Por información de péptidos 
1 de mayo de 2025
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¿Qué es un péptido?
El término 'péptido' se origina de la palabra griega 'πέσσειν' (péssein), que significa 'digerir'. Un péptido es un compuesto formado por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos, que son enlaces amida, surgen de la condensación por deshidratación entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro. Clasificados por el recuento de aminoácidos, los péptidos con 2 a 20 aminoácidos se denominan oligopéptidos, aquellos con 20 a 50 son polipéptidos y las secuencias que exceden los 50 aminoácidos con estructuras espaciales específicas generalmente se clasifican como proteínas. Los péptidos suelen tener un peso molecular inferior a 10 kDa. Su estructura primaria consiste en una secuencia de aminoácidos lineal y algunos péptidos pueden formar estructuras secundarias como las hélices α. Al exhibir diversas funciones, los péptidos están ampliamente involucrados en procesos biológicos que incluyen la transducción de señales, la regulación metabólica y las respuestas inmunes, lo que los convierte en biomoléculas importantes con diversidad estructural y funcionalidad biológica en aplicaciones en la medicina, la ciencia de los alimentos y otros campos.
¿Cómo se forman los péptidos?
| La formación de péptidos se produce mediante la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos, que se producen de forma natural in vivo o artificialmente in vitro. En los sistemas biológicos, la síntesis ribosómica implica que el ARNm transporta información genética para dirigir los ribosomas en la disposición de los aminoácidos activados en una secuencia específica. Los ARN de transferencia (ARNt) entregan aminoácidos al ribosoma, donde la catálisis enzimática impulsa la condensación por deshidratación entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro, formando un enlace amida (péptido) y liberando una molécula de agua; este proceso se repite para generar oligopéptidos o polipéptidos. La síntesis no ribosómica se basa en complejos enzimáticos especializados como las péptidos sintetasas, comúnmente observadas en microorganismos que producen péptidos bioactivos como los antibióticos. La síntesis in vitro emplea principalmente la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS), donde los aminoácidos protegidos se acoplan secuencialmente a un soporte de resina; Las reacciones de desprotección y condensación extienden la cadena peptídica paso a paso. Alternativamente, los péptidos diana se pueden obtener mediante hidrólisis enzimática de proteínas naturales. La formación de enlaces peptídicos representa un proceso de enlace covalente, que sirve como enlace central en la estructura primaria de péptidos y proteínas. Se analizan más detalles sobre los enlaces peptídicos en la sección 'Enlaces peptídicos'. |  |
Nomenclatura de péptidos
La nomenclatura de los péptidos normalmente deriva del número de aminoácidos que contienen, siguiendo la convención de 'número + péptido'. Por ejemplo, un dipéptido comprende dos aminoácidos, un tripéptido tres, y esto continúa hasta un decapéptido con diez aminoácidos. Los péptidos con más de diez aminoácidos se denominan directamente como '11 - péptido', '20 - péptido', etc. Este sistema de denominación se aplica generalmente a los péptidos lineales convencionales conectados por enlaces peptídicos α. Sin embargo, existen excepciones:
Algunos péptidos cíclicos, como la ciclosporina y la gramicidina, se denominan con un prefijo 'ciclo -' o un nombre propietario debido a la conexión de cabeza a cola o ciclación de cadena lateral, y pueden contener componentes no naturales como D-aminoácidos.
Los péptidos con conectividad única, como el glutatión, que tiene un 'enlace peptídico γ' formado entre el grupo carboxilo γ y el grupo amino α, no siguen la convención de numeración de enlaces peptídicos α lineales.
Los péptidos funcionales, como los antimicrobianos y los neuropéptidos, se denominan según sus funciones biológicas y no según el recuento de aminoácidos. Por ejemplo, la melitina, un péptido antimicrobiano con 26 aminoácidos.
Los péptidos no sintetizados ribosomalmente a partir de microorganismos, como la bacitracina y la actinomicina, contienen aminoácidos modificados (p. ej., metilados o ciclados) y reciben el nombre de su fuente o función debido a sus vías biosintéticas únicas, en lugar del recuento de aminoácidos.
En resumen, estas excepciones reflejan la naturaleza diversa de la nomenclatura de péptidos, que debe tener en cuenta características estructurales, rutas sintéticas y características funcionales.
Clasificación de péptidos.
