ໂດຍຂໍ້ມູນ Peptide 
ວັນທີ 1 ພຶດສະພາ 2025
ບົດຄວາມ ແລະຂໍ້ມູນຜະລິດຕະພັນທັງໝົດທີ່ສະໜອງໃຫ້ຢູ່ໃນເວັບໄຊນີ້ແມ່ນເພື່ອການເຜີຍແຜ່ຂໍ້ມູນ ແລະຈຸດປະສົງທາງການສຶກສາເທົ່ານັ້ນ.
ຜະລິດຕະພັນທີ່ສະຫນອງໃຫ້ຢູ່ໃນເວັບໄຊທ໌ນີ້ແມ່ນມີຈຸດປະສົງສະເພາະສໍາລັບການຄົ້ນຄວ້າໃນ vitro. ການຄົ້ນຄວ້າໃນ vitro (Latin: *in glass*, ຊຶ່ງຫມາຍຄວາມວ່າໃນແກ້ວ) ແມ່ນດໍາເນີນການຢູ່ນອກຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດ. ຜະລິດຕະພັນເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນບໍ່ແມ່ນຢາ, ບໍ່ໄດ້ຮັບການອະນຸມັດຈາກອົງການອາຫານແລະຢາຂອງສະຫະລັດ (FDA), ແລະຕ້ອງບໍ່ຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອປ້ອງກັນ, ປິ່ນປົວ, ຫຼືປິ່ນປົວພະຍາດ, ພະຍາດ, ຫຼືພະຍາດຕ່າງໆ. ມັນໄດ້ຖືກຫ້າມຢ່າງເຂັ້ມງວດໂດຍກົດຫມາຍທີ່ຈະນໍາຜະລິດຕະພັນເຫຼົ່ານີ້ເຂົ້າໄປໃນຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດຫຼືສັດໃນຮູບແບບໃດກໍ່ຕາມ.
Peptide ແມ່ນຫຍັງ?
ຄໍາວ່າ 'peptide' ແມ່ນມາຈາກຄໍາພາສາກະເຣັກ 'πέσσειν' (péssein), ຊຶ່ງຫມາຍຄວາມວ່າ 'ການຍ່ອຍສະຫຼາຍ.' peptide ແມ່ນສານປະກອບທີ່ສ້າງຂຶ້ນໂດຍອາຊິດ amino ທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ໂດຍພັນທະບັດ peptide. ພັນທະບັດ Peptide, ເຊິ່ງເປັນພັນທະບັດ amide, ເກີດຂື້ນຈາກການຂົ້ນຂອງການຂາດນ້ໍາລະຫວ່າງກຸ່ມ α-carboxyl ຂອງອາຊິດ amino ໜຶ່ງ ແລະກຸ່ມ α-amino ຂອງອີກກຸ່ມ ໜຶ່ງ. ຈັດປະເພດໂດຍການນັບອາຊິດ amino, peptides ທີ່ມີ 2 ຫາ 20 ອາຊິດ amino ແມ່ນເອີ້ນວ່າ oligopeptides, ຜູ້ທີ່ມີ 20 ຫາ 50 ແມ່ນ polypeptides, ແລະລໍາດັບທີ່ເກີນ 50 ອາຊິດ amino ທີ່ມີໂຄງສ້າງທາງກວ້າງຂອງພື້ນທີ່ສະເພາະແມ່ນໄດ້ຖືກຈັດປະເພດໂດຍທົ່ວໄປເປັນທາດໂປຼຕີນ. ໂດຍປົກກະຕິແລ້ວ Peptides ມີນ້ຳໜັກໂມເລກຸນຕ່ຳກວ່າ 10 kDa. ໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍຂອງພວກເຂົາປະກອບດ້ວຍລໍາດັບອາຊິດ amino ເສັ້ນ, ແລະບາງ peptides ສາມາດປະກອບເປັນໂຄງສ້າງຂັ້ນສອງເຊັ່ນ: α-helices. ການສະແດງຫນ້າທີ່ຫຼາກຫຼາຍຊະນິດ, peptides ມີສ່ວນຮ່ວມຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນຂະບວນການທາງຊີວະພາບລວມທັງການຖ່າຍທອດສັນຍານ, ລະບຽບການ metabolic, ແລະການຕອບສະຫນອງຂອງພູມຕ້ານທານ, renders ໃຫ້ເຂົາເຈົ້າ biomolecules ທີ່ສໍາຄັນທີ່ມີທັງຄວາມຫຼາກຫຼາຍຂອງໂຄງສ້າງແລະການທໍາງານທາງຊີວະພາບໃນການນໍາໃຊ້ໃນທົ່ວຢາປົວພະຍາດ, ວິທະຍາສາດອາຫານ, ແລະຂົງເຂດອື່ນໆ.
