Pagal peptidų informaciją 
2025 m. gegužės 1 d
VISI ŠIOJE SVETAINĖJE PATEIKTI STRAIPSNIAI IR PRODUKTŲ INFORMACIJA SKIRTAS TIK INFORMACIJOS SKLEIDIMO IR ŠVIETIMO TIKSLAMS.
Šioje svetainėje pateikti produktai yra skirti tik in vitro tyrimams. In vitro tyrimai (lot. *in glass*, reiškiantys stikliniuose induose) atliekami už žmogaus kūno ribų. Šie produktai nėra vaistai, jų nepatvirtino JAV maisto ir vaistų administracija (FDA) ir jie neturi būti naudojami siekiant užkirsti kelią, gydyti ar išgydyti bet kokią sveikatos būklę, ligą ar negalavimą. Įstatymai griežtai draudžia bet kokia forma įnešti šiuos produktus į žmogaus ar gyvūno organizmą.
Kas yra peptidas?
Terminas 'peptidas' kilęs iš graikiško žodžio 'πέσσειν' (péssein), reiškiančio 'virškinti'. Peptidas yra junginys, sudarytas iš aminorūgščių, susietų peptidiniais ryšiais. Peptidinės jungtys, kurios yra amidinės jungtys, atsiranda dėl dehidratacijos kondensacijos tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės. Suskirstyti pagal aminorūgščių skaičių, peptidai, turintys 2–20 aminorūgščių, vadinami oligopeptidais, 20–50 turintys – polipeptidais, o sekos, turinčios daugiau nei 50 aminorūgščių su specifinėmis erdvinėmis struktūromis, paprastai priskiriamos baltymų kategorijai. Peptidų molekulinė masė paprastai yra mažesnė nei 10 kDa. Jų pirminę struktūrą sudaro linijinė aminorūgščių seka, o kai kurie peptidai gali sudaryti antrines struktūras, tokias kaip α-spiralės. Pasižymėdami įvairiomis funkcijomis, peptidai plačiai dalyvauja biologiniuose procesuose, įskaitant signalų perdavimą, medžiagų apykaitos reguliavimą ir imuninius atsakus, todėl jie tampa svarbiomis biomolekulėmis, turinčiomis struktūrinę įvairovę ir biologines funkcijas medicinos, maisto mokslo ir kitose srityse.
Kaip susidaro peptidai?
| Peptidų susidarymas vyksta peptidiniais ryšiais sujungiant aminorūgštis, natūraliai in vivo arba dirbtinai in vitro. Biologinėse sistemose ribosomų sintezė apima mRNR, pernešančią genetinę informaciją, nukreipiančią ribosomas, išskirstant aktyvuotas aminorūgštis tam tikra seka. Pernešančios RNR (tRNR) pristato aminorūgštis į ribosomą, kur fermentinė katalizė skatina dehidratacijos kondensaciją tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės, suformuojant amido (peptido) ryšį ir atpalaiduojant vandens molekulę; šis procesas kartojasi, kad susidarytų oligopeptidai arba polipeptidai. Neribosomų sintezė priklauso nuo specializuotų fermentų kompleksų, tokių kaip peptidų sintetazės, dažniausiai stebimos mikroorganizmuose, gaminančiuose bioaktyvius peptidus, tokius kaip antibiotikai. In vitro sintezėje pirmiausia naudojama kietosios fazės peptidų sintezė (SPPS), kai apsaugotos aminorūgštys nuosekliai sujungiamos su dervos atrama; apsaugos pašalinimo ir kondensacijos reakcijos laipsniškai pratęsia peptidinę grandinę. Kitu atveju tikslinius peptidus galima gauti natūralių baltymų fermentinės hidrolizės būdu. Peptidinių jungčių susidarymas reiškia kovalentinio ryšio procesą, kuris yra pagrindinė jungtis pirminėje peptidų ir baltymų struktūroje. Išsamesnė informacija apie peptidines jungtis yra aptariama skyriuje 'Peptidinės jungtys'. |  |
Peptidų nomenklatūra
Peptidų nomenklatūra paprastai kyla iš juose esančių aminorūgščių skaičiaus, vadovaujantis 'skaitmuo + peptidas' susitarimu. Pavyzdžiui, dipeptidas susideda iš dviejų aminorūgščių, tripeptidas – tris, ir tai tęsiasi iki dekapeptido, kuriame yra dešimt aminorūgščių. Peptidai, turintys daugiau nei dešimt aminorūgščių, yra tiesiogiai vadinami '11 - peptidas', '20 - peptidas' ir tt Ši pavadinimų sistema paprastai taikoma įprastiems linijiniams peptidams, sujungtiems α - peptidiniais ryšiais. Tačiau yra išimčių:
Kai kurie cikliniai peptidai, tokie kaip ciklosporinas ir gramicidinas, yra pavadinti 'ciklo -' priešdėliu arba patentuotu pavadinimu dėl jungties nuo galvos iki uodegos arba šoninės grandinės ciklizacijos ir gali turėti nenatūralių komponentų, tokių kaip D-aminorūgštys.
