Па Peptide Information 
1 мая 2025 г
УСЕ АРТЫКУЛЫ І ІНФАРМАЦЫЯ ПА ПРАДУКТАХ, РАЗМЕШЧАНЫЯ НА ГЭТЫМ ВЭБ-САЙЦЕ, ПРЫЗНАЧАНЫ ВЫКЛЮЧНА ДЛЯ РАСПАЎСЮДЖЭННЯ ІНФАРМАЦЫІ І АДУКАЦЫЙНЫХ МЭТАЎ.
Прадукты, прадстаўленыя на гэтым сайце, прызначаны выключна для даследаванняў in vitro. Даследаванне in vitro (лац. *in glass*, што азначае ў шкляным посудзе) праводзіцца па-за межамі чалавечага цела. Гэтыя прадукты не з'яўляюцца фармацэўтычнымі прэпаратамі, не былі адобраны Упраўленнем па кантролі за харчовымі прадуктамі і лекамі ЗША (FDA) і не павінны выкарыстоўвацца для прафілактыкі, лячэння або лячэння любых захворванняў, хвароб або хвароб. Законам катэгарычна забаронена ўводзіць гэтыя прадукты ў арганізм чалавека і жывёлы ў любой форме.
Што такое пептыд?
Тэрмін 'пептыд' паходзіць ад грэчаскага слова 'πέσσειν' (péssein), што азначае 'пераварваць'. Пептыд - гэта злучэнне, утворанае амінакіслотамі, звязанымі пептыднымі сувязямі. Пептыдныя сувязі, якія з'яўляюцца аміднымі сувязямі, узнікаюць у выніку дэгідратацыйнай кандэнсацыі паміж α-карбаксільнай групай адной амінакіслоты і α-амінагрупай іншай. Класіфікаваныя па колькасці амінакіслот, пептыды з 2-20 амінакіслотамі называюцца алігапептыдамі, з 20-50 - поліпептыдамі, а паслядоўнасці, якія перавышаюць 50 амінакіслот са спецыфічнымі прасторавымі структурамі, звычайна класіфікуюцца як вавёркі. Пептыды звычайна маюць малекулярную масу ніжэй за 10 кДа. Іх першасная структура складаецца з лінейнай паслядоўнасці амінакіслот, а некаторыя пептыды могуць утвараць другасныя структуры, такія як α-спіралі. Праяўляючы разнастайныя функцыі, пептыды шырока ўдзельнічаюць у біялагічных працэсах, уключаючы перадачу сігналаў, рэгуляцыю метабалізму і імунныя рэакцыі, што робіць іх важнымі біямалекуламі са структурнай разнастайнасцю і біялагічнай функцыянальнасцю ў медыцыне, харчовай навуцы і іншых галінах.
Як утвараюцца пептыды?
| Утварэнне пептыдаў адбываецца шляхам злучэння амінакіслот з дапамогай пептыдных сувязяў, што адбываецца натуральным чынам in vivo або штучна in vitro. У біялагічных сістэмах рыбасомны сінтэз уключае мРНК, якая нясе генетычную інфармацыю, каб накіроўваць рыбасомы ў размяшчэнне актываваных амінакіслот у пэўнай паслядоўнасці. Пераносныя РНК (тРНК) дастаўляюць амінакіслоты ў рыбасомы, дзе ферментатыўны каталіз прыводзіць да дэгідратацыйнай кандэнсацыі паміж α-карбаксільнай групай адной амінакіслоты і α-амінагрупай іншай, утвараючы амідную (пептыдную) сувязь і вызваляючы малекулу вады; гэты працэс паўтараецца для стварэння алігапептыдаў або поліпептыдаў. Нерыбасомны сінтэз абапіраецца на спецыяльныя ферментныя комплексы, такія як пептыдсінтэтазы, якія звычайна назіраюцца ў мікраарганізмаў, якія выпрацоўваюць біялагічна актыўныя пептыды, такія як антыбіётыкі. У сінтэзе in vitro галоўным чынам выкарыстоўваецца цвёрдафазны пептыдны сінтэз (SPPS), дзе абароненыя амінакіслоты паслядоўна злучаюцца з апорай са смалы; рэакцыі зняцця абароны і кандэнсацыі паступова пашыраюць пептыдны ланцуг. Альтэрнатыўна, мэтавыя пептыды могуць быць атрыманы шляхам ферментатыўнага гідролізу прыродных бялкоў. Утварэнне пептыднай сувязі ўяўляе сабой працэс кавалентнага злучэння, які служыць асноўнай сувяззю ў першаснай структуры пептыдаў і бялкоў. Дадатковая інфармацыя аб пептыдных сувязях абмяркоўваецца ў раздзеле 'Пептыдныя сувязі'. |  |
Наменклатура пептыдаў
Наменклатура пептыдаў звычайна паходзіць ад колькасці амінакіслот, якія яны ўтрымліваюць, прытрымліваючыся пагаднення «лічба + пептыд». Напрыклад, дыпептыд змяшчае дзве амінакіслоты, трыпептыд - тры, і гэта працягваецца да дэкапептыда з дзесяццю амінакіслотамі. Пептыды, якія змяшчаюць больш за дзесяць амінакіслот, непасрэдна называюцца як '11 - пептыд', '20 - пептыд' і г. д. Гэтая сістэма найменняў звычайна прымяняецца да звычайных лінейных пептыдаў, злучаных α-пептыднымі сувязямі. Аднак існуюць выключэнні:
Некаторыя цыклічныя пептыды, такія як цыкласпарын і граміцыдын, называюцца з прыстаўкай 'цыкла-' або запатэнтаванай назвай з-за злучэння галава-хвост або цыклізацыі бакавога ланцуга і могуць утрымліваць ненатуральныя кампаненты, такія як D-амінакіслоты.
