा. इन विट्रो रिसर्च (लैटिन में: *कांच में*, मतलब कांच के बर्तन में) मनुष्य के शरीर के बाहर कइल जाला। ई उत्पाद दवाई ना हवें, अमेरिकी खाद्य आ औषधि प्रशासन (FDA) के मंजूरी नइखे मिलल आ एकर इस्तेमाल कवनो मेडिकल स्थिति, बेमारी भा बेमारी के रोके, इलाज भा ठीक करे खातिर ना होखे के चाहीं. एह उत्पाद सभ के मनुष्य भा जानवर के शरीर में कवनो रूप में ले आवे पर कानून के सख्त रोक बा।
पेप्टाइड का होला?
पेप्टाइड तब बने ला जब अमीनो एसिड के अवशेष सभ के पेप्टाइड बंधन के माध्यम से जोड़ल जाला। परंपरागत α-पेप्टाइड में ई बंधन एक ठो अमीनो एसिड अवशेष के कार्बोनाइल कार्बन के अगिला अवशेष के नाइट्रोजन से जोड़ के पेप्टाइड आ प्रोटीन सभ द्वारा साझा कइल जाए वाली बिसेसता वाला रीढ़ के हड्डी पैदा करे ला।
सबसे सरल पेप्टाइड सभ में कुछ अमीनो एसिड के अवशेष ही होलें। दू गो अवशेष वाला अणु के डाइपेप्टाइड कहल जाला जबकि तीन गो अवशेष ट्राइपेप्टाइड बनावेला . अन्य छोट क्रम खातिर भी अइसने संख्यात्मक उपसर्ग के प्रयोग होला।
लंबा श्रृंखला सभ खातिर आमतौर पर नियर शब्द सभ के ओलिगोपेप्टाइड आ पॉलीपेप्टाइड इस्तेमाल होला, हालाँकि, इनहन के संख्यात्मक सीमा सभ वैज्ञानिक बिसय सभ में पूरा तरीका से एकरूप ना होले। एह से एह शब्द सभ के एकही अवशेष गिनती के आधार पर निरपेक्ष वर्गीकरण के बजाय वर्णनात्मक श्रेणी के रूप में मानल बेहतर बा।
एही तरे अमीनो एसिड के अवशेष सभ के कौनों एक ठो सार्वभौमिक संख्या ना होला जेह पर पेप्टाइड अपने आप प्रोटीन बन जाला। प्रोटीन के वर्गीकरण उच्च क्रम के संरचना, तह, जैविक संगठन आ वैज्ञानिक संदर्भ के भी देखावे ला।
पेप्टाइड के अमीनो एसिड अनुक्रम ओकर प्राथमिक संरचना होला . ऊ अनुक्रम एकरे कई गो मूल बिसेसता सभ के निर्धारण करे ला, जवना में आणविक द्रब्यमान, नेट चार्ज, हाइड्रोफोबिसिटी आ इंटरमोलेकुलर इंटरैक्शन खातिर उपलब्ध रासायनिक समूह सभ सामिल बाड़ें।
उचित परिस्थिति में पेप्टाइड श्रृंखला सभ सेकेंडरी संरचनात्मक बिसेसता सभ के भी अपना सके लीं जइसे कि α-हेलिकल कंफॉर्मेशन, β-स्ट्रक्चर, मोड़ भा कम क्रमबद्ध कंफॉर्मेशन। पेप्टाइड एह संरचना सभ के कतना हद तक अपनावे ला, ई एकरे अनुक्रम आ प्रयोग के माहौल पर निर्भर करे ला।
पेप्टाइड के निर्माण कईसे होखेला?
