A Peptide Information által 
2025. május 1
AZ EZEN WEBOLDALON NYÚJTOTT MINDEN CIKK ÉS TERMÉKINFORMÁCIÓ KIZÁRÓLAG INFORMÁCIÓTERJESZTÉS ÉS OKTATÁS CÉLJÁT SZOLGÁLJA.
Az ezen a weboldalon található termékek kizárólag in vitro kutatásra szolgálnak. Az in vitro kutatást (latinul: *üvegben*, jelentése üvegedényben) az emberi testen kívül végzik. Ezek a termékek nem gyógyszerek, az Egyesült Államok Élelmiszer- és Gyógyszerügyi Hatósága (FDA) nem hagyta jóvá, és nem használhatók bármilyen egészségügyi állapot, betegség vagy betegség megelőzésére, kezelésére vagy gyógyítására. A törvény szigorúan tilos ezeknek a termékeknek az emberi vagy állati szervezetbe bármilyen formában történő bejuttatását.
Mi az a peptid?
A 'peptid' kifejezés a görög 'πέσσειν' (péssein) szóból ered, jelentése 'emészteni'. A peptid egy vegyület, amelyet peptidkötéseken keresztül kapcsolódó aminosavak alkotnak. A peptidkötések, amelyek amidkötések, az egyik aminosav α-karboxilcsoportja és egy másik aminosav α-aminocsoportja közötti dehidratációs kondenzációból származnak. Aminosavszám alapján osztályozva a 2-20 aminosavból álló peptideket oligopeptideknek, a 20-50 aminosavakat polipeptideknek nevezzük, az 50 aminosavat meghaladó, specifikus térszerkezetű szekvenciákat pedig általában fehérjék kategóriába sorolják. A peptidek molekulatömege jellemzően 10 kDa alatt van. Elsődleges szerkezetük egy lineáris aminosav-szekvenciából áll, és egyes peptidek másodlagos szerkezeteket, például α-hélixeket képezhetnek. A sokrétű funkciót mutató peptidek széles körben részt vesznek a biológiai folyamatokban, beleértve a jelátvitelt, a metabolikus szabályozást és az immunválaszokat, így fontos biomolekulákká válnak szerkezeti sokféleséggel és biológiai funkcionalitással az orvostudományban, az élelmiszertudományban és más területeken.
Hogyan keletkeznek a peptidek?
| A peptidképződés az aminosavak peptidkötéseken keresztül történő összekapcsolásán keresztül megy végbe, természetesen in vivo vagy mesterségesen in vitro. A biológiai rendszerekben a riboszómális szintézis magában foglalja a genetikai információt hordozó mRNS-t, amely a riboszómák felé irányítja az aktivált aminosavak meghatározott szekvenciában történő elrendezését. A transzfer RNS-ek (tRNS-ek) aminosavakat szállítanak a riboszómába, ahol az enzimatikus katalízis dehidratációs kondenzációt hajt végre az egyik aminosav α-karboxilcsoportja és egy másik aminosav α-aminocsoportja között, ami amid (peptid) kötést képez és vízmolekulát szabadít fel; ez a folyamat megismétlődik oligopeptidek vagy polipeptidek előállítására. A nem riboszómális szintézis speciális enzimkomplexekre, például peptid-szintetázokra támaszkodik, amelyeket gyakran megfigyelnek olyan mikroorganizmusokban, amelyek bioaktív peptideket, például antibiotikumokat termelnek. Az in vitro szintézis elsősorban szilárd fázisú peptidszintézist (SPPS) alkalmaz, ahol a védett aminosavakat szekvenciálisan egy gyantahordozóhoz kapcsolják; a védőcsoport eltávolítási és kondenzációs reakciók lépésenként kiterjesztik a peptidláncot. Alternatív megoldásként a célpeptideket természetes fehérjék enzimatikus hidrolízisével is előállíthatjuk. A peptidkötés kialakulása egy kovalens kötési folyamatot jelent, amely a peptidek és fehérjék elsődleges szerkezetében a magkötésként szolgál. A peptidkötésekkel kapcsolatos további részletek a 'Peptidkötések' részben találhatók. |  |
A peptidek nómenklatúrája
A peptidek nómenklatúrája jellemzően a bennük lévő aminosavak számából származik, követve a 'szám + peptid' konvenciót. Például egy dipeptid két aminosavat, egy tripeptid három aminosavat tartalmaz, és ez egy tíz aminosavból álló dekapeptidig folytatódik. A tíznél több aminosavból álló peptideket közvetlenül '11-peptid', '20-peptid'-nek nevezik. Ez az elnevezési rendszer általában a hagyományos lineáris peptidekre vonatkozik, amelyeket α-peptidkötések kapcsolnak össze. Vannak azonban kivételek:
Egyes ciklikus peptideket, például a ciklosporint és a gramicidint 'cyclo -' előtaggal vagy saját névvel nevezik el a fejtől a farokig való kapcsolat vagy az oldallánc ciklizáció miatt, és tartalmazhatnak nem természetes összetevőket, például D-aminosavakat.
Az egyedi kapcsolattal rendelkező peptidek, mint például a glutation, amely a γ-karboxilcsoport és az α-aminocsoport között 'γ-peptid kötést' tartalmaz, nem követik a lineáris α-peptidkötések számozási konvencióját.
A funkcionális peptideket, mint például az antimikrobiális és neuropeptideket, biológiai funkcióik, nem pedig aminosavszámuk alapján nevezik el. Például a mellitin, egy 26 aminosavból álló antimikrobiális peptid.
