โดยข้อมูลเปปไทด์        21 เมษายน 2568

บทความและข้อมูลผลิตภัณฑ์ทั้งหมดที่มีให้บนเว็บไซต์นี้มีไว้เพื่อการเผยแพร่ข้อมูลและวัตถุประสงค์ทางการศึกษาเท่านั้น

ผลิตภัณฑ์ที่นำเสนอบนเว็บไซต์นี้มีจุดประสงค์เพื่อการวิจัยในหลอดทดลองเท่านั้น การวิจัยนอกร่างกาย (ละติน: *ในแก้ว* หมายถึงเครื่องแก้ว) ดำเนินการนอกร่างกายมนุษย์ ผลิตภัณฑ์เหล่านี้ไม่ใช่เภสัชภัณฑ์ ไม่ได้รับการอนุมัติจากสำนักงานคณะกรรมการอาหารและยาแห่งสหรัฐอเมริกา (FDA) และจะต้องไม่ใช้เพื่อป้องกัน บำบัด หรือรักษาโรคประจำตัว โรค หรือการเจ็บป่วยใดๆ กฎหมายห้ามโดยเด็ดขาดในการแนะนำผลิตภัณฑ์เหล่านี้เข้าสู่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ในรูปแบบใด ๆ

พันธะเปปไทด์คืออะไร  

พันธะเปปไทด์คือการเชื่อมโยงโควาเลนต์เอไมด์ที่เชื่อมต่อกรดอะมิโนที่ตกค้างภายในเปปไทด์และโปรตีน ใน α-เปปไทด์แบบธรรมดานั้นถูกสร้างขึ้นระหว่างคาร์บอนิลคาร์บอนที่ได้มาจากกลุ่ม α-carboxyl ของกรดอะมิโนหนึ่งตัวกับไนโตรเจนที่ได้มาจากกลุ่ม α-อะมิโนของสารตกค้างถัดไป

ในแง่โครงสร้าง การเชื่อมโยงเปปไทด์จะแสดงเป็น:

–ค(=O)–นิวแฮมป์เชียร์–

พันธะเปปไทด์ซ้ำๆ จะสร้างกระดูกสันหลังของสายโซ่เปปไทด์ โดยขยายจาก N ไปยัง ปลาย C ปลาย สายด้านข้างของกรดอะมิโนมาจากแกนหลักนี้ และมีส่วนทำให้เกิดความแตกต่างทางเคมีมากมายระหว่างลำดับเปปไทด์แต่ละตัว

IUPAC อธิบายเปปไทด์ว่าเป็นเอไมด์ที่เกิดจากโมเลกุลของกรดอะมิโนคาร์บอกซิลิกตั้งแต่สองตัวขึ้นไปผ่านการเชื่อมโยงโควาเลนต์ระหว่างคาร์บอนิลคาร์บอนของสารตกค้างหนึ่งกับไนโตรเจนของอีกโมเลกุลหนึ่ง

พันธะเปปไทด์ไม่เทียบเท่าทางเคมีกับพันธะเดี่ยว C-N ที่หมุนอย่างอิสระทั่วไป เสียงสะท้อนระหว่างหมู่คาร์บอนิลและเอไมด์ไนโตรเจนทำให้พันธะ C-N มีคุณลักษณะพันธะคู่บางส่วน เป็นผลให้การหมุนรอบพันธะ C-N ของเปปไทด์ถูกจำกัด และอะตอมที่ประกอบเป็นหมู่เปปไทด์มีแนวโน้มที่จะใช้การจัดเรียงระนาบโดยประมาณ

คุณลักษณะโครงสร้างที่เรียบง่ายอย่างเห็นได้ชัดนี้มีผลกระทบสำคัญต่อโครงสร้างของเปปไทด์ เนื่องจากการหมุนรอบพันธะเปปไทด์นั้นมีจำกัด ความยืดหยุ่นเชิงโครงสร้างของแกนหลักเปปไทด์ส่วนใหญ่จึงมาจากการหมุนรอบ N–Cα และ Cα–C′ ที่อยู่ใกล้เคียงแทน พันธะ

การก่อตัวของพันธะเปปไทด์ในระบบชีวภาพ  

ในการสังเคราะห์โปรตีนทางชีววิทยา พันธะเปปไทด์จะเกิดขึ้นที่ ศูนย์กลางของเพปติดิล-ทรานสเฟอเรสของไรโบโซม.

