โดยข้อมูลเปปไทด์ 
1 พฤษภาคม 2568
บทความและข้อมูลผลิตภัณฑ์ทั้งหมดที่มีให้บนเว็บไซต์นี้มีไว้เพื่อการเผยแพร่ข้อมูลและวัตถุประสงค์ทางการศึกษาเท่านั้น
ผลิตภัณฑ์ที่นำเสนอบนเว็บไซต์นี้มีจุดประสงค์เพื่อการวิจัยในหลอดทดลองเท่านั้น การวิจัยนอกร่างกาย (ละติน: *ในแก้ว* หมายถึงเครื่องแก้ว) ดำเนินการนอกร่างกายมนุษย์ ผลิตภัณฑ์เหล่านี้ไม่ใช่เภสัชภัณฑ์ ไม่ได้รับการอนุมัติจากสำนักงานคณะกรรมการอาหารและยาแห่งสหรัฐอเมริกา (FDA) และจะต้องไม่ใช้เพื่อป้องกัน บำบัด หรือรักษาโรคประจำตัว โรค หรือการเจ็บป่วยใดๆ กฎหมายห้ามโดยเด็ดขาดในการแนะนำผลิตภัณฑ์เหล่านี้เข้าสู่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ในรูปแบบใด ๆ
เปปไทด์คืออะไร?
เปปไทด์เกิดขึ้นเมื่อกรดอะมิโนที่ตกค้างเชื่อมโยงกันผ่านพันธะเปปไทด์ ใน α-เปปไทด์แบบทั่วไป พันธะจะเชื่อมต่อคาร์บอนิลคาร์บอนของกรดอะมิโนหนึ่งตัวกับไนโตรเจนของสารตกค้างถัดไป ทำให้เกิดแกนหลักที่มีลักษณะเฉพาะที่ใช้ร่วมกันโดยเปปไทด์และโปรตีน
เปปไทด์ที่ง่ายที่สุดมีกรดอะมิโนตกค้างเพียงไม่กี่ตัว โมเลกุลที่มีสารตกค้าง 2 ชนิดเรียกว่า ไดเปปไทด์ ในขณะที่สารตกค้าง 3 ชนิดจะรวมกันเป็น ไตรเปปไท ด์ คำนำหน้าตัวเลขที่คล้ายกันใช้สำหรับลำดับสั้นอื่นๆ
สำหรับสายโซ่ที่ยาวกว่า คำต่างๆ เช่น โอลิโกเปปไทด์ และ โพลีเปปไทด์ แม้ว่าขอบเขตเชิงตัวเลขของพวกมันจะไม่เหมือนกันโดยสิ้นเชิงในสาขาวิชาทางวิทยาศาสตร์ก็ตาม มักใช้ ดังนั้นจึงเป็นการดีกว่าที่จะถือว่าคำเหล่านี้เป็นหมวดหมู่ที่สื่อความหมายมากกว่าการจำแนกประเภทแบบสัมบูรณ์ตามจำนวนสารตกค้างเดี่ยว
ในทำนองเดียวกัน ไม่มีกรดอะมิโนตกค้างในจำนวนสากลเพียงตัวเดียวที่เปปไทด์จะกลายเป็นโปรตีนโดยอัตโนมัติ การจำแนกประเภทโปรตีนยังสะท้อนถึงโครงสร้างระดับสูง การพับ โครงสร้างทางชีววิทยา และบริบททางวิทยาศาสตร์
ลำดับกรดอะมิโนของเป ไทด์เป็น โครงสร้างหลัก ป ลำดับดังกล่าวกำหนดคุณลักษณะพื้นฐานหลายประการ รวมถึงมวลโมเลกุล ประจุสุทธิ ความไม่ชอบน้ำ และกลุ่มทางเคมีที่มีสำหรับปฏิกิริยาระหว่างโมเลกุล
ภายใต้สภาวะที่เหมาะสม สายโซ่เพปไทด์ยังอาจนำคุณลักษณะทางโครงสร้างทุติยภูมิมาใช้ เช่น โครงสร้างแบบ α-helical, โครงสร้าง β, การเลี้ยว หรือโครงสร้างที่มีลำดับน้อยกว่า ขอบเขตที่เปปไทด์ใช้โครงสร้างเหล่านี้ขึ้นอยู่กับลำดับและสภาพแวดล้อมในการทดลอง
เปปไทด์เกิดขึ้นได้อย่างไร?