A mikroorganizmusokból származó, nem riboszomálisan szintetizált peptidek, mint például a bacitracin és az aktinomicin, módosított aminosavakat (pl. metilezett vagy ciklizált) tartalmaznak, és a forrásukról vagy funkciójukról nevezték el őket egyedi bioszintetikus útvonalaik, nem pedig aminosavszámuk miatt.
Összefoglalva, ezek a kivételek a peptid nómenklatúra változatos természetét tükrözik, amelynek figyelembe kell vennie a szerkezeti jellemzőket, a szintetikus útvonalakat és a funkcionális jellemzőket.
A peptidek osztályozása
A peptidek több dimenzióba sorolhatók:
Az aminosavak számát tekintve a 2-20 peptidből álló oligopeptidek, például a dipeptid és a glutation nagyon aktívak; a 20-50 peptidet tartalmazó polipeptidek egyszerű térbeli struktúrákat alkothatnak, például inzulinogén fragmentumokat; Az 50-nél több peptidet és összetett funkciót tartalmazó peptideket általában fehérjék közé sorolják, mint például az 51 aminosavat tartalmazó inzulin.
Kémiai szerkezetük alapján a lineáris peptidek α-peptidkötésekkel, például enkefalinnal kapcsolódnak egymáshoz, a ciklikus peptidek az első és az utolsó farok- vagy oldalláncon keresztül gyűrűt alkotnak, mint például a ciklosporin, a módosított peptidek nem természetes komponenseket tartalmaznak, például az aktinomicin D-aminosavait, és a speciálisan kapcsolódó peptidek, például a glutathion-γ-peptidek.
A szintézis módja szerint a riboszómális szintetikus peptideket olyan gének kódolják, mint az endorfinok, a nem riboszómális szintetikus peptidek mikrobiális enzimkomplexektől, például mikopeptidektől függenek, és a szintetikus peptideket kémiai vagy biológiai módszerekkel, például gyógyászati oktreotiddal állítják elő.
Funkciójuk szerint a jelátviteli peptidek részt vesznek az átvitelben, például a tirotropin-felszabadító hormon, az antibakteriális peptidek elpusztítják a bakteriális membránokat, például a méhméreg peptideket, a neuropeptidek szabályozzák az idegeket, például az endorfinok fájdalomcsillapítás céljából, és vannak gyógyászati peptidek és funkcionális élelmiszer-peptidek is.
A természetes peptidek forrás szerint léteznek az organizmusokban vagy az élelmiszerekben, például a tejből származó kazein peptidek, és a szintetikus peptidek mesterséges beavatkozással áttörik a természetes korlátokat, például a kozmetikai oligopeptideket.
Biológiai források alapján állati eredetűek, például tenzin, növényi források, például szójabab peptidek és mikrobiális források, például Mycobacterium avium peptidek csoportjába sorolhatók.
Ezek a besorolások összefonódnak, hogy tükrözzék a peptidek gazdag sokféleségét szerkezetükben, funkciójukban és alkalmazásuk tekintetében.
A peptidekkel kapcsolatos fontos kifejezések
Peptidkötés: Az egyik aminosav α-karboxicsoportjának egy másik aminosav α-aminocsoportjával való dehidratációs kondenzációjával létrejövő -CO-NH- amidkötés, amely az aminosav-maradékokat összekötő, peptideket és fehérjéket alkotó bázikus kovalens kötés.
Oligopeptid: általában olyan kis molekulatömegű peptidvegyületekre vonatkozik, mint a dipeptid, tripeptid stb., amelyek 2-20 aminosav peptidkötésen keresztül történő összekapcsolásával jönnek létre, és magas biológiai aktivitással és sejtmembrán-permeabilitással rendelkeznek.
Polipeptid: 20-50 aminosavból álló peptid, molekulatömege általában 10 kDa-nál kisebb, egyszerű térszerkezetet alkothat, például α-hélixet, funkcionális molekula az oligopeptid és a fehérje között.
Elsődleges szerkezet: a peptid genetikai információval vagy mesterséges tervezéssel meghatározott aminosavszekvenciája a peptid alapvető kémiai szerkezete, amely közvetlenül befolyásolja fejlett szerkezetét és biológiai funkcióját.
Másodlagos szerkezet: a hidrogénkötéssel létrejövő rendezett konformáció a peptidlánc lokális területén, például α-hélix, β-folding, β-turning stb., amely nem olyan stabil, mint a fehérjéké, de részt vesz a funkcionális helyek kialakításában.
Ciklikus peptidek: olyan peptidek, amelyek az első és az utolsó aminosav vagy oldallánc-csoport összekapcsolásával ciklikus szerkezetet alkotnak, mint például a ciklosporin és a rövid peptid, amelyek nagy stabilitású és antienzimatikus tulajdonságokkal rendelkeznek, gyakran a 'ciklikus' előtagot tartalmazzák a névben.
Riboszómával szintetizált peptidek: élő szervezetek riboszómái által mRNS templát transzlációval szintetizált peptidek, amelyek szekvenciáját gének kódolják, mint például az inzulin hormon és az endorfin neurotranszmitter.
Nem riboszómális szintetikus peptidek: speciális enzimkomplexek, például peptid-szintetázok által szintetizált peptidek, amelyek gyakran megtalálhatók mikroorganizmusokban, például baktériumokban és gombákban, és tartalmazhatnak nem természetes aminosavakat, például D-aminosavakat, például a Mycobacterium avium peptid antibiotikumot.
Szilárd fázisú peptidszintézis (SPPS): In vitro mesterséges peptidszintézis technológia, védett aminosavak szekvenciális kapcsolásával a gyantahordozón, a védőcsoport eltávolításával, kondenzációs reakcióval a peptidlánc fokozatos kiterjesztése érdekében, alkalmas a rövid peptidszintézis pontosságára.