Peptides ຖືກສ້າງຂຶ້ນແນວໃດ?
| ການສ້າງ peptide ເກີດຂື້ນໂດຍຜ່ານການເຊື່ອມໂຍງຂອງອາຊິດ amino ຜ່ານພັນທະບັດ peptide, ເກີດຂື້ນຕາມທໍາມະຊາດໃນ vivo ຫຼືໃນ vitro. ໃນລະບົບຊີວະວິທະຍາ, ການສັງເຄາະ ribosomal ກ່ຽວຂ້ອງກັບ mRNA ປະຕິບັດຂໍ້ມູນພັນທຸກໍາໄປຫາ ribosomes ໂດຍກົງໃນການຈັດລຽງອາຊິດ amino activated ໃນລໍາດັບສະເພາະໃດຫນຶ່ງ. ການໂອນ RNAs (tRNAs) ສົ່ງອາຊິດ amino ໄປຫາ ribosome, ບ່ອນທີ່ enzymatic catalysis ຂັບ condensation dehydration ລະຫວ່າງກຸ່ມ α-carboxyl ຂອງອາຊິດ amino ຫນຶ່ງແລະ α-amino ກຸ່ມອື່ນ, ປະກອບເປັນ amide (peptide) ພັນທະບັດແລະປ່ອຍໂມເລກຸນນ້ໍາ; ຂະບວນການນີ້ເຮັດເລື້ມຄືນເພື່ອສ້າງ oligopeptides ຫຼື polypeptides. ການສັງເຄາະທີ່ບໍ່ແມ່ນ ribosomal ແມ່ນອີງໃສ່ສະລັບສັບຊ້ອນ enzyme ພິເສດເຊັ່ນການສັງເຄາະ peptide, ສັງເກດເຫັນທົ່ວໄປໃນຈຸລິນຊີທີ່ຜະລິດ peptides ທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວທາງຊີວະພາບເຊັ່ນຢາຕ້ານເຊື້ອ. ການສັງເຄາະໃນ vitro ຕົ້ນຕໍແມ່ນໃຊ້ການສັງເຄາະ peptide ໄລຍະແຂງ (SPPS), ບ່ອນທີ່ອາຊິດ amino ປ້ອງກັນໄດ້ຖືກສົມທົບຕາມລໍາດັບເພື່ອສະຫນັບສະຫນູນຢາງ; ປະຕິກິລິຍາ deprotection ແລະ condensation ຂະຫຍາຍຕ່ອງໂສ້ peptide stepwise. ອີກທາງເລືອກ, peptides ເປົ້າຫມາຍສາມາດໄດ້ຮັບໂດຍຜ່ານການ hydrolysis enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກທໍາມະຊາດ. ການສ້າງພັນທະບັດ Peptide ເປັນຕົວແທນຂອງຂະບວນການຜູກມັດ covalent, ເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນການເຊື່ອມໂຍງຫຼັກໃນໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍຂອງ peptides ແລະທາດໂປຼຕີນ. ລາຍລະອຽດເພີ່ມເຕີມກ່ຽວກັບພັນທະບັດ peptide ແມ່ນສົນທະນາຢູ່ໃນພາກ 'ພັນທະບັດ Peptide.' |  |
ນາມສະກຸນຂອງ Peptides
ນາມສະກຸນຂອງ peptides ໂດຍທົ່ວໄປແມ່ນມາຈາກຈໍານວນຂອງອາຊິດ amino ທີ່ເຂົາເຈົ້າມີ, ປະຕິບັດຕາມສົນທິສັນຍາຂອງ 'numeral + peptide'. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, dipeptide ປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino ສອງ, tripeptide ສາມ, ແລະນີ້ສືບຕໍ່ເຖິງ decapeptide ທີ່ມີສິບອາຊິດ amino. Peptides ທີ່ມີຫຼາຍກວ່າສິບອາຊິດ amino ແມ່ນຊື່ໂດຍກົງເປັນ '11 - peptide', '20 - peptide', ແລະອື່ນໆ. ລະບົບການຕັ້ງຊື່ນີ້ໂດຍທົ່ວໄປໃຊ້ກັບ peptides ເສັ້ນທໍາມະດາທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ໂດຍ α - peptide bonds. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ມີຂໍ້ຍົກເວັ້ນ:
peptides cyclic ບາງຊະນິດ, ເຊັ່ນ cyclosporine ແລະ gramicidin, ຖືກຕັ້ງຊື່ດ້ວຍຄໍານໍາຫນ້າ 'cyclo -' ຫຼືຊື່ທີ່ເປັນເຈົ້າຂອງເນື່ອງຈາກການເຊື່ອມຕໍ່ຫົວຫາຫາງຫຼືຂ້າງ - chain cyclization, ແລະອາດຈະມີອົງປະກອບທີ່ບໍ່ແມ່ນທໍາມະຊາດເຊັ່ນ: ອາຊິດ D-amino.
