Von Peptide Information 
1. Mai 2025
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Was ist ein Peptid?
Der Begriff „Peptid“ stammt vom griechischen Wort „πέσσειν“ (péssein) ab und bedeutet „verdauen“. Ein Peptid ist eine Verbindung, die aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren besteht. Peptidbindungen, bei denen es sich um Amidbindungen handelt, entstehen durch Dehydratisierungskondensation zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe einer anderen. Nach der Anzahl der Aminosäuren klassifiziert, werden Peptide mit 2 bis 20 Aminosäuren als Oligopeptide bezeichnet, solche mit 20 bis 50 als Polypeptide, und Sequenzen mit mehr als 50 Aminosäuren und spezifischen räumlichen Strukturen werden im Allgemeinen als Proteine kategorisiert. Peptide haben typischerweise ein Molekulargewicht unter 10 kDa. Ihre Primärstruktur besteht aus einer linearen Aminosäuresequenz, und einige Peptide können Sekundärstrukturen wie α-Helices bilden. Peptide weisen vielfältige Funktionen auf und sind in großem Umfang an biologischen Prozessen beteiligt, darunter Signaltransduktion, Stoffwechselregulation und Immunantworten, was sie zu wichtigen Biomolekülen mit sowohl struktureller Vielfalt als auch biologischer Funktionalität für Anwendungen in der Medizin, der Lebensmittelwissenschaft und anderen Bereichen macht.
Wie entstehen Peptide?
| Die Peptidbildung erfolgt durch die Verknüpfung von Aminosäuren über Peptidbindungen, die auf natürliche Weise in vivo oder künstlich in vitro erfolgen. In biologischen Systemen beinhaltet die ribosomale Synthese, dass mRNA genetische Informationen an die Ribosomen weiterleitet, indem sie aktivierte Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge anordnen. Transfer-RNAs (tRNAs) liefern Aminosäuren an das Ribosom, wo enzymatische Katalyse die Dehydratisierungskondensation zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe einer anderen antreibt, eine Amidbindung (Peptid) bildet und ein Wassermolekül freisetzt; Dieser Prozess wiederholt sich, um Oligopeptide oder Polypeptide zu erzeugen. Die nicht-ribosomale Synthese beruht auf speziellen Enzymkomplexen wie Peptidsynthetasen, die häufig in Mikroorganismen beobachtet werden, die bioaktive Peptide wie Antibiotika produzieren. Bei der In-vitro-Synthese kommt in erster Linie die Festphasen-Peptidsynthese (SPPS) zum Einsatz, bei der geschützte Aminosäuren nacheinander an einen Harzträger gekoppelt werden. Entschützungs- und Kondensationsreaktionen verlängern die Peptidkette schrittweise. Alternativ können Zielpeptide durch enzymatische Hydrolyse natürlicher Proteine gewonnen werden. Die Bildung von Peptidbindungen stellt einen kovalenten Bindungsprozess dar, der als Kernverbindung in der Primärstruktur von Peptiden und Proteinen dient. Weitere Details zu Peptidbindungen werden im Abschnitt „Peptidbindungen“ besprochen. |  |
Nomenklatur der Peptide
Die Nomenklatur von Peptiden leitet sich typischerweise von der Anzahl der enthaltenen Aminosäuren ab und folgt der Konvention „Zahl + Peptid“. Beispielsweise besteht ein Dipeptid aus zwei Aminosäuren, ein Tripeptid aus drei und dies setzt sich fort bis zu einem Dekapeptid mit zehn Aminosäuren. Peptide mit mehr als zehn Aminosäuren werden direkt als „11-Peptid“, „20-Peptid“ usw. bezeichnet. Dieses Benennungssystem gilt im Allgemeinen für herkömmliche lineare Peptide, die durch α-Peptidbindungen verbunden sind. Es gibt jedoch Ausnahmen:
Einige zyklische Peptide wie Cyclosporin und Gramicidin werden aufgrund der Kopf-Schwanz-Verbindung oder der Seitenkettencyclisierung mit einem „Cyclo-“-Präfix oder einem proprietären Namen benannt und können nichtnatürliche Komponenten wie D-Aminosäuren enthalten.
Peptide mit einzigartiger Konnektivität, wie z. B. Glutathion, bei dem zwischen der γ-Carboxylgruppe und der α-Aminogruppe eine „γ-Peptidbindung“ gebildet wird, folgen nicht der Nummerierungskonvention für lineare α-Peptidbindungen.
Funktionelle Peptide wie antimikrobielle und Neuropeptide werden nach ihren biologischen Funktionen und nicht nach der Anzahl der Aminosäuren benannt. Zum Beispiel Mellitin, ein antimikrobielles Peptid mit 26 Aminosäuren.
Nicht ribosomal synthetisierte Peptide aus Mikroorganismen wie Bacitracin und Actinomycin enthalten modifizierte Aminosäuren (z. B. methyliert oder zyklisiert) und werden aufgrund ihrer einzigartigen Biosynthesewege und nicht nach der Anzahl der Aminosäuren nach ihrer Quelle oder Funktion benannt.
Zusammenfassend spiegeln diese Ausnahmen die Vielfalt der Peptidnomenklatur wider, die strukturelle Merkmale, Synthesewege und funktionelle Eigenschaften berücksichtigen muss.