Peptidai, turintys unikalų ryšį, pavyzdžiui, glutationas, turintis γ-peptidinį ryšį tarp γ-karboksilo grupės ir α-amino grupės, nesilaiko linijinės α-peptidinės jungties numeravimo taisyklės.
Funkciniai peptidai, tokie kaip antimikrobiniai ir neuropeptidai, pavadinti pagal jų biologines funkcijas, o ne pagal aminorūgščių skaičių. Pavyzdžiui, melitinas – antimikrobinis peptidas, turintis 26 aminorūgštis.
Ne ribosomų susintetinti peptidai iš mikroorganizmų, pvz., bacitracinas ir aktinomicinas, turi modifikuotų aminorūgščių (pvz., metilintų arba ciklizuotų) ir yra pavadinti pagal jų šaltinį arba funkciją dėl unikalių biosintezės būdų, o ne dėl aminorūgščių skaičiaus.
Apibendrinant, šios išimtys atspindi įvairų peptidų nomenklatūros pobūdį, kuriame turi būti atsižvelgiama į struktūrines ypatybes, sintetinius kelius ir funkcines charakteristikas.
Peptidų klasifikacija
Peptidai gali būti suskirstyti į kelias kategorijas:
Pagal aminorūgščių skaičių oligopeptidai, susidedantys iš 2-20 peptidų, tokių kaip dipeptidas ir glutationas, yra labai aktyvūs; polipeptidai su 20-50 peptidų gali sudaryti paprastas erdvines struktūras, tokias kaip insulinogeno fragmentai; peptidai, turintys daugiau nei 50 peptidų ir sudėtingų funkcijų, paprastai priskiriami baltymų kategorijai, pvz., insulinui, kuriame yra 51 aminorūgštis.
Pagal cheminę struktūrą linijiniai peptidai yra sujungti α-peptidiniais ryšiais, tokiais kaip enkefalinas, cikliniai peptidai sudaro žiedą per pirmąją ir paskutinę uodegą arba šoninę grandinę, pvz., ciklosporinas, modifikuotuose peptiduose yra nenatūralių komponentų, tokių kaip aktinomicino D-aminorūgštys, o specialiai sujungti peptidai, pvz., glutathidonas, yra sujungti glutatidonu.
Pagal sintezės būdą ribosominius sintetinius peptidus koduoja tokie genai kaip endorfinai, neribosominiai sintetiniai peptidai priklauso nuo mikrobų fermentų kompleksų, tokių kaip mikopeptidai, o sintetiniai peptidai yra paruošiami cheminėmis arba biologinėmis priemonėmis, tokiomis kaip medicininis oktreotidas.