เปปไทด์สามารถเกิดขึ้นได้ผ่านการสังเคราะห์ทางชีวภาพหรือเตรียมผ่านวิธีการในห้องปฏิบัติการที่มีการควบคุม ในระบบสิ่งมีชีวิต เปปไทด์และโปรตีนจำนวนมากถูกผลิตขึ้นโดย การแปลไรโบ โซม Messenger RNA นำข้อมูลลำดับที่เข้ารหัส ในขณะที่โมเลกุล RNA ที่ถ่ายโอนจะส่งกรดอะมิโนไปยังไรโบโซมตามลำดับที่ต้องการ ภายในไรโบโซม การสร้างพันธะเปปไทด์จะถูกเร่งปฏิกิริยาที่ศูนย์เปปติดิล-ทรานสเฟอเรส สายเปปไทด์ที่กำลังเติบโตจะถูกถ่ายโอนจาก peptidyl-tRNA ไปยังกลุ่มอะมิโนของ aminoacyl-tRNA ที่เข้ามา วงจรที่เกิดซ้ำของปฏิกิริยานี้จะขยายสายโซ่ออกทีละเรซิดิว กลไกนี้อธิบายได้แม่นยำกว่าว่าเป็นกระบวนการถ่ายโอนอะซิลที่เกี่ยวข้องกับตัวกลางที่จับกับ tRNA ที่ถูกกระตุ้น แทนที่จะเป็นเพียงการคายน้ำโดยตรงระหว่างกรดอะมิโนอิสระสองตัว เปปไทด์ที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติไม่ได้ทั้งหมดผลิตโดยไรโบโซม การสังเคราะห์เปปไทด์ที่ไม่ใช่ไรโบโซม เป็นระบบเอนไซม์ขนาดใหญ่ที่ประกอบเปปไทด์บางชนิดโดยไม่ขึ้นอยู่กับการแปลไรโบโซม วิถีทางเหล่านี้มีความสำคัญอย่างยิ่งในเคมีผลิตภัณฑ์ธรรมชาติของจุลินทรีย์ และสามารถแนะนำกรด D-อะมิโน สารตกค้างที่ไม่ใช่โปรตีน โครงสร้างไซคลิก และคุณสมบัติทางเคมีที่ผิดปกติอื่นๆ เปปไทด์ยังสามารถเตรียมแบบสังเคราะห์ได้ วิธีการทางห้องปฏิบัติการที่สำคัญที่สุดวิธีหนึ่งคือ การสังเคราะห์เปปไทด์เฟสของแข็ง หรือ SPPS ใน SPPS กรดอะมิโนชนิดแรกจะถูกยึดติดกับเรซินที่เป็นของแข็ง และกรดอะมิโนที่ได้รับการป้องกันเพิ่มเติมจะถูกเติมตามลำดับ วงจรการแยกการป้องกันและการเชื่อมต่อซ้ำๆ จะขยายสายโซ่เปปไทด์จนกระทั่งลำดับเป้าหมายถูกประกอบเข้าด้วยกัน จากนั้นเปปไทด์จะถูกแยกออกจากเรซิน กลุ่มการปกป้องจะถูกกำจัดออก และวัสดุที่ได้จะถูกทำให้บริสุทธิ์และแสดงคุณลักษณะเชิงวิเคราะห์ ขึ้นอยู่กับลำดับเป้าหมาย วิธีการเตรียมอื่นๆ อาจรวมถึงการสังเคราะห์เฟสสารละลาย, การแสดงออกรีคอมบิแนนท์, การผูกเอ็นไซม์หรือการรวมกันของแนวทางเหล่านี้ |
 |
พันธะเปปไทด์
พันธะเปปไทด์คือการเชื่อมโยงเอไมด์และก่อให้เกิดการเชื่อมต่อทางโครงสร้างส่วนกลางระหว่างกรดอะมิโนที่ตกค้าง