ในระหว่างการแปล aminoacyl-tRNA ที่มีกรดอะมิโนตัวถัดไปจะเข้าสู่ตำแหน่งไรโบโซม A ในขณะที่สายเปปไทด์ที่กำลังเติบโตจะเกาะติดกับ tRNA ในตำแหน่ง P กลุ่ม α-amino อิสระของ aminoacyl-tRNA ที่เข้ามาโจมตีคาร์บอนิลคาร์บอนของการเชื่อมโยงเอสเทอร์ที่เชื่อมต่อเปปไทด์ที่กำลังเติบโตกับ P-site tRNA

ดังนั้นสายเปปไทด์ที่กำลังเติบโตจึงถูกถ่ายโอนไปยังกรดอะมิโนที่ถูกพาโดย tRNA ของไซต์ A และขยายสายด้วยสารตกค้างหนึ่งตัว จากนั้นไรโบโซมจะเคลื่อนตัว ทำให้วงจรการยืดตัวดำเนินต่อไปได้

ปฏิกิริยานี้อธิบายได้แม่นยำกว่าว่าเป็น อะมิโนไลซิสของแอคติเวตเอสเทอร์ หรือปฏิกิริยาการถ่ายโอนอะซิล แทนที่จะเป็นการควบแน่นของการขาดน้ำอย่างง่ายระหว่างกรดอะมิโนอิสระสองตัว ศูนย์ไรโบโซมอลเปปทิดิล-ทรานสเฟอเรสประกอบด้วยไรโบโซมอาร์เอ็นเอที่อนุรักษ์ไว้เป็นหลัก และจัดตำแหน่งซับสเตรตที่ทำปฏิกิริยาในรูปทรงเรขาคณิตที่จำเป็นสำหรับการสร้างพันธะเพปไทด์ที่มีประสิทธิภาพ

ความแตกต่างที่สำคัญอีกประการหนึ่งเกี่ยวกับการใช้พลังงาน การไฮโดรไลซิสของ GTP มีส่วนร่วมในกระบวนการต่างๆ เช่น การส่งอะมิโนเอซิล-tRNA การพิสูจน์อักษร และการโยกย้ายของไรโบโซม แต่การก่อตัวของพันธะเปปไทด์นั้นไม่ได้เป็นเพียง 'ขับเคลื่อนโดย GTP' กรดอะมิโนได้ถูกกระตุ้นทางเคมีผ่านการเกาะติดกับ tRNA ก่อนที่จะไปถึงไรโบโซม

ทิศทางของการสังเคราะห์เปปไทด์ยังคงมีความเป็นระเบียบสูง โดยสายโซ่ที่กำลังเติบโตจะประกอบจาก ปลาย N ไปยังปลาย C ตามลำดับข้อมูลที่ถูกเข้ารหัสโดย mRNA

การสร้างพันธะเปปไทด์ในการสังเคราะห์ทางเคมี

พันธะเปปไทด์ยังสามารถเกิดขึ้นได้ภายใต้สภาวะของห้องปฏิบัติการที่ได้รับการควบคุม

ในเคมีเปปไทด์สมัยใหม่ หนึ่งในวิธีการที่ใช้กันอย่างแพร่หลายที่สุดคือ การสังเคราะห์เปปไทด์เฟสของแข็ง (SPPS ) แทนที่จะอาศัยปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเองของกรดอะมิโนที่ไม่ทำงานสองตัว การสังเคราะห์เปปไทด์ใช้อนุพันธ์ของกรดอะมิโนที่ได้รับการป้องกันและกระตุ้นทางเคมี เพื่อให้การสร้างพันธะสามารถเกิดขึ้นได้แบบเลือกสรรและในลำดับที่มีการควบคุม

