Da Peptide Information 
1 maggio 2025
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Cos'è un peptide?
Il termine 'peptide' deriva dalla parola greca 'πέσσειν' (péssein), che significa 'digerire'. Un peptide è un composto formato da amminoacidi legati tramite legami peptidici. I legami peptidici, che sono legami ammidici, nascono dalla condensazione di disidratazione tra il gruppo α-carbossilico di un amminoacido e il gruppo α-amminico di un altro. Classificati in base al numero di aminoacidi, i peptidi con da 2 a 20 aminoacidi sono chiamati oligopeptidi, quelli da 20 a 50 sono polipeptidi e le sequenze che superano i 50 aminoacidi con strutture spaziali specifiche sono generalmente classificate come proteine. I peptidi hanno tipicamente un peso molecolare inferiore a 10 kDa. La loro struttura primaria è costituita da una sequenza amminoacidica lineare e alcuni peptidi possono formare strutture secondarie come le α-eliche. Esibendo diverse funzioni, i peptidi sono ampiamente coinvolti nei processi biologici tra cui la trasduzione del segnale, la regolazione metabolica e le risposte immunitarie, rendendoli importanti biomolecole con diversità strutturale e funzionalità biologica in applicazioni in medicina, scienza alimentare e altri campi.
Come si formano i peptidi?
| La formazione dei peptidi avviene attraverso il collegamento degli amminoacidi tramite legami peptidici, che si verificano naturalmente in vivo o artificialmente in vitro. Nei sistemi biologici, la sintesi ribosomiale coinvolge l'mRNA che trasporta informazioni genetiche per dirigere i ribosomi nell'organizzare gli amminoacidi attivati in una sequenza specifica. Gli RNA di trasferimento (tRNA) forniscono amminoacidi al ribosoma, dove la catalisi enzimatica guida la condensazione di disidratazione tra il gruppo α-carbossilico di un amminoacido e il gruppo α-amminico di un altro, formando un legame ammidico (peptidico) e rilasciando una molecola d'acqua; questo processo si ripete per generare oligopeptidi o polipeptidi. La sintesi non ribosomiale si basa su complessi enzimatici specializzati come la sintetasi peptidica, comunemente osservata nei microrganismi che producono peptidi bioattivi come gli antibiotici. La sintesi in vitro impiega principalmente la sintesi peptidica in fase solida (SPPS), in cui gli amminoacidi protetti sono accoppiati sequenzialmente a un supporto di resina; Le reazioni di deprotezione e condensazione estendono gradualmente la catena peptidica. In alternativa, i peptidi bersaglio possono essere ottenuti tramite idrolisi enzimatica di proteine naturali. La formazione del legame peptidico rappresenta un processo di legame covalente, che funge da collegamento centrale nella struttura primaria di peptidi e proteine. Ulteriori dettagli sui legami peptidici sono discussi nella sezione 'Legami peptidici'. |  |
Nomenclatura dei peptidi
La nomenclatura dei peptidi deriva tipicamente dal numero di aminoacidi che contengono, seguendo la convenzione di 'numero + peptide'. Ad esempio, un dipeptide comprende due aminoacidi, un tripeptide tre e questo continua fino a un decapeptide con dieci aminoacidi. I peptidi con più di dieci aminoacidi vengono chiamati direttamente come '11 - peptide', '20 - peptide', ecc. Questo sistema di denominazione si applica generalmente ai peptidi lineari convenzionali collegati da legami peptidici α. Esistono tuttavia delle eccezioni:
Alcuni peptidi ciclici, come la ciclosporina e la gramicidina, sono denominati con un prefisso 'ciclo -' o un nome proprietario a causa della connessione testa-coda o della ciclizzazione della catena laterale e possono contenere componenti non naturali come gli amminoacidi D.
I peptidi con connettività unica, come il glutatione, che ha un 'legame peptidico γ' formato tra il gruppo γ-carbossilico e il gruppo α-amminico, non seguono la convenzione di numerazione dei legami peptidici α lineari.
I peptidi funzionali, come gli antimicrobici e i neuropeptidi, vengono denominati in base alle loro funzioni biologiche piuttosto che al numero di aminoacidi. Ad esempio, la mellitina, un peptide antimicrobico con 26 aminoacidi.
I peptidi sintetizzati non ribosomialmente da microrganismi, come bacitracina e actinomicina, contengono amminoacidi modificati (ad esempio, metilati o ciclizzati) e prendono il nome dalla loro fonte o funzione a causa delle loro vie biosintetiche uniche, piuttosto che dal conteggio degli amminoacidi.
In sintesi, queste eccezioni riflettono la diversa natura della nomenclatura dei peptidi, che deve tenere conto delle caratteristiche strutturali, delle vie di sintesi e delle caratteristiche funzionali.
