Со информации за пептиди 
на 1 мај 2025 година
СИТЕ СТАТИИ И ИНФОРМАЦИИ ЗА ПРОИЗВОДОТ ОБЕЗБЕНИ НА ОВАА ВЕБ СТРАНИЦА СЕ САМО ЗА ДИСЕМИНАЦИЈА НА ИНФОРМАЦИИ И ЕДУКАЦИСКИ ЦЕЛИ.
Производите дадени на оваа веб-локација се наменети исклучиво за ин витро истражување. Истражувањето ин витро (латински: *in glass*, што значи во стаклени садови) се спроведува надвор од човечкото тело. Овие производи не се фармацевтски производи, не се одобрени од Администрацијата за храна и лекови на САД (FDA) и не смеат да се користат за спречување, лекување или лекување на каква било медицинска состојба, болест или болест. Со закон е строго забрането да се внесуваат овие производи во телото на човекот или животните во која било форма.
Што е пептид?
Терминот „пептид“ потекнува од грчкиот збор „πέσσειν“ (péssein), што значи „да се вари“. Пептидот е соединение формирано од амино киселини поврзани преку пептидни врски. Пептидните врски, кои се амидни врски, произлегуваат од дехидрациската кондензација помеѓу α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-амино групата на друга. Класифицирани според бројот на аминокиселини, пептидите со 2 до 20 амино киселини се нарекуваат олигопептиди, оние со 20 до 50 се полипептиди, а секвенците кои надминуваат 50 амино киселини со специфични просторни структури генерално се категоризираат како протеини. Пептидите обично имаат молекуларна тежина под 10 kDa. Нивната примарна структура се состои од линеарна аминокиселинска секвенца, а некои пептиди можат да формираат секундарни структури како што се α-спиралите. Покажувајќи различни функции, пептидите се широко вклучени во биолошките процеси, вклучувајќи трансдукција на сигнал, метаболичко регулирање и имунолошки реакции, што ги прави важни биомолекули со структурна разновидност и биолошка функционалност во апликациите во медицината, науката за храна и други области.
Како се формираат пептидите?
| Формирањето пептиди се јавува преку поврзување на амино киселини преку пептидни врски, кои се случуваат природно in vivo или вештачки in vitro. Во биолошките системи, рибозомалната синтеза вклучува мРНК носење генетски информации за да ги насочи рибозомите во распоредувањето на активираните амино киселини во одредена секвенца. Трансферните РНК (тРНК) доставуваат аминокиселини до рибозомот, каде што ензимската катализа предизвикува дехидрациона кондензација помеѓу α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-амино групата на друга, формирајќи амид (пептидна) врска и ослободувајќи молекула на вода; овој процес се повторува за да се генерираат олигопептиди или полипептиди. Нерибозомалната синтеза се потпира на специјализирани ензимски комплекси како пептидните синтетази, вообичаено забележани кај микроорганизмите кои произведуваат биоактивни пептиди како што се антибиотиците. Ин витро синтезата примарно користи синтеза на пептиди во цврста фаза (SPPS), каде што заштитените амино киселини се секвенцијално споени со потпора од смола; реакциите на дезаштита и кондензација го продолжуваат пептидниот синџир постепено. Алтернативно, целните пептиди може да се добијат преку ензимска хидролиза на природни протеини. Формирањето пептидна врска претставува процес на ковалентно поврзување, кој служи како јадрото поврзување во примарната структура на пептидите и протеините. Дополнителни детали за пептидните врски се дискутирани во делот „Пептидни врски“. |  |
Номенклатура на пептиди
Номенклатурата на пептидите вообичаено произлегува од бројот на аминокиселини што ги содржат, следејќи ја конвенцијата „нумерички + пептид“. На пример, дипептид се состои од две амино киселини, трипептид три, и тоа продолжува до декапептид со десет амино киселини. Пептидите со повеќе од десет аминокиселини се директно именувани како '11 - пептид', '20 - пептид', итн. Овој систем за именување генерално се однесува на конвенционалните линеарни пептиди поврзани со α - пептидни врски. Сепак, постојат исклучоци:
Некои циклични пептиди, како што се циклоспорин и грамицидин, се именувани со префикс 'цикло -' или сопствено име поради поврзување од глава до опашка или циклизација од страничен синџир и може да содржат неприродни компоненти како D-амино киселини.
Пептидите со единствена поврзаност, како што е глутатион, кој има 'γ-пептидна врска' формирана помеѓу γ-карбоксилната група и α-амино групата, не ја следат конвенцијата за нумерирање на линеарната α-пептидна врска.
Функционалните пептиди, како што се антимикробните и невропептидите, се именувани врз основа на нивните биолошки функции, наместо на бројот на аминокиселини. На пример, мелитин, антимикробен пептид со 26 амино киселини.