ในระหว่าง SPPS เปปไทด์ที่กำลังเติบโตยังคงติดอยู่กับเรซินที่เป็นของแข็ง วงรอบโดยทั่วไปเกี่ยวข้องกับการกำจัดหมู่ป้องกันชั่วคราว, การกระตุ้นและการควบคู่ของกรดอะมิโนถัดไป, การล้างและการทำซ้ำของกระบวนการจนกระทั่งลำดับที่ต้องการถูกประกอบเข้าด้วยกัน

หลังจากการประกอบสายโซ่ โดยทั่วไปเปปไทด์จะถูกแยกออกจากเรซิน กลุ่มการป้องกันที่เหลือจะถูกเอาออก และวัสดุดิบดำเนินการเพื่อทำให้บริสุทธิ์และแสดงลักษณะเฉพาะเชิงวิเคราะห์

เคมีควบคุมนี้มีความสำคัญเนื่องจากกรดอะมิโนประกอบด้วยกลุ่มฟังก์ชันที่อาจเกิดปฏิกิริยาหลายกลุ่ม กลยุทธ์การปกป้องกลุ่มและการกระตุ้นแบบเลือกช่วยให้พันธะเปปไทด์ที่ต้องการเกิดขึ้นพร้อมทั้งลดปฏิกิริยาข้างเคียงที่ไม่พึงประสงค์

ลักษณะโครงสร้างของพันธะเปปไทด์

ลักษณะพันธะคู่บางส่วนของการเชื่อมโยงเปปไทด์ C-N ทำให้กลุ่มเปปไทด์ค่อนข้างเข้มงวดและอยู่ในแนวระนาบโดยประมาณ

มุมบิดรอบพันธะเปปไทด์ C–N ถูกกำหนดให้เป็น ω (โอเมก้า ) พันธะเปปไทด์ส่วนใหญ่ใช้ รูปแบบทรานส์ โดยที่ ω อยู่ใกล้ 180° เศษส่วนที่น้อยกว่ามากจะใช้ การกำหนดค่า cis ซึ่ง ω ใกล้ถึง 0°

โดยทั่วไปแล้วพันธะเปปไทด์ของซิสจะพบไม่บ่อย แม้ว่าจะเกิดขึ้นบ่อยกว่าเมื่อสารตกค้างต่อไปนี้คือโพรลีน ความแตกต่างที่มีพลังระหว่างโครงสร้าง cis และ trans นั้นน้อยกว่าสำหรับพันธะเปปไทด์ Xaa – Pro มากกว่าการรวมสารตกค้างอื่น ๆ ส่วนใหญ่

ประเด็นนี้มีความสำคัญเนื่องจากบางครั้งแนวคิดดั้งเดิมก็เรียบง่ายเกินไป พันธะเปปไทด์ ไม่ได้ กำจัดการหมุนของกระดูกสันหลังทั้งหมด

ในทางกลับกัน พันธะเปปไทด์ C-N นั้นค่อนข้างจะถูกจำกัด ในขณะที่พันธะแบ็คโบนสองอันที่อยู่ติดกันให้อิสระเชิงโครงสร้างอย่างมาก:

φ (phi) อธิบายการหมุนรอบพันธะ N–Cα

ψ (psi) อธิบายการหมุนรอบพันธะคาร์บอนิลของCα–C′

การรวมกันของมุม φ และ ψ ที่แตกต่างกันทำให้สายโซ่เปปไทด์สามารถใช้โครงสร้างที่เกี่ยวข้องกับ α-helices โครงสร้าง β การเลี้ยว สายโซ่ขยาย และการจัดเรียงโครงสร้างอื่น ๆ

