Por información de péptidos 
1 de maio de 2025
TODOS OS ARTIGOS E A INFORMACIÓN SOBRE PRODUTOS QUE SE PROPORCIONAN NESTE SITIO WEB TEN ÚNICAMENTE PARA A DIFUSIÓN DA INFORMACIÓN E FINS EDUCATIVOS.
Os produtos proporcionados neste sitio web están destinados exclusivamente á investigación in vitro. A investigación in vitro (latín: *in glass*, que significa en vidro) realízase fóra do corpo humano. Estes produtos non son farmacéuticos, non foron aprobados pola Administración de Drogas e Alimentos dos Estados Unidos (FDA) e non se deben usar para previr, tratar ou curar ningunha condición médica, enfermidade ou doenza. Está estrictamente prohibido por lei introducir estes produtos no corpo humano ou animal de calquera forma.
Que é un péptido?
O termo 'péptido' procede da palabra grega 'πέσσειν' (péssein), que significa 'dixerir' Un péptido é un composto formado por aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos. Os enlaces peptídicos, que son enlaces amida, xorden da condensación por deshidratación entre o grupo α-carboxilo dun aminoácido e o grupo α-amino doutro. Clasificados segundo o reconto de aminoácidos, os péptidos con 2 a 20 aminoácidos denomínanse oligopéptidos, os de 20 a 50 son polipéptidos e as secuencias que superan os 50 aminoácidos con estruturas espaciais específicas clasifícanse xeralmente como proteínas. Os péptidos normalmente teñen un peso molecular inferior a 10 kDa. A súa estrutura primaria consiste nunha secuencia lineal de aminoácidos, e algúns péptidos poden formar estruturas secundarias como as hélices α. Os péptidos, que presentan diversas funcións, están moi implicados en procesos biolóxicos, incluíndo a transdución de sinais, a regulación metabólica e as respostas inmunes, o que os converte en biomoléculas importantes con diversidade estrutural e funcionalidade biolóxica en aplicacións en medicina, ciencia dos alimentos e outros campos.
Como se forman os péptidos?
| A formación de péptidos prodúcese a través da unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos, producíndose naturalmente in vivo ou artificialmente in vitro. Nos sistemas biolóxicos, a síntese ribosómica implica que o ARNm transporta información xenética para dirixir os ribosomas na disposición dos aminoácidos activados nunha secuencia específica. Os ARN de transferencia (ARNt) entregan aminoácidos ao ribosoma, onde a catálise encimática provoca a condensación por deshidratación entre o grupo α-carboxilo dun aminoácido e o grupo α-amino doutro, formando un enlace amida (péptido) e liberando unha molécula de auga; este proceso repítese para xerar oligopéptidos ou polipéptidos. A síntese non ribosómica depende de complexos enzimáticos especializados como peptídicos sintetases, que se observan habitualmente en microorganismos que producen péptidos bioactivos como os antibióticos. A síntese in vitro emprega principalmente a síntese de péptidos en fase sólida (SPPS), onde os aminoácidos protexidos están acoplados secuencialmente a un soporte de resina; as reaccións de desprotección e condensación estenden a cadea peptídica por etapas. Alternativamente, os péptidos diana pódense obter mediante a hidrólise enzimática de proteínas naturais. A formación de enlaces peptídicos representa un proceso de enlace covalente, que serve como enlace central na estrutura primaria de péptidos e proteínas. Máis detalles sobre os enlaces peptídicos son discutidos na sección 'Enlaces peptídicos'. |  |
Nomenclatura dos péptidos
A nomenclatura dos péptidos normalmente deriva do número de aminoácidos que conteñen, seguindo a convención de 'numeral + péptido'. Por exemplo, un dipéptido comprende dous aminoácidos, un tripéptido tres, e isto continúa ata un decapéptido con dez aminoácidos. Os péptidos con máis de dez aminoácidos chámanse directamente como '11 - péptido', '20 - péptido', etc. Este sistema de nomenclatura aplícase xeralmente aos péptidos lineais convencionais conectados por enlaces α - peptídicos. Non obstante, existen excepcións:
Algúns péptidos cíclicos, como a ciclosporina e a gramicidina, son nomeados cun prefixo 'ciclo -' ou un nome propietario debido á conexión cabeza a cola ou á ciclación de cadeas laterales, e poden conter compoñentes non naturais como os D-aminoácidos.
Os péptidos cunha conectividade única, como o glutatión, que ten un 'enlace peptídico γ' formado entre o grupo γ-carboxilo e o grupo α-amino, non seguen a convención de numeración lineal do enlace α-péptido.
Os péptidos funcionais, como os antimicrobianos e os neuropéptidos, chámanse en función das súas funcións biolóxicas en lugar do reconto de aminoácidos. Por exemplo, a melitina, un péptido antimicrobiano con 26 aminoácidos.