पेप्टाइड जैविक जैव संश्लेषण के माध्यम से पैदा हो सके ला या फिर नियंत्रित प्रयोगशाला तरीका से तइयार कइल जा सके ला। जीवित सिस्टम में कई गो पेप्टाइड आ प्रोटीन के निर्माण राइबोसोमल ट्रांसलेशन के माध्यम से होला । मैसेंजर आरएनए एन्कोड कइल अनुक्रम के जानकारी ले जाला जबकि ट्रांसफर आरएनए अणु सभ अमीनो एसिड सभ के राइबोसोम में जरूरी क्रम में पहुँचावे लें। राइबोसोम के भीतर पेप्टाइड-बॉन्ड के निर्माण पेप्टाइडाइल-ट्रांसफरेज़ केंद्र पर उत्प्रेरक के रूप में होला। बढ़त पेप्टाइड श्रृंखला के पेप्टाइडाइल-टीआरएनए से आवे वाला एमिनोएसिल-टीआरएनए के अमीनो समूह में स्थानांतरित कइल जाला। एह रिएक्शन के बार-बार चक्र सभ से श्रृंखला के एक-एक अवशेष के बिस्तार हो जाला। एह तंत्र के अउरी सटीक तरीका से एसिली-ट्रांसफर प्रक्रिया के रूप में बतावल गइल बा जेह में सक्रिय tRNA-बाउंड इंटरमीडिएट सभ के सामिल कइल जाला ना कि खाली दू गो मुक्त अमीनो एसिड सभ के बीच सीधा निर्जलीकरण के रूप में। प्राकृतिक रूप से पावल जाए वाला सभ पेप्टाइड सभ राइबोसोम द्वारा ना बने लें। गैर-राइबोसोमल पेप्टाइड सिंथेटेज बड़हन एंजाइमी सिस्टम हवें जे राइबोसोमल अनुवाद से स्वतंत्र रूप से कुछ पेप्टाइड सभ के एकट्ठा करे लें। ई रास्ता माइक्रोबियल प्राकृतिक-उत्पाद रसायन बिज्ञान में खासतौर पर महत्व के होलें आ डी-एमिनो एसिड, गैर-प्रोटीनोजेनिक अवशेष, चक्रीय संरचना आ अउरी असामान्य रासायनिक बिसेसता सभ के परिचय दे सके लें। पेप्टाइड के सिंथेटिक तरीका से भी बनावल जा सके ला। प्रयोगशाला के सभसे महत्व के तरीका सभ में से एगो ठोस-चरण पेप्टाइड संश्लेषण , या एसपीपीएस हवे। एसपीपीएस में पहिला अमीनो एसिड के ठोस राल से जोड़ल जाला आ क्रम से अतिरिक्त संरक्षित अमीनो एसिड मिलावल जाला। बार-बार डिप्रोटेक्शन आ कपलिंग चक्र पेप्टाइड चेन के तब ले बिस्तार देला जब ले कि लक्ष्य अनुक्रम के एकट्ठा ना हो जाला। एकरे बाद पेप्टाइड के राल से बिच्छेद कइल जाला, सुरक्षा समूह सभ के हटा दिहल जाला आ परिणामस्वरूप सामग्री के शुद्ध कइल जाला आ बिस्लेषणात्मक रूप से बिसेसता बतावल जाला। लक्ष्य अनुक्रम के आधार पर, अन्य तइयारी के तरीका सभ में घोल-चरण संश्लेषण, पुनर्संयोजित अभिव्यक्ति, एंजाइमी लाइगेशन भा एह तरीका सभ के संयोजन सामिल हो सके ला। |
 |
पेप्टाइड बॉन्ड के नाम से जानल जाला
पेप्टाइड बंधन एगो एमाइड लिंकेज हवे आ अमीनो एसिड अवशेष सभ के बीच केंद्रीय संरचनात्मक कनेक्शन बनावे ला।