พันธะไฮโดรเจนและโครงสร้างเปปไทด์

กระดูกสันหลังของเปปไทด์มีทั้งผู้ให้และผู้รับพันธะไฮโดรเจน

ออกซิเจนคาร์บอนิลของพันธะเปปไทด์ทั่วไปสามารถทำหน้าที่เป็นตัวรับพันธะไฮโดรเจนได้ ในขณะที่กลุ่มเอไมด์ N–H สามารถทำหน้าที่เป็นผู้บริจาคพันธะไฮโดรเจนได้เมื่อมีไฮโดรเจนอยู่

ปฏิกิริยาเหล่านี้มีส่วนสำคัญต่อการจัดระเบียบโครงสร้างเปปไทด์และโปรตีน รูปแบบพันธะไฮโดรเจนเป็นประจำมีความสำคัญอย่างยิ่งในการทำให้การจัดเรียงโครงสร้างทุติยภูมิมีความเสถียร เช่น α-helices และ β-sheet

อย่างไรก็ตาม โครงสร้างของเปปไทด์ไม่ควรเกิดจากพันธะไฮโดรเจนเพียงอย่างเดียว อันตรกิริยาของสายโซ่ด้านข้าง แรงไฟฟ้าสถิต ผลที่ไม่ชอบน้ำ สภาวะของตัวทำละลาย อุณหภูมิ pH ความแรงของไอออนิก และอันตรกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ ล้วนส่งผลต่อโครงสร้างที่สังเกตได้จากการทดลอง

คุณสมบัติทางแสงและการวิเคราะห์

แกนหลักเปปไทด์ดูดซับรังสีอัลตราไวโอเลตอย่างรุนแรงในบริเวณที่มีรังสี UV ไกล เนื่องจากมีการเปลี่ยนผ่านทางอิเล็กทรอนิกส์ที่เกี่ยวข้องกับกลุ่มเอไมด์

คุณสมบัตินี้มีประโยชน์ในการวิเคราะห์เปปไทด์ ตัวอย่างเช่น โดยทั่วไปจะใช้ความยาวคลื่นใกล้ 214 นาโนเมตร ในการตรวจจับส่วนประกอบที่มีเปปไทด์ในระหว่าง HPLC เฟสย้อนกลับ เนื่องจากแกนหลักเปปไทด์มีส่วนช่วยในการดูดกลืนแสงที่แข็งแกร่งในภูมิภาคนี้

อย่างไรก็ตาม ไม่ควรสับสนกับการวัดค่าการดูดกลืนแสงประมาณ 280 นาโน เมตร การดูดซับที่ใกล้ 280 นาโนเมตรขึ้นอยู่กับสารตกค้างของกรดอะมิโนอะโรมาติก เช่น ทริปโตเฟนและไทโรซีนเป็นส่วนใหญ่ มากกว่าจะขึ้นอยู่กับพันธะเปปไทด์เอง

ด้วยเหตุนี้ ความยาวคลื่นและวิธีการเชิงปริมาณที่เหมาะสมที่สุดจึงขึ้นอยู่กับลำดับเปปไทด์ เทคนิคการวิเคราะห์ เฟสเคลื่อนที่ ความเข้มข้น และวัตถุประสงค์ของการวัด

ความแตกต่างนี้มีความแม่นยำมากกว่าการรักษาค่าการดูดกลืนแสง 210–230 นาโนเมตร ซึ่งเป็นวิธีการสากลในการกำหนด 'ความเข้มข้นของโปรตีน'

ความเสถียรทางเคมีและการไฮโดรไลซิส

พันธะเปปไทด์มีความคงตัวทางจลนศาสตร์ภายใต้สภาวะที่เป็นน้ำทั่วไป และโดยทั่วไปจะไม่ผ่านการไฮโดรไลซิสที่เกิดขึ้นเองอย่างรวดเร็วที่ pH เป็นกลาง

อย่างไรก็ตาม สามารถแยกชิ้นส่วนออกได้ภายใต้สภาวะทางเคมีที่รุนแรงเพียงพอหรือผ่านปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์

