ໂດຍຂໍ້ມູນ Peptide 
ວັນທີ 21 ເມສາ 2025
ບົດຄວາມ ແລະຂໍ້ມູນຜະລິດຕະພັນທັງໝົດທີ່ສະໜອງໃຫ້ຢູ່ໃນເວັບໄຊນີ້ແມ່ນເພື່ອການເຜີຍແຜ່ຂໍ້ມູນ ແລະຈຸດປະສົງທາງການສຶກສາເທົ່ານັ້ນ.
ຜະລິດຕະພັນທີ່ສະຫນອງໃຫ້ຢູ່ໃນເວັບໄຊທ໌ນີ້ແມ່ນມີຈຸດປະສົງສະເພາະສໍາລັບການຄົ້ນຄວ້າໃນ vitro. ການຄົ້ນຄວ້າໃນ vitro (Latin: *in glass*, ຊຶ່ງຫມາຍຄວາມວ່າໃນແກ້ວ) ແມ່ນດໍາເນີນການຢູ່ນອກຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດ. ຜະລິດຕະພັນເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນບໍ່ແມ່ນຢາ, ບໍ່ໄດ້ຮັບການອະນຸມັດຈາກອົງການອາຫານແລະຢາຂອງສະຫະລັດ (FDA), ແລະຕ້ອງບໍ່ຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອປ້ອງກັນ, ປິ່ນປົວ, ຫຼືປິ່ນປົວພະຍາດ, ພະຍາດ, ຫຼືພະຍາດຕ່າງໆ. ມັນໄດ້ຖືກຫ້າມຢ່າງເຂັ້ມງວດໂດຍກົດຫມາຍທີ່ຈະນໍາຜະລິດຕະພັນເຫຼົ່ານີ້ເຂົ້າໄປໃນຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດຫຼືສັດໃນຮູບແບບໃດກໍ່ຕາມ.
ພັນທະບັດ Peptide ແມ່ນຫຍັງ
ພັນທະບັດ peptide ແມ່ນພັນທະບັດ covalent ລັກສະນະໃນໂມເລກຸນທາດໂປຼຕີນ, ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໂດຍຜ່ານປະຕິກິລິຍາການຂົ້ນຂອງການຂາດນ້ໍາລະຫວ່າງກຸ່ມ α-carboxyl (α-COOH) ຂອງອາຊິດ amino ຫນຶ່ງແລະກຸ່ມ α-amino (-NH₂) ຂອງອາຊິດ amino ທີ່ຕິດກັນ. ລັກສະນະທາງເຄມີຂອງມັນແມ່ນພັນທະບັດ amide. ການເຊື່ອມໂຍງນີ້ກໍານົດໂຄງສ້າງກະດູກສັນຫຼັງພື້ນຖານຂອງຕ່ອງໂສ້ polypeptide: amino-terminal (N-terminal) ແລະ carboxyl-terminal (C-terminal) ແມ່ນເຊື່ອມຕໍ່ໂດຍຜ່ານພັນທະບັດ peptide ຊ້ໍາກັນເພື່ອສ້າງເປັນລໍາດັບເສັ້ນ. ເນື່ອງຈາກການສ້າງລະບົບການເຊື່ອມ p-π ລະຫວ່າງຄາບອນໄນໂຕຣເຈນ (C = O) ແລະ imino ໄນໂຕຣເຈນ (-NH-) ໃນພັນທະບັດ peptide, ພັນທະບັດ CN ສະແດງໃຫ້ເຫັນລັກສະນະພັນທະບັດຄູ່ບາງສ່ວນ, ມອບໃຫ້ຍົນພັນທະບັດ peptide ມີລັກສະນະ coplanar ແຂງ. ນີ້ສະຫນອງຂໍ້ຈໍາກັດດ້ານໂຄງສ້າງທີ່ສໍາຄັນສໍາລັບການພັບຂອງໂຄງສ້າງທາດໂປຼຕີນທີ່ສູງກວ່າ.