पेप्टाइड बंधन के एगो महत्वपूर्ण रासायनिक बिसेसता एकर आंशिक डबल-बॉन्ड चरित्र हवे। कार्बोनाइल समूह आ एमाइड नाइट्रोजन के बीच के अनुनाद C–N बंधन के आसपास मुक्त घुमाव के सीमित क देला। ई प्रतिबंधित ज्यामिति पेप्टाइड रीढ़ के संरचनात्मक व्यवहार में योगदान देले।
हालाँकि, पेप्टाइड बंधन खुद अपेक्षाकृत सरल होला, पेप्टाइड के समग्र रचना कई अतिरिक्त कारक सभ पर निर्भर करे ला जेह में अमीनो एसिड साइड चेन, बिलायक के स्थिति, पीएच, तापमान, आयनिक ताकत आ अन्य अणु सभ के साथ परस्पर क्रिया सामिल बाड़ें।
पेप्टाइड्स के नामकरण के बारे में बतावल गइल बा
पेप्टाइड के नाँव अवशेष संख्या, अनुक्रम, संरचना, स्रोत भा स्थापित वैज्ञानिक रूढ़ि के देखावे ला।
छोट रेखीय पेप्टाइड सभ खातिर, संख्यात्मक उपसर्ग सीधा होला:
दू गो अवशेष: डाइपेप्टाइड के बा
तीन अवशेष: ट्राइपेप्टाइड के बा
चार अवशेष: टेट्रापेप्टाइड के बा
पांच अवशेष: पेंटापेप्टाइड के बा
छह अवशेष: हेक्सापेप्टाइड के बा
सात अवशेष: हेप्टापेप्टाइड के बा
आठ अवशेष: ऑक्टापेप्टाइड के बा
नौ अवशेष: नोनापेप्टाइड के बा
दस अवशेष: डेकापेप्टाइड के बा
लंबा पेप्टाइड सभ खातिर, वैज्ञानिक नाँवकरण आमतौर पर '20-पेप्टाइड.' नियर साधारण अभिव्यक्ति सभ के बजाय अनुक्रम, स्वीकार कइल गइल जैव रासायनिक नाँव भा संरचनात्मक बिसेसता सभ पर ढेर निर्भर होला।
कुछ पेप्टाइड सभ के नाँव देवे के अउरी बिसेस रूढ़ि सभ के जरूरत होला।
चक्रीय पेप्टाइड सभ में सहसंयोजक रूप से बंद संरचना होला जे सिर से पूंछ तक चक्रीयकरण, साइड-चेन लिंकेज, डाइसल्फाइड ब्रिज भा अउरी इंट्रामोलेकुलर कनेक्शन सभ के माध्यम से बनल होला।
कुछ पेप्टाइड में गैर मानक पेप्टाइड लिंकेज होला . उदाहरण खातिर ग्लूटाथियोन में पूरा तरीका से परंपरागत α-पेप्टाइड बंधन पर निर्भर ना हो के γ-ग्लूटामाइल लिंकेज होला।
अन्य पेप्टाइड सभ में रासायनिक रूप से संशोधित अवशेष, डी-एमिनो एसिड, गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो एसिड, लिपिड समूह, कार्बोहाइड्रेट समूह भा अउरी संरचनात्मक संशोधन होलें।
ई उदाहरण सभ बतावे लें कि पेप्टाइड नाँवकरण के हमेशा अकेले अमीनो एसिड गिनती में काहें ना घटावल जा सके ला।
पेप्टाइड के वर्गीकरण के बारे में बतावल गइल बा
पेप्टाइड सभ के कई अलग-अलग तरीका से वर्गीकरण कइल जा सके ला।
छोट पेप्टाइड सभ के ठीक से डाइपेप्टाइड, ट्राइपेप्टाइड, टेट्रापेप्टाइड इत्यादि के रूप में बतावल जा सके ला।
शब्द सभ के ओलिगोपेप्टाइड आ पॉलीपेप्टाइड बिस्तार होला आ एकरा के सार्वभौमिक रूप से तय सीमा वाला ना मानल जाय।
पेप्टाइड्स हो सकेला कि:
रेखीय के रूप में होला
चक्रीय बा
शाखा-प्रशाखा हो गइल बा
रासायनिक रूप से संशोधित कइल गइल बा
गैर मानक बांड के माध्यम से जुड़ल बा
संरचनात्मक वर्गीकरण खासतौर पर एह से उपयोगी होला काहें से कि आणविक आर्किटेक्चर संरचनात्मक व्यवहार, स्थिरता, घुलनशीलता आ बिस्लेषणात्मक गुण सभ के मजबूती से प्रभावित क सके ला।
पेप्टाइड के उत्पादन निम्नलिखित के माध्यम से हो सके ला:
राइबोसोमल जैव संश्लेषण के बारे में बतावल गइल बा
गैर-राइबोसोमल जैव संश्लेषण के बारे में बतावल गइल बा
रासायनिक संश्लेषण के काम होला
पुनर्संयोजित अभिव्यक्ति के बारे में बतावल गइल बा
एंजाइमी संश्लेषण भा लाइगेशन के काम होला
हर मार्ग के अलग-अलग व्यावहारिक आ विश्लेषणात्मक विचार बा।
प्रयोगशाला के रिसर्च में पेप्टाइड सभ के अध्ययन एह तरीका से कइल जा सके ला:
रिसेप्टर-बाइंडिंग लिगांड के रूप में जानल जाला
सिग्नलिंग अणु के बारे में बतावल गइल बा
एंजाइम सब्सट्रेट भा अवरोधक के रूप में इस्तेमाल होला
संरचनात्मक जांच के काम करेला
विश्लेषणात्मक संदर्भ सामग्री के बारे में बतावल गइल बा
लेबल आणविक उपकरण के इस्तेमाल कइल जाला
जैव रासायनिक भा कोशिकीय अनुसंधान मॉडल के घटक
ई श्रेणी सभ प्रयोगात्मक इस्तेमाल के वर्णन करे लीं आ एकर व्याख्या नैदानिक संकेत के रूप में ना कइल जाय।
ओलिगोपेप्टाइड अपेक्षाकृत छोट पेप्टाइड होला जेह में सीमित संख्या में अमीनो एसिड के अवशेष होलें। सटीक संख्यात्मक सीमा वैज्ञानिक संदर्भ के हिसाब से अलग-अलग होला।
एह से ई मानल उचित ना होखी कि सभ ओलिगोपेप्टाइड सभ में उच्च जैविक गतिविधि भा उच्च झिल्ली पारगम्यता नियर गुण साझा होला। ऊ विशेषता अलग-अलग अणु पर निर्भर करेला।
पॉलीपेप्टाइड अमीनो एसिड अवशेष सभ के एगो लंबा श्रृंखला हवे जे पेप्टाइड बंधन से जुड़ल होले।
पॉलीपेप्टाइड सभ अपेक्षाकृत लचीला रह सके लें या अनुक्रम आ पर्यावरण के स्थिति के आधार पर संगठित सेकेंडरी भा तृतीयक संरचना अपना सके लें।
प्राथमिक संरचना पेप्टाइड के अमीनो एसिड अनुक्रम के कहल जाला, परंपरागत रूप से एन-टर्मिनस से सी-टर्मिनस ले लिखल जाला।
अनुक्रम मौलिक आणविक गुण सभ के निर्धारण करे ला आ उच्च क्रम के संरचना खातिर रासायनिक आधार उपलब्ध करावे ला।
सेकेंडरी संरचना पेप्टाइड चेन के भीतर आवर्ती स्थानीय संरचना सभ के कहल जाला जेह में α-हेलिक्स, β-संरचना आ मोड़ सामिल बाड़ें।
हर पेप्टाइड स्थिर सेकेंडरी संरचना ना बनावे ला। विलायक, पीएच, एकाग्रता, तापमान आ बाइंडिंग इंटरैक्शन के साथ संरचना में काफी अंतर हो सके ला।