คุณสมบัติทางเคมีที่สำคัญอย่างหนึ่งของพันธะเปปไทด์คือลักษณะของพันธะคู่บางส่วน เสียงสะท้อนระหว่างหมู่คาร์บอนิลและเอไมด์ไนโตรเจนจำกัดการหมุนอย่างอิสระรอบพันธะ C-N เรขาคณิตที่ถูกจำกัดนี้ก่อให้เกิดพฤติกรรมเชิงโครงสร้างของเปปไทด์แบ็คโบน
แม้ว่าพันธะเปปไทด์นั้นค่อนข้างง่าย แต่โครงสร้างโดยรวมของเปปไทด์นั้นขึ้นอยู่กับปัจจัยเพิ่มเติมมากมาย รวมถึงสายโซ่ด้านข้างของกรดอะมิโน สภาวะของตัวทำละลาย pH อุณหภูมิ ความแรงของไอออนิก และอันตรกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ
การตั้งชื่อเปปไทด์
ชื่อเปปไทด์อาจสะท้อนถึงหมายเลข ลำดับ โครงสร้าง แหล่งที่มา หรือข้อตกลงทางวิทยาศาสตร์ที่กำหนดไว้
สำหรับเปปไทด์เชิงเส้นแบบสั้น คำนำหน้าตัวเลขจะตรงไปตรงมา:
สารตกค้างสองชนิด: ไดเปปไทด์
สารตกค้างสามชนิด: ไตรเปปไทด์
สารตกค้างสี่ชนิด: เตตราเปปไทด์
สารตกค้าง 5 ชนิด: เพนตะเปปไทด์
สารตกค้างหกชนิด: เฮกซาเปปไทด์
สารตกค้างเจ็ดชนิด: เฮปตาเปปไทด์
สารตกค้าง 8 ชนิด: ออคตาเปปไทด์
สารตกค้างเก้าชนิด: โนนาเปปไทด์
สารตกค้างสิบชนิด: เดคาเปปไทด์
สำหรับเปปไทด์ที่ยาวกว่า การตั้งชื่อทางวิทยาศาสตร์มักจะอาศัยลำดับ ชื่อทางชีวเคมีที่เป็นที่ยอมรับ หรือลักษณะทางโครงสร้างมากกว่าการใช้สำนวนง่ายๆ เช่น '20-เปปไทด์'
เปปไทด์บางชนิดจำเป็นต้องมีรูปแบบการตั้งชื่อที่พิเศษกว่านี้
ไซคลิกเปปไทด์ มีโครงสร้างปิดแบบโควาเลนต์ที่เกิดขึ้นจากการทำไซคลิกไลเซชันแบบหัวถึงหาง การเชื่อมโยงสายโซ่ด้านข้าง สะพานไดซัลไฟด์ หรือการเชื่อมต่อภายในโมเลกุลอื่นๆ
เปปไทด์บางชนิดมี การเชื่อมโยงเปปไทด์ ไม่ได้มาตรฐาน ที่ ตัวอย่างเช่น กลูตาไธโอนมีการเชื่อมโยง γ-กลูตามิล แทนที่จะอาศัยพันธะ α-เปปไทด์ทั่วไปทั้งหมด
เปปไทด์อื่นๆ ประกอบด้วยเรซิดิวดัดแปรทางเคมี, กรด D-อะมิโน, กรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีน, หมู่ไขมัน, หมู่คาร์โบไฮเดรตหรือการดัดแปลงโครงสร้างอื่นๆ
ตัวอย่างเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าเหตุใดระบบการตั้งชื่อเปปไทด์จึงไม่สามารถลดลงเหลือเพียงการนับจำนวนกรดอะมิโนเพียงอย่างเดียวได้เสมอไป
การจำแนกประเภทของเปปไทด์
เปปไทด์สามารถจำแนกได้หลายวิธี
เปปไทด์แบบสั้นอาจอธิบายได้อย่างแม่นยำว่าเป็นไดเปปไทด์, ไตรเปปไทด์, เตตราเปปไทด์และอื่นๆ
คำว่า โอลิโกเปปไทด์ และ โพลีเปปไทด์ นั้นกว้างกว่าและไม่ควรถือว่ามีขอบเขตคงที่ในระดับสากล