Os péptidos de microorganismos sintetizados non ribosómicamente, como a bacitracina e a actinomicina, conteñen aminoácidos modificados (por exemplo, metilados ou ciclados) e reciben o nome da súa orixe ou función debido ás súas vías biosintéticas únicas, en lugar do reconto de aminoácidos.
En resumo, estas excepcións reflicten a diversa natureza da nomenclatura peptídica, que debe ter en conta as características estruturais, as rutas sintéticas e as características funcionais.
Clasificación dos péptidos
Os péptidos pódense clasificar en varias dimensións:
Polo número de aminoácidos, os oligopéptidos formados por 2-20 péptidos como o dipéptido e o glutatión son moi activos; os polipéptidos con 20-50 péptidos poden formar estruturas espaciais sinxelas como fragmentos de insulinóxeno; Os péptidos con máis de 50 péptidos e funcións complexas adoitan clasificarse como proteínas, como a insulina que contén 51 aminoácidos.
Pola súa estrutura química, os péptidos lineais están unidos por enlaces α-péptidos como a encefalina, os péptidos cíclicos forman un anel a través da primeira e última cola ou cadea lateral como a ciclosporina, os péptidos modificados conteñen compoñentes non naturais como os D-aminoácidos da actinomicina e os péptidos especialmente ligados como o glutatión-γ están ligados por péptidos.
Polo modo de síntese, os péptidos sintéticos ribosómicos están codificados por xenes como as endorfinas, os péptidos sintéticos non ribosómicos dependen de complexos enzimáticos microbianos como os micopéptidos e os péptidos sintéticos prepáranse por medios químicos ou biolóxicos como o octreótido medicinal.
Pola súa función, os péptidos de sinalización están implicados na transmisión, como a hormona liberadora de tirotropina, os péptidos antibacterianos destrúen membranas bacterianas como os péptidos de veleno de abellas, os neuropéptidos regulan os nervios como as endorfinas para a analxesia e tamén hai péptidos medicinais e péptidos funcionais de alimentos.
Por orixe, os péptidos naturais existen en organismos ou alimentos, como os péptidos de caseína láctea, e os péptidos sintéticos rompen as limitacións naturais mediante intervencións artificiais, como os oligopéptidos cosméticos.
Por fontes biolóxicas, pódense clasificar en fontes animais como tensina, fontes vexetais como os péptidos de soia e fontes microbianas como os péptidos de Mycobacterium avium.
Estas clasificacións entrelázanse para reflectir a rica diversidade de péptidos en estrutura, función e aplicación.
Termos importantes relacionados cos péptidos
Enlace peptídico: enlace amida -CO-NH- formado pola condensación por deshidratación do grupo α-carboxi dun aminoácido co grupo α-amino doutro aminoácido, que é o enlace covalente básico que une os residuos de aminoácidos e constitúe péptidos e proteínas.
Oligopéptido: xeralmente refírese a compostos peptídicos de baixo peso molecular, como dipéptidos, tripéptidos, etc., que se forman mediante a conexión de 2-20 aminoácidos mediante enlace peptídico e teñen unha alta actividade biolóxica e permeabilidade da membrana celular.
Polipéptido: péptido composto por 20-50 aminoácidos, o peso molecular adoita ser inferior a 10 kDa, pode formar unha estrutura espacial simple como a hélice α, é unha molécula funcional entre o oligopéptido e a proteína.
Estrutura primaria: a secuencia de aminoácidos do péptido, determinada pola información xenética ou o deseño artificial, é a estrutura química básica do péptido, que afecta directamente a súa estrutura avanzada e función biolóxica.
Estrutura secundaria: a conformación ordenada formada por enlaces de hidróxeno na área local da cadea peptídica, como a hélice α, o pregamento β, o xiro β, etc., que non é tan estable como a das proteínas, pero está implicada na formación de sitios funcionais.
Péptidos cíclicos: péptidos que forman unha estrutura cíclica ao conectar o primeiro e o último aminoácidos ou grupos de cadeas laterales, como a ciclosporina e o péptido curto, con alta estabilidade e características antiencimáticas, que adoitan conter o prefixo 'cíclico' no nome.
Péptidos sintetizados por ribosomas: péptidos sintetizados polos ribosomas dos organismos vivos mediante a tradución de moldes de ARNm, e as súas secuencias están codificadas por xenes, como a hormona insulina e o neurotransmisor endorfina.
Péptidos sintéticos non ribosómicos: péptidos sintetizados por complexos enzimáticos especiais, como peptídicos sintetases, que se atopan habitualmente en microorganismos como bacterias e fungos, e poden conter aminoácidos non naturais como D-aminoácidos, por exemplo, o péptido antibiótico Mycobacterium avium.
Síntese de péptidos en fase sólida (SPPS): tecnoloxía de síntese de péptidos artificiais in vitro, mediante o acoplamento secuencial de aminoácidos protexidos no portador de resina, a través da reacción de desprotección e condensación para estender gradualmente a cadea peptídica, adecuada para a precisión de síntese de péptidos curtos.