โปรตีเอสและเปปทิเดส เร่งการไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์ด้วยระดับของสารตั้งต้นและความจำเพาะของลำดับที่แตกต่างกัน ในระบบทางชีววิทยา โปรตีโอไลซิสแบบควบคุมเกี่ยวข้องกับกระบวนการตั้งแต่การสุกของโปรตีนไปจนถึงการหมุนเวียนของโปรตีน และการควบคุมวิถีการส่งสัญญาณ

จากมุมมองของห้องปฏิบัติการ ความคงตัวของพันธะเพปไทด์ยังอาจได้รับอิทธิพลจาก pH อุณหภูมิ องค์ประกอบของตัวทำละลาย ลำดับ กลุ่มฟังก์ชันใกล้เคียง และสภาวะการเก็บรักษา

ด้วยเหตุนี้ ความสมบูรณ์ทางเคมีจึงไม่สามารถอนุมานได้จากการมีพันธะเปปไทด์เพียงอย่างเดียว พฤติกรรมของลำดับเปปไทด์ที่สมบูรณ์จะต้องได้รับการประเมินภายใต้เงื่อนไขการทดลองที่เกี่ยวข้อง

ความสำคัญทางชีวภาพของพันธะเปปไทด์

พันธะเปปไทด์จัดให้มีเฟรมเวิร์กโควาเลนต์ต่อเนื่องซึ่งช่วยให้ลำดับกรดอะมิโนดำรงอยู่เป็นเปปไทด์และโปรตีนที่กำหนด

การผสมผสานระหว่างความเสถียรทางเคมีและเรขาคณิตที่จำกัดถือเป็นสิ่งสำคัญอย่างยิ่ง พันธะต้องคงความเสถียรเพียงพอเพื่อรักษาความสมบูรณ์ของลำดับในขณะที่ยังคงสามารถควบคุมการตัดแยกโดยเอนไซม์หรือภายใต้สภาวะทางเคมีที่กำหนดไว้

ในระบบทางชีววิทยา การแยกพันธะเพปไทด์แบบเลือกสรรยอมให้โปรตีนและเปปไทด์ได้รับการประมวลผล กระตุ้น ทำให้ไม่ทำงาน รีไซเคิล หรือย่อยสลาย ความจำเพาะของปฏิกิริยาเหล่านี้ขึ้นอยู่กับเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องและสภาพแวดล้อมของโมเลกุลที่อยู่รอบๆ บริเวณที่แตกแยกเป็นหลัก

สิ่งนี้ทำให้เคมีของพันธะเปปไทด์เป็นพื้นฐานไม่เพียงแต่สำหรับโครงสร้างของเปปไทด์เท่านั้น แต่ยังรวมไปถึงการศึกษาการสลายโปรตีน การจดจำโมเลกุล การหมุนเวียนของโปรตีน ความจำเพาะของเอนไซม์ และการวิจัยทางชีวเคมีในด้านอื่นๆ อีกมากมาย

พันธะเปปไทด์ในการวิจัยในห้องปฏิบัติการ

การทำความเข้าใจเคมีของพันธะเปปไทด์เป็นสิ่งสำคัญในการสังเคราะห์เปปไทด์ การวิเคราะห์โครงสร้าง เคมีวิเคราะห์ และการวิจัยทางชีวเคมี

ในเคมีเปปไทด์สังเคราะห์ การสร้างพันธะเอไมด์ที่ได้รับการควบคุมเป็นปฏิกิริยาหลักที่ใช้ในการประกอบลำดับกรดอะมิโนที่กำหนดไว้

ในการวิจัยเชิงโครงสร้าง ระนาบของพันธะเปปไทด์และมุมบิดของกระดูกสันหลังช่วยอธิบายความสอดคล้องที่เข้าถึงได้จากสายโซ่เปปไทด์

