Door Peptide-informatie 
1 mei 2025
ALLE ARTIKELEN EN PRODUCTINFORMATIE DIE OP DEZE WEBSITE WORDEN VERSTREKT, ZIJN UITSLUITEND VOOR DE VERSPREIDING VAN INFORMATIE EN EDUCATIEVE DOELEINDEN.
De op deze website aangeboden producten zijn uitsluitend bedoeld voor in vitro onderzoek. In vitro onderzoek (Latijn: *in glas*, wat in glaswerk betekent) vindt plaats buiten het menselijk lichaam. Deze producten zijn geen farmaceutische producten, zijn niet goedgekeurd door de Amerikaanse Food and Drug Administration (FDA) en mogen niet worden gebruikt om een medische aandoening, ziekte of kwaal te voorkomen, behandelen of genezen. Het is bij wet ten strengste verboden om deze producten in welke vorm dan ook in het menselijk of dierlijk lichaam te introduceren.
Wat is een peptide?
De term 'peptide' komt van het Griekse woord 'πέσσειν' (péssein), wat 'verteren' betekent. Een peptide is een verbinding die wordt gevormd door aminozuren die met elkaar zijn verbonden via peptidebindingen. Peptidebindingen, die amidebindingen zijn, komen voort uit de dehydratatiecondensatie tussen de α-carboxylgroep van het ene aminozuur en de α-aminogroep van een ander. Ingedeeld op basis van het aantal aminozuren worden peptiden met 2 tot 20 aminozuren oligopeptiden genoemd, die met 20 tot 50 zijn polypeptiden, en sequenties van meer dan 50 aminozuren met specifieke ruimtelijke structuren worden in het algemeen gecategoriseerd als eiwitten. Peptiden hebben doorgaans een molecuulgewicht van minder dan 10 kDa. Hun primaire structuur bestaat uit een lineaire aminozuursequentie, en sommige peptiden kunnen secundaire structuren vormen, zoals α-helices. Peptiden vertonen uiteenlopende functies en zijn op grote schaal betrokken bij biologische processen, waaronder signaaltransductie, metabolische regulatie en immuunreacties, waardoor ze belangrijke biomoleculen worden met zowel structurele diversiteit als biologische functionaliteit in toepassingen in de geneeskunde, de voedingswetenschap en andere gebieden.
Hoe worden peptiden gevormd?
| Peptidevorming vindt plaats door de koppeling van aminozuren via peptidebindingen, die van nature in vivo of kunstmatig in vitro voorkomen. In biologische systemen omvat ribosomale synthese mRNA dat genetische informatie draagt om ribosomen te sturen bij het rangschikken van geactiveerde aminozuren in een specifieke volgorde. Transfer-RNA's (tRNA's) leveren aminozuren aan het ribosoom, waar enzymatische katalyse dehydratiecondensatie tussen de α-carboxylgroep van het ene aminozuur en de α-aminogroep van een ander aanstuurt, waardoor een amide (peptide) binding wordt gevormd en een watermolecuul vrijkomt; dit proces herhaalt zich om oligopeptiden of polypeptiden te genereren. Niet-ribosomale synthese is afhankelijk van gespecialiseerde enzymcomplexen zoals peptidesynthetasen, die vaak worden waargenomen in micro-organismen die bioactieve peptiden produceren, zoals antibiotica. In vitro synthese maakt voornamelijk gebruik van vaste fase peptidesynthese (SPPS), waarbij beschermde aminozuren opeenvolgend worden gekoppeld aan een harsdrager; ontschermings- en condensatiereacties verlengen de peptideketen stapsgewijs. Als alternatief kunnen doelpeptiden worden verkregen via enzymatische hydrolyse van natuurlijke eiwitten. De vorming van peptidebindingen vertegenwoordigt een covalent bindingsproces, dat dient als de kernkoppeling in de primaire structuur van peptiden en eiwitten. Verdere details over peptidebindingen worden besproken in de sectie 'Peptidebindingen' |  |
Nomenclatuur van peptiden
De nomenclatuur van peptiden is doorgaans afgeleid van het aantal aminozuren dat ze bevatten, volgens de conventie 'cijfer + peptide'. Een dipeptide bestaat bijvoorbeeld uit twee aminozuren, een tripeptide uit drie, en dit gaat door tot een decapeptide met tien aminozuren. Peptiden met meer dan tien aminozuren worden rechtstreeks genoemd als '11 - peptide', '20 - peptide', enz. Dit naamgevingssysteem is over het algemeen van toepassing op conventionele lineaire peptiden die verbonden zijn door α-peptidebindingen. Er bestaan echter uitzonderingen:
Sommige cyclische peptiden, zoals cyclosporine en gramicidine, worden genoemd met een 'cyclo -' voorvoegsel of een eigennaam vanwege de kop-staartverbinding of zijketencyclisatie, en kunnen niet-natuurlijke componenten zoals D-aminozuren bevatten.
Peptiden met unieke connectiviteit, zoals glutathion, dat een 'γ-peptidebinding' heeft gevormd tussen de γ-carboxylgroep en de α-aminogroep, volgen niet de lineaire nummeringsconventie voor α-peptidebindingen.
Functionele peptiden, zoals antimicrobiële en neuropeptiden, worden genoemd op basis van hun biologische functies in plaats van het aantal aminozuren. Bijvoorbeeld mellitine, een antimicrobieel peptide met 26 aminozuren.
