Peptiditietojen mukaan 
1. toukokuuta 2025
KAIKKI TÄMÄN VERKKOSIVUSTON ARTIKKELI JA TUOTETIEDOT ON AINOASTAAN TIEDON LEVITTÄMISEKSI JA KOULUTUSTARKOITUKSESSA.
Tällä sivustolla olevat tuotteet on tarkoitettu yksinomaan in vitro -tutkimukseen. In vitro -tutkimusta (latinaksi: *lasissa*, tarkoittaa lasitavaroita) tehdään ihmiskehon ulkopuolella. Nämä tuotteet eivät ole lääkkeitä, niitä ei ole hyväksynyt Yhdysvaltain elintarvike- ja lääkevirasto (FDA), eikä niitä saa käyttää minkään sairauden, sairauden tai vaivan ehkäisyyn, hoitoon tai parantamiseen. Näiden tuotteiden vieminen ihmisen tai eläimen kehoon missään muodossa on lailla ehdottomasti kiellettyä.
Mikä on peptidi?
Termi 'peptidi' tulee kreikan sanasta 'πέσσειν' (péssein), joka tarkoittaa 'sulattaa'. Peptidi on yhdiste, jonka muodostavat peptidisidoksella kytketyt aminohapot. Peptidisidokset, jotka ovat amidisidoksia, syntyvät dehydraatiokondensaatiosta yhden aminohapon a-karboksyyliryhmän ja toisen aminohapon a-aminoryhmän välillä. Aminohappomäärän perusteella luokiteltuja peptidejä, joissa on 2-20 aminohappoa, kutsutaan oligopeptideiksi, 20-50 aminohapon peptidejä polypeptideiksi, ja yli 50 aminohapon sekvenssit, joilla on spesifiset spatiaaliset rakenteet, luokitellaan yleensä proteiineihin. Peptidien molekyylipaino on tyypillisesti alle 10 kDa. Niiden primäärirakenne koostuu lineaarisesta aminohapposekvenssistä, ja jotkut peptidit voivat muodostaa sekundaarisia rakenteita, kuten a-heliksiä. Peptidit, joilla on erilaisia toimintoja, ovat laajasti mukana biologisissa prosesseissa, mukaan lukien signaalinsiirto, metabolinen säätely ja immuunivasteet, mikä tekee niistä tärkeitä biomolekyylejä, joilla on sekä rakenteellista monimuotoisuutta että biologista toiminnallisuutta lääketieteen, elintarviketieteen ja muiden alojen sovelluksissa.
Kuinka peptidit muodostuvat?
| Peptidien muodostuminen tapahtuu aminohappojen kytkemisellä peptidisidosten kautta, mikä tapahtuu luonnollisesti in vivo tai keinotekoisesti in vitro. Biologisissa järjestelmissä ribosomaaliseen synteesiin kuuluu geneettistä informaatiota kuljettava mRNA ohjaamaan ribosomeja aktivoitujen aminohappojen järjestämisessä tiettyyn sekvenssiin. Siirto-RNA:t (tRNA:t) toimittavat aminohappoja ribosomiin, jossa entsymaattinen katalyysi ajaa dehydraatiokondensaatiota yhden aminohapon α-karboksyyliryhmän ja toisen aminohapon α-aminoryhmän välillä, muodostaen amidi- (peptidi)sidoksen ja vapauttaen vesimolekyylin; tämä prosessi toistuu oligopeptidien tai polypeptidien tuottamiseksi. Ei-ribosomaalinen synteesi perustuu erikoistuneisiin entsyymikomplekseihin, kuten peptidisyntetaaseihin, joita havaitaan yleisesti mikro-organismeissa, jotka tuottavat bioaktiivisia peptidejä, kuten antibiootteja. In vitro -synteesissä käytetään ensisijaisesti kiinteäfaasista peptidisynteesiä (SPPS), jossa suojatut aminohapot kytketään peräkkäin hartsikantajaan; suojauksen poisto- ja kondensaatioreaktiot pidentävät peptidiketjua vaiheittain. Vaihtoehtoisesti kohdepeptidejä voidaan saada luonnollisten proteiinien entsymaattisella hydrolyysillä. Peptidisidoksen muodostuminen edustaa kovalenttista sitoutumisprosessia, joka toimii ydinsidoksena peptidien ja proteiinien primäärirakenteessa. Lisätietoja peptidisidoksista käsitellään osiossa 'Peptidisidokset'. |  |