ກົນໄກການສັງເຄາະຊີວະເຄມີ Peptide Bond
ການສັງເຄາະພັນທະບັດ Peptide ເກີດຂື້ນໃນ ribosomes, ອີງໃສ່ການໂອນ RNA (tRNA) ເພື່ອປະຕິບັດອາຊິດ amino. ຜ່ານການຈັບຄູ່ຂອງ anticodons ໃນ tRNA ກັບ codons ໃນ messenger RNA (mRNA), ອາຊິດ amino ແມ່ນຖືກຈັດໃສ່ໃນ P site ແລະສະຖານທີ່ A ຂອງ ribosome. ກຸ່ມອາມິໂນຂອງອາຊິດ amino ຢູ່ທີ່ສະຖານທີ່ A ໄດ້ຮັບການລະບາຍນ້ໍາ condensation ກັບກຸ່ມ carboxyl ຂອງອາຊິດ amino ທີ່ສະຖານທີ່ P, ປະກອບເປັນພັນທະບັດ amide (-CO-NH-) ແລະປ່ອຍໂມເລກຸນນ້ໍາ. ribosome ເຄື່ອນໄປຕາມ mRNA, ກະຕຸ້ນຕ່ອງໂສ້ peptide ຂະຫຍາຍຈາກ N-terminal ໄປຫາ C-terminal. ຂະບວນການນີ້ແມ່ນຂັບເຄື່ອນໂດຍ GTP, ດ້ວຍຄໍາສັ່ງຂອງການເຊື່ອມໂຍງອາຊິດ amino ຖືກຄວບຄຸມຢ່າງແນ່ນອນໂດຍ codons ເພື່ອບັນລຸການປະກອບທິດທາງຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide.
ລັກສະນະໂຄງສ້າງທາງກວ້າງຂອງພື້ນ ແລະຄຸນສົມບັດທາງກາຍະພາບຂອງພັນທະບັດ Peptide
ໂຄງປະກອບການ conjugated planar ຂອງພັນທະບັດ peptide ກໍານົດຄວາມສອດຄ່ອງທາງພື້ນທີ່ເປັນເອກະລັກຂອງຕົນ: ອົກຊີເຈນທີ່ carbonyl ແລະ amino hydrogen ຢູ່ໃນການຕັ້ງຄ່າ trans, ປະກອບເປັນມຸມພັນທະບັດປະມານ 120 °, ເຊິ່ງປະກອບເປັນຫນ່ວຍງານ planar rigid (ມຸມ dihedral ωຢູ່ໃກ້ກັບ 180 °). ລັກສະນະໂຄງສ້າງນີ້ຈໍາກັດລະດັບຄວາມອິດສະລະຂອງມຸມ dihedral (φແລະψ) ຂອງα-carbons ທີ່ຕິດກັນ, ສົ່ງເສີມການສ້າງຫນ່ວຍງານໂຄງສ້າງຂັ້ນສອງປົກກະຕິໃນລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide (ເຊັ່ນ: α-helices, β-sheets, ຫຼື β-turns). ໃນແງ່ຂອງຄຸນສົມບັດທາງກາຍະພາບທາງເຄມີ, ກຸ່ມ amide ຂອງພັນທະບັດ peptide ສາມາດປະຕິບັດເປັນທັງຜູ້ໃຫ້ທຶນພັນທະບັດ hydrogen (amino hydrogen) ແລະຜູ້ຮັບ (carbonyl oxygen), ເຂົ້າຮ່ວມໃນການກໍ່ສ້າງເຄືອຂ່າຍພັນທະບັດ hydrogen ພາຍໃນທາດໂປຼຕີນແລະລະຫວ່າງໂມເລກຸນ. ລະບົບ conjugated ຂອງມັນສະແດງໃຫ້ເຫັນລັກສະນະການດູດຊຶມຂອງແສງ ultraviolet ໃນຄວາມຍາວຄື້ນຂອງ 210-230 nm, ເຮັດໃຫ້ປະລິມານຂອງຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນຂອງທາດໂປຼຕີນໂດຍ spectrophotometry ultraviolet. ນອກຈາກນັ້ນ, ຄວາມຫມັ້ນຄົງທາງເຄມີຂອງພັນທະບັດ peptide ເຮັດໃຫ້ມັນຍາກທີ່ຈະດໍາເນີນການ hydrolysis spontaneous ໃນການແກ້ໄຂນ້ໍາທີ່ເປັນກາງ, ແຕ່ວ່າມັນສາມາດໄດ້ຮັບການ cleaved ໂດຍສະເພາະພາຍໃຕ້ catalysis ຂອງ proteases, ຮັບໃຊ້ເປັນເປົ້າຫມາຍທີ່ສໍາຄັນສໍາລັບການທໍາລາຍທາດໂປຼຕີນຈາກ intracellular.
