Według informacji o peptydach 
1 maja 2025 r
WSZYSTKIE ARTYKUŁY I INFORMACJE O PRODUKTACH ZNAJDUJĄCE SIĘ NA TEJ STRONIE INTERNETOWEJ SŁUŻĄ WYŁĄCZNIE DO ROZPOZNAWANIA INFORMACJI I CELÓW EDUKACYJNYCH.
~!phoenix_var178!~
Co to jest peptyd?
Termin „peptyd” pochodzi od greckiego słowa „πέσσειν” (péssein), oznaczającego „trawić”. Peptyd to związek utworzony z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Wiązania peptydowe, które są wiązaniami amidowymi, powstają w wyniku kondensacji odwodnienia pomiędzy grupą α-karboksylową jednego aminokwasu i grupą α-aminową innego. Sklasyfikowane według liczby aminokwasów, peptydy zawierające od 2 do 20 aminokwasów nazywane są oligopeptydami, te zawierające od 20 do 50 to polipeptydy, a sekwencje przekraczające 50 aminokwasów o specyficznych strukturach przestrzennych są ogólnie klasyfikowane jako białka. Peptydy zazwyczaj mają masę cząsteczkową poniżej 10 kDa. Ich pierwotna struktura składa się z liniowej sekwencji aminokwasów, a niektóre peptydy mogą tworzyć struktury drugorzędowe, takie jak α-helisy. Wykazując różnorodne funkcje, peptydy są szeroko zaangażowane w procesy biologiczne, w tym w przekazywanie sygnału, regulację metaboliczną i reakcje immunologiczne, co czyni je ważnymi biomolekułami zarówno o różnorodności strukturalnej, jak i funkcjonalności biologicznej w zastosowaniach w medycynie, nauce o żywności i innych dziedzinach.
Jak powstają peptydy?
| Tworzenie peptydów następuje poprzez połączenie aminokwasów za pomocą wiązań peptydowych, zachodzących naturalnie in vivo lub sztucznie in vitro. W układach biologicznych synteza rybosomów obejmuje mRNA przenoszący informację genetyczną, który kieruje rybosomami w układaniu aktywowanych aminokwasów w określonej sekwencji. Transferowe RNA (tRNA) dostarczają aminokwasy do rybosomu, gdzie kataliza enzymatyczna napędza kondensację odwodnienia pomiędzy grupą α-karboksylową jednego aminokwasu a grupą α-aminową drugiego, tworząc wiązanie amidowe (peptydowe) i uwalniając cząsteczkę wody; proces ten powtarza się w celu wytworzenia oligopeptydów lub polipeptydów. Synteza nierybosomalna opiera się na wyspecjalizowanych kompleksach enzymatycznych, takich jak syntetazy peptydowe, powszechnie obserwowane u mikroorganizmów wytwarzających bioaktywne peptydy, takie jak antybiotyki. Synteza in vitro wykorzystuje przede wszystkim syntezę peptydów w fazie stałej (SPPS), w której zabezpieczone aminokwasy są kolejno sprzęgane z nośnikiem żywicowym; Reakcje odbezpieczania i kondensacji stopniowo wydłużają łańcuch peptydowy. Alternatywnie, docelowe peptydy można otrzymać poprzez enzymatyczną hydrolizę naturalnych białek. Tworzenie wiązania peptydowego stanowi proces wiązania kowalencyjnego, służący jako wiązanie rdzeniowe w pierwszorzędowej strukturze peptydów i białek. Dalsze szczegóły dotyczące wiązań peptydowych omówiono w części „Wiązania peptydowe”. |  |
Nazewnictwo peptydów
Nazewnictwo peptydów zazwyczaj wywodzi się z liczby zawartych w nich aminokwasów, zgodnie z konwencją „liczba + peptyd”. Na przykład dipeptyd składa się z dwóch aminokwasów, tripeptyd z trzech, i to trwa aż do dekapeptydu z dziesięcioma aminokwasami. Peptydy zawierające więcej niż dziesięć aminokwasów są bezpośrednio nazywane „11-peptydem”, „20-peptydem” itd. Ten system nazewnictwa ogólnie odnosi się do konwencjonalnych peptydów liniowych połączonych wiązaniami α-peptydowymi. Istnieją jednak wyjątki:
Niektóre peptydy cykliczne, takie jak cyklosporyna i gramicydyna, mają przedrostek „cyklo” lub nazwę zastrzeżoną ze względu na połączenie typu „głowa do ogona” lub cyklizację łańcucha bocznego i mogą zawierać składniki nienaturalne, takie jak D-aminokwasy.
Peptydy o unikalnej łączności, takie jak glutation, który ma „wiązanie γ-peptydowe” utworzone pomiędzy grupą γ-karboksylową i grupą α-aminową, nie są zgodne z liniową konwencją numeracji wiązań α-peptydowych.
Nazwy peptydów funkcjonalnych, takich jak środki przeciwdrobnoustrojowe i neuropeptydy, opierają się na ich funkcjach biologicznych, a nie na liczbie aminokwasów. Na przykład melityna, peptyd przeciwdrobnoustrojowy składający się z 26 aminokwasów.
Peptydy syntetyzowane przez mikroorganizmy niebędące rybosomami, takie jak bacytracyna i aktynomycyna, zawierają zmodyfikowane aminokwasy (np. metylowane lub cyklizowane), a ich nazwy pochodzą od ich źródła lub funkcji ze względu na ich unikalne szlaki biosyntezy, a nie liczbę aminokwasów.
