Deur Peptied-inligting 
1 Mei 2025
ALLE ARTIKELS EN PRODUKINLIGTING WAT OP HIERDIE WEBWERF VERSKAF IS, IS UITSLUITEND VIR INLIGTINGVERSPREIDING EN OPVOEDKUNDIGE DOELEINDES.
Die produkte wat op hierdie webwerf verskaf word, is uitsluitlik bedoel vir in vitro navorsing. In vitro-navorsing (Latyns: *in glas*, wat in glasware beteken) word buite die menslike liggaam uitgevoer. Hierdie produkte is nie farmaseutiese produkte nie, is nie deur die Amerikaanse voedsel- en dwelmadministrasie (FDA) goedgekeur nie en moet nie gebruik word om enige mediese toestand, siekte of kwaal te voorkom, te behandel of te genees nie. Dit is streng verbied deur die wet om hierdie produkte in die menslike of dierlike liggaam in enige vorm in te voer.
Wat is 'n peptide?
Die term 'peptied' is afkomstig van die Griekse woord 'πέσσειν' (péssein), wat 'om te verteer' beteken. 'n Peptied is 'n verbinding wat gevorm word deur aminosure wat deur peptiedbindings gekoppel is. Peptiedbindings, wat amiedbindings is, ontstaan uit die dehidrasiekondensasie tussen die α-karboksielgroep van een aminosuur en die α-aminogroep van 'n ander. Geklassifiseer volgens aminosuurtelling, word peptiede met 2 tot 20 aminosure oligopeptiede genoem, dié met 20 tot 50 is polipeptiede, en rye wat 50 aminosure oorskry met spesifieke ruimtelike strukture word oor die algemeen as proteïene gekategoriseer. Peptiede het tipies 'n molekulêre gewig onder 10 kDa. Hul primêre struktuur bestaan uit 'n lineêre aminosuurvolgorde, en sommige peptiede kan sekondêre strukture soos α-helikse vorm. Peptiede toon uiteenlopende funksies en is wyd betrokke by biologiese prosesse, insluitend seintransduksie, metaboliese regulering en immuunresponse, wat dit belangrike biomolekules maak met beide strukturele diversiteit en biologiese funksionaliteit in toepassings oor medisyne, voedselwetenskap en ander velde.
Hoe word peptides gevorm?
| Peptiedvorming vind plaas deur die koppeling van aminosure via peptiedbindings, wat natuurlik in vivo of kunsmatig in vitro voorkom. In biologiese stelsels behels ribosomale sintese mRNA wat genetiese inligting dra om ribosome te rig in die rangskikking van geaktiveerde aminosure in 'n spesifieke volgorde. Oordrag-RNA's (tRNA's) lewer aminosure na die ribosoom, waar ensiematiese katalise dehidrasiekondensasie tussen die α-karboksielgroep van een aminosuur en die α-aminogroep van 'n ander dryf, wat 'n amied- (peptied)binding vorm en 'n watermolekule vrystel; hierdie proses herhaal om oligopeptiede of polipeptiede te genereer. Nie-ribosomale sintese maak staat op gespesialiseerde ensiemkomplekse soos peptiedsintetases, wat algemeen waargeneem word in mikroörganismes wat bioaktiewe peptiede soos antibiotika produseer. In vitro sintese maak hoofsaaklik gebruik van vaste-fase peptied sintese (SPPS), waar beskermde aminosure opeenvolgend gekoppel word aan 'n hars ondersteuning; ontbeskermings- en kondensasiereaksies verleng die peptiedketting stapsgewys. Alternatiewelik kan teikenpeptiede verkry word deur ensiematiese hidrolise van natuurlike proteïene. Peptiedbindingsvorming verteenwoordig 'n kovalente bindingsproses, wat dien as die kernkoppeling in die primêre struktuur van peptiede en proteïene. Verdere besonderhede oor peptiedbindings word in die afdeling 'Peptiedbindings' bespreek. |  |
Nomenklatuur van Peptiede
Die nomenklatuur van peptiede is tipies afgelei van die aantal aminosure wat hulle bevat, volgens die konvensie van 'numeral + peptied'. Byvoorbeeld, 'n dipeptied bestaan uit twee aminosure, 'n tripeptied drie, en dit gaan voort tot by 'n dekapeptied met tien aminosure. Peptiede met meer as tien aminosure word direk benoem as '11 - peptied', '20 - peptied', ens. Hierdie naamstelsel is oor die algemeen van toepassing op konvensionele lineêre peptiede wat deur α - peptiedbindings verbind word. Uitsonderings bestaan egter:
Sommige sikliese peptiede, soos siklosporien en gramisiedien, word met 'n 'siklo -'-voorvoegsel of 'n eie naam genoem as gevolg van kop-tot-stert-verbinding of sy-ketting siklisering, en kan nie-natuurlike komponente soos D-aminosure bevat.
Peptiede met unieke konnektiwiteit, soos glutathion, wat 'n 'γ-peptiedbinding' het wat tussen die γ-karboksielgroep en die α-aminogroep gevorm word, volg nie die lineêre α-peptiedbindingsnommerkonvensie nie.
Funksionele peptiede, soos antimikrobiese en neuropaptiede, word benoem op grond van hul biologiese funksies eerder as aminosuurtelling. Byvoorbeeld, mellitin, 'n antimikrobiese peptied met 26 aminosure.