Peptidinimikkeistö
Peptidien nimikkeistö perustuu tyypillisesti niiden sisältämien aminohappojen lukumäärään noudattaen periaatetta 'numero + peptidi'. Esimerkiksi dipeptidi sisältää kaksi aminohappoa, tripeptidi kolme, ja tämä jatkuu kymmenen aminohapon dekapeptidiin asti. Peptidit, joissa on yli kymmenen aminohappoa, nimetään suoraan nimellä '11 - peptidi', '20 - peptidi' jne. Tämä nimitysjärjestelmä pätee yleensä tavanomaisiin lineaarisiin peptideihin, jotka on yhdistetty a-peptidisidoksilla. Poikkeuksia on kuitenkin olemassa:
Jotkut sykliset peptidit, kuten syklosporiini ja gramidiini, on nimetty 'syklo -'-etuliitteellä tai omistusnimellä pää-häntä-yhteyden tai sivuketjujen syklisoinnin vuoksi, ja ne voivat sisältää ei-luonnollisia komponentteja, kuten D-aminohappoja.
Peptidit, joilla on ainutlaatuinen liitettävyys, kuten glutationi, jossa on γ-karboksyyliryhmän ja α-aminoryhmän väliin muodostunut 'y-peptidisidos', eivät noudata lineaarista α-peptidisidosten numerointikäytäntöä.
Funktionaaliset peptidit, kuten antimikrobiset ja neuropeptidit, nimetään niiden biologisten toimintojen perusteella eikä aminohappomäärän perusteella. Esimerkiksi mellitiini, antimikrobinen peptidi, jossa on 26 aminohappoa.
Ei-ribosomaalisesti syntetisoidut mikro-organismeista peräisin olevat peptidit, kuten basitrasiini ja aktinomysiini, sisältävät modifioituja aminohappoja (esim. metyloituja tai syklisoituja) ja ne on nimetty niiden lähteen tai toiminnan mukaan niiden ainutlaatuisten biosynteesireittien vuoksi aminohappomäärän sijaan.
Yhteenvetona voidaan todeta, että nämä poikkeukset heijastavat peptidinimikkeistön monimuotoisuutta, jossa on otettava huomioon rakenteelliset piirteet, synteettiset reitit ja toiminnalliset ominaisuudet.
Peptidien luokittelu
Peptidit voidaan luokitella useisiin mittoihin:
Aminohappojen lukumäärän perusteella 2-20 peptidistä koostuvat oligopeptidit, kuten dipeptidi ja glutationi, ovat erittäin aktiivisia; polypeptidit, joissa on 20-50 peptidiä, voivat muodostaa yksinkertaisia spatiaalisia rakenteita, kuten insuliinigeenifragmentteja; peptidit, joissa on yli 50 peptidiä ja monimutkaisia toimintoja, luokitellaan yleensä proteiineihin, kuten insuliini, joka sisältää 51 aminohappoa.
Kemiallisen rakenteen mukaan lineaariset peptidit on liitetty α-peptidisidoksilla, kuten enkefaliinilla, sykliset peptidit muodostavat renkaan ensimmäisen ja viimeisen hännän tai sivuketjun kautta, kuten syklosporiini, modifioidut peptidit sisältävät luonnottomia komponentteja, kuten aktinomysiinin D-aminohappoja, ja erityisesti kytketyt peptidit, kuten peptidibonidonin linkittäminen.
Synteesitavan mukaan ribosomaalisia synteettisiä peptidejä koodaavat geenit, kuten endorfiinit, ei-ribosomaaliset synteettiset peptidit ovat riippuvaisia mikrobien entsyymikomplekseista, kuten mykopeptideistä, ja synteettisiä peptidejä valmistetaan kemiallisin tai biologisin keinoin, kuten lääkeoktreotidi.