Los péptidos se pueden clasificar en múltiples dimensiones:
En cuanto al número de aminoácidos, los oligopéptidos que constan de 2 a 20 péptidos, como el dipéptido y el glutatión, son muy activos; los polipéptidos con 20-50 péptidos pueden formar estructuras espaciales simples como fragmentos de insulinógeno; Los péptidos con más de 50 péptidos y funciones complejas generalmente se clasifican como proteínas, como la insulina, que contiene 51 aminoácidos.
Por estructura química, los péptidos lineales están unidos por enlaces α-peptídicos como la encefalina, los péptidos cíclicos forman un anillo a través de la primera y la última cola o cadena lateral como la ciclosporina, los péptidos modificados contienen componentes no naturales como los D-aminoácidos de la actinomicina, y los péptidos especialmente unidos como el glutatión están unidos por enlaces γ-peptídicos.
Por modo de síntesis, los péptidos sintéticos ribosómicos están codificados por genes como las endorfinas, los péptidos sintéticos no ribosómicos dependen de complejos enzimáticos microbianos como los micopéptidos y los péptidos sintéticos se preparan por medios químicos o biológicos como la octreotida medicinal.
Por función, los péptidos de señalización participan en la transmisión, como la hormona liberadora de tirotropina, los péptidos antibacterianos destruyen las membranas bacterianas, como los péptidos del veneno de abeja, los neuropéptidos regulan los nervios, como las endorfinas para la analgesia, y también existen péptidos medicinales y péptidos alimentarios funcionales.
Por fuente, los péptidos naturales existen en organismos o alimentos, como los péptidos de caseína láctea, y los péptidos sintéticos superan las limitaciones naturales mediante intervención artificial, como los oligopéptidos cosméticos.
Por fuentes biológicas, se pueden clasificar en fuentes animales como la tensina, fuentes vegetales como los péptidos de soja y fuentes microbianas como los péptidos de Mycobacterium avium.
Estas clasificaciones se entrelazan para reflejar la rica diversidad de péptidos en estructura, función y aplicación.
Términos importantes relacionados con los péptidos.
Enlace peptídico: El enlace amida -CO-NH- formado por la condensación por deshidratación del grupo α-carboxi de un aminoácido con el grupo α-amino de otro aminoácido, que es el enlace covalente básico que conecta los residuos de aminoácidos y constituye péptidos y proteínas.
Oligopéptido: generalmente se refiere a compuestos peptídicos de bajo peso molecular, como dipéptidos, tripéptidos, etc., que se forman conectando de 2 a 20 aminoácidos a través de enlaces peptídicos y tienen alta actividad biológica y permeabilidad de la membrana celular.
Polipéptido: péptido compuesto de 20 a 50 aminoácidos, el peso molecular suele ser inferior a 10 kDa, puede formar una estructura espacial simple como una hélice α, es una molécula funcional entre el oligopéptido y la proteína.
Estructura primaria: la secuencia de aminoácidos del péptido, determinada por información genética o diseño artificial, es la estructura química básica del péptido, que afecta directamente su estructura avanzada y función biológica.
Estructura secundaria: conformación ordenada formada por enlaces de hidrógeno en el área local de la cadena peptídica, como hélice α, plegamiento β, giro β, etc., que no es tan estable como la de las proteínas, pero participa en la formación de sitios funcionales.
Péptidos cíclicos: péptidos que forman una estructura cíclica conectando el primer y el último aminoácido o grupos de cadenas laterales, como la ciclosporina y el péptido corto, con alta estabilidad y características antienzimáticas, que a menudo contienen el prefijo 'cíclico' en el nombre.
Péptidos sintetizados por ribosomas: péptidos sintetizados por los ribosomas de organismos vivos mediante la traducción de plantillas de ARNm, y sus secuencias están codificadas por genes, como la hormona insulina y el neurotransmisor endorfina.
Péptidos sintéticos no ribosómicos: péptidos sintetizados por complejos enzimáticos especiales, como las péptidos sintetasas, que se encuentran comúnmente en microorganismos como bacterias y hongos, y que pueden contener aminoácidos no naturales como D-aminoácidos, por ejemplo, el antibiótico péptido Mycobacterium avium.
Síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS): Tecnología de síntesis de péptidos artificiales in vitro, mediante el acoplamiento secuencial de aminoácidos protegidos en el portador de resina, mediante la reacción de desprotección y condensación para extender gradualmente la cadena peptídica, adecuada para la precisión de la síntesis de péptidos cortos.