เปปไทด์อาจเป็น:
เชิงเส้น
วงจร
แตกแขนง
ดัดแปลงทางเคมี
เชื่อมโยงกันผ่านพันธบัตรที่ไม่ได้มาตรฐาน
การจำแนกประเภทโครงสร้างมีประโยชน์อย่างยิ่งเนื่องจากสถาปัตยกรรมโมเลกุลสามารถส่งผลกระทบอย่างมากต่อพฤติกรรมเชิงโครงสร้าง ความเสถียร ความสามารถในการละลาย และคุณสมบัติในการวิเคราะห์
เปปไทด์อาจผลิตได้ผ่าน:
การสังเคราะห์ไรโบโซม
การสังเคราะห์ทางชีวภาพที่ไม่ใช่ไรโบโซม
การสังเคราะห์ทางเคมี
การแสดงออกรีคอมบิแนนท์
การสังเคราะห์หรือ ligation ของเอนไซม์
แต่ละเส้นทางมีข้อควรพิจารณาในทางปฏิบัติและการวิเคราะห์ที่แตกต่างกัน
ในการวิจัยในห้องปฏิบัติการ อาจศึกษาเปปไทด์ได้ดังนี้:
ลิแกนด์ที่มีผลผูกพันกับตัวรับ
โมเลกุลส่งสัญญาณ
สารตั้งต้นของเอนไซม์หรือสารยับยั้ง
โพรบโครงสร้าง
วัสดุอ้างอิงเชิงวิเคราะห์
เครื่องมือระดับโมเลกุลที่มีป้ายกำกับ
ส่วนประกอบของแบบจำลองการวิจัยทางชีวเคมีหรือเซลล์
หมวดหมู่เหล่านี้อธิบายการใช้งานเชิงทดลองและไม่ควรตีความว่าเป็นข้อบ่งชี้ทางคลินิก
โอลิโกเปปไทด์เป็นเปปไทด์ที่ค่อนข้างสั้นซึ่งมีกรดอะมิโนตกค้างในจำนวนจำกัด ช่วงตัวเลขที่แน่นอนจะแตกต่างกันไปตามบริบททางวิทยาศาสตร์
ดังนั้นจึงไม่เหมาะสมที่จะสรุปว่าโอลิโกเปปไทด์ทั้งหมดมีคุณสมบัติร่วมกัน เช่น ฤทธิ์ทางชีวภาพสูงหรือความสามารถในการซึมผ่านของเมมเบรนสูง ลักษณะเหล่านั้นขึ้นอยู่กับแต่ละโมเลกุล
โพลีเปปไทด์เป็นสายโซ่ยาวของกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์
โพลีเปปไทด์อาจยังคงค่อนข้างยืดหยุ่นหรืออาจใช้โครงสร้างทุติยภูมิหรือตติยภูมิที่ถูกจัดขึ้นอยู่กับลำดับและสภาวะแวดล้อม
โครงสร้างปฐมภูมิหมายถึงลำดับกรดอะมิโนของเปปไทด์ ซึ่งเขียนตามปกติจากปลาย N ถึงปลาย C
ลำดับจะกำหนดคุณสมบัติพื้นฐานของโมเลกุลและให้พื้นฐานทางเคมีสำหรับโครงสร้างลำดับที่สูงกว่า
โครงสร้างทุติยภูมิหมายถึงความสอดคล้องเฉพาะที่ที่เกิดซ้ำภายในสายโซ่เพปไทด์ ซึ่งรวมถึง α-helices โครงสร้าง β และการหมุน
ไม่ใช่ทุกเปปไทด์จะสร้างโครงสร้างรองที่มั่นคง โครงสร้างอาจแตกต่างกันอย่างมากกับตัวทำละลาย, pH, ความเข้มข้น, อุณหภูมิและอันตรกิริยาในการจับ
ไซคลิกเปปไทด์ประกอบด้วยจุดเชื่อมต่อโควาเลนต์อย่างน้อยหนึ่งจุดที่จะปิดสายโซ่เปปไทด์บางส่วนหรือทั้งหมดให้เป็นวงแหวน