ຫນ້າທີ່ທາງຊີວະພາບແລະການນໍາໃຊ້ເຕັກໂນໂລຢີຂອງພັນທະບັດ Peptide
ໃນກິດຈະກໍາຊີວິດ, ຄວາມສົມດຸນແບບເຄື່ອນໄຫວຂອງພັນທະບັດ peptide ຮັກສາ homeostasis proteome: ໃນດ້ານຫນຶ່ງ, ຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງການເຊື່ອມໂຍງ covalent ຂອງເຂົາເຈົ້າຮັບປະກັນຄວາມສົມບູນຂອງການເຮັດວຽກຂອງ macromolecules ຊີວະພາບເຊັ່ນ enzymes ແລະທາດໂປຼຕີນຈາກໂຄງສ້າງ; ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ພັນທະບັດ peptide ສະເພາະແມ່ນຖືກຮັບຮູ້ແລະ hydrolyzed ໂດຍ proteases (ເຊັ່ນ: proteasome ໃນລະບົບ ubiquitin-proteasome ແລະ enzymes lysosomal), ເຮັດໃຫ້ການລ້າງທາດໂປຼຕີນທີ່ຜິດປົກກະຕິແລະລະບຽບການຊົ່ວຄາວຂອງໂມເລກຸນສັນຍານ. ໃນຂົງເຂດເຕັກໂນໂລຢີຊີວະພາບ, ຄຸນສົມບັດທາງເຄມີຂອງພັນທະບັດ peptide ໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນການສັງເຄາະ polypeptide: ໃນການສັງເຄາະໄລຍະແຂງ, ຍຸດທະສາດຂອງກຸ່ມປ້ອງກັນແມ່ນໃຊ້ເພື່ອຄັດເລືອກເອົາກຸ່ມ carboxyl ຂອງອາຊິດ amino ສໍາລັບການສ້າງພັນທະບັດ peptide ທິດທາງ. ເຕັກນິກການຈັດລໍາດັບຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກການນໍາໃຊ້ phenyl isothiocyanate ເພື່ອປະຕິກິລິຍາກັບອາຊິດ amino N-terminal ແລະຄັດເລືອກເອົາພັນທະບັດ peptide ທໍາອິດ, ເຮັດໃຫ້ການວິເຄາະລໍາດັບຂອງລໍາດັບ. ຍິ່ງໄປກວ່ານັ້ນ, ຕົວຍັບຍັ້ງ protease ພັດທະນາໂດຍອີງໃສ່ການປຽບທຽບພັນທະບັດ peptide ສະກັດກັ້ນສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວຂອງ enzymes ໂດຍ mimicking ການສອດຄ່ອງຂອງພັນທະບັດ peptide ທໍາມະຊາດ, ກາຍເປັນຍຸດທະສາດທີ່ສໍາຄັນໃນການອອກແບບຢາ. ການສຶກສາໃນຄວາມເລິກກ່ຽວກັບຄວາມສໍາພັນໂຄງສ້າງ, ຫນ້າທີ່ຂອງພັນທະບັດ peptide ຍັງສືບຕໍ່ຂັບເຄື່ອນການປະດິດສ້າງທາງດ້ານເຕັກໂນໂລຢີໃນວິສະວະກໍາທາດໂປຼຕີນ, ການພັດທະນາຢາ polypeptide, ແລະຊີວະວິທະຍາສັງເຄາະ.
