توسط اطلاعات پپتید 
21 آوریل 2025
تمام مقالات و اطلاعات محصول ارائه شده در این وب سایت صرفاً برای انتشار اطلاعات و اهداف آموزشی است.
محصولات ارائه شده در این وب سایت منحصراً برای تحقیقات آزمایشگاهی در نظر گرفته شده است. تحقیقات آزمایشگاهی (لاتین: *in glass*، به معنی در ظروف شیشه ای) خارج از بدن انسان انجام می شود. این محصولات دارویی نیستند، توسط سازمان غذا و داروی ایالات متحده (FDA) تایید نشده اند و نباید برای پیشگیری، درمان یا درمان هر گونه بیماری، بیماری یا بیماری استفاده شوند. ورود این محصولات به بدن انسان یا حیوان به هر شکلی طبق قانون اکیدا ممنوع است.
پیوند پپتیدی چیست؟
پیوند پپتیدی پیوند آمیدی کووالانسی است که بقایای اسید آمینه را در پپتیدها و پروتئین ها به هم متصل می کند. در یک پپتید α معمولی، بین کربن کربونیل حاصل از گروه α-کربوکسیل یک اسید آمینه و نیتروژن حاصل از گروه α-آمینه باقیمانده بعدی تشکیل می شود.
از نظر ساختاری، پیوند پپتیدی به صورت زیر نشان داده می شود:
–C(=O)–NH–
پیوندهای پپتیدی مکرر، ستون فقرات یک زنجیره پپتیدی را ایجاد می کند که از انتهای N تا C-پایانه امتداد می یابد . زنجیرههای جانبی اسید آمینه از این ستون فقرات بیرون میآیند و در بسیاری از تفاوتهای شیمیایی بین توالیهای پپتیدی منفرد نقش دارند.
IUPAC پپتیدها را به عنوان آمیدهایی توصیف می کند که از دو یا چند مولکول آمینو کربوکسیلیک اسید از طریق یک پیوند کووالانسی بین کربن کربونیل یک باقیمانده و نیتروژن یک باقیمانده تشکیل شده اند.
پیوند پپتیدی از نظر شیمیایی معادل یک پیوند منفرد C-N آزادانه چرخان معمولی نیست. رزونانس بین گروه کربونیل و نیتروژن آمیدی به پیوند C-N ویژگی پیوند دوگانه جزئی می دهد. در نتیجه، چرخش حول پیوند پپتید C-N محدود میشود و اتمهایی که گروه پپتید را تشکیل میدهند، تمایل دارند آرایش تقریباً مسطحی را اتخاذ کنند.
این ویژگی ساختاری به ظاهر ساده پیامدهای عمده ای برای ترکیب پپتید دارد. از آنجایی که چرخش حول خود پیوند پپتیدی محدود است، بیشتر انعطافپذیری ساختاری یک ستون فقرات پپتیدی از چرخش در اطراف پیوندهای N-Cα و Ca-C' همسایه حاصل میشود .
تشکیل پیوندهای پپتیدی در سیستم های بیولوژیکی
در سنتز پروتئین بیولوژیکی، پیوندهای پپتیدی در مرکز پپتیدیل ترانسفراز ریبوزوم تشکیل می شود..
در طول ترجمه، یک aminoacyl-tRNA حامل اسید آمینه بعدی وارد سایت ریبوزومی A می شود، در حالی که زنجیره پپتیدی در حال رشد به یک tRNA در محل P متصل می شود. گروه α-آمینه آزاد aminoacyl-tRNA ورودی به کربن کربونیل پیوند استری که پپتید در حال رشد را به tRNA سایت P متصل می کند حمله می کند.
زنجیره پپتیدی در حال رشد در نتیجه به اسید آمینه حمل شده توسط tRNA A-site منتقل می شود و زنجیره را با یک باقیمانده گسترش می دهد. سپس ریبوزوم جابهجا میشود و اجازه میدهد چرخه افزایش طول ادامه یابد.
این واکنش بهطور دقیقتر بهعنوان آمینولیز یک استر فعال یا یک واکنش انتقال آسیل توصیف میشود تا بهعنوان تراکم آبگیری ساده بین دو اسید آمینه آزاد. مرکز پپتیدیل ترانسفراز ریبوزومی عمدتاً از RNA ریبوزومی حفاظت شده تشکیل شده است و بسترهای واکنش دهنده را در هندسه مورد نیاز برای تشکیل پیوند پپتیدی کارآمد قرار می دهد.
