Par Informations peptidiques 
1er mai 2025
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Qu'est-ce qu'un peptide ?
Le terme « peptide » vient du mot grec « πέσσειν » (péssein), qui signifie « digérer ». Un peptide est un composé formé d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Les liaisons peptidiques, qui sont des liaisons amide, résultent de la condensation par déshydratation entre le groupe α-carboxyle d'un acide aminé et le groupe α-amino d'un autre. Classés selon le nombre d'acides aminés, les peptides contenant 2 à 20 acides aminés sont appelés oligopeptides, ceux qui en contiennent 20 à 50 sont des polypeptides et les séquences dépassant 50 acides aminés avec des structures spatiales spécifiques sont généralement classées comme protéines. Les peptides ont généralement un poids moléculaire inférieur à 10 kDa. Leur structure primaire consiste en une séquence linéaire d’acides aminés et certains peptides peuvent former des structures secondaires telles que des hélices α. Présentant diverses fonctions, les peptides sont largement impliqués dans les processus biologiques, notamment la transduction du signal, la régulation métabolique et les réponses immunitaires, ce qui en fait d'importantes biomolécules présentant à la fois une diversité structurelle et une fonctionnalité biologique dans des applications en médecine, en science alimentaire et dans d'autres domaines.
Comment se forment les peptides ?
| La formation de peptides se produit par la liaison d'acides aminés via des liaisons peptidiques, se produisant naturellement in vivo ou artificiellement in vitro. Dans les systèmes biologiques, la synthèse ribosomale implique que l'ARNm transporte des informations génétiques pour diriger les ribosomes dans l'organisation des acides aminés activés dans une séquence spécifique. Les ARN de transfert (ARNt) délivrent des acides aminés au ribosome, où la catalyse enzymatique entraîne une condensation de déshydratation entre le groupe α-carboxyle d'un acide aminé et le groupe α-amino d'un autre, formant une liaison amide (peptide) et libérant une molécule d'eau ; ce processus se répète pour générer des oligopeptides ou des polypeptides. La synthèse non ribosomale repose sur des complexes enzymatiques spécialisés tels que les synthétases peptidiques, couramment observées dans les micro-organismes produisant des peptides bioactifs tels que les antibiotiques. La synthèse in vitro utilise principalement la synthèse peptidique en phase solide (SPPS), dans laquelle les acides aminés protégés sont couplés séquentiellement à un support résineux ; les réactions de déprotection et de condensation étendent la chaîne peptidique par étapes. Alternativement, les peptides cibles peuvent être obtenus par hydrolyse enzymatique de protéines naturelles. La formation de liaisons peptidiques représente un processus de liaison covalente, servant de liaison centrale dans la structure primaire des peptides et des protéines. De plus amples détails sur les liaisons peptidiques sont abordés dans la section « Liaisons peptidiques ». |  |
Nomenclature des Peptides
La nomenclature des peptides dérive généralement du nombre d'acides aminés qu'ils contiennent, suivant la convention « chiffre + peptide ». Par exemple, un dipeptide comprend deux acides aminés, un tripeptide trois, et cela continue jusqu'à un décapeptide avec dix acides aminés. Les peptides contenant plus de dix acides aminés sont directement nommés « 11 - peptide », « 20 - peptide », etc. Ce système de dénomination s'applique généralement aux peptides linéaires conventionnels reliés par des liaisons α - peptide. Il existe cependant des exceptions :
Certains peptides cycliques, tels que la cyclosporine et la gramicidine, sont nommés avec un préfixe « cyclo - » ou un nom exclusif en raison d'une connexion tête-à-queue ou d'une cyclisation de la chaîne latérale, et peuvent contenir des composants non naturels comme des acides aminés D.
Les peptides dotés d'une connectivité unique, tels que le glutathion, qui possède une « liaison γ-peptide » formée entre le groupe γ-carboxyle et le groupe α-amino, ne suivent pas la convention de numérotation des liaisons α-peptide linéaire.
Les peptides fonctionnels, tels que les antimicrobiens et les neuropeptides, sont nommés en fonction de leurs fonctions biologiques plutôt que du nombre d'acides aminés. Par exemple, la mellitine, un peptide antimicrobien contenant 26 acides aminés.
Les peptides non synthétisés par les ribosomes à partir de micro-organismes, tels que la bacitracine et l'actinomycine, contiennent des acides aminés modifiés (par exemple, méthylés ou cyclisés) et portent le nom de leur source ou de leur fonction en raison de leurs voies de biosynthèse uniques, plutôt que du nombre d'acides aminés.
En résumé, ces exceptions reflètent la nature diversifiée de la nomenclature des peptides, qui doit prendre en compte les caractéristiques structurelles, les voies de synthèse et les caractéristiques fonctionnelles.