การหมุนเวียนอาจลดความยืดหยุ่นของโครงสร้างและสามารถเปลี่ยนแปลงความเสถียรทางเคมีและความต้านทานต่อวิถีการย่อยสลายบางอย่าง แม้ว่าผลกระทบเหล่านี้จะจำเพาะต่อโมเลกุลก็ตาม
เปปไทด์ที่สังเคราะห์ขึ้นจากไรโบโซมนั้นผลิตขึ้นโดยการแปลลำดับที่เข้ารหัสทางพันธุกรรม
เปปไทด์เหล่านี้บางส่วนได้รับการแก้ไขในเวลาต่อมาหลังจากการแปลผ่านกระบวนการต่างๆ เช่น การแตกแยก ออกซิเดชัน ไซคลิกเซชัน หรือการเติมกลุ่มสารเคมี
เปปไทด์ที่ไม่ใช่ไรโบโซมจะถูกประกอบขึ้นด้วยเอนไซม์เชิงซ้อนเฉพาะมากกว่าไรโบโซม
เปปไทด์ดังกล่าวสามารถมีคุณสมบัติเชิงโครงสร้างที่พบได้น้อยในเปปไทด์ที่สังเคราะห์ด้วยไรโบโซม ซึ่งรวมถึงกรด D-อะมิโนและเรซิดิวที่ไม่ใช่โปรตีน
การสังเคราะห์เปปไทด์เฟสโซลิดยังคงเป็นหนึ่งในวิธีการที่ใช้กันอย่างแพร่หลายในการเตรียมลำดับเปปไทด์ที่กำหนดไว้
เปปไทด์ที่กำลังเติบโตติดอยู่กับส่วนรองรับที่เป็นของแข็ง ในขณะที่กรดอะมิโนที่ได้รับการป้องกันจะถูกเติมตามลำดับ วงจรการสังเคราะห์โดยทั่วไปประกอบด้วยการแยกการป้องกัน, การควบคู่, การล้างและการทำซ้ำของวงจรจนกระทั่งลำดับที่ต้องการเสร็จสมบูรณ์
หลังจากการประกอบสายโซ่ เปปไทด์จะถูกแยกออกจากเรซินและผ่านกระบวนการกำจัดการป้องกัน การทำให้บริสุทธิ์ และการวิเคราะห์ลักษณะเฉพาะ
SPPS มีประโยชน์อย่างยิ่งเพราะมันยอมให้มีการควบคุมลำดับอย่างระมัดระวังและสามารถรองรับกรดอะมิโนที่ถูกดัดแปลงหรือที่ไม่ใช่ตามธรรมชาติได้จำนวนมาก
การสังเคราะห์เปปไทด์ไม่ได้สร้างวัสดุที่เป็นเนื้อเดียวกันโดยอัตโนมัติ
ของผสมสังเคราะห์อาจมีลำดับที่ถูกตัดทอน ผลิตภัณฑ์ที่ถูกลบออก ผลิตภัณฑ์เชื่อมต่อที่ไม่สมบูรณ์ ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาข้างเคียง รีเอเจนต์ที่ตกค้าง หรือสิ่งเจือปนอื่นๆ
ด้วยเหตุนี้ การทำให้บริสุทธิ์และการวิเคราะห์ลักษณะเฉพาะจึงเป็นส่วนสำคัญของการเตรียมเปปไทด์
โครมาโตกราฟีของเหลวประสิทธิภาพสูงแบบย้อนกลับ (RP-HPLC) ถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในการทำให้บริสุทธิ์และการวิเคราะห์เปปไทด์ โดยแยกส่วนประกอบตามความแตกต่างในการโต้ตอบกับเฟสโครมาโตกราฟีที่อยู่กับที่และเฟสเคลื่อนที่
HPLC เชิงวิเคราะห์ยังสามารถใช้เพื่อประมาณค่า ความบริสุทธิ์ของโครมาโตกราฟี ได้.