Не-рибозомски синтетизираните пептиди од микроорганизми, како што се бацитрацин и актиномицин, содржат модифицирани аминокиселини (на пример, метилирани или циклизирани) и се именувани по нивниот извор или функција поради нивните единствени биосинтетички патишта, наместо бројот на аминокиселини.
Накратко, овие исклучоци ја одразуваат разновидната природа на номенклатурата на пептидите, која мора да ги земе предвид структурните карактеристики, синтетичките патишта и функционалните карактеристики.
Класификација на пептиди
Пептидите може да се категоризираат во повеќе димензии:
Според бројот на амино киселини, олигопептидите кои се состојат од 2-20 пептиди како што се дипептид и глутатион се високо активни; полипептидите со 20-50 пептиди можат да формираат едноставни просторни структури како што се фрагменти од инсулиноген; пептидите со повеќе од 50 пептиди и сложени функции обично се категоризираат како протеини, како што е инсулинот кој содржи 51 аминокиселина.
По хемиска структура, линеарните пептиди се поврзани со α-пептидни врски како што е енкефалинот, цикличните пептиди формираат прстен низ првата и последната опашка или страничниот ланец како што е циклоспорин, модифицираните пептиди содржат неприродни компоненти како што се D-амино киселините на актиномицин, а специјално поврзаните пептиди како што се глутати-γ-поврзани пептиди.
Според начинот на синтеза, рибозомалните синтетички пептиди се кодирани од гени како што се ендорфините, нерибозомалните синтетички пептиди зависат од микробиолошките ензимски комплекси како што се микопептидите, а синтетичките пептиди се подготвуваат со хемиски или биолошки средства како што е медицинскиот октреотид.
По функција, сигналните пептиди се вклучени во преносот, како што е хормонот за ослободување на тиротропин, антибактериските пептиди ги уништуваат бактериските мембрани како што се пептидите од пчелен отров, невропептидите ги регулираат нервите како што се ендорфините за аналгезија, а има и медицински пептиди и пептиди за функционална храна.
По извор, природните пептиди постојат во организмите или храната, како што се млечните казеински пептиди, а синтетичките пептиди ги пробиваат природните ограничувања преку вештачка интервенција, како што се козметичките олигопептиди.
По биолошки извори, тие можат да се категоризираат во животински извори како што се тензин, растителни извори како што се пептиди од соја и микробни извори како што се пептиди Mycobacterium avium.
Овие класификации се испреплетуваат за да ја одразат богатата разновидност на пептиди во структурата, функцијата и примената.
Важни термини поврзани со пептиди
Пептидна врска: Амидната врска -CO-NH- формирана со дехидрациона кондензација на α-карбокси групата на една амино киселина со α-амино групата на друга амино киселина, која е основна ковалентна врска која ги поврзува остатоците од аминокиселините и ги сочинува пептидите и протеините.
Олигопептид: обично се однесува на пептидни соединенија со ниска молекуларна тежина, како што се дипептид, трипептид, итн., кои се формираат со поврзување на 2-20 амино киселини преку пептидна врска и имаат висока биолошка активност и пропустливост на клеточната мембрана.
Полипептид: пептид составен од 20-50 амино киселини, молекуларната тежина е обично помала од 10 kDa, може да формира едноставна просторна структура како α-хеликс, е функционална молекула помеѓу олигопептидот и протеинот.
Примарна структура: амино киселинската секвенца на пептидот, одредена со генетски информации или вештачки дизајн, е основната хемиска структура на пептидот, што директно влијае на неговата напредна структура и биолошка функција.
Секундарна структура: наредена конформација формирана со водородно поврзување во локалната област на пептидниот синџир, како што се α-спирала, β-преклопување, β-вртење итн., која не е толку стабилна како онаа на протеините, но е вклучена во формирањето на функционални места.
Циклични пептиди: пептиди кои формираат циклична структура со поврзување на првата и последната аминокиселина или групи на страничен синџир, како што се циклоспорин и кратки пептиди, со висока стабилност и антиензимски карактеристики, кои често го содржат префиксот „циклична“ во името.
Пептиди синтетизирани со рибозом: пептиди синтетизирани од рибозомите на живите организми преку транслација на шаблонот mRNA, а нивните секвенци се кодирани од гени, како што се хормонот инсулин и невротрансмитерот ендорфин.
Нерибозомални синтетички пептиди: пептиди синтетизирани од специјални ензимски комплекси како што се пептидните синтетази, кои најчесто се наоѓаат во микроорганизми како бактерии и габи и може да содржат неприродни амино киселини како што се Д-амино киселините, на пр., антибиотикот Mycobacterium avium пептид.
Синтеза на пептиди во цврста фаза (SPPS): Ин витро технологија за синтеза на вештачки пептиди, преку последователно спојување на заштитените амино киселини на носачот на смола, преку реакција на дезаштита, кондензација за постепено продолжување на пептидниот синџир, погоден за кратка прецизност на синтезата на пептиди.