Nie-ribosomaal gesintetiseerde peptiede van mikroörganismes, soos bacitracin en actinomycin, bevat gemodifiseerde aminosure (bv. gemetileerde of sikliseerde) en is vernoem na hul bron of funksie as gevolg van hul unieke biosintetiese weë, eerder as aminosuurtelling.
Samevattend weerspieël hierdie uitsonderings die uiteenlopende aard van peptiednomenklatuur, wat strukturele kenmerke, sintetiese roetes en funksionele eienskappe in ag moet neem.
Klassifikasie van peptiede
Peptiede kan in verskeie dimensies gekategoriseer word:
Deur die aantal aminosure is oligopeptiede wat bestaan uit 2-20 peptiede soos dipeptied en glutathion hoogs aktief; polipeptiede met 20-50 peptiede kan eenvoudige ruimtelike strukture vorm soos insulien-fragmente; Peptiede met meer as 50 peptiede en komplekse funksies word gewoonlik as proteïene gekategoriseer, soos insulien wat 51 aminosure bevat.
Deur chemiese struktuur word lineêre peptiede gekoppel deur α-peptiedbindings soos enkefalien, sikliese peptiede vorm 'n ring deur die eerste en laaste stert of syketting soos siklosporien, gemodifiseerde peptiede bevat onnatuurlike komponente soos die D-aminosure van aktinomisien, en spesiaal gekoppelde peptiede soos glutathione γ-gekoppel deur bindingpeptiede.
Deur middel van sintese word ribosomale sintetiese peptiede gekodeer deur gene soos endorfiene, nie-ribosomale sintetiese peptiede is afhanklik van mikrobiese ensiemkomplekse soos mikopeptiede, en sintetiese peptiede word op chemiese of biologiese maniere soos medisinale oktreotied berei.
Deur funksie is seinpeptiede betrokke by oordrag soos tirotropienvrystellende hormoon, antibakteriese peptiede vernietig bakteriële membrane soos byegifpeptiede, neuropaptiede reguleer senuwees soos endorfiene vir pynstillers, en daar is ook medisinale peptiede en funksionele voedselpeptiede.
Per bron bestaan natuurlike peptiede in organismes of voedsel, soos suiwelkaseïenpeptiede, en sintetiese peptiede breek deur natuurlike beperkings deur kunsmatige ingryping, soos kosmetiese oligopeptiede.
Deur biologiese bronne kan hulle gekategoriseer word in dierlike bronne soos tensin, plantbronne soos sojaboonpeptiede en mikrobiese bronne soos Mycobacterium avium-peptiede.
Hierdie klassifikasies vervleg om die ryk diversiteit van peptiede in struktuur, funksie en toepassing te weerspieël.
Belangrike terme wat verband hou met peptiede
Peptiedbinding: Die amiedbinding -CO-NH- wat gevorm word deur die dehidrasiekondensasie van die α-karboksiegroep van een aminosuur met die α-aminogroep van 'n ander aminosuur, wat die basiese kovalente binding is wat aminosuurreste verbind en peptiede en proteïene vorm.
Oligopeptied: verwys gewoonlik na lae molekulêre gewig peptiedverbindings, soos dipeptied, tripeptied, ens., wat gevorm word deur 2-20 aminosure deur peptiedbinding te verbind, en het 'n hoë biologiese aktiwiteit en selmembraanpermeabiliteit.
Polipeptied: peptied saamgestel uit 20-50 aminosure, molekulêre gewig is gewoonlik minder as 10 kDa, kan vorm eenvoudige ruimtelike struktuur soos α-heliks, is 'n funksionele molekule tussen oligopeptied en proteïen.
Primêre struktuur: die aminosuurvolgorde van peptied, bepaal deur genetiese inligting of kunsmatige ontwerp, is die basiese chemiese struktuur van peptied, wat sy gevorderde struktuur en biologiese funksie direk beïnvloed.
Sekondêre struktuur: die geordende konformasie wat gevorm word deur waterstofbinding in die plaaslike area van die peptiedketting, soos α-heliks, β-vou, β-draai, ens., wat nie so stabiel is soos dié van proteïene nie, maar betrokke is by die vorming van funksionele terreine.
Sikliese peptiede: peptiede wat 'n sikliese struktuur vorm deur die eerste en laaste aminosure of sykettinggroepe, soos siklosporien en kort peptied, te verbind, met hoë stabiliteit en anti-ensiematiese kenmerke, wat dikwels die voorvoegsel 'siklies' in die naam bevat.
Ribosoom gesintetiseerde peptiede: peptiede gesintetiseer deur die ribosome van lewende organismes deur middel van mRNA sjabloon vertaling, en hul volgordes word gekodeer deur gene, soos die hormoon insulien en die neurotransmitter endorfien.
Nie-ribosomale sintetiese peptiede: peptiede gesintetiseer deur spesiale ensiemkomplekse soos peptiedsintetases, wat algemeen in mikroörganismes soos bakterieë en swamme voorkom, en kan onnatuurlike aminosure soos D-aminosure bevat, bv. die antibiotika Mycobacterium avium peptied.
Vaste Fase Peptied Sintese (SPPS): In vitro kunsmatige peptied sintese tegnologie, deur die opeenvolgende koppeling van beskermde aminosure op die hars draer, deur die deprotection, kondensasie reaksie om die peptied ketting geleidelik uit te brei, geskik vir kort peptied sintese presisie.