Classification des peptides
Les peptides peuvent être classés en plusieurs dimensions :
En termes de nombre d'acides aminés, les oligopeptides constitués de 2 à 20 peptides tels que le dipeptide et le glutathion sont très actifs ; les polypeptides comportant 20 à 50 peptides peuvent former des structures spatiales simples telles que des fragments d'insulinogène ; les peptides comportant plus de 50 peptides et des fonctions complexes sont généralement classés dans la catégorie des protéines, comme l'insuline qui contient 51 acides aminés.
Par structure chimique, les peptides linéaires sont liés par des liaisons α-peptide telles que l'enképhaline, les peptides cycliques forment un anneau à travers la première et la dernière queue ou la chaîne latérale comme la cyclosporine, les peptides modifiés contiennent des composants non naturels tels que les acides aminés D de l'actinomycine, et les peptides spécialement liés tels que le glutathion sont liés par des liaisons γ-peptide.
Par mode de synthèse, les peptides synthétiques ribosomiques sont codés par des gènes tels que les endorphines, les peptides synthétiques non ribosomiques dépendent de complexes enzymatiques microbiens tels que les mycopeptides, et les peptides synthétiques sont préparés par des moyens chimiques ou biologiques tels que l'octréotide médicinal.
Par fonction, les peptides de signalisation sont impliqués dans la transmission comme la thyrolibérine, les peptides antibactériens détruisent les membranes bactériennes comme les peptides de venin d'abeille, les neuropeptides régulent les nerfs comme les endorphines pour l'analgésie, et il existe également des peptides médicinaux et des peptides alimentaires fonctionnels.
Par source, les peptides naturels existent dans les organismes ou les aliments, comme les peptides de caséine laitière, et les peptides synthétiques dépassent les limitations naturelles grâce à une intervention artificielle, comme les oligopeptides cosmétiques.
Par sources biologiques, ils peuvent être classés en sources animales telles que la tensine, sources végétales telles que les peptides de soja et sources microbiennes telles que les peptides de Mycobacterium avium.
Ces classifications s'entrelacent pour refléter la riche diversité des peptides en termes de structure, de fonction et d'application.
Termes importants liés aux peptides
Liaison peptidique : La liaison amide -CO-NH- formée par la condensation par déshydratation du groupe α-carboxy d'un acide aminé avec le groupe α-amino d'un autre acide aminé, qui est la liaison covalente basique reliant les résidus d'acides aminés et constituant les peptides et les protéines.
Oligopeptide : fait généralement référence à des composés peptidiques de faible poids moléculaire, tels que les dipeptides, les tripeptides, etc., qui sont formés en reliant 2 à 20 acides aminés par une liaison peptidique, et ont une activité biologique et une perméabilité à la membrane cellulaire élevées.
Polypeptide : peptide composé de 20 à 50 acides aminés, dont le poids moléculaire est généralement inférieur à 10 kDa, peut former une structure spatiale simple telle que l'hélice α, est une molécule fonctionnelle entre l'oligopeptide et la protéine.
Structure primaire : la séquence d'acides aminés du peptide, déterminée par l'information génétique ou la conception artificielle, est la structure chimique de base du peptide, qui affecte directement sa structure avancée et sa fonction biologique.
Structure secondaire : conformation ordonnée formée par liaison hydrogène dans la zone locale de la chaîne peptidique, telle que l'hélice α, le repliement β, la rotation β, etc., qui n'est pas aussi stable que celle des protéines, mais est impliquée dans la formation de sites fonctionnels.
Peptides cycliques : peptides qui forment une structure cyclique en reliant le premier et le dernier acides aminés ou groupes de chaînes latérales, tels que la cyclosporine et un peptide court, avec une stabilité élevée et des caractéristiques anti-enzymatiques, contenant souvent le préfixe « cyclique » dans le nom.
Peptides synthétisés par les ribosomes : peptides synthétisés par les ribosomes d'organismes vivants via la traduction de modèles d'ARNm, et leurs séquences sont codées par des gènes, tels que l'hormone insuline et l'endorphine, un neurotransmetteur.
Peptides synthétiques non ribosomiques : peptides synthétisés par des complexes enzymatiques spéciaux tels que les peptides synthétases, que l'on trouve couramment dans les micro-organismes tels que les bactéries et les champignons, et peuvent contenir des acides aminés non naturels tels que les acides aminés D, par exemple le peptide antibiotique Mycobacterium avium.
Synthèse peptidique en phase solide (SPPS) : technologie de synthèse peptidique artificielle in vitro, via le couplage séquentiel d'acides aminés protégés sur le support de résine, via la déprotection, réaction de condensation pour étendre progressivement la chaîne peptidique, adaptée à une synthèse peptidique courte et précise.
