По пептидна информация 
1 май 2025 г
ВСИЧКИ СТАТИИ И ИНФОРМАЦИЯ ЗА ПРОДУКТИ, ПРЕДОСТАВЕНА НА ТОЗИ УЕБСАЙТ, СА ЕДИНСТВЕНО ЗА РАЗПРОСТРАНЕНИЕ НА ИНФОРМАЦИЯ И ОБРАЗОВАТЕЛНИ ЦЕЛИ.
Продуктите, предоставени на този уебсайт, са предназначени изключително за in vitro изследвания. Изследванията ин витро (на латински: *in glass*, което означава в стъклени съдове) се провеждат извън човешкото тяло. Тези продукти не са фармацевтични продукти, не са одобрени от Американската администрация по храните и лекарствата (FDA) и не трябва да се използват за предотвратяване, лечение или излекуване на каквото и да е медицинско състояние, заболяване или неразположение. Строго е забранено от закона въвеждането на тези продукти в човешкото или животинско тяло под каквато и да е форма.
Какво е пептид?
Терминът 'пептид' произлиза от гръцката дума 'πέσσειν' (péssein), което означава 'смилане'. Пептидът е съединение, образувано от аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки. Пептидните връзки, които са амидни връзки, възникват от дехидратационната кондензация между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга. Класифицирани по брой аминокиселини, пептидите с 2 до 20 аминокиселини се наричат олигопептиди, тези с 20 до 50 са полипептиди, а последователностите, надвишаващи 50 аминокиселини със специфични пространствени структури, обикновено се категоризират като протеини. Пептидите обикновено имат молекулно тегло под 10 kDa. Тяхната първична структура се състои от линейна аминокиселинна последователност и някои пептиди могат да образуват вторични структури като α-спирали. Проявявайки разнообразни функции, пептидите са широко включени в биологични процеси, включително сигнална трансдукция, метаболитна регулация и имунни отговори, което ги прави важни биомолекули както със структурно разнообразие, така и с биологична функционалност в приложения в медицината, науката за храните и други области.
Как се образуват пептидите?
| Образуването на пептид става чрез свързване на аминокиселини чрез пептидни връзки, което се случва естествено in vivo или изкуствено in vitro. В биологичните системи рибозомният синтез включва иРНК, носеща генетична информация за насочване на рибозомите при подреждането на активирани аминокиселини в специфична последователност. Трансферните РНК (тРНК) доставят аминокиселини до рибозомата, където ензимната катализа води до кондензация на дехидратация между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга, образувайки амидна (пептидна) връзка и освобождавайки водна молекула; този процес се повтаря, за да генерира олигопептиди или полипептиди. Нерибозомният синтез разчита на специализирани ензимни комплекси като пептидни синтетази, често наблюдавани в микроорганизми, произвеждащи биоактивни пептиди като антибиотици. Синтезът in vitro използва предимно твърдофазов пептиден синтез (SPPS), където защитените аминокиселини са последователно свързани с подложка от смола; реакциите на депротекция и кондензация разширяват пептидната верига стъпаловидно. Алтернативно, целевите пептиди могат да бъдат получени чрез ензимна хидролиза на естествени протеини. Образуването на пептидна връзка представлява процес на ковалентно свързване, служещ като основна връзка в първичната структура на пептидите и протеините. Допълнителни подробности за пептидните връзки се обсъждат в раздела 'Пептидни връзки'. |  |
Номенклатура на пептидите
Номенклатурата на пептидите обикновено произлиза от броя на аминокиселините, които съдържат, като се следва конвенцията 'цифра + пептид'. Например дипептидът включва две аминокиселини, трипептидът - три и това продължава до декапептид с десет аминокиселини. Пептидите с повече от десет аминокиселини се наричат директно като '11 - пептид', '20 - пептид' и т.н. Тази система за именуване обикновено се прилага за конвенционалните линейни пептиди, свързани с α - пептидни връзки. Съществуват обаче изключения:
Някои циклични пептиди, като циклоспорин и грамицидин, са наименувани с 'цикло -' префикс или патентовано име, дължащо се на връзка от главата до опашката или циклизация на страничната верига, и може да съдържат неестествени компоненти като D-аминокиселини.
Пептиди с уникална свързаност, като глутатион, който има 'γ-пептидна връзка', образувана между γ-карбоксилната група и α-амино групата, не следват конвенцията за номериране на линейните α-пептидни връзки.
Функционалните пептиди, като антимикробни и невропептиди, са именувани въз основа на техните биологични функции, а не на броя на аминокиселините. Например мелитин, антимикробен пептид с 26 аминокиселини.