ในการวิจัยเชิงวิเคราะห์ การดูดกลืนแสงพันธะเปปไทด์สามารถรองรับการตรวจจับโครมาโตกราฟีได้ ในขณะที่เทคนิค เช่น แมสสเปกโตรเมทรีให้ข้อมูลเสริมเกี่ยวกับมวลโมเลกุลและอัตลักษณ์ที่เกี่ยวข้องกับลำดับ

การแตกแยกพันธะเพปไทด์แบบเลือกสรรยังใช้ในกระบวนการทำงานเชิงโปรตีโอมิกและชีวเคมีอีกด้วย โปรตีเอสที่มีการกำหนดลักษณะของการตัดแยกที่กำหนดไว้สามารถสร้างชิ้นส่วนที่ถูกตรวจสอบในภายหลังโดยวิธีโครมาโทกราฟีหรือแมสสเปกโตรเมทรี

ในอดีต การย่อยสลายของ Edman เป็นวิธีการวิเคราะห์กรดอะมิโนตามลำดับจากปลาย N ของเปปไทด์หรือโปรตีน การแสดงลักษณะเฉพาะของเปปไทด์สมัยใหม่อาศัยแมสสเปกโตรเมตรีและเทคนิคการวิเคราะห์เสริมมากขึ้นเรื่อยๆ แม้ว่าเคมีของเอ็ดแมนจะยังคงมีความสำคัญทางวิทยาศาสตร์ก็ตาม

การศึกษาอะนาลอกของพันธะเปปไทด์และการเชื่อมโยงเอไมด์ที่ดัดแปลงยังมีส่วนช่วยในการวิจัยเกี่ยวกับกลไกของเอนไซม์ ความคงตัวของเปปไทด์ โครงสร้างโมเลกุล และเคมีของเปปไทโดมิเมติก

เหตุใดพันธะเปปไทด์จึงมีความสำคัญ

พันธะเปปไทด์ดูเรียบง่ายอย่างหลอกลวง นั่นคือกลุ่มคาร์บอนิลที่เชื่อมต่อกับไนโตรเจน

อย่างไรก็ตาม ความสั่นพ้อง ความระนาบ คุณสมบัติพันธะไฮโดรเจน ความคงตัวทางเคมี และปฏิกิริยาที่ควบคุมรวมกันเป็นตัวกำหนดพฤติกรรมโครงสร้างของเปปไทด์ส่วนใหญ่

ความเข้าใจที่ชัดเจนเกี่ยวกับพันธะเปปไทด์จึงเป็นรากฐานสำหรับการศึกษาการสังเคราะห์เปปไทด์ การทำให้บริสุทธิ์ โครงสร้าง ความเสถียร ความแตกแยกของเอนไซม์ และลักษณะเฉพาะในการวิเคราะห์

สำหรับนักวิจัยในห้องปฏิบัติการ พันธะเปปไทด์ไม่ได้เป็นเพียงการเชื่อมโยงระหว่างกรดอะมิโนเท่านั้น นี่เป็นหนึ่งในคุณสมบัติทางเคมีส่วนกลางที่กำหนดวิธีสร้างสายโซ่เปปไทด์ วิธีนำโครงสร้างมาใช้ และวิธีการทำงานของสายโซ่เปปไทด์ภายใต้เงื่อนไขการทดลอง

คำชี้แจงการใช้งานวิจัย

วัสดุที่ Cocer Peptides จัดหาให้มีไว้สำหรับการวิจัยในห้องปฏิบัติการ การตรวจสอบเชิงวิเคราะห์ และการทดลองในหลอดทดลองโดยเฉพาะ ไม่ได้มีไว้สำหรับการบริหาร การบริโภค การวินิจฉัย การรักษา การป้องกัน หรือการใช้งานทางคลินิกใดๆ ของมนุษย์หรือสัตวแพทย์

ข้อมูลทางวิทยาศาสตร์และการศึกษาที่ให้ไว้บนเว็บไซต์นี้ไม่ควรตีความว่าเป็นคำแนะนำทางการแพทย์หรือเป็นหลักฐานของความเหมาะสมสำหรับการใช้งานของมนุษย์หรือสัตว์