Peptid Məlumatı ilə 
21 aprel 2025-ci il,
BU SAYFADƏ TƏQDİM EDİLƏN BÜTÜN MƏQALƏLƏR VƏ MƏHSUL HAQQINDA MƏLUMAT YALNIZ MƏLUMATIN YAYILMASI VƏ MƏHSUL MƏQSƏDLƏRİ ÜÇÜNDÜR.
Bu veb-saytda təqdim olunan məhsullar yalnız in vitro tədqiqat üçün nəzərdə tutulub. In vitro tədqiqat (latınca: *şüşədə*, şüşə qabda deməkdir) insan orqanizmindən kənarda aparılır. Bu məhsullar əczaçılıq məhsulları deyil, ABŞ Qida və Dərman İdarəsi (FDA) tərəfindən təsdiqlənməyib və hər hansı tibbi vəziyyəti, xəstəlik və ya xəstəliyin qarşısını almaq, müalicə etmək və ya müalicə etmək üçün istifadə edilməməlidir. Bu məhsulların insan və ya heyvan orqanizminə hər hansı formada daxil edilməsi qanunla qəti qadağandır.
Peptid bağı nədir
Peptid bağı peptidlər və zülallar daxilində amin turşusu qalıqlarını birləşdirən kovalent amid bağıdır. Adi α-peptiddə o, bir amin turşusunun α-karboksil qrupundan alınan karbonil karbonla növbəti qalığın α-amin qrupundan alınan azot arasında əmələ gəlir.
Struktur baxımından peptid əlaqəsi aşağıdakı kimi təmsil olunur:
–C(=O)–NH–
Təkrarlanan peptid bağları uzanan peptid zəncirinin onurğasını yaradır N-terminusundan qədər C-terminusuna . Amin turşusu yan zəncirləri bu onurğadan çıxır və fərdi peptid ardıcıllıqları arasında bir çox kimyəvi fərqlərə töhfə verir.
IUPAC peptidləri bir qalığın karbonil karbonu ilə digərinin azotu arasında kovalent əlaqə vasitəsilə iki və ya daha çox amin karboksilik turşu molekulundan əmələ gələn amidlər kimi təsvir edir.
Peptid bağı adi sərbəst fırlanan C-N tək bağına kimyəvi cəhətdən ekvivalent deyil. Karbonil qrupu ilə amid azotu arasındakı rezonans C-N bağına qismən ikiqat bağ xarakteri verir. Nəticədə, peptid C-N bağı ətrafında fırlanma məhdudlaşdırılır və peptid qrupunu təşkil edən atomlar təqribən planar düzülüşü qəbul etməyə meyllidirlər.
Bu zahirən sadə struktur xüsusiyyət peptid konformasiyası üçün böyük nəticələrə malikdir. Peptid bağının özü ətrafında fırlanma məhdud olduğundan, peptid onurğasının konformasiya çevikliyinin çoxu əvəzinə qonşu N-Cα və Ca-C' bağları ətrafında fırlanmadan gəlir.
Bioloji Sistemlərdə Peptid Bağlarının formalaşması
Bioloji zülal sintezində peptid bağları ribosomun peptidil-transferaza mərkəzində əmələ gəlir..
Tərcümə zamanı növbəti amin turşusunu daşıyan bir aminoasil-tRNT ribosomal A sahəsinə daxil olur, böyüyən peptid zənciri isə P yerindəki tRNT-yə bağlanır. Gələn aminoasil-tRNA-nın sərbəst α-amino qrupu artan peptidi P-sayt tRNA ilə birləşdirən ester əlaqəsinin karbonil karbonuna hücum edir.
Böyüyən peptid zənciri, nəticədə, zənciri bir qalıq qədər genişləndirərək, A-sayt tRNA tərəfindən daşınan amin turşusuna köçürülür. Daha sonra ribosom yer dəyişdirərək uzanma dövrünün davam etməsinə imkan verir.
Bu reaksiya iki sərbəst amin turşusu arasında sadə susuzlaşdırma kondensasiyası kimi deyil kimi daha dəqiq təsvir edilir . , aktivləşdirilmiş esterin aminolizi və ya asil-transfer reaksiyası Ribosomal peptidil-transferaza mərkəzi əsasən konservləşdirilmiş ribosomal RNT-dən ibarətdir və reaksiya verən substratları səmərəli peptid bağının formalaşması üçün lazım olan həndəsədə yerləşdirir.