Peptides ທີ່ມີການເຊື່ອມຕໍ່ທີ່ເປັນເອກະລັກ, ເຊັ່ນ: glutathione, ເຊິ່ງມີ 'γ-peptide bond' ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນລະຫວ່າງກຸ່ມ γ-carboxyl ແລະກຸ່ມ α-amino, ບໍ່ປະຕິບັດຕາມສົນທິສັນຍາເລກພັນທະບັດ α-peptide ເສັ້ນຊື່.
peptides ທີ່ເປັນປະໂຫຍດ, ເຊັ່ນ: antimicrobial ແລະ neuropeptides, ໄດ້ຖືກຕັ້ງຊື່ໂດຍອີງໃສ່ຫນ້າທີ່ທາງຊີວະພາບຂອງພວກມັນແທນທີ່ຈະເປັນອາຊິດ amino. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, ເມລິຕິນ, ເປັນ peptide antimicrobial ທີ່ມີ 26 ອາຊິດ amino.
peptides ທີ່ບໍ່ແມ່ນ ribosomally ສັງເຄາະຈາກຈຸລິນຊີເຊັ່ນ bacitracin ແລະ actinomycin, ມີອາຊິດ amino ທີ່ຖືກດັດແປງ (ຕົວຢ່າງ, methylated ຫຼື cyclized) ແລະຖືກຕັ້ງຊື່ຕາມແຫຼ່ງຫຼືຫນ້າທີ່ຂອງພວກມັນເນື່ອງຈາກເສັ້ນທາງຊີວະພາບທີ່ເປັນເອກະລັກ, ແທນທີ່ຈະເປັນອາຊິດ amino.
ສະຫລຸບລວມແລ້ວ, ຂໍ້ຍົກເວັ້ນເຫຼົ່ານີ້ສະທ້ອນໃຫ້ເຫັນເຖິງລັກສະນະທີ່ຫຼາກຫຼາຍຂອງ peptide nomenclature, ເຊິ່ງຕ້ອງຄໍານຶງເຖິງລັກສະນະໂຄງສ້າງ, ເສັ້ນທາງສັງເຄາະ, ແລະຄຸນລັກສະນະທີ່ເປັນປະໂຫຍດ.
ການຈັດປະເພດຂອງ peptides
Peptides ສາມາດຖືກຈັດປະເພດຢູ່ໃນຫຼາຍຂະຫນາດ:
ໂດຍຈໍານວນຂອງອາຊິດ amino, oligopeptides ປະກອບດ້ວຍ 2-20 peptides ເຊັ່ນ dipeptide ແລະ glutathione ມີການເຄື່ອນໄຫວສູງ; polypeptides ທີ່ມີ 20-50 peptides ສາມາດສ້າງໂຄງສ້າງທາງກວ້າງຂອງພື້ນທີ່ງ່າຍດາຍເຊັ່ນຊິ້ນສ່ວນຂອງ insulinogen; peptides ທີ່ມີຫຼາຍກ່ວາ 50 peptides ແລະຫນ້າທີ່ສະລັບສັບຊ້ອນມັກຈະຖືກຈັດປະເພດເປັນທາດໂປຼຕີນ, ເຊັ່ນ insulin ທີ່ມີ 51 ອາຊິດ amino.