Pagal funkciją signalizuojantys peptidai dalyvauja perdavimo procese, pavyzdžiui, tirotropiną atpalaiduojantis hormonas, antibakteriniai peptidai naikina bakterijų membranas, pvz., bičių nuodų peptidus, neuropeptidai reguliuoja nervus, pvz., endorfinai nuskausminimui, taip pat yra medicininių peptidų ir funkcinio maisto peptidų.
Pagal šaltinį natūralūs peptidai egzistuoja organizmuose ar maiste, pvz., pieno kazeino peptidai, o sintetiniai peptidai įveikia natūralius apribojimus dėl dirbtinės intervencijos, pavyzdžiui, kosmetiniai oligopeptidai.
Pagal biologinius šaltinius juos galima suskirstyti į gyvūninius šaltinius, tokius kaip tenzinas, augalinius šaltinius, tokius kaip sojos pupelių peptidai, ir mikrobinius šaltinius, tokius kaip Mycobacterium avium peptidai.
Šios klasifikacijos persipina, kad atspindėtų didelę peptidų struktūrą, funkciją ir pritaikymą.
Svarbūs terminai, susiję su peptidais
Peptidinė jungtis: amido jungtis -CO-NH-, susidaranti dehidratuojant vienos aminorūgšties α-karboksi grupę su kitos aminorūgšties α-amino grupe, kuri yra bazinė kovalentinė jungtis, jungianti aminorūgščių liekanas ir sudaranti peptidus bei baltymus.
Oligopeptidas: paprastai reiškia mažos molekulinės masės peptidinius junginius, tokius kaip dipeptidas, tripeptidas ir kt., kurie susidaro peptidiniu ryšiu sujungiant 2-20 aminorūgščių ir pasižymi dideliu biologiniu aktyvumu bei ląstelių membranų pralaidumu.
Polipeptidas: peptidas, sudarytas iš 20-50 aminorūgščių, molekulinė masė paprastai yra mažesnė nei 10 kDa, gali sudaryti paprastą erdvinę struktūrą, tokią kaip α-spiralė, yra funkcinė molekulė tarp oligopeptido ir baltymo.
Pirminė struktūra: peptido aminorūgščių seka, nustatyta genetinės informacijos arba dirbtinio dizaino, yra pagrindinė cheminė peptido struktūra, kuri tiesiogiai veikia jo pažangią struktūrą ir biologinę funkciją.
Antrinė struktūra: sutvarkyta konformacija, susidaranti vandeniliniu ryšiu vietinėje peptidinės grandinės srityje, pvz., α-spiralė, β-lankstymas, β-virtimas ir kt., kuri nėra tokia stabili kaip baltymų, bet dalyvauja formuojant funkcines vietas.
Cikliniai peptidai: peptidai, kurie sudaro ciklinę struktūrą jungiant pirmąją ir paskutinę aminorūgštis arba šoninių grandinių grupes, pvz., ciklosporinas ir trumpas peptidas, pasižymintys dideliu stabilumu ir antifermentinėmis savybėmis, kurių pavadinime dažnai yra priešdėlis 'ciklinis'.
Ribosomų sintezuoti peptidai: peptidai, kuriuos sintezuoja gyvų organizmų ribosomos per mRNR šablono transliaciją, o jų sekas koduoja genai, tokie kaip hormonas insulinas ir neurotransmiteris endorfinas.
Neribosominiai sintetiniai peptidai: peptidai, sintetinami specialių fermentų kompleksų, tokių kaip peptidų sintetazės, dažniausiai randami mikroorganizmuose, tokiuose kaip bakterijos ir grybai, ir gali turėti nenatūralių aminorūgščių, tokių kaip D-aminorūgštys, pvz., antibiotikas Mycobacterium avium peptidas.
Kietosios fazės peptidų sintezė (SPPS): dirbtinės peptidų sintezės technologija in vitro, nuosekliai sujungiant apsaugotas aminorūgštis ant dervos nešiklio, per apsaugos pašalinimo, kondensacijos reakciją, siekiant palaipsniui išplėsti peptidų grandinę, tinka trumpam peptidų sintezės tikslumui.