Digər mühüm fərq enerji istifadəsinə aiddir. GTP hidrolizi aminoasil-tRNA-nın çatdırılması, korrektə oxunması və ribosomal translokasiya kimi proseslərdə iştirak edir, lakin peptid bağının əmələ gəlməsinin özü sadəcə 'GTP tərəfindən gücləndirilmir'. Amin turşusu ribosoma çatmazdan əvvəl tRNA-ya bağlanaraq artıq kimyəvi cəhətdən aktivləşdirilib.
Peptid sintezinin istiqaməti yüksək nizamlı olaraq qalır: böyüyən zəncir N-terminusdan C-terminusa doğru yığılır.mRNT tərəfindən kodlanmış ardıcıllıq məlumatlarına uyğun olaraq
Peptid bağları nəzarət edilən laboratoriya şəraitində də yarana bilər.
Müasir peptid kimyasında ən çox istifadə edilən yanaşmalardan biri bərk fazalı peptid sintezidir (SPPS) . Peptid sintezi iki aktivləşdirilməmiş amin turşusunun kortəbii reaksiyasına güvənmək əvəzinə, qorunan və kimyəvi cəhətdən aktivləşdirilmiş amin turşusu törəmələrindən istifadə edir ki, bağ əmələ gəlməsi selektiv şəkildə və idarə olunan ardıcıllıqla baş verə bilsin.
SPPS zamanı böyüyən peptid bərk qatranla bağlı qalır. Tipik bir dövrə müvəqqəti qoruyucu qrupun çıxarılmasını, növbəti amin turşusunun aktivləşdirilməsini və birləşməsini, yuyulmasını və istənilən ardıcıllıq yığılana qədər prosesin təkrarlanmasını əhatə edir.
Zəncir yığıldıqdan sonra peptid ümumiyyətlə qatrandan ayrılır, qalan qoruyucu qruplar çıxarılır və xam material təmizlənməyə və analitik xarakteristikaya keçir.
Bu idarə olunan kimya vacibdir, çünki amin turşuları çoxlu potensial reaktiv funksional qrupları ehtiva edir. Qoruyucu qrup strategiyaları və selektiv aktivləşdirmə arzuolunmaz yan reaksiyaları azaldaraq, istədiyiniz peptid bağının yaranmasına imkan verir.
Peptid C-N əlaqəsinin qismən ikiqat bağ xarakteri peptid qrupunu nisbətən sərt və təxminən planar edir.
Peptid C-N bağının ətrafındakı burulma bucağı ω (omeqa) ilə təyin olunur . Peptid bağlarının çoxu trans konfiqurasiyasını qəbul edir , burada ω 180°-yə yaxındır. Daha kiçik bir hissə cis konfiqurasiyasını qəbul edir , burada ω 0°-yə yaxındır.
Cis peptid bağları ümumiyyətlə nadirdir, baxmayaraq ki, aşağıdakı qalıq prolin olduqda daha tez-tez baş verir. Cis və trans konformasiyaları arasındakı enerji fərqi Xaa-Pro peptid bağları üçün əksər qalıq birləşmələrinə nisbətən daha kiçikdir.
Bu məqam vacibdir, çünki orijinal konsepsiya bəzən həddindən artıq sadələşdirilir. Peptid bağı . bütün onurğa boyunca fırlanmanı aradan qaldırmır
Bunun əvəzinə, peptid C-N bağı nisbətən məhduddur, iki bitişik onurğa bağı isə konformasiya azadlığının çox hissəsini təmin edir:
φ (phi) N-Cα bağı ətrafında fırlanmanı təsvir edir.
ψ (psi) Ca-C' karbonil bağı ətrafında fırlanmanı təsvir edir.
φ və ψ bucaqlarının müxtəlif birləşmələri peptid zəncirlərinə α-spirallar, β-strukturlar, dönmələr, uzadılmış zəncirlər və digər struktur quruluşlarla əlaqəli uyğunlaşmaları qəbul etməyə imkan verir.