ໂດຍໂຄງສ້າງທາງເຄມີ, peptides ເສັ້ນແມ່ນເຊື່ອມຕໍ່ໂດຍພັນທະບັດ α-peptide ເຊັ່ນ enkephalin, cyclic peptides ປະກອບເປັນວົງແຫວນໂດຍຜ່ານຫາງທໍາອິດແລະສຸດທ້າຍຫຼືລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງເຊັ່ນ cyclosporine, peptides ທີ່ຖືກດັດແປງມີສ່ວນປະກອບທີ່ຜິດປົກກະຕິເຊັ່ນອາຊິດ D-amino ຂອງ actinomycin, ແລະ peptides ເຊື່ອມຕໍ່ພິເສດແມ່ນ linked-peptides ເຊັ່ນ geptides.
ໂດຍວິທີການສັງເຄາະ, peptides ສັງເຄາະ ribosomal ຖືກເຂົ້າລະຫັດໂດຍພັນທຸກໍາເຊັ່ນ endorphins, peptides ສັງເຄາະທີ່ບໍ່ແມ່ນ ribosomal ແມ່ນຂຶ້ນກັບສະລັບສັບຊ້ອນ enzymes microbial ເຊັ່ນ mycopeptides, ແລະ peptides ສັງເຄາະໄດ້ຖືກກະກຽມໂດຍວິທີການທາງເຄມີຫຼືທາງຊີວະພາບເຊັ່ນ octreotide ເປັນຢາ.
ໂດຍການເຮັດວຽກ, peptides ສັນຍານແມ່ນມີສ່ວນຮ່ວມໃນລະບົບສາຍສົ່ງເຊັ່ນ: ຮໍໂມນການປ່ອຍ thyrotropin, peptides ຕ້ານເຊື້ອແບັກທີເຣັຍທໍາລາຍເຍື່ອແບັກທີເລຍເຊັ່ນ peptides venom ເຜິ້ງ, neuropeptides ຄວບຄຸມເສັ້ນປະສາດເຊັ່ນ endorphins ສໍາລັບຢາແກ້ປວດ, ແລະຍັງມີ peptides ເປັນຢາແລະ peptides ອາຫານທີ່ເປັນປະໂຫຍດ.
ໂດຍແຫຼ່ງ, peptides ທໍາມະຊາດມີຢູ່ໃນສິ່ງມີຊີວິດຫຼືອາຫານ, ເຊັ່ນ: casein peptides ນົມ, ແລະ peptides ສັງເຄາະທໍາລາຍຂໍ້ຈໍາກັດທໍາມະຊາດໂດຍຜ່ານການແຊກແຊງປອມ, ເຊັ່ນ: oligopeptides ເຄື່ອງສໍາອາງ.
ໂດຍແຫຼ່ງຊີວະພາບ, ພວກເຂົາສາມາດຖືກຈັດປະເພດເປັນແຫຼ່ງສັດເຊັ່ນ: tensin, ແຫຼ່ງພືດເຊັ່ນ peptides ຖົ່ວເຫຼືອງ, ແລະແຫຼ່ງຈຸລິນຊີເຊັ່ນ Mycobacterium avium peptides.
ການຈັດປະເພດເຫຼົ່ານີ້ intertwine ເພື່ອສະທ້ອນໃຫ້ເຫັນຄວາມຫຼາກຫຼາຍອຸດົມສົມບູນຂອງ peptides ໃນໂຄງສ້າງ, ຫນ້າທີ່ແລະຄໍາຮ້ອງສະຫມັກ.
ຂໍ້ກໍານົດທີ່ສໍາຄັນທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບ peptides
ພັນທະບັດ Peptide: ພັນທະບັດ amide -CO-NH- ສ້າງຕັ້ງຂື້ນໂດຍ dehydration condensation ຂອງກຸ່ມ α-carboxy ຂອງອາຊິດ amino ຫນຶ່ງກັບກຸ່ມ α-amino ຂອງອາຊິດ amino ອື່ນ, ເຊິ່ງເປັນພັນທະບັດ covalent ພື້ນຖານເຊື່ອມຕໍ່ residue ອາຊິດ amino ແລະປະກອບ peptides ແລະທາດໂປຼຕີນ.
Oligopeptide: ປົກກະຕິແລ້ວຫມາຍເຖິງສານປະກອບ peptide ທີ່ມີນ້ໍາຫນັກໂມເລກຸນຕ່ໍາ, ເຊັ່ນ: dipeptide, tripeptide, ແລະອື່ນໆ, ເຊິ່ງຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໂດຍການເຊື່ອມຕໍ່ 2-20 ອາຊິດ amino ຜ່ານພັນທະບັດ peptide, ແລະມີກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບສູງແລະ permeability ເຍື່ອຫຸ້ມເຊນ.