Podsumowując, wyjątki te odzwierciedlają zróżnicowany charakter nomenklatury peptydów, która musi uwzględniać cechy strukturalne, drogi syntezy i cechy funkcjonalne.
Klasyfikacja peptydów
Peptydy można kategoryzować według wielu wymiarów:
Pod względem liczby aminokwasów oligopeptydy składające się z 2–20 peptydów, takie jak dipeptyd i glutation, są wysoce aktywne; polipeptydy zawierające 20-50 peptydów mogą tworzyć proste struktury przestrzenne, takie jak fragmenty insulinogenu; peptydy zawierające więcej niż 50 peptydów i złożone funkcje są zwykle klasyfikowane jako białka, takie jak insulina zawierająca 51 aminokwasów.
Ze względu na strukturę chemiczną peptydy liniowe są połączone wiązaniami peptydowymi α, takimi jak enkefalina, peptydy cykliczne tworzą pierścień przez pierwszy i ostatni ogon lub łańcuch boczny, takie jak cyklosporyna, peptydy modyfikowane zawierają nienaturalne składniki, takie jak D-aminokwasy aktynomycyny, a specjalnie połączone peptydy, takie jak glutation, są połączone wiązaniami peptydowymi γ.
Ze względu na sposób syntezy syntetyczne peptydy rybosomalne są kodowane przez geny, takie jak endorfiny, syntetyczne peptydy nierybosomalne są zależne od kompleksów enzymów drobnoustrojowych, takich jak mykopeptydy, a syntetyczne peptydy wytwarza się środkami chemicznymi lub biologicznymi, takimi jak oktreotyd leczniczy.
Ze względu na funkcję w transmisji biorą udział peptydy sygnalizacyjne, takie jak hormon uwalniający tyreotropinę, peptydy antybakteryjne niszczące błony bakteryjne, takie jak peptydy jadu pszczelego, neuropeptydy regulujące nerwy, takie jak endorfiny działające przeciwbólowo, a także istnieją również peptydy lecznicze i funkcjonalne peptydy spożywcze.
Według źródła naturalne peptydy występują w organizmach lub żywności, takie jak peptydy kazeinowe z mleka, a peptydy syntetyczne przełamują naturalne ograniczenia poprzez sztuczną interwencję, taką jak oligopeptydy kosmetyczne.
Według źródeł biologicznych można je podzielić na źródła zwierzęce, takie jak tenzyna, źródła roślinne, takie jak peptydy sojowe i źródła mikrobiologiczne, takie jak peptydy Mycobacterium avium.
Klasyfikacje te przeplatają się, aby odzwierciedlić bogatą różnorodność peptydów pod względem struktury, funkcji i zastosowania.
Ważne terminy związane z peptydami
Wiązanie peptydowe: Wiązanie amidowe -CO-NH- utworzone w wyniku kondensacji odwodnienia grupy α-karboksylowej jednego aminokwasu z grupą α-aminową innego aminokwasu, które jest podstawowym wiązaniem kowalencyjnym łączącym reszty aminokwasowe i tworzącym peptydy i białka.
Oligopeptyd: zwykle odnosi się do związków peptydowych o niskiej masie cząsteczkowej, takich jak dipeptyd, tripeptyd itp., które powstają przez połączenie 2-20 aminokwasów wiązaniem peptydowym i mają wysoką aktywność biologiczną i przepuszczalność błony komórkowej.
Polipeptyd: peptyd złożony z 20-50 aminokwasów, masa cząsteczkowa zwykle mniejsza niż 10 kDa, może tworzyć prostą strukturę przestrzenną, taką jak α-helisa, jest cząsteczką funkcjonalną pomiędzy oligopeptydem a białkiem.
Struktura pierwotna: sekwencja aminokwasów peptydu, określona na podstawie informacji genetycznej lub sztucznego projektu, jest podstawową strukturą chemiczną peptydu, która bezpośrednio wpływa na jego zaawansowaną strukturę i funkcję biologiczną.
Struktura wtórna: uporządkowana konformacja utworzona przez wiązania wodorowe w lokalnym obszarze łańcucha peptydowego, taka jak α-helisa, zwijanie β, skręcanie β itp., która nie jest tak stabilna jak w przypadku białek, ale bierze udział w tworzeniu miejsc funkcjonalnych.
Peptydy cykliczne: peptydy tworzące strukturę cykliczną poprzez połączenie pierwszego i ostatniego aminokwasu lub grupy łańcuchów bocznych, takie jak cyklosporyna i krótki peptyd, o wysokiej stabilności i właściwościach antyenzymatycznych, często zawierające przedrostek „cykliczny” w nazwie.
Peptydy syntetyzowane przez rybosomy: peptydy syntetyzowane przez rybosomy organizmów żywych poprzez translację matrycy mRNA, a ich sekwencje są kodowane przez geny, takie jak hormon insulina i neuroprzekaźnik endorfina.
Syntetyczne peptydy nierybosomalne: peptydy syntetyzowane przez specjalne kompleksy enzymatyczne, takie jak syntetazy peptydowe, powszechnie występujące w mikroorganizmach, takich jak bakterie i grzyby, i mogą zawierać nienaturalne aminokwasy, takie jak D-aminokwasy, np. antybiotyk peptyd Mycobacterium avium.
Synteza peptydów w fazie stałej (SPPS): technologia syntezy sztucznych peptydów in vitro, poprzez sekwencyjne sprzęganie chronionych aminokwasów na nośniku z żywicy, poprzez odbezpieczanie i reakcję kondensacji w celu stopniowego wydłużania łańcucha peptydowego, odpowiednią do precyzji syntezy krótkich peptydów.