Hidrogen bağı və peptid strukturu
Peptid onurğasında həm hidrogen bağı donorları, həm də qəbuledicilər var.
Adi peptid bağının karbonil oksigeni hidrogen bağının qəbuledicisi kimi çıxış edə bilər, amid N-H qrupu isə belə bir hidrogen olduqda hidrogen bağının donoru kimi çıxış edə bilər.
Bu qarşılıqlı təsirlər peptid və zülal strukturlarının təşkilinə mühüm töhfə verir. Müntəzəm hidrogen bağlama nümunələri α-spirallar və β-vərəqlər kimi ikinci dərəcəli struktur quruluşların sabitləşdirilməsində xüsusilə vacibdir.
Bununla belə, peptid konformasiyası təkcə hidrogen bağına aid edilməməlidir. Yan zəncirvari qarşılıqlı təsirlər, elektrostatik qüvvələr, hidrofobik təsirlər, həlledici şərtlər, temperatur, pH, ion gücü və digər molekullarla qarşılıqlı təsirlər eksperimental olaraq müşahidə edilən strukturlara təsir göstərə bilər.
Peptid onurğası amid qrupu ilə əlaqəli elektron keçidlər səbəbindən uzaq UV bölgəsində ultrabənövşəyi radiasiyanı güclü şəkildə udur.
Bu xüsusiyyət peptid analizində faydalıdır. Məsələn, 214 nm- ə yaxın dalğa uzunluqları , əks fazalı HPLC zamanı peptid tərkibli komponentləri aşkar etmək üçün adətən istifadə olunur, çünki peptid onurğası bu bölgədə güclü absorbsiyaya kömək edir.
Bununla belə, bunu ətrafında absorbans ölçmələri ilə qarışdırmaq olmaz 280 nm . 280 nm-ə yaxın absorbsiya əsasən peptid bağının özündən deyil, triptofan və tirozin kimi aromatik amin turşusu qalıqlarından asılıdır.
Bu səbəbdən, ən uyğun dalğa uzunluğu və kəmiyyət metodu peptid ardıcıllığından, analitik texnikadan, mobil fazadan, konsentrasiyadan və ölçmə məqsədindən asılıdır.
Bu fərq 210-230 nm udma qabiliyyətini 'protein konsentrasiyasını' təyin etmək üçün universal üsul kimi nəzərdən keçirməkdən daha dəqiqdir.
Peptid bağları bir çox adi sulu şəraitdə kinetik cəhətdən sabitdir və ümumiyyətlə neytral pH-da sürətli spontan hidrolizdən keçmir.
Buna baxmayaraq, onlar kifayət qədər güclü kimyəvi şəraitdə və ya ferment katalizli reaksiyalar vasitəsilə parçalana bilər.
Proteazlar və peptidazlar müxtəlif dərəcəli substrat və ardıcıllıq spesifikliyi ilə peptid bağlarının hidrolizini sürətləndirir. Bioloji sistemlərdə idarə olunan proteoliz zülalın yetişməsindən zülal dövriyyəsinə və siqnal yollarının tənzimlənməsinə qədər olan proseslərdə iştirak edir.
Laboratoriya nöqteyi-nəzərindən peptid bağının sabitliyinə pH, temperatur, həlledicinin tərkibi, ardıcıllığı, qonşu funksional qruplar və saxlama şəraiti də təsir edə bilər.
Bu səbəbdən kimyəvi bütövlüyü yalnız peptid bağlarının mövcudluğundan çıxarmaq olmaz; tam peptid ardıcıllığının davranışı müvafiq eksperimental şəraitdə qiymətləndirilməlidir.
Peptid bağları amin turşusu ardıcıllığının müəyyən edilmiş peptidlər və zülallar kimi mövcud olmasına imkan verən davamlı kovalent çərçivəni təmin edir.
Onların kimyəvi sabitlik və məhdud həndəsə birləşməsi xüsusilə vacibdir. Bağ, fermentlər tərəfindən və ya müəyyən kimyəvi şəraitdə idarə olunan parçalanma qabiliyyətinə malik olmaqla, ardıcıllığın bütövlüyünü qorumaq üçün kifayət qədər sabit qalmalıdır.
