Пептидийн мэдээллээр 
2025 оны 4-р сарын 21
ЭНЭ Вэб сайтад тавигдсан БҮХ НИЙТЛЭЛ, БҮТЭЭГДЭХҮҮНИЙН МЭДЭЭЛЭЛ ЗӨВХӨН МЭДЭЭЛЭЛ ТҮГЭЭХ, БОЛОВСРУУЛАХ ЗОРИЛГООР БАЙНА.
Энэ вэб сайтад байгаа бүтээгдэхүүнүүд нь зөвхөн in vitro судалгаанд зориулагдсан болно. In vitro судалгаа (Латин: *шилэн дотор*, шилэн аяганд гэсэн утгатай) нь хүний биеэс гадуур явагддаг. Эдгээр бүтээгдэхүүн нь эмийн бүтээгдэхүүн биш бөгөөд АНУ-ын Хүнс, Эмийн Захиргаа (FDA)-аас зөвшөөрөл аваагүй бөгөөд аливаа эрүүл мэндийн байдал, өвчин, эмгэгээс урьдчилан сэргийлэх, эмчлэх, эмчлэхэд ашиглах ёсгүй. Эдгээр бүтээгдэхүүнийг хүн, амьтны биед ямар ч хэлбэрээр нэвтрүүлэхийг хуулиар хатуу хориглоно.
Пептидийн бонд гэж юу вэ
Пептидийн холбоо нь пептид ба уургийн доторх амин хүчлийн үлдэгдлийг холбодог ковалент амидын холбоо юм. Уламжлалт α-пептид нь нэг амин хүчлийн α-карбоксил бүлгээс үүссэн карбонил нүүрстөрөгч болон дараагийн үлдэгдлийн α-амин бүлгээс үүссэн азотын хооронд үүсдэг.
Бүтцийн хувьд пептидийн холбоог дараах байдлаар илэрхийлнэ.
–C(=O)–NH–
Давтагдсан пептидийн холбоо нь үргэлжилдэг пептидийн гинжин хэлхээний үндсэн хэсгийг үүсгэдэг N төгсгөлөөс хүртэл С төгсгөл . Амин хүчлийн хажуугийн гинж нь энэ нуруунаас гарч, бие даасан пептидийн дараалал хоорондын химийн олон ялгааг бий болгодог.
IUPAC нь пептидүүдийг нэг үлдэгдлийн карбонилийн нүүрстөрөгч болон нөгөө үлдэгдлийн азотын хоорондох ковалент холбоогоор хоёр буюу түүнээс дээш амин карбоксилын хүчлийн молекулуудаас үүссэн амидууд гэж тодорхойлдог.
Пептидийн холбоо нь энгийн чөлөөтэй эргэдэг C-N дан бондтой химийн хувьд тэнцүү биш юм. Карбонил бүлэг ба амидын азотын хоорондох резонанс нь C-N бондын хэсэгчилсэн давхар бондын шинж чанарыг өгдөг. Үүний үр дүнд пептидийн C-N бондын эргэн тойрон дахь эргэлт хязгаарлагдаж, пептидийн бүлгийг бүрдүүлдэг атомууд ойролцоогоор хавтгай зохион байгуулалттай байдаг.
Энэхүү энгийн бүтцийн шинж чанар нь пептидийн конформацид ихээхэн нөлөөлдөг. Пептидийн бондын эргэн тойрон дахь эргэлт нь өөрөө хязгаарлагдмал байдаг тул пептидийн нурууны уян хатан байдлын ихэнх хэсэг нь хөрш эргэн тойронд эргэлддэг N-Cα ба Cα-C' бондын .
Биологийн систем дэх пептидийн холбоо үүсэх
Биологийн уургийн нийлэгжилтэнд пептидийн холбоо нь үүсдэг. рибосомын пептидил-трансферазын төвд .
Орчуулах явцад дараагийн амин хүчлийг зөөвөрлөх аминоацил-тРНХ нь рибосомын А хэсэгт ордог бол өсөн нэмэгдэж буй пептидийн гинж нь Р хэсгийн тРНХ-тэй холбогддог. Орж ирж буй аминоацил-тРНХ-ийн чөлөөт α-амин бүлэг нь өсөн нэмэгдэж буй пептидийг P-сайт тРНХ-тэй холбосон эфирийн карбонил нүүрстөрөгч рүү дайрдаг.
Өсөн нэмэгдэж буй пептидийн гинж нь A-сайт тРНХ-ээр дамждаг амин хүчил рүү шилжиж, гинжийг нэг үлдэгдэлээр сунгадаг. Дараа нь рибосом шилжиж, суналтын мөчлөг үргэлжлэх боломжийг олгоно.
