Vun Peptid Informatioun 
1. Mee 2025
ALL ARTIKELEN AN PRODUITINFORMATIOUN OP DËSEM WEBSITE LËSCHT SINN JUEL FIR INFORMATIOUNSDISSEMINATIOUN AN Educatiounszwecker.
D'Produkter op dëser Websäit geliwwert sinn exklusiv fir In vitro Fuerschung geduecht. In vitro Fuerschung (Latäin: *a Glas*, dat heescht a Glaswaren) gëtt ausserhalb vum mënschleche Kierper gemaach. Dës Produkter sinn net Medikamenter, sinn net vun der US Food and Drug Administration (FDA) guttgeheescht ginn, a däerfen net benotzt ginn fir all medizineschen Zoustand, Krankheet oder Krankheet ze verhënneren, ze behandelen oder ze heelen. Et ass strikt duerch Gesetz verbueden dës Produkter an iergendenger Form an de mënschlechen oder Déierkierper anzeféieren.
Wat ass e Peptid?
De Begrëff 'Peptid' staamt vum griichesche Wuert 'πέσσειν' (Péssein), dat heescht 'verdauen.' E Peptid ass eng Verbindung déi duerch Aminosäuren geformt gëtt, déi duerch Peptidbindungen verbonne sinn. Peptidbindungen, déi Amidbindunge sinn, entstinn aus der Dehydratiounskondensatioun tëscht der α-Carboxylgrupp vun enger Aminosaier an der α-Aminogrupp vun enger anerer. Klasséiert no Aminosaierzuel, Peptiden mat 2 bis 20 Aminosäuren ginn Oligopeptiden bezeechent, déi mat 20 bis 50 si Polypeptiden, a Sequenzen iwwer 50 Aminosäuren mat spezifesche raimleche Strukturen ginn allgemeng als Proteinen kategoriséiert. Peptiden hunn typesch e Molekulargewiicht ënner 10 kDa. Hir primär Struktur besteet aus enger linearer Aminosaier Sequenz, an e puer Peptiden kënne sekundär Strukture bilden wéi α-Helice. Verschidde Funktiounen weisen, Peptiden si wäit an biologesche Prozesser involvéiert, dorënner Signaltransduktioun, metabolesch Reguléierung, an Immunreaktiounen, déi se wichteg Biomoleküle mat béid struktureller Diversitéit a biologescher Funktionalitéit an Uwendungen iwwer Medizin, Liewensmëttelwëssenschaften an aner Felder maachen.
Wéi ginn Peptiden geformt?
| Peptidbildung geschitt duerch d'Verbindung vun Aminosäuren iwwer Peptidbindungen, déi natierlech in vivo oder kënschtlech in vitro optrieden. A biologesche Systemer involvéiert ribosomal Synthese mRNA déi genetesch Informatioun droen fir Ribosomen ze dirigéieren fir aktivéiert Aminosäuren an enger spezifescher Sequenz ze arrangéieren. Transfert RNAs (tRNAs) liwweren Aminosäuren un de Ribosom, wou enzymatesch Katalyse d'Dehydratiounskondensatioun tëscht der α-Carboxylgrupp vun enger Aminosaier an der α-Aminogrupp vun enger anerer féiert, eng Amid (Peptid) Bindung ze bilden an e Waassermolekül ze befreien; Dëse Prozess widderhëlt sech fir Oligopeptiden oder Polypeptiden ze generéieren. Net-ribosomal Synthese hänkt op spezialiséiert Enzymkomplexe wéi Peptidsynthetasen, allgemeng observéiert a Mikroorganismen déi bioaktiv Peptiden produzéieren wéi Antibiotike. In vitro Synthese beschäftegt haaptsächlech Solid-Phase Peptidsynthese (SPPS), wou geschützt Aminosäuren sequenziell mat enger Harz-Ënnerstëtzung gekoppelt sinn; Deprotectioun a Kondensatiounsreaktiounen verlängeren d'Peptidkette stepwise. Alternativ kënnen Zilpeptide iwwer enzymatesch Hydrolyse vun natierleche Proteinen kritt ginn. Peptidbindungsbildung representéiert e kovalente Bindungsprozess, déngt als Kärverbindung an der primärer Struktur vu Peptiden a Proteinen. Weider Detailer iwwer Peptidbindungen ginn an der Rubrik 'Peptidbindungen' diskutéiert. |  |