Bioloji sistemlərdə peptid bağlarının selektiv parçalanması zülalların və peptidlərin işlənməsinə, aktivləşdirilməsinə, təsirsiz hala salınmasına, təkrar emal edilməsinə və ya parçalanmasına imkan verir. Bu reaksiyaların spesifikliyi ilk növbədə iştirak edən fermentdən və parçalanma yerini əhatə edən molekulyar mühitdən asılıdır.
Bu, peptid bağı kimyasını təkcə peptid strukturu üçün deyil, həm də proteoliz, molekulyar tanınma, zülal dövriyyəsi, ferment spesifikliyi və biokimyəvi tədqiqatların bir çox digər sahələrinin öyrənilməsi üçün əsas edir.
Peptid-bağ kimyasını anlamaq peptid sintezi, struktur analizi, analitik kimya və biokimyəvi tədqiqatlarda vacibdir.
Sintetik peptid kimyasında idarə olunan amid bağının formalaşması müəyyən edilmiş amin turşusu ardıcıllıqlarını yığmaq üçün istifadə edilən mərkəzi reaksiyadır.
Struktur tədqiqatlarda peptid bağının planarlığı və onurğa sütununun burulma bucaqları peptid zəncirinin əlçatan olan konformasiyalarını izah etməyə kömək edir.
Analitik tədqiqatda peptid bağının udulması xromatoqrafik aşkarlamağa kömək edə bilər, kütlə spektrometriyası kimi üsullar isə molekulyar kütlə və ardıcıllıqla əlaqəli şəxsiyyət haqqında tamamlayıcı məlumat verir.
Seçici peptid bağının parçalanması proteomik və biokimyəvi iş axınlarında da istifadə olunur. Müəyyən edilmiş parçalanma üstünlükləri olan proteazlar sonradan xromatoqrafik və ya kütlə-spektrometrik üsullarla yoxlanılan fraqmentlər yarada bilər.
Tarixən Edmanın deqradasiyası peptidin və ya zülalın N-terminusundan amin turşularının ardıcıl analizi üçün bir üsul təqdim etdi. Müasir peptid xarakteristikası getdikcə daha çox kütlə spektrometriyasına və tamamlayıcı analitik üsullara əsaslanır, baxmayaraq ki, Edman kimyası elmi cəhətdən əhəmiyyətli olaraq qalır.
Peptid bağlarının analoqlarının və dəyişdirilmiş amid əlaqələrinin tədqiqi həmçinin ferment mexanizmləri, peptid sabitliyi, molekulyar konformasiya və peptidomimetik kimya üzrə tədqiqatlara kömək edir.
Peptid bağı aldadıcı dərəcədə sadə görünür: azotla əlaqəli bir karbonil qrupu.
Bununla belə, onun rezonansı, planarlığı, hidrogen bağlayıcı xüsusiyyətləri, kimyəvi sabitliyi və idarə olunan reaktivliyi peptidlərin struktur davranışının çoxunu müəyyən edir.
Buna görə də, peptid bağlarının aydın başa düşülməsi peptid sintezini, təmizlənməsini, konformasiyasını, sabitliyini, fermentativ parçalanmasını və analitik xarakteristikasını öyrənmək üçün zəmin yaradır.
Laboratoriya tədqiqatçıları üçün peptid bağı sadəcə amin turşuları arasındakı əlaqə deyil. Peptid zəncirlərinin necə qurulduğunu, quruluşu necə qəbul etdiyini və eksperimental şəraitdə necə davrandıqlarını təyin edən mərkəzi kimyəvi xüsusiyyətlərdən biridir.
Cocer Peptidləri tərəfindən təmin edilən materiallar yalnız laboratoriya tədqiqatları, analitik tədqiqatlar və in vitro təcrübələr üçün nəzərdə tutulub. Onlar insan və ya baytarlıq idarəsi, istehlak, diaqnostika, müalicə, profilaktika və ya hər hansı klinik tətbiq üçün nəzərdə tutulmayıb.
Bu veb-saytda təqdim olunan elmi və təhsil məlumatları tibbi məsləhət və ya insan və ya heyvan istifadəsi üçün uyğunluğun sübutu kimi şərh edilməməlidir.