Энэ урвалыг хоёр чөлөөт амин хүчлийн хоорондох энгийн шингэн алдалтын конденсац гэхээсээ илүү гэж илүү нарийвчлалтай тайлбарладаг . идэвхжүүлсэн эфирийн аминолиз эсвэл ацил дамжуулах урвал Рибосомын пептидил-трансферазын төв нь үндсэндээ хадгалагдсан рибосомын РНХ-ээс бүрдэх ба пептидийн холбоог үр ашигтай үүсгэхэд шаардагдах геометрийн дагуу урвалд орж буй субстратуудыг байрлуулдаг.
Өөр нэг чухал ялгаа нь эрчим хүчний хэрэглээтэй холбоотой. GTP гидролиз нь аминоацил-тРНХ-г дамжуулах, шалгах, рибосомын шилжүүлэн суулгах зэрэг үйл явцад оролцдог боловч пептид-бонд үүсэх нь өөрөө зүгээр л 'GTP-ээр тэжээгддэг' биш юм. Амин хүчил нь рибосомд хүрэхээсээ өмнө tRNA-тай холбогдон химийн идэвхжсэн байдаг.
Пептидийн синтезийн чиглэл маш эмх цэгцтэй хэвээр байна: өсөн нэмэгдэж буй гинж нь N төгсгөлөөс С төгсгөл хүртэл угсардаг.мРНХ-ээр кодлогдсон дарааллын мэдээллийн дагуу
Пептидийн холбоог хяналттай лабораторийн нөхцөлд ч үүсгэж болно.
Орчин үеийн пептидийн химийн хувьд хамгийн өргөн хэрэглэгддэг аргуудын нэг бол хатуу фазын пептидийн синтез (SPPS) юм . Пептидийн нийлэгжилт нь идэвхигүй хоёр амин хүчлийн аяндаа үүсэх урвалд тулгуурлахын оронд хамгаалагдсан, химийн идэвхжсэн амин хүчлийн деривативуудыг ашигладаг бөгөөд ингэснээр бонд үүсэх нь сонгомол, хяналттай дарааллаар явагдана.
SPPS-ийн үед өсөн нэмэгдэж буй пептид нь хатуу давирхайд наалдсан хэвээр байна. Ердийн мөчлөг нь түр зуурын хамгаалалтын бүлгийг зайлуулах, дараагийн амин хүчлийг идэвхжүүлэх, холбох, угаах, хүссэн дарааллыг угсартал үйл явцыг давтах явдал юм.
Гинжийг угсарсны дараа пептидийг ерөнхийдөө давирхайгаас салгаж, үлдсэн хамгаалалтын бүлгүүдийг зайлуулж, түүхий эдийг цэвэршүүлэх, аналитик шинж чанарыг тодорхойлоход шилждэг.
Амин хүчлүүд нь реактив функциональ олон бүлгийг агуулдаг тул энэхүү хяналттай химийн бодис чухал юм. Хамгаалах бүлгийн стратеги ба сонгомол идэвхжүүлэлт нь хүсээгүй гаж урвалыг багасгахын зэрэгцээ хүссэн пептидийн холбоог бий болгох боломжийг олгодог.
Пептидийн C-N холбоосын хэсэгчилсэн давхар бондын шинж чанар нь пептидийн бүлгийг харьцангуй хатуу, ойролцоогоор хавтгай хэлбэртэй болгодог.
Пептидийн C-N холбоог тойрсон мушгих өнцгийг ω (омега) гэж тэмдэглэнэ . Ихэнх пептидийн холбоо нь транс тохиргоог ашигладаг. ω нь 180 ° -тай ойролцоо байдаг Илүү жижиг хэсэг нь cis тохиргоог ашигладаг бөгөөд ω нь 0 ° -тай ойролцоо байна.
Цис пептидийн холбоо нь ерөнхийдөө ховор боловч дараах үлдэгдэл нь пролин байх үед илүү их тохиолддог. Хаа-Про пептидийн бондын хувьд cis ба транс конформацийн энергийн ялгаа нь бусад ихэнх үлдэгдэл нэгдлүүдээс бага байдаг.
Анхны үзэл баримтлалыг заримдаа хэт хялбарчилсан байдаг тул энэ цэг чухал юм. Пептидийн холбоо нь . бүхэл бүтэн нурууны эргэлтийг арилгадаггүй
Үүний оронд пептидийн C-N холбоо нь харьцангуй хязгаарлагдмал байдаг бол хоёр зэргэлдээ нурууны холбоо нь конформацийн эрх чөлөөний ихэнх хэсгийг хангадаг.
φ (phi) нь N–Cα бондын эргэн тойрон дахь эргэлтийг дүрсэлдэг.
ψ (psi) нь Cα–C′ карбонилийн холбоог тойрсон эргэлтийг тодорхойлдог.