تمایز مهم دیگر مربوط به مصرف انرژی است. هیدرولیز GTP در فرآیندهایی مانند تحویل aminoacyl-tRNA، تصحیح و جابجایی ریبوزومی شرکت می کند، اما تشکیل پیوند پپتیدی به خودی خود صرفاً توسط GTP انجام نمی شود. اسید آمینه قبلاً از طریق اتصال به tRNA قبل از رسیدن به ریبوزوم از نظر شیمیایی فعال شده است.
جهت سنتز پپتید بسیار منظم است: انتهای N به سمت C-پایانه مونتاژ می شود.طبق اطلاعات توالی کدگذاری شده توسط mRNA، زنجیره در حال رشد از
پیوندهای پپتیدی نیز می توانند تحت شرایط آزمایشگاهی کنترل شده تشکیل شوند.
در شیمی پپتید مدرن، یکی از پرکاربردترین رویکردها، سنتز پپتید فاز جامد (SPPS) است . سنتز پپتید به جای تکیه بر واکنش خود به خودی دو اسید آمینه غیرفعال، از مشتقات اسید آمینه محافظت شده و فعال شده شیمیایی استفاده می کند تا تشکیل پیوند به صورت انتخابی و در یک توالی کنترل شده رخ دهد.
در طی SPPS، پپتید در حال رشد به یک رزین جامد متصل باقی می ماند. یک چرخه معمولی شامل حذف یک گروه محافظ موقت، فعال سازی و جفت شدن اسید آمینه بعدی، شستشو و تکرار فرآیند تا زمانی که توالی مورد نظر جمع شود، می باشد.
پس از مونتاژ زنجیره، پپتید به طور کلی از رزین جدا میشود، گروههای محافظ باقیمانده حذف میشوند و ماده خام به سمت خالصسازی و توصیف تحلیلی میرود.
این شیمی کنترل شده مهم است زیرا اسیدهای آمینه حاوی چندین گروه عملکردی بالقوه واکنشی هستند. استراتژیهای گروه حفاظتی و فعالسازی انتخابی باعث میشود پیوند پپتیدی مورد نظر شکل بگیرد و در عین حال واکنشهای جانبی ناخواسته را کاهش دهد.
ویژگی پیوند دوگانه جزئی پیوند پپتید C-N باعث می شود گروه پپتید نسبتاً سفت و تقریباً مسطح باشد.
زاویه پیچشی اطراف پیوند پپتیدی C-N ω (امگا) تعیین می شود . بیشتر پیوندهای پپتیدی از پیکربندی ترانس استفاده می کنند که در آن ω نزدیک به 180 درجه است. کسر بسیار کوچکتر از پیکربندی cis استفاده می کند که در آن ω نزدیک به 0 درجه است.
پیوندهای پپتیدی سیس معمولاً غیرمعمول هستند، اگرچه زمانی که باقیمانده زیر پرولین باشد، بیشتر اتفاق میافتند. تفاوت انرژی بین ترکیبات سیس و ترانس برای پیوندهای پپتیدی Xaa-Pro نسبت به اکثر ترکیبات باقیمانده دیگر کوچکتر است.
این نکته مهم است زیرا مفهوم اصلی گاهی بیش از حد ساده می شود. پیوند پپتیدی نمی برد. چرخش را در کل ستون فقرات از بین
در عوض، پیوند پپتیدی C-N نسبتاً محدود است، در حالی که دو پیوند ستون فقرات مجاور آزادی ساختاری را فراهم میکنند:
φ (phi) چرخش حول پیوند N-Cα را توصیف می کند.
ψ (psi) چرخش حول پیوند کربونیل Ca-C' را توصیف می کند.
ترکیبهای مختلف زوایای φ و ψ به زنجیرههای پپتیدی اجازه میدهد تا ترکیبات مرتبط با مارپیچهای α، ساختارهای β، چرخشها، زنجیرههای توسعهیافته و دیگر ترتیبات ساختاری را اتخاذ کنند.