Classificazione dei peptidi
I peptidi possono essere classificati in più dimensioni:
Per il numero di amminoacidi, gli oligopeptidi costituiti da 2-20 peptidi come dipeptide e glutatione sono altamente attivi; i polipeptidi con 20-50 peptidi possono formare strutture spaziali semplici come frammenti di insulinogeno; i peptidi con più di 50 peptidi e funzioni complesse sono generalmente classificati come proteine, come l'insulina che contiene 51 aminoacidi.
Per struttura chimica, i peptidi lineari sono collegati da legami α-peptidici come l'encefalina, i peptidi ciclici formano un anello attraverso la prima e l'ultima coda o catena laterale come la ciclosporina, i peptidi modificati contengono componenti innaturali come gli aminoacidi D dell'actinomicina e peptidi appositamente collegati come il glutatione sono collegati da legami γ-peptidici.
Per modalità di sintesi, i peptidi sintetici ribosomiali sono codificati da geni come le endorfine, i peptidi sintetici non ribosomiali dipendono da complessi enzimatici microbici come i micopeptidi e i peptidi sintetici sono preparati con mezzi chimici o biologici come l'octreotide medicinale.
Per funzione, i peptidi di segnalazione sono coinvolti nella trasmissione come l'ormone di rilascio della tireotropina, i peptidi antibatterici distruggono le membrane batteriche come i peptidi del veleno d'api, i neuropeptidi regolano i nervi come le endorfine per l'analgesia e ci sono anche peptidi medicinali e peptidi alimentari funzionali.
Per fonte, i peptidi naturali esistono negli organismi o negli alimenti, come i peptidi della caseina dei latticini, e i peptidi sintetici superano le limitazioni naturali attraverso l’intervento artificiale, come gli oligopeptidi cosmetici.
In base alle fonti biologiche, possono essere classificati in fonti animali come la tensina, fonti vegetali come i peptidi di soia e fonti microbiche come i peptidi di Mycobacterium avium.
Queste classificazioni si intrecciano per riflettere la ricca diversità dei peptidi in struttura, funzione e applicazione.
Termini importanti relativi ai peptidi
Legame peptidico: il legame ammidico -CO-NH- formato dalla condensazione per disidratazione del gruppo α-carbossilico di un amminoacido con il gruppo α-amminico di un altro amminoacido, che è il legame covalente basico che collega i residui amminoacidici e costituisce peptidi e proteine.
Oligopeptide: di solito si riferisce a composti peptidici a basso peso molecolare, come dipeptide, tripeptide, ecc., che si formano collegando 2-20 amminoacidi attraverso il legame peptidico e hanno un'elevata attività biologica e permeabilità della membrana cellulare.
Polipeptide: peptide composto da 20-50 aminoacidi, il peso molecolare è solitamente inferiore a 10 kDa, può formare una struttura spaziale semplice come l'α-elica, è una molecola funzionale tra oligopeptide e proteina.
Struttura primaria: la sequenza aminoacidica del peptide, determinata da informazioni genetiche o progettazione artificiale, è la struttura chimica di base del peptide, che influenza direttamente la sua struttura avanzata e la funzione biologica.
Struttura secondaria: la conformazione ordinata formata dai legami idrogeno nell'area locale della catena peptidica, come α-elica, β-folding, β-turning, ecc., che non è stabile come quella delle proteine, ma è coinvolta nella formazione di siti funzionali.
Peptidi ciclici: peptidi che formano una struttura ciclica collegando il primo e l'ultimo amminoacido o gruppi della catena laterale, come la ciclosporina e il peptide corto, con elevata stabilità e caratteristiche antienzimatiche, spesso contenenti il prefisso 'ciclico' nel nome.
Peptidi sintetizzati dai ribosomi: peptidi sintetizzati dai ribosomi degli organismi viventi attraverso la traduzione dello stampo di mRNA e le loro sequenze sono codificate da geni, come l'ormone insulina e il neurotrasmettitore endorfina.
Peptidi sintetici non ribosomiali: peptidi sintetizzati da speciali complessi enzimatici come i peptidi sintetasi, comunemente presenti in microrganismi come batteri e funghi, e possono contenere amminoacidi innaturali come gli amminoacidi D, ad esempio il peptide antibiotico Mycobacterium avium.
Sintesi peptidica in fase solida (SPPS): tecnologia di sintesi peptidica artificiale in vitro, attraverso l'accoppiamento sequenziale di amminoacidi protetti sul supporto della resina, attraverso la deprotezione, reazione di condensazione per estendere gradualmente la catena peptidica, adatta per la precisione della sintesi di peptidi corti.