Polypeptide: peptide ປະກອບດ້ວຍ 20-50 ອາຊິດ amino, ນ້ໍາຫນັກໂມເລກຸນປົກກະຕິແລ້ວແມ່ນຫນ້ອຍກວ່າ 10 kDa, ສາມາດປະກອບເປັນໂຄງສ້າງທາງກວ້າງຂອງພື້ນງ່າຍດາຍເຊັ່ນ: α-helix, ເປັນໂມເລກຸນທີ່ເຮັດວຽກລະຫວ່າງ oligopeptide ແລະທາດໂປຼຕີນ.
ໂຄງປະກອບການປະຖົມ: ລໍາດັບອາຊິດ amino ຂອງ peptide, ກໍານົດໂດຍຂໍ້ມູນພັນທຸກໍາຫຼືການອອກແບບປອມ, ແມ່ນໂຄງສ້າງທາງເຄມີພື້ນຖານຂອງ peptide, ເຊິ່ງມີຜົນກະທົບໂດຍກົງຕໍ່ໂຄງສ້າງກ້າວຫນ້າທາງດ້ານຊີວະພາບແລະຫນ້າທີ່ຂອງມັນ.
ໂຄງສ້າງຂັ້ນສອງ: ການສອດຄ່ອງຕາມລໍາດັບທີ່ເກີດຂື້ນໂດຍການຜູກມັດ hydrogen ໃນເຂດທ້ອງຖິ່ນຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ peptide, ເຊັ່ນ: α-helix, β-folding, β-turning, ແລະອື່ນໆ, ທີ່ບໍ່ຫມັ້ນຄົງເທົ່າກັບທາດໂປຼຕີນ, ແຕ່ມີສ່ວນຮ່ວມໃນການສ້າງຕັ້ງສະຖານທີ່ທີ່ເປັນປະໂຫຍດ.
Cyclic peptides: peptides ທີ່ປະກອບເປັນໂຄງສ້າງຮອບວຽນໂດຍການເຊື່ອມຕໍ່ອາຊິດ amino ທໍາອິດແລະສຸດທ້າຍຫຼືກຸ່ມຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງ, ເຊັ່ນ cyclosporine ແລະ peptide ສັ້ນ, ມີຄວາມຫມັ້ນຄົງສູງແລະຄຸນສົມບັດຕ້ານ enzymatic, ມັກຈະມີຄໍານໍາຫນ້າ 'cyclic' ໃນຊື່.
peptides ສັງເຄາະ Ribosome: peptides ສັງເຄາະໂດຍ ribosomes ຂອງສິ່ງມີຊີວິດໂດຍຜ່ານການແປແມ່ແບບ mRNA, ແລະລໍາດັບຂອງພວກມັນຖືກເຂົ້າລະຫັດໂດຍພັນທຸກໍາ, ເຊັ່ນ: ຮໍໂມນ insulin ແລະ neurotransmitter endorphin.
peptides ສັງເຄາະທີ່ບໍ່ແມ່ນ ribosomal: peptides ສັງເຄາະໂດຍສະລັບສັບຊ້ອນ enzymes ພິເສດເຊັ່ນ: peptide synthetases, ພົບເຫັນທົ່ວໄປໃນຈຸລິນຊີເຊັ່ນ: ເຊື້ອແບັກທີເຣັຍແລະເຊື້ອເຫັດ, ແລະອາດຈະມີອາຊິດ amino ທີ່ຜິດທໍາມະຊາດເຊັ່ນ: ອາຊິດ D-amino, ຕົວຢ່າງ, ຢາຕ້ານເຊື້ອ Mycobacterium avium peptide.
Solid Phase Peptide Synthesis (SPPS): in vitro ເຕັກໂນໂລຊີການສັງເຄາະ peptide ທຽມ, ໂດຍຜ່ານການ coupling ລໍາດັບຂອງອາຊິດ amino ປ້ອງກັນກ່ຽວກັບ resin carrier, ໂດຍຜ່ານການ deprotection, ປະຕິກິລິຍາ condensation ຄ່ອຍໆຂະຫຍາຍຕ່ອງໂສ້ peptide, ເຫມາະສົມສໍາລັບຄວາມແມ່ນຍໍາສັງເຄາະ peptide ສັ້ນ.