ค่าเช่น:
ความบริสุทธิ์≥99% โดย HPLC
ควรเข้าใจว่าเป็นความบริสุทธิ์ของโครมาโตกราฟีภายใต้เงื่อนไขการวิเคราะห์ที่ระบุ ไม่ได้หมายความว่า 99% ของมวลกายภาพของขวดประกอบด้วยเปปไทด์เป้าหมายเสมอไป
ความแตกต่างนี้มีความสำคัญในการวิเคราะห์เปปไทด์โดยมืออาชีพ
แมสสเปกโตรเมตรี ให้ข้อมูลที่แตกต่างกัน โดยทั่วไปจะใช้ในการวัดมวลโมเลกุลและสนับสนุนการยืนยันเอกลักษณ์ของโมเลกุล
ความบริสุทธิ์ของ HPLC และเอกลักษณ์ของแมสสเปกโตรเมตริกจึงตอบคำถามเชิงวิเคราะห์ต่างๆ และไม่ควรถือเป็นการวัดที่ใช้แทนกันได้
วิธีการวิเคราะห์อื่นๆ อาจเกี่ยวข้องเช่นกัน ขึ้นอยู่กับเปปไทด์และวัตถุประสงค์การวิจัย รวมถึงการวิเคราะห์กรดอะมิโน การหาปริมาณน้ำ การวิเคราะห์ประจุต้าน การทดสอบตัวทำละลายตกค้าง หรือเทคนิคทางสเปกโทรสโกปี
เปปไทด์เป็นวัสดุการวิจัยที่มีคุณค่าเนื่องจากลำดับและโครงสร้างทางเคมีของเปปไทด์สามารถกำหนดได้อย่างแม่นยำและดัดแปลงอย่างเป็นระบบ
การตรวจสอบในห้องปฏิบัติการอาจตรวจสอบโครงสร้างของเปปไทด์ ปฏิกิริยาระหว่างโมเลกุล การจับตัวรับ กิจกรรมของเอนไซม์ การส่งสัญญาณทางชีวเคมี ความคงตัว ความสามารถในการละลาย การรวมตัว หรืออันตรกิริยาระหว่างเปปไทด์-โปรตีน
พฤติกรรมการทดลองอาจได้รับอิทธิพลจากตัวแปรมากมาย ซึ่งรวมถึง:
ลำดับ
ความบริสุทธิ์
ความเข้มข้น
องค์ประกอบของตัวทำละลาย
ค่า pH
อุณหภูมิ
ความแข็งแรงของไอออนิก
สภาพการเก็บรักษา
รูปแบบการทดลอง
ด้วยเหตุนี้ การสังเกตที่ได้รับภายใต้เงื่อนไขการทดลองหนึ่งจึงไม่ควรนำไปสรุปกับระบบอื่นโดยอัตโนมัติ
การออกแบบการทดลองอย่างรอบคอบและลักษณะการวิเคราะห์ที่เหมาะสมถือเป็นสิ่งสำคัญเมื่อตีความข้อมูลการวิจัยเปปไทด์
วัสดุที่ Cocer Peptides จัดหาให้มีไว้สำหรับ การวิจัยในห้องปฏิบัติการ การตรวจสอบเชิงวิเคราะห์ และการทดลองในหลอดทดลอง โดยเฉพาะ.
ไม่ได้มีไว้สำหรับการบริหารของมนุษย์หรือสัตวแพทย์ การบริโภค การใช้ในการวินิจฉัย การใช้ในการรักษา การบำบัดหรือการป้องกันโรค หรือการใช้งานทางคลินิกใดๆ
ข้อมูลที่ให้ไว้ในเว็บไซต์นี้มีวัตถุประสงค์เพื่อใช้อ้างอิงทางวิทยาศาสตร์และการศึกษา และไม่ควรตีความว่าเป็นคำแนะนำทางการแพทย์
ความแตกต่างนี้ควรจะสอดคล้องกันทั่วทั้งเว็บไซต์ FDA ได้ระบุซ้ำแล้วซ้ำอีกในการดำเนินการบังคับใช้เปปไทด์เมื่อเร็ว ๆ นี้ว่าถ้อยคำ 'ใช้การวิจัยเท่านั้น' ไม่ได้แทนที่เนื้อหาเว็บไซต์อื่น ๆ เมื่อคำกล่าวอ้างโดยรอบบ่งชี้ถึงจุดประสงค์ในการใช้ยาในมนุษย์