Niet-ribosomaal gesynthetiseerde peptiden van micro-organismen, zoals bacitracine en actinomycine, bevatten gemodificeerde aminozuren (bijvoorbeeld gemethyleerd of gecycliseerd) en zijn genoemd naar hun bron of functie vanwege hun unieke biosyntheseroutes, in plaats van naar het aantal aminozuren.
Samenvattend weerspiegelen deze uitzonderingen de diverse aard van de peptidenomenclatuur, waarbij rekening moet worden gehouden met structurele kenmerken, synthetische routes en functionele kenmerken.
Classificatie van peptiden
Peptiden kunnen in meerdere dimensies worden ingedeeld:
Gezien het aantal aminozuren zijn oligopeptiden bestaande uit 2-20 peptiden zoals dipeptide en glutathion zeer actief; polypeptiden met 20-50 peptiden kunnen eenvoudige ruimtelijke structuren vormen, zoals insulinefragmenten; peptiden met meer dan 50 peptiden en complexe functies worden gewoonlijk gecategoriseerd als eiwitten, zoals insuline dat 51 aminozuren bevat.
Door de chemische structuur zijn lineaire peptiden verbonden door α-peptidebindingen zoals enkefaline, cyclische peptiden vormen een ring door de eerste en laatste staart- of zijketen zoals cyclosporine, gemodificeerde peptiden bevatten onnatuurlijke componenten zoals de D-aminozuren van actinomycine, en speciaal gekoppelde peptiden zoals glutathion zijn verbonden door γ-peptidebindingen.
Door de wijze van synthese worden ribosomale synthetische peptiden gecodeerd door genen zoals endorfines, zijn niet-ribosomale synthetische peptiden afhankelijk van microbiële enzymcomplexen zoals mycopeptiden, en worden synthetische peptiden bereid met chemische of biologische middelen zoals medicinale octreotide.
Door hun functie zijn signaalpeptiden betrokken bij de overdracht, zoals thyrotropine-releasing hormoon, vernietigen antibacteriële peptiden bacteriële membranen zoals bijengifpeptiden, reguleren neuropeptiden zenuwen zoals endorfines voor analgesie, en zijn er ook medicinale peptiden en functionele voedselpeptiden.
Per bron komen natuurlijke peptiden voor in organismen of voedsel, zoals caseïnepeptiden uit zuivel, en synthetische peptiden doorbreken natuurlijke beperkingen door middel van kunstmatige interventie, zoals cosmetische oligopeptiden.
Op basis van biologische bronnen kunnen ze worden onderverdeeld in dierlijke bronnen zoals tensine, plantaardige bronnen zoals sojaboonpeptiden en microbiële bronnen zoals Mycobacterium avium-peptiden.
Deze classificaties zijn met elkaar verweven en weerspiegelen de rijke diversiteit aan peptiden in structuur, functie en toepassing.
Belangrijke termen gerelateerd aan peptiden
Peptidebinding: De amidebinding -CO-NH- gevormd door de dehydratatiecondensatie van de α-carboxygroep van één aminozuur met de α-aminogroep van een ander aminozuur, wat de fundamentele covalente binding is die aminozuurresiduen verbindt en peptiden en eiwitten vormt.
Oligopeptide: verwijst meestal naar peptideverbindingen met een laag molecuulgewicht, zoals dipeptide, tripeptide, enz., die worden gevormd door 2-20 aminozuren te verbinden via peptidebinding, en een hoge biologische activiteit en celmembraanpermeabiliteit hebben.
Polypeptide: peptide bestaande uit 20-50 aminozuren, het molecuulgewicht is gewoonlijk minder dan 10 kDa, kan een eenvoudige ruimtelijke structuur vormen zoals een α-helix, is een functioneel molecuul tussen oligopeptide en eiwit.
Primaire structuur: de aminozuursequentie van peptide, bepaald door genetische informatie of kunstmatig ontwerp, is de chemische basisstructuur van peptide, die rechtstreeks van invloed is op de geavanceerde structuur en biologische functie ervan.
Secundaire structuur: de geordende conformatie gevormd door waterstofbinding in het lokale gebied van de peptideketen, zoals α-helix, β-vouwing, β-draaiing, enz., die niet zo stabiel is als die van eiwitten, maar betrokken is bij de vorming van functionele plaatsen.
Cyclische peptiden: peptiden die een cyclische structuur vormen door de eerste en laatste aminozuren of zijketengroepen met elkaar te verbinden, zoals cyclosporine en korte peptiden, met hoge stabiliteit en anti-enzymatische kenmerken, en bevatten vaak het voorvoegsel 'cyclisch' in de naam.
Ribosoom-gesynthetiseerde peptiden: peptiden die worden gesynthetiseerd door de ribosomen van levende organismen via translatie van mRNA-templates, en hun sequenties worden gecodeerd door genen, zoals het hormoon insuline en de neurotransmitter endorfine.
Niet-ribosomale synthetische peptiden: peptiden die worden gesynthetiseerd door speciale enzymcomplexen zoals peptidesynthetasen, die vaak worden aangetroffen in micro-organismen zoals bacteriën en schimmels, en die onnatuurlijke aminozuren kunnen bevatten, zoals D-aminozuren, bijvoorbeeld het antibioticum Mycobacterium avium-peptide.
Solid Phase Peptide Synthesis (SPPS): In vitro kunstmatige peptidesynthesetechnologie, door de sequentiële koppeling van beschermde aminozuren op de harsdrager, door de ontscherming, condensatiereactie om de peptideketen geleidelijk te verlengen, geschikt voor korte peptidesyntheseprecisie.