Klassifizierung von Peptiden
Peptide können in mehrere Dimensionen kategorisiert werden:
Aufgrund der Anzahl der Aminosäuren sind Oligopeptide, die aus 2–20 Peptiden bestehen, wie Dipeptid und Glutathion, hochaktiv; Polypeptide mit 20–50 Peptiden können einfache räumliche Strukturen wie Insulinogenfragmente bilden; Peptide mit mehr als 50 Peptiden und komplexen Funktionen werden üblicherweise als Proteine kategorisiert, wie beispielsweise Insulin, das 51 Aminosäuren enthält.
Aufgrund der chemischen Struktur sind lineare Peptide durch α-Peptidbindungen wie Enkephalin verbunden, zyklische Peptide bilden einen Ring durch den ersten und letzten Schwanz oder die Seitenkette wie Cyclosporin, modifizierte Peptide enthalten unnatürliche Komponenten wie die D-Aminosäuren von Actinomycin und speziell verknüpfte Peptide wie Glutathion sind durch γ-Peptidbindungen verbunden.
Je nach Syntheseart werden ribosomale synthetische Peptide von Genen wie Endorphinen kodiert, nicht-ribosomale synthetische Peptide sind von mikrobiellen Enzymkomplexen wie Mykopeptiden abhängig und synthetische Peptide werden auf chemischem oder biologischem Wege wie medizinisches Octreotid hergestellt.
Aufgrund ihrer Funktion sind Signalpeptide wie das Thyrotropin-Releasing-Hormon an der Übertragung beteiligt, antibakterielle Peptide zerstören Bakterienmembranen wie Bienengiftpeptide, Neuropeptide regulieren Nerven wie Endorphine zur Analgesie und es gibt auch medizinische Peptide und funktionelle Lebensmittelpeptide.
Aufgrund ihrer Herkunft kommen natürliche Peptide in Organismen oder Nahrungsmitteln vor, wie z. B. Kaseinpeptide aus Milchprodukten, und synthetische Peptide durchbrechen natürliche Beschränkungen durch künstliche Eingriffe, wie z. B. kosmetische Oligopeptide.
Nach biologischen Quellen können sie in tierische Quellen wie Tensin, pflanzliche Quellen wie Sojabohnenpeptide und mikrobielle Quellen wie Mycobacterium avium-Peptide eingeteilt werden.
Diese Klassifizierungen greifen ineinander, um die reiche Vielfalt der Peptide in Struktur, Funktion und Anwendung widerzuspiegeln.
Wichtige Begriffe im Zusammenhang mit Peptiden
Peptidbindung: Die Amidbindung -CO-NH-, die durch Dehydratisierungskondensation der α-Carboxygruppe einer Aminosäure mit der α-Aminogruppe einer anderen Aminosäure gebildet wird. Dabei handelt es sich um die grundlegende kovalente Bindung, die Aminosäurereste verbindet und Peptide und Proteine bildet.
Oligopeptid: Bezieht sich normalerweise auf Peptidverbindungen mit niedrigem Molekulargewicht wie Dipeptide, Tripeptide usw., die durch die Verbindung von 2 bis 20 Aminosäuren durch Peptidbindungen gebildet werden und eine hohe biologische Aktivität und Zellmembranpermeabilität aufweisen.
Polypeptid: Peptid bestehend aus 20–50 Aminosäuren, Molekulargewicht beträgt normalerweise weniger als 10 kDa, kann einfache räumliche Strukturen wie eine α-Helix bilden, ist ein funktionelles Molekül zwischen Oligopeptid und Protein.
Primärstruktur: Die durch genetische Information oder künstliches Design bestimmte Aminosäuresequenz von Peptiden ist die grundlegende chemische Struktur von Peptiden, die sich direkt auf seine fortgeschrittene Struktur und biologische Funktion auswirkt.
Sekundärstruktur: Die geordnete Konformation, die durch Wasserstoffbrückenbindungen im lokalen Bereich der Peptidkette gebildet wird, wie z. B. α-Helix, β-Faltung, β-Drehung usw., die nicht so stabil ist wie die von Proteinen, aber an der Bildung funktioneller Stellen beteiligt ist.
Zyklische Peptide: Peptide, die eine zyklische Struktur bilden, indem sie die ersten und letzten Aminosäuren oder Seitenkettengruppen verbinden, wie z. B. Cyclosporin und kurze Peptide, mit hoher Stabilität und antienzymatischen Eigenschaften, oft mit dem Präfix „zyklisch“ im Namen.
Ribosomensynthetisierte Peptide: Peptide, die von den Ribosomen lebender Organismen durch mRNA-Template-Translation synthetisiert werden und deren Sequenzen von Genen wie dem Hormon Insulin und dem Neurotransmitter Endorphin kodiert werden.
Nicht-ribosomale synthetische Peptide: Peptide, die durch spezielle Enzymkomplexe wie Peptidsynthetasen synthetisiert werden, häufig in Mikroorganismen wie Bakterien und Pilzen vorkommen und unnatürliche Aminosäuren wie D-Aminosäuren enthalten können, z. B. das Antibiotikum Mycobacterium avium Peptid.
Festphasen-Peptidsynthese (SPPS): In-vitro-Technologie zur künstlichen Peptidsynthese durch sequentielle Kopplung geschützter Aminosäuren an den Harzträger, durch Entschützung und Kondensationsreaktion zur schrittweisen Verlängerung der Peptidkette, geeignet für kurze Peptidsynthesepräzision.