φ ба ψ өнцгийн янз бүрийн хослолууд нь пептидийн гинжин хэлхээнд α-мушгиа, β-бүтэц, эргэлт, өргөтгөсөн гинж болон бусад бүтцийн зохицуулалттай холбоотой хэлбэрийг нэвтрүүлэх боломжийг олгодог.
Устөрөгчийн холбоо ба пептидийн бүтэц
Пептидийн нуруу нь устөрөгчийн бондын донор ба хүлээн авагчдыг агуулдаг.
Уламжлалт пептидийн бондын карбонилийн хүчилтөрөгч нь устөрөгчийн холбоо хүлээн авагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг бол амид N-H бүлэг нь устөрөгчийн холбоо бүхий донорын үүрэг гүйцэтгэдэг.
Эдгээр харилцан үйлчлэл нь пептид ба уургийн бүтцийг зохион байгуулахад чухал хувь нэмэр оруулдаг. Тогтмол устөрөгчийн холболтын хэв маяг нь α-мушгиа ба β хуудас зэрэг хоёрдогч бүтцийн зохицуулалтыг тогтворжуулахад онцгой чухал юм.
Гэсэн хэдий ч пептидийн хэлбэрийг зөвхөн устөрөгчийн холбоонд хамааруулж болохгүй. Хажуугийн гинжин хэлхээний харилцан үйлчлэл, цахилгаан статик хүч, гидрофобик нөлөө, уусгагчийн нөхцөл, температур, рН, ионы хүч, бусад молекулуудтай харилцан үйлчлэл нь туршилтаар ажиглагдсан бүтцэд нөлөөлдөг.
Амидын бүлэгтэй холбоотой электрон шилжилтийн улмаас пептидийн нуруу нь хэт ягаан туяаг хэт ягаан туяаны бүсэд хүчтэй шингээдэг.
Энэ шинж чанар нь пептидийн шинжилгээнд ашигтай байдаг. Жишээлбэл, 214 нм- ийн ойролцоо долгионы уртыг урвуу фазын HPLC-ийн үед пептид агуулсан бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг илрүүлэхэд ихэвчлэн ашигладаг, учир нь пептидийн үндсэн хэсэг нь энэ бүсэд хүчтэй шингээлтийг дэмждэг.
Гэсэн хэдий ч үүнийг орчимд шингээх хэмжилттэй андуурч болохгүй 280 нм . Ойролцоогоор 280 нм-ийн шингээлт нь пептидийн холбооноос илүүтэй триптофан, тирозин зэрэг үнэрт амин хүчлийн үлдэгдэлээс ихээхэн хамаардаг.
Ийм учраас хамгийн тохиромжтой долгионы урт ба тоон арга нь пептидийн дараалал, аналитик техник, хөдөлгөөнт фаз, концентраци, хэмжилтийн зорилго зэргээс хамаарна.
Энэ ялгаа нь 210–230 нм-ийн шингээлтийг 'уургийн концентрацийг' тодорхойлох бүх нийтийн арга гэж үзэхээс илүү үнэн зөв юм.
Пептидийн холбоо нь олон энгийн усан нөхцөлд кинетикийн хувьд тогтвортой байдаг ба төвийг сахисан рН-д ерөнхийдөө хурдан аяндаа гидролизд ордоггүй.
Гэсэн хэдий ч тэдгээрийг хангалттай хүчтэй химийн нөхцөлд эсвэл ферментийн катализаторын урвалаар задалж болно.
Протеаз ба пептидазууд нь субстрат ба дарааллын өвөрмөц чанар бүхий пептид-бондын гидролизийг хурдасгадаг. Биологийн системд хяналттай протеолиз нь уургийн боловсорч гүйцэхээс эхлээд уургийн эргэлт, дохионы замын зохицуулалт хүртэлх үйл явцад оролцдог.
Лабораторийн үүднээс авч үзвэл пептидийн бондын тогтвортой байдалд рН, температур, уусгагчийн найрлага, дараалал, хөрш зэргэлдээх функциональ бүлгүүд, хадгалах нөхцлүүд нөлөөлж болно.
Ийм учраас химийн бүрэн бүтэн байдлыг зөвхөн пептидийн холбоо байгаа эсэхээс дүгнэх боломжгүй; Пептидийн бүрэн дарааллын зан төлөвийг холбогдох туршилтын нөхцөлд үнэлэх ёстой.
Пептидийн холбоо нь амин хүчлийн дарааллыг тодорхой пептид, уураг хэлбэрээр байлгах боломжийг олгодог тасралтгүй ковалент тогтолцоог бүрдүүлдэг.