Не-рибозомно синтезираните пептиди от микроорганизми, като бацитрацин и актиномицин, съдържат модифицирани аминокиселини (напр. метилирани или циклизирани) и са наречени на техния източник или функция поради техните уникални биосинтетични пътища, а не на броя на аминокиселините.
В обобщение, тези изключения отразяват разнообразния характер на пептидната номенклатура, която трябва да вземе предвид структурните характеристики, синтетичните пътища и функционалните характеристики.
Класификация на пептидите
Пептидите могат да бъдат категоризирани в множество измерения:
По броя на аминокиселините олигопептидите, състоящи се от 2-20 пептида като дипептид и глутатион, са силно активни; полипептиди с 20-50 пептида могат да образуват прости пространствени структури като инсулиногенни фрагменти; пептидите с повече от 50 пептида и сложни функции обикновено се категоризират като протеини, като например инсулин, който съдържа 51 аминокиселини.
По химическа структура линейните пептиди са свързани чрез α-пептидни връзки като енкефалин, цикличните пептиди образуват пръстен през първата и последната опашка или странична верига като циклоспорин, модифицираните пептиди съдържат неестествени компоненти като D-аминокиселините на актиномицин, а специално свързаните пептиди като глутатион са свързани чрез γ-пептидни връзки.
По начин на синтез рибозомните синтетични пептиди се кодират от гени като ендорфини, нерибозомните синтетични пептиди зависят от микробни ензимни комплекси като микопептиди, а синтетичните пептиди се приготвят по химически или биологични начини като медицински октреотид.
По функция сигнализиращите пептиди участват в предаването като тиротропин-освобождаващ хормон, антибактериалните пептиди разрушават бактериалните мембрани като пептидите от пчелната отрова, невропептидите регулират нервите като ендорфините за аналгезия, а също така има медицински пептиди и функционални хранителни пептиди.
По източник естествените пептиди съществуват в организмите или храните, като млечните казеинови пептиди, а синтетичните пептиди преодоляват естествените ограничения чрез изкуствена намеса, като козметичните олигопептиди.
По биологични източници те могат да бъдат категоризирани в животински източници като тензин, растителни източници като соеви пептиди и микробни източници като пептиди на Mycobacterium avium.
Тези класификации се преплитат, за да отразят богатото разнообразие от пептиди по структура, функция и приложение.
Важни термини, свързани с пептидите
Пептидна връзка: Амидната връзка -CO-NH-, образувана от дехидратиращата кондензация на α-карбокси групата на една аминокиселина с α-аминогрупата на друга аминокиселина, която е основната ковалентна връзка, свързваща аминокиселинни остатъци и съставляваща пептиди и протеини.
Олигопептид: обикновено се отнася до пептидни съединения с ниско молекулно тегло, като дипептид, трипептид и т.н., които се образуват чрез свързване на 2-20 аминокиселини чрез пептидна връзка и имат висока биологична активност и пропускливост на клетъчната мембрана.
Полипептид: пептид, съставен от 20-50 аминокиселини, молекулно тегло обикновено е по-малко от 10 kDa, може да образува проста пространствена структура като α-спирала, е функционална молекула между олигопептид и протеин.
Първична структура: аминокиселинната последователност на пептида, определена от генетична информация или изкуствен дизайн, е основната химическа структура на пептида, която пряко влияе върху неговата напреднала структура и биологична функция.
Вторична структура: подредената конформация, образувана от водородна връзка в локалната област на пептидната верига, като α-спирала, β-нагъване, β-завъртане и т.н., която не е толкова стабилна като тази на протеините, но участва във формирането на функционални места.
Циклични пептиди: пептиди, които образуват циклична структура чрез свързване на първата и последната аминокиселина или странични верижни групи, като циклоспорин и къс пептид, с висока стабилност и антиензимни характеристики, често съдържащи префикса 'цикличен' в името.
Пептиди, синтезирани от рибозоми: пептиди, синтезирани от рибозомите на живи организми чрез транслация на матрица на иРНК, и техните последователности са кодирани от гени, като хормона инсулин и невротрансмитера ендорфин.
Нерибозомни синтетични пептиди: пептиди, синтезирани от специални ензимни комплекси като пептидни синтетази, често срещани в микроорганизми като бактерии и гъбички и могат да съдържат неестествени аминокиселини като D-аминокиселини, например антибиотичния пептид Mycobacterium avium.
Пептиден синтез в твърда фаза (SPPS): Технология за изкуствен синтез на пептиди in vitro, чрез последователно свързване на защитени аминокиселини върху носителя на смола, чрез премахване на защитата, реакция на кондензация за постепенно удължаване на пептидната верига, подходяща за прецизност на късия пептиден синтез.