चक्रीय पेप्टाइड में कम से कम एक ठो सहसंयोजक कनेक्शन होला जे पेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सा भा पूरा रिंग में बंद क देला।
चक्रीयकरण से संरचनात्मक लचीलापन कम हो सके ला आ रासायनिक स्थिरता आ कुछ बिघटन के रास्ता सभ के प्रतिरोध में बदलाव हो सके ला, हालाँकि ई परभाव अणु-बिसेस होलें।
राइबोसोमिक रूप से संश्लेषित पेप्टाइड के निर्माण आनुवांशिक रूप से एन्कोडेड अनुक्रम के अनुवाद के माध्यम से होला।
बाद में एह में से कुछ पेप्टाइड सभ के अनुवाद के बाद क्लीवेज, ऑक्सीकरण, साइक्लाइजेशन भा रासायनिक समूह सभ के जोड़े नियर प्रक्रिया सभ के माध्यम से संशोधित कइल जाला।
गैर-राइबोसोमल पेप्टाइड के राइबोसोम के बजाय बिसेस एंजाइम कॉम्प्लेक्स सभ द्वारा एकट्ठा कइल जाला।
अइसन पेप्टाइड सभ में संरचनात्मक बिसेसता हो सके लीं जे राइबोसोमिक तरीका से संश्लेषित पेप्टाइड सभ में कम पावल जालीं, जिनहन में डी-एमिनो एसिड आ गैर-प्रोटीनोजेनिक अवशेष सामिल बाड़ें।
ठोस-चरण पेप्टाइड संश्लेषण परिभाषित पेप्टाइड अनुक्रम सभ के तइयारी खातिर सभसे ढेर इस्तेमाल होखे वाला तरीका सभ में से एक बाटे।
बढ़त पेप्टाइड के ठोस सहारा से जोड़ल जाला जबकि संरक्षित अमीनो एसिड सभ के क्रम से मिलावल जाला। एगो बिसेस संश्लेषण चक्र में डिप्रोटेक्शन, कपलिंग, धोवल आ तब ले चक्र के दोहरावल सामिल होला जबले कि वांछित अनुक्रम पूरा ना हो जाला।
चेन असेंबली के बाद पेप्टाइड के राल से बिच्छेद कइल जाला आ डिप्रोटेक्शन, प्यूरिफिकेशन आ एनालिटिकल कैरेक्टराइजेशन से गुजरे ला।
एसपीपीएस खासतौर पर एह से उपयोगी होला काहें से कि एह में अनुक्रम के सावधानी से नियंत्रण हो सके ला आ कई गो संशोधित भा गैर-प्राकृतिक अमीनो एसिड सभ के समायोजित कइल जा सके ला।
पेप्टाइड संश्लेषण से रासायनिक रूप से एकरूप पदार्थ अपने आप ना बने ला।
सिंथेटिक मिश्रण में ट्रंक कइल अनुक्रम, डिलीशन प्रोडक्ट, अधूरा कपलिंग प्रोडक्ट, साइड-रिएक्शन प्रोडक्ट, रेजिड्यूअल रिएजेंट भा अउरी अशुद्धि हो सके ला।
एही कारण से शुद्धिकरण आ बिस्लेषणात्मक बिसेसता बतावल पेप्टाइड के तइयारी के जरूरी हिस्सा हवें।
रिवर्स-फेज हाई-परफॉर्मेंस लिक्विड क्रोमैटोग्राफी (RP-HPLC) के इस्तेमाल पेप्टाइड शुद्धिकरण आ बिस्लेषण में बहुतायत से होला। ई घटक सभ के क्रोमैटोग्राफिक स्थिर आ मोबाइल फेज सभ के साथ परस्पर क्रिया के अंतर के अनुसार अलग करे ला।
अनुमान लगावे खातिर भी विश्लेषणात्मक एचपीएलसी के इस्तेमाल कइल जा सके ला क्रोमैटोग्राफिक शुद्धता के .