Nomenclature vun Peptiden
D'Nomenklatur vu Peptiden kënnt typesch vun der Unzuel vun Aminosäuren of, déi se enthalen, no der Konventioun vum 'Nummer + Peptid'. Zum Beispill, en Dipeptid enthält zwou Aminosäuren, en Tripeptid dräi, an dëst geet weider bis zu engem Dekapeptid mat zéng Aminosäuren. Peptiden mat méi wéi zéng Aminosäuren ginn direkt als '11 - Peptid', '20 - Peptid' genannt, asw.. Dëse Benennungssystem gëllt allgemeng fir konventionell linear Peptiden, déi duerch α - Peptidbindungen verbonne sinn. Wéi och ëmmer, Ausnahmen existéieren:
E puer zyklesch Peptiden, wéi Cyclosporin a Grammicidin, gi mat engem 'cyclo -' Präfix oder engem propriétaire Numm benannt wéinst Kapp-zu-Schwanz Verbindung oder Säit-Kette Cyclisatioun, a kënnen net-natierlech Komponenten wéi D-Aminosäuren enthalen.
Peptiden mat eenzegaarteger Konnektivitéit, wéi Glutathion, deen eng 'γ-Peptidbindung' huet, déi tëscht der γ-Carboxylgrupp an der α-Aminogrupp geformt ass, verfollegen net déi linear α-Peptidbindungsnummerungskonventioun.
Funktionell Peptiden, wéi Antimikrobial an Neuropeptide, ginn benannt op Basis vun hire biologesche Funktiounen anstatt Aminosäurezuel. Zum Beispill, Mellitin, en antimikrobiellen Peptid mat 26 Aminosäuren.
Net-ribosomal synthetiséiert Peptiden aus Mikroorganismen, wéi Bacitracin an Actinomycin, enthalen modifizéiert Aminosäuren (zB methyléiert oder cycliséiert) a ginn no hirer Quell oder Funktioun benannt wéinst hiren eenzegaartege biosyntheteschen Weeër, anstatt Aminosaierzuel.
Zesummegefaasst reflektéieren dës Ausnahmen déi divers Natur vun der Peptidnomenklatur, déi strukturell Fonctiounen, synthetesch Strecken a funktionell Charakteristike berücksichtegen muss.
Klassifikatioun vu Peptiden
Peptiden kënnen a verschidde Dimensiounen kategoriséiert ginn:
Duerch d'Zuel vun Aminosäuren sinn Oligopeptiden, déi aus 2-20 Peptiden wéi Dipeptid a Glutathion besteet, héich aktiv; Polypeptide mat 20-50 Peptiden kënnen einfach raimlech Strukture bilden wéi Insulinogen Fragmenter; Peptiden mat méi wéi 50 Peptiden a komplexe Funktiounen ginn normalerweis als Proteinen kategoriséiert, sou wéi Insulin deen 51 Aminosäuren enthält.
Duerch chemesch Struktur si linear Peptiden duerch α-Peptidbindungen wéi Enkephalin verbonnen, zyklesch Peptiden bilden e Rank duerch den éischten a leschte Schwanz oder Säitekette wéi Cyclosporin, modifizéiert Peptiden enthalen onnatierlech Komponenten wéi d'D-Aminosäuren vum Actinomycin, a speziell verlinkte Peptiden wéi Glutathione γ-verlinkt duerch Bondpeptide.
Mat Synthesemodus gi ribosomal synthetesch Peptiden duerch Genen wéi Endorphinen kodéiert, net-ribosomal synthetesch Peptiden sinn ofhängeg vu mikrobiellen Enzymkomplexe wéi Mycopeptide, a synthetesch Peptiden gi mat chemeschen oder biologesche Mëttele wéi medizinescht Octreotid virbereet.