Toiminnaltaan signalointipeptidit ovat mukana siirtymisessä, kuten tyrotropiinia vapauttava hormoni, antibakteeriset peptidit tuhoavat bakteerikalvoja, kuten mehiläismyrkkypeptidit, neuropeptidit säätelevät hermoja, kuten endorfiinit analgesiaa varten, ja on myös lääkepeptidejä ja funktionaalisia ruokapeptidejä.
Lähteen mukaan luonnollisia peptidejä esiintyy organismeissa tai elintarvikkeissa, kuten meijerikaseiinipeptidejä, ja synteettiset peptidit rikkovat luonnollisia rajoituksia keinotekoisilla toimenpiteillä, kuten kosmeettisilla oligopeptideillä.
Biologisten lähteiden perusteella ne voidaan luokitella eläinlähteisiin, kuten tensiiniin, kasvilähteisiin, kuten soijapapupeptideihin, ja mikrobilähteisiin, kuten Mycobacterium avium -peptideihin.
Nämä luokitukset kietoutuvat yhteen heijastamaan peptidien runsasta monimuotoisuutta rakenteen, toiminnan ja sovellusten osalta.
Tärkeitä peptideihin liittyviä termejä
Peptidisidos: Amidisidos -CO-NH-, joka muodostuu yhden aminohapon α-karboksiryhmän dehydraatiokondensaatiolla toisen aminohapon α-aminoryhmän kanssa, joka on emäksinen kovalenttinen sidos, joka yhdistää aminohappotähteet ja muodostaa peptidejä ja proteiineja.
Oligopeptidi: viittaa tavallisesti pienimolekyylisiin peptidiyhdisteisiin, kuten dipeptidiin, tripeptidiin jne., jotka muodostuvat yhdistämällä 2-20 aminohappoa peptidisidoksella ja joilla on korkea biologinen aktiivisuus ja solukalvon läpäisevyys.
Polypeptidi: peptidi, joka koostuu 20-50 aminohaposta, molekyylipaino on yleensä alle 10 kDa, voi muodostaa yksinkertaisen avaruudellisen rakenteen, kuten a-heliksin, on toiminnallinen molekyyli oligopeptidin ja proteiinin välillä.
Primäärirakenne: geneettisen tiedon tai keinotekoisen suunnittelun määräämä peptidin aminohapposekvenssi on peptidin kemiallinen perusrakenne, joka vaikuttaa suoraan sen kehittyneeseen rakenteeseen ja biologiseen toimintaan.
Toissijainen rakenne: peptidiketjun paikallisella alueella vetysidoksella muodostuva järjestäytynyt konformaatio, kuten α-heliksi, β-laskostuminen, β-kääntyminen jne., joka ei ole yhtä stabiili kuin proteiinien, mutta osallistuu toiminnallisten kohtien muodostumiseen.
Sykliset peptidit: peptidit, jotka muodostavat syklisen rakenteen yhdistämällä ensimmäisen ja viimeisen aminohapon tai sivuketjuryhmän, kuten syklosporiinin ja lyhyen peptidin, joilla on korkea stabiilisuus ja antientsymaattiset ominaisuudet ja jotka sisältävät usein nimessä etuliite 'syklinen'.
Ribosomisyntetisoidut peptidit: elävien organismien ribosomien mRNA-templaatin translaation kautta syntetisoimat peptidit, joiden sekvenssejä koodaavat geenit, kuten hormoni insuliini ja välittäjäaine endorfiini.
Ei-ribosomaaliset synteettiset peptidit: peptidit, joita syntetisoivat erityiset entsyymikompleksit, kuten peptidisyntetaasit, joita esiintyy yleisesti mikro-organismeissa, kuten bakteereissa ja sienissä, ja jotka voivat sisältää luonnottomia aminohappoja, kuten D-aminohappoja, esim. antibiootti Mycobacterium avium -peptidi.
Kiinteän faasin peptidisynteesi (SPPS): In vitro keinotekoinen peptidisynteesitekniikka, jossa suojatut aminohapot kytketään peräkkäin hartsin kantajalle, suojauksen poiston ja kondensaatioreaktion kautta peptidiketjun asteittaiseksi laajentamiseksi, mikä sopii lyhyeen peptidisynteesin tarkkuuteen.