Тэдний химийн тогтвортой байдал, хязгаарлагдмал геометрийн хослол нь онцгой чухал юм. Энэ холбоо нь ферментийн нөлөөгөөр эсвэл тодорхой химийн нөхцөлд хяналттай хуваагдах чадвартай хэвээр байхын тулд дарааллын бүрэн бүтэн байдлыг хадгалахад хангалттай тогтвортой байх ёстой.
Биологийн системд пептидийн холбоог сонгон задлах нь уураг, пептидүүдийг боловсруулах, идэвхжүүлэх, идэвхгүйжүүлэх, дахин боловсруулах, задлах боломжийг олгодог. Эдгээр урвалын өвөрмөц байдал нь голчлон оролцож буй фермент болон задралын талбайг тойрсон молекулын орчноос хамаардаг.
Энэ нь пептидийн бондын хими нь зөвхөн пептидийн бүтцэд төдийгүй протеолиз, молекулыг таних, уургийн эргэлт, ферментийн өвөрмөц байдал болон биохимийн судалгааны бусад олон чиглэлийг судлахад үндэс суурь болдог.
Пептидийн бондын химийн талаар ойлгох нь пептидийн синтез, бүтцийн шинжилгээ, аналитик хими, биохимийн судалгаа зэрэгт чухал ач холбогдолтой.
Синтетик пептидийн химийн хувьд хяналттай амидын холбоо үүсэх нь тодорхой амин хүчлийн дарааллыг нэгтгэхэд ашигладаг төв урвал юм.
Бүтцийн судалгаанд пептидийн холбоосын тэгш байдал ба нурууны мушгиралтын өнцөг нь пептидийн гинжин хэлхээнд нэвтрэх боломжтой конформацийг тайлбарлахад тусалдаг.
Аналитик судалгаанд пептидийн бондын шингээлт нь хроматографийн илрүүлэлтийг дэмждэг бол масс спектрометр зэрэг аргууд нь молекулын масс болон дараалалтай холбоотой ижил төстэй байдлын талаар нэмэлт мэдээлэл өгдөг.
Сонгомол пептидийн бондын хуваагдлыг протеомик болон биохимийн ажлын урсгалд ашигладаг. Тодорхойлогдсон хуваагдал бүхий протеазууд нь дараа нь хроматографийн эсвэл масс-спектрометрийн аргаар шалгадаг фрагментуудыг үүсгэж болно.
Түүхийн хувьд Эдманы задрал нь пептид эсвэл уургийн N-төгсгөлийн амин хүчлүүдийн дараалсан дүн шинжилгээ хийх аргыг бий болгосон. Орчин үеийн пептидийн шинж чанар нь масс спектрометр ба нэмэлт аналитик аргуудад улам бүр тулгуурладаг ч Эдманы химийн шинжлэх ухаан шинжлэх ухааны хувьд чухал хэвээр байна.
Пептидийн бондын аналоги болон өөрчлөгдсөн амидын холболтыг судлах нь ферментийн механизм, пептидийн тогтвортой байдал, молекулын хэлбэр, пептидомиметик химийн судалгаанд хувь нэмэр оруулдаг.
Пептидийн холбоо нь маш энгийн харагддаг: азоттой холбогдсон карбонилийн бүлэг.
Гэсэн хэдий ч түүний резонанс, хавтгай байдал, устөрөгчийн холболтын шинж чанар, химийн тогтвортой байдал, хяналттай реактив байдал нь пептидийн бүтцийн ихэнх үйл ажиллагааг тодорхойлдог.
Тиймээс пептидийн бондын талаар тодорхой ойлголттой байх нь пептидийн нийлэгжилт, цэвэршилт, конформаци, тогтвортой байдал, ферментийн хуваагдал, аналитик шинж чанарыг судлах үндэс суурь болдог.
Лабораторийн судлаачдын хувьд пептидийн холбоо нь зөвхөн амин хүчлүүдийн хоорондын холбоо биш юм. Энэ нь пептидийн гинжийг хэрхэн бий болгох, бүтцийг хэрхэн хүлээн авах, туршилтын нөхцөлд хэрхэн биеэ авч явахыг тодорхойлдог гол химийн шинж чанаруудын нэг юм.
Cocer Peptide-ийн нийлүүлсэн материалууд нь зөвхөн лабораторийн судалгаа, аналитик судалгаа, in vitro туршилтанд зориулагдсан. Эдгээр нь хүний болон мал эмнэлгийн удирдлага, хэрэглээ, оношлогоо, эмчилгээ, урьдчилан сэргийлэх, эсвэл эмнэлзүйн хэрэглээнд зориулагдаагүй болно.
Энэхүү вэб сайтад байгаа шинжлэх ухаан, боловсролын мэдээллийг эмнэлгийн зөвлөгөө, хүн, амьтанд хэрэглэхэд тохиромжтой гэдгийг нотлох баримт гэж ойлгож болохгүй.
