Informacija apie peptidus

Terminas 'peptidas' kilęs iš graikiško žodžio 'πέσσειν' (péssein), reiškiančio 'virškinti'. Peptidas yra junginys, sudarytas iš aminorūgščių, susietų peptidiniais ryšiais. Peptidinės jungtys, kurios yra amidinės jungtys, atsiranda dėl dehidratacijos kondensacijos tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės. Suskirstyti pagal aminorūgščių skaičių, peptidai, turintys 2–20 aminorūgščių, vadinami oligopeptidais, 20–50 turintys – polipeptidais, o sekos, turinčios daugiau nei 50 aminorūgščių su specifinėmis erdvinėmis struktūromis, paprastai priskiriamos baltymų kategorijai. Peptidų molekulinė masė paprastai yra mažesnė nei 10 kDa. Skaityti Daugiau

Peptidinė jungtis yra būdinga kovalentinė jungtis baltymų molekulėse, susidaranti per dehidratacijos kondensacijos reakciją tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės (α-COOH) ir gretimos aminorūgšties α-amino grupės (-NH₂). Jo cheminė prigimtis yra amido jungtis. Skaityti Daugiau

Peptidų sintezė reiškia aminorūgščių sekų konstravimo ir amidinių jungčių (ty peptidinių jungčių) formavimo cheminėmis arba biologinėmis priemonėmis procesą, iš esmės leidžiantį dirbtinai sukurti oligopeptidų arba polipeptidų molekules, turinčias specifinių biologinių funkcijų. Ši technologija, kaip kritinė bioorganinės chemijos šaka, orientuota į selektyvų aminorūgščių monomerų aktyvavimą, kryptingą konjugaciją ir tikslią sekos surinkimo kontrolę, apimančią visą spektrą nuo miligramų masto laboratorinio paruošimo iki kilogramų masto pramoninės gamybos. Remiantis skirtingomis sintetinėmis strategijomis, ji skirstoma į biosintezės metodus, pagrįstus biologinėmis sistemomis, ir cheminės sintezės metodus, pagrįstus organinės sintezės principais. Skaityti Daugiau

Peptidų tirpumas reiškia didžiausią peptido kiekį, kuris gali ištirpti tirpiklio tūrio vienete tam tikromis temperatūros ir pH sąlygomis, paprastai apibūdinamas masės koncentracija (g/l) arba moline koncentracija (mol/l). Kaip kritinė fizikinė ir cheminė savybė, ji tiesiogiai veikia peptidų absorbcijos, pasiskirstymo, metabolizmo ir išskyrimo (ADME) procesus in vivo, taip pat lemia peptidų pagrindu pagamintų vaistų paruošimo technologiją, laikymo stabilumą ir klinikinio taikymo efektyvumą. Skaityti Daugiau

Aminorūgštys yra organiniai junginiai, turintys α-amino grupę (α-NH2) ir α-karboksilo grupę (α-COOH), kurių bendra formulė RCH(NH2)COOH. α-anglies atomas yra susietas su specifine šoninės grandinės grupe (R grupe), sudarydama pagrindinius biologinių makromolekulių struktūrinius vienetus. Skaityti Daugiau

Peptidų valymas – tai neapdorotų peptidų mišinių, gautų sintezės arba ekspresijos būdu, naudojant fizinius, cheminius ar biologinius metodus, atskyrimo ir praturtinimo procesas, siekiant gauti didelio grynumo tikslinius peptidus. Skaityti Daugiau

Peptidiniai junginiai dėl savo specifinių aminorūgščių sekų ir erdvinių struktūrų pasižymi tuo, kad jų biologinis aktyvumas yra labai jautrus išorės aplinkos poveikiui. Pagrindinis peptidų saugojimo loginis pagrindas yra užkirsti kelią cheminėms reakcijoms, tokioms kaip skilimas, oksidacija ir agregacija, taip išlaikant jų struktūrinį vientisumą ir biologines funkcijas. Skaityti Daugiau

Tyrimo peptidai yra funkcionaliai suprojektuotos molekulės, susintetintos laboratorijose, kurių pagrindinė vertė yra teikiant instrumentinę paramą gyvosios gamtos mokslų tyrimams ir yra naudojami išskirtinai in vitro tyrimų aplinkoje. 'In vitro tyrimas', kilęs iš lotyniško termino 'in vitro' (reiškia 'stiklo'), konkrečiai reiškia tyrimus, atliekamus dirbtinai kontroliuojamoje eksperimentinėje aplinkoje, pvz., ląstelių kultūrą, molekulinės sąveikos analizę ar biocheminių reakcijų tyrimus. Skaityti Daugiau