לפי מידע פפטיד 
21 באפריל, 2025
כל המאמרים ומידע המוצר המסופקים באתר אינטרנט זה מיועדים אך ורק להפצת מידע ולמטרות חינוכיות.
המוצרים המסופקים באתר זה מיועדים אך ורק למחקר במבחנה. מחקר במבחנה (בלטינית: *בזכוכית*, כלומר בכלי זכוכית) מתבצע מחוץ לגוף האדם. מוצרים אלה אינם תרופות, לא אושרו על ידי מנהל המזון והתרופות האמריקאי (FDA), ואסור להשתמש בהם כדי למנוע, לטפל או לרפא כל מצב רפואי, מחלה או מחלה. חל איסור מוחלט על פי חוק להחדיר מוצרים אלה לגוף האדם או החיה בכל צורה שהיא.
מהו בונד פפטיד
קשר פפטיד הוא קשר קוולנטי אופייני במולקולות חלבון, הנוצר באמצעות תגובת עיבוי של התייבשות בין קבוצת α-carboxyl (α-COOH) של חומצת אמינו אחת וקבוצת α-amino (-NH₂) של חומצת אמינו סמוכה. הטבע הכימי שלו הוא קשר אמיד. קישור זה קובע את מבנה עמוד השדרה הבסיסי של שרשרת הפוליפפטידים: האמינו-טרמינל (N-טרמינל) והקרבוקסיל-טרמינל (C-טרמינל) מחוברים באמצעות קשרי פפטיד חוזרים ליצירת רצף ליניארי. עקב היווצרות מערכת צימוד p-π בין הפחמן הקרבונילי (C=O) וחנקן האימינו (-NH-) בקשר הפפטיד, הקשר ה-CN מציג מאפייני קשר כפול חלקיים, המקנה למישור הקשר הפפטיד תכונות קו-מפלסיות קשיחות. זה מספק אילוצים מבניים קריטיים עבור קיפול של מבני חלבון מסדר גבוה יותר.
מנגנון של ביוסינתזה של פפטיד בונד
סינתזת קשר פפטיד מתרחשת בריבוזומים, תוך הסתמכות על העברה RNA (tRNA) לשאת חומצות אמינו. באמצעות זיווג של אנטיקודונים על tRNA עם קודונים על RNA שליח (mRNA), חומצות אמינו ממוקמות באתר P ובאתר A של הריבוזום. קבוצת האמינו של חומצת האמינו באתר A עוברת עיבוי התייבשות עם קבוצת הקרבוקסיל של חומצת האמינו באתר P, ויוצרת קשר אמיד (-CO-NH-) ומשחררת מולקולת מים. הריבוזום נע לאורך ה-mRNA, גורם לשרשרת הפפטידים להתרחב מ-N-טרמינל ל-C-טרמינל. תהליך זה מופעל על ידי GTP, כאשר סדר הקישור של חומצות אמינו נשלט במדויק על ידי קודונים כדי להשיג הרכבה כיוונית של שרשרת הפוליפפטיד.
תכונות מבניות מרחביות ומאפיינים פיזיקוכימיים של קשרי פפטידים
המבנה המצומד המישורי של הקשר הפפטיד קובע את הקונפורמציה המרחבית הייחודית שלו: חמצן הקרבוניל ומימן האמינו נמצאים בתצורת טרנס, ויוצרים זווית קשר של כ-120°, המהווה יחידה מישורית קשיחה (הזווית הדו-הדרלית ω קרובה ל-180°). תכונה מבנית זו מגבילה את דרגות החופש של הזוויות הדו-הדרליות (φ ו-ψ) של פחמני α סמוכים, ומעודדת יצירת יחידות מבניות משניות רגילות בשרשרת הפוליפפטיד (כגון סלילי α, יריעות β או סיבובי β). מבחינת מאפיינים פיזיקוכימיים, קבוצת האמיד של הקשר הפפטיד יכולה לשמש גם כתורם קשרי מימן (מימן אמינו) וגם כמקבל (חמצן קרבוניל), ולהשתתף בבניית רשתות קשרי מימן בתוך חלבונים ובין מולקולות. המערכת המצומדת שלו מציגה קליטה אופיינית של אור אולטרה סגול באורכי גל של 210-230 ננומטר, המאפשרת כימות של ריכוז חלבון על ידי ספקטרופוטומטריה אולטרה סגולה. בנוסף, היציבות הכימית של הקשר הפפטיד מקשה על הידרוליזה ספונטנית בתמיסות מימיות ניטרליות, אך ניתן לבקע אותו באופן ספציפי תחת קטליזה של פרוטאזות, המשמשים כיעד מפתח לפירוק חלבון תוך תאי.
פונקציות ביולוגיות ויישומים טכנולוגיים של קשרי פפטידים
בפעילויות חיים, האיזון הדינמי של קשרי פפטידים שומר על הומאוסטזיס של פרוטאום: מצד אחד, יציבות הקשרים הקוולנטיים שלהם מבטיחה את השלמות התפקודית של מקרומולקולות ביולוגיות כגון אנזימים וחלבונים מבניים; מצד שני, קשרי פפטיד ספציפיים מזוהים ומועברים להידרוליזה על ידי פרוטאזות (כגון הפרוטאזום במערכת האוביקוויטין-פרוטאזום ואנזימים ליזוזומליים), המאפשרים פינוי של חלבונים לא תקינים וויסות זמני של מולקולות איתות. בתחום הביוטכנולוגיה, המאפיינים הכימיים של קשרי פפטידים נמצאים בשימוש נרחב בסינתזה של פוליפפטיד: בסינתזה של שלב מוצק, נעשה שימוש באסטרטגיות של קבוצות הגנה כדי להפעיל באופן סלקטיבי את קבוצות הקרבוקסיל של חומצות אמינו ליצירת קשרים פפטידים כיוונית. טכניקות ריצוף חלבון משתמשות ב-phenyl isothiocyanate כדי להגיב עם חומצת האמינו ה-N-טרמינלית ולבקע באופן סלקטיבי את הקשר הפפטיד הראשון, מה שמאפשר ניתוח רציף של הרצף. יתר על כן, מעכבי פרוטאז שפותחו על בסיס אנלוגים של קשרי פפטיד חוסמים את המרכזים הפעילים של אנזימים על ידי חיקוי הקונפורמציה של קשרי פפטידים טבעיים, מה שהופך לאסטרטגיה חשובה בתכנון תרופות. מחקרים מעמיקים על הקשר בין מבנה לתפקוד של קשרי פפטידים ממשיכים להניע חידושים טכנולוגיים בהנדסת חלבונים, פיתוח תרופות פוליפפטידים וביולוגיה סינתטית.