پیوند هیدروژنی و ساختار پپتیدی
ستون فقرات پپتیدی شامل دهنده و پذیرنده پیوند هیدروژنی است.
اکسیژن کربونیل یک پیوند پپتیدی معمولی می تواند به عنوان گیرنده پیوند هیدروژنی عمل کند، در حالی که یک گروه آمید N-H می تواند به عنوان دهنده پیوند هیدروژنی در صورت وجود چنین هیدروژنی عمل کند.
این فعل و انفعالات نقش مهمی در سازماندهی ساختارهای پپتیدی و پروتئینی دارد. الگوهای پیوند هیدروژنی منظم به ویژه در تثبیت ترتیبات ساختاری ثانویه مانند α-مارپیچ ها و صفحات β اهمیت دارند.
با این حال، ترکیب پپتیدی را نباید به تنهایی به پیوند هیدروژنی نسبت داد. فعل و انفعالات زنجیره جانبی، نیروهای الکترواستاتیک، اثرات آبگریز، شرایط حلال، دما، pH، قدرت یونی، و برهمکنش با مولکولهای دیگر همگی میتوانند بر ساختارهای مشاهدهشده به صورت تجربی تأثیر بگذارند.
ستون فقرات پپتیدی اشعه ماوراء بنفش را به شدت در ناحیه دور UV به دلیل انتقال الکترونیکی مرتبط با گروه آمید جذب می کند.
این ویژگی در تجزیه و تحلیل پپتید مفید است. به عنوان مثال، طول موجهای نزدیک به 214 نانومتر معمولاً برای تشخیص اجزای حاوی پپتید در طول HPLC فاز معکوس استفاده میشوند، زیرا ستون فقرات پپتید جذب قوی در این ناحیه را انجام میدهد.
با این حال، این را نباید با اندازه گیری جذب در حدود 280 نانومتر اشتباه گرفت . جذب نزدیک به 280 نانومتر تا حد زیادی به باقی مانده های اسید آمینه معطر مانند تریپتوفان و تیروزین بستگی دارد تا به خود پیوند پپتیدی.
به همین دلیل، مناسب ترین طول موج و روش کمی به دنباله پپتید، تکنیک تحلیلی، فاز متحرک، غلظت و هدف اندازه گیری بستگی دارد.
این تمایز دقیق تر از درمان جذب 210-230 نانومتر به عنوان یک روش جهانی برای تعیین 'غلظت پروتئین' است.
پیوندهای پپتیدی تحت بسیاری از شرایط آبی معمولی از نظر جنبشی پایدار هستند و به طور کلی در pH خنثی تحت هیدرولیز خود به خودی سریع قرار نمی گیرند.
با این وجود، آنها را می توان تحت شرایط شیمیایی به اندازه کافی قوی یا از طریق واکنش های کاتالیز شده توسط آنزیم شکافت.
پروتئازها و پپتیدازها هیدرولیز پیوند پپتیدی را با درجات مختلفی از ویژگی سوبسترا و توالی تسریع می کنند. در سیستمهای بیولوژیکی، پروتئولیز کنترلشده در فرآیندهای مختلف از بلوغ پروتئین تا گردش پروتئین و تنظیم مسیرهای سیگنال دهی دخالت دارد.
از دیدگاه آزمایشگاهی، پایداری پیوند پپتیدی میتواند تحتتاثیر pH، دما، ترکیب حلال، توالی، گروههای عاملی مجاور و شرایط ذخیرهسازی قرار گیرد.
به همین دلیل، یکپارچگی شیمیایی را نمی توان تنها از حضور پیوندهای پپتیدی استنباط کرد. رفتار توالی پپتیدی کامل باید تحت شرایط تجربی مربوطه ارزیابی شود.
پیوندهای پپتیدی چارچوب کووالانسی پیوسته ای را فراهم می کند که به توالی های اسید آمینه اجازه می دهد تا به عنوان پپتیدها و پروتئین های تعریف شده وجود داشته باشند.
ترکیب آنها از پایداری شیمیایی و هندسه محدود اهمیت ویژه ای دارد. پیوند باید به اندازه کافی پایدار بماند تا یکپارچگی توالی را حفظ کند در حالی که هنوز قادر به برش کنترل شده توسط آنزیم ها یا تحت شرایط شیمیایی تعریف شده باشد.