एगो मान जइसे कि:
एचपीएलसी द्वारा ≥99% शुद्धता के बा
निर्दिष्ट विश्लेषणात्मक परिस्थिति में क्रोमैटोग्राफिक शुद्धता के रूप में समझे के चाहीं। एकर मतलब ई जरूरी नइखे कि शीशी के कुल भौतिक द्रब्यमान के 99% हिस्सा लक्ष्य पेप्टाइड से बनल होखे।
पेशेवर पेप्टाइड विश्लेषण में ई भेद महत्वपूर्ण बा।
मास स्पेक्ट्रोमेट्री से अलग-अलग जानकारी मिलेला। आमतौर पर एकर इस्तेमाल आणविक द्रब्यमान नापे आ आणविक पहिचान के पुष्टि के समर्थन करे खातिर होला।
एह से एचपीएलसी के शुद्धता आ मास-स्पेक्ट्रोमेट्रिक पहचान अलग-अलग बिस्लेषणात्मक सवाल सभ के जवाब देला आ एकरा के बिनिमेय माप के रूप में ना मानल जाय।
पेप्टाइड आ रिसर्च के मकसद के आधार पर, अउरी बिस्लेषणात्मक तरीका सभ भी प्रासंगिक हो सके लें, जिनहन में अमीनो एसिड बिस्लेषण, पानी के निर्धारण, काउंटर-आयन बिस्लेषण, अवशिष्ट-विलायक परीक्षण, या स्पेक्ट्रोस्कोपिक तकनीक सभ के सामिल कइल जा सके ला।
पेप्टाइड सभ के कीमती रिसर्च सामग्री हवें काहें से कि इनहन के अनुक्रम आ रासायनिक संरचना के सटीक रूप से परिभाषित आ व्यवस्थित रूप से संशोधित कइल जा सके ला।
प्रयोगशाला के जांच में पेप्टाइड संरचना, आणविक परस्पर क्रिया, रिसेप्टर बाइंडिंग, एंजाइम गतिविधि, जैव रासायनिक संकेत, स्थिरता, घुलनशीलता, एकट्ठा होखे भा पेप्टाइड-प्रोटीन परस्पर क्रिया के जांच हो सके ला।
प्रयोगात्मक व्यवहार कई चर सभ से प्रभावित हो सके ला, जिनहन में शामिल बाड़ें:
अनुक्रम
पवित्रता के बा
एकाग्रता के बा
विलायक के संरचना के बारे में बतावल गइल बा
पीएच के बा
तापमान
आयनिक ताकत के बारे में बतावल गइल बा
भंडारण के स्थिति के बारे में बतावल गइल बा
प्रयोगात्मक मॉडल के बारे में बतावल गइल बा
एही कारण से कौनों प्रयोगात्मक स्थिति में मिलल निरीक्षण सभ के स्वचालित रूप से दुसरा सिस्टम में सामान्यीकृत ना कइल जाय।
पेप्टाइड रिसर्च डेटा के व्याख्या करत समय सावधानीपूर्वक प्रयोगात्मक डिजाइन आ उचित बिस्लेषणात्मक बिसेसता बतावल जरूरी बा।
कोसर पेप्टाइड्स द्वारा आपूर्ति कइल जाए वाली सामग्री सभ के मकसद बिसेस रूप से प्रयोगशाला अनुसंधान, बिस्लेषणात्मक जांच आ इन विट्रो प्रयोग खातिर बनावल जाला.
ई मानव भा पशु चिकित्सा के प्रशासन, खपत, निदान के इस्तेमाल, चिकित्सीय इस्तेमाल, बेमारी के इलाज भा रोकथाम, भा कौनों नैदानिक प्रयोग खातिर ना होलें।
एह वेबसाइट पर दिहल जानकारी वैज्ञानिक आ शैक्षिक संदर्भ खातिर दिहल गइल बा आ एकर व्याख्या चिकित्सा सलाह के रूप में ना कइल जाव.
ई भेद पूरा वेबसाइट पर एकरूप रहे के चाहीं. एफडीए हाल के पेप्टाइड प्रवर्तन कार्रवाई में बार-बार कहले बा कि 'केवल शोध के इस्तेमाल' शब्दावली वेबसाइट के अन्य सामग्री के ओवरराइड ना करे ला जब आसपास के दावा इरादा से मानव ड्रग के इस्तेमाल के संकेत देला।