Duerch Funktioun sinn d'Signalpeptide an der Iwwerdroung involvéiert wéi Thyrotropin-Befreiende Hormon, antibakteriell Peptiden zerstéieren bakteriell Membranen wéi Bienenvenom Peptiden, Neuropeptide reguléieren Nerven wéi Endorphine fir Analgesie, an et ginn och medizinesch Peptiden a funktionell Liewensmëttelpeptide.
Duerch Quell existéieren natierlech Peptiden an Organismen oder Liewensmëttel, sou wéi Molkerei Kasein Peptiden, a synthetesch Peptiden briechen duerch natierlech Aschränkungen duerch kënschtlech Interventioun, sou wéi kosmetesch Oligopeptiden.
Duerch biologesch Quelle kënne se an Déierequellen kategoriséiert ginn wéi Tensin, Planzquellen wéi Sojabohn Peptiden, a mikrobielle Quelle wéi Mycobacterium avium Peptiden.
Dës Klassifikatiounen intertwine déi räich Diversitéit vu Peptiden a Struktur, Funktioun an Uwendung ze reflektéieren.
Wichteg Begrëffer am Zesummenhang mat Peptiden
Peptidbindung: D'Amidbindung -CO-NH- geformt duerch d'Dehydratiounskondensatioun vun der α-Karboxygrupp vun enger Aminosaier mat der α-Aminogrupp vun enger anerer Aminosaier, déi d'Basis kovalent Bindung ass, déi Aminosaierreschter verbënnt a Peptiden a Proteine konstituéiert.
Oligopeptid: bezitt sech normalerweis op Peptidverbindungen mat nidderegen molekulare Gewiicht, wéi Dipeptid, Tripeptid, etc., déi geformt ginn andeems 2-20 Aminosäuren duerch Peptidbindung verbënnt, an hunn eng héich biologesch Aktivitéit an Zellmembranpermeabilitéit.
Polypeptid: Peptid besteet aus 20-50 Aminosaieren, Molekulare Gewiicht ass normalerweis manner wéi 10 kDa, kann einfach raimlech Struktur bilden wéi α-Helikus, ass eng funktionell Molekül tëscht Oligopeptid a Protein.
Primär Struktur: d'Aminosaier Sequenz vum Peptid, bestëmmt duerch genetesch Informatioun oder kënschtlechen Design, ass d'Basischemesch Struktur vum Peptid, déi direkt seng fortgeschratt Struktur a biologesch Funktioun beaflosst.
Sekundär Struktur: déi bestallt Konformatioun geformt duerch Waasserstoffverbindung an der lokaler Regioun vun der Peptidkette, wéi α-Helik, β-Fëllung, β-Dréiung, etc., déi net esou stabil ass wéi déi vu Proteinen, awer an der Bildung vu funktionnelle Site involvéiert ass.
Cyclesch Peptiden: Peptiden déi eng zyklesch Struktur bilden andeems déi éischt a lescht Aminosäuren oder Säitekettengruppen, wéi Cyclosporin a Kuerz Peptid, mat héijer Stabilitéit an anti-enzymatesche Fonctiounen verbannen, dacks de Präfix 'zyklesch' am Numm enthalen.
Ribosom synthetiséiert Peptiden: Peptiden synthetiséiert vun de Ribosome vu liewegen Organismen duerch mRNA Schabloun Iwwersetzung, an hir Sequenze ginn duerch Genen kodéiert, sou wéi den Hormon Insulin an den Neurotransmitter Endorphin.
Net-ribosomal synthetesch Peptiden: Peptiden synthetiséiert vu speziellen Enzymkomplexe wéi Peptidsynthetasen, allgemeng a Mikroorganismen wéi Bakterien a Pilze fonnt, a kënnen onnatierlech Aminosäuren wéi D-Aminosäuren enthalen, zB den Antibiotikum Mycobacterium avium Peptid.
Solid Phase Peptid Synthese (SPPS): In vitro kënschtlech Peptid Synthese Technologie, duerch d'sequenziell Kupplung vu geschützten Aminosäuren op der Harz Träger, duerch d'Entprotectioun, Kondensatiounsreaktioun fir d'Peptidkette graduell ze verlängeren, gëeegent fir kuerz Peptid Synthese Präzisioun.