در سیستمهای بیولوژیکی، شکاف انتخابی پیوندهای پپتیدی به پروتئینها و پپتیدها اجازه میدهد تا پردازش، فعال، غیرفعال، بازیافت یا تجزیه شوند. ویژگی این واکنش ها در درجه اول به آنزیم درگیر و محیط مولکولی اطراف محل برش بستگی دارد.
این امر، شیمی پیوند پپتیدی را نه تنها برای ساختار پپتید، بلکه برای مطالعه پروتئولیز، شناسایی مولکولی، گردش پروتئین، ویژگی آنزیم و بسیاری از زمینههای دیگر تحقیقات بیوشیمیایی اساسی میکند.
درک شیمی پیوند پپتیدی در سنتز پپتید، تجزیه و تحلیل ساختاری، شیمی تحلیلی و تحقیقات بیوشیمیایی مهم است.
در شیمی پپتید مصنوعی، تشکیل پیوند آمیدی کنترلشده واکنش مرکزی است که برای جمعآوری توالیهای اسید آمینه تعریفشده استفاده میشود.
در تحقیقات ساختاری، مسطح بودن پیوند پپتیدی و زوایای پیچشی ستون فقرات به توضیح ساختارهای قابل دسترسی برای یک زنجیره پپتیدی کمک می کند.
در تحقیقات تحلیلی، جذب پیوند پپتیدی میتواند از تشخیص کروماتوگرافی پشتیبانی کند، در حالی که تکنیکهایی مانند طیفسنجی جرمی اطلاعات تکمیلی در مورد جرم مولکولی و هویت مرتبط با توالی ارائه میدهند.
شکاف انتخابی پیوند پپتیدی نیز در جریان کار پروتئومی و بیوشیمیایی استفاده می شود. پروتئازها با اولویتهای برش مشخص میتوانند قطعاتی تولید کنند که متعاقباً با روشهای کروماتوگرافی یا طیفسنجی جرمی بررسی میشوند.
از لحاظ تاریخی، تخریب ادمن روشی را برای تجزیه و تحلیل متوالی اسیدهای آمینه از انتهای N یک پپتید یا پروتئین ارائه میدهد. توصیف پپتیدهای مدرن به طور فزایندهای بر طیفسنجی جرمی و تکنیکهای تحلیلی تکمیلی متکی است، اگرچه شیمی ادمن از نظر علمی مهم است.
مطالعات آنالوگهای پیوند پپتیدی و پیوندهای آمیدی اصلاحشده نیز به تحقیقات در مورد مکانیسمهای آنزیمی، پایداری پپتید، ترکیب مولکولی و شیمی پپتیدومیمتیک کمک میکند.
پیوند پپتیدی به طرز فریبنده ای ساده به نظر می رسد: یک گروه کربونیل متصل به نیتروژن.
با این حال رزونانس، مسطح بودن، خواص پیوند هیدروژنی، پایداری شیمیایی، و واکنش کنترلشده به طور کلی بسیاری از رفتار ساختاری پپتیدها را تعیین میکنند.
بنابراین درک واضح پیوندهای پپتیدی پایه و اساس مطالعه سنتز پپتید، خالص سازی، ترکیب، پایداری، برش آنزیمی و خصوصیات تحلیلی را فراهم می کند.
برای محققان آزمایشگاهی، پیوند پپتیدی صرفاً ارتباط بین اسیدهای آمینه نیست. این یکی از ویژگیهای شیمیایی مرکزی است که تعیین میکند زنجیرههای پپتیدی چگونه ساخته میشوند، چگونه ساختار را اتخاذ میکنند و چگونه تحت شرایط آزمایشی رفتار میکنند.
مواد ارائه شده توسط Cocer Peptides منحصراً برای تحقیقات آزمایشگاهی، تحقیقات تحلیلی و آزمایش های آزمایشگاهی در نظر گرفته شده است. آنها برای تجویز انسانی یا دامپزشکی، مصرف، تشخیص، درمان، پیشگیری یا هر کاربرد بالینی در نظر گرفته نشده اند.
اطلاعات علمی و آموزشی ارائه شده در این وب سایت نباید به عنوان توصیه پزشکی یا به عنوان مدرکی دال بر مناسب بودن برای استفاده انسان یا حیوان تفسیر شود.