Пептыды з унікальнай сувяззю, такія як глутатыён, які мае 'γ-пептыдную сувязь', утвораную паміж γ-карбаксільнай групай і α-амінагрупай, не прытрымліваюцца лінейнай канвенцыі аб нумарацыі α-пептыдных сувязей.
Функцыянальныя пептыды, такія як антымікробныя і нейрапептыды, называюцца на аснове іх біялагічных функцый, а не колькасці амінакіслот. Напрыклад, мелліцін, антымікробны пептыд з 26 амінакіслотамі.
Пептыды, не сінтэзаваныя рыбасомамі з мікраарганізмаў, такія як бацытрацын і актынаміцын, утрымліваюць мадыфікаваныя амінакіслоты (напрыклад, метыляваныя або цыклізаваныя) і названы ў гонар іх крыніцы або функцыі з-за іх унікальных шляхоў біясінтэзу, а не колькасці амінакіслот.
Падводзячы вынік, гэтыя выключэнні адлюстроўваюць разнастайны характар наменклатуры пептыдаў, якая павінна ўлічваць структурныя асаблівасці, шляхі сінтэзу і функцыянальныя характарыстыкі.
Класіфікацыя пептыдаў
Пептыды можна класіфікаваць па некалькіх вымярэннях:
Па колькасці амінакіслот высокую актыўнасць адрозніваюць олигопептиды, якія складаюцца з 2-20 пептыдаў, такія як дипептид і глутатион; поліпептыды з 20-50 пептыдамі могуць утвараць простыя прасторавыя структуры, такія як фрагменты инсулиногена; пептыды з больш чым 50 пептыдамі і складанымі функцыямі звычайна адносяць да катэгорыі бялкоў, напрыклад, інсулін, які змяшчае 51 амінакіслату.
Па хімічнай структуры лінейныя пептыды звязаны α-пептыднымі сувязямі, такімі як энкефалін, цыклічныя пептыды ўтвараюць кольца праз першы і апошні хвост або бакавую ланцуг, такія як цыкласпарын, мадыфікаваныя пептыды ўтрымліваюць ненатуральныя кампаненты, такія як D-амінакіслоты актынаміцыну, і спецыяльна звязаныя пептыды, такія як глутатыён, звязаны γ-пептыднымі сувязямі.
Па спосабе сінтэзу рыбасомныя сінтэтычныя пептыды кадуюцца такімі генамі, як эндарфіны, нерыбасомальныя сінтэтычныя пептыды залежаць ад мікробных ферментных комплексаў, такіх як мікапептыды, а сінтэтычныя пептыды атрымліваюцца хімічнымі або біялагічнымі спосабамі, такімі як медыцынскі октреотид.
Па функцыі сігнальныя пептыды ўдзельнічаюць у перадачы, напрыклад, тыратрапін-рылізінг-гармон, антыбактэрыйныя пептыды разбураюць бактэрыяльныя мембраны, такія як пептыды пчалінага яду, нейрапептыды рэгулююць нервы, такія як эндарфіны для абязбольвання, а таксама ёсць лекавыя пептыды і функцыянальныя харчовыя пептыды.
Прыродныя пептыды існуюць у арганізмах або харчовых прадуктах, напрыклад, казеінавыя пептыды малочных прадуктаў, а сінтэтычныя пептыды пераадольваюць натуральныя абмежаванні шляхам штучнага ўмяшання, напрыклад, касметычныя алігапептыды.
Па біялагічных крыніцах іх можна падзяліць на жывёльныя, такія як тэнзін, раслінныя, такія як соевыя пептыды, і мікробныя, такія як пептыды Mycobacterium avium.
Гэтыя класіфікацыі пераплятаюцца, каб адлюстраваць багатую разнастайнасць пептыдаў па структуры, функцыях і прымяненні.
Важныя тэрміны, звязаныя з пептыдамі
Пептыдная сувязь: Амідная сувязь -CO-NH-, якая ўтвараецца пры дэгідратаціі кандэнсацыі α-карбаксільнай групы адной амінакіслоты з α-амінагрупай іншай амінакіслоты, якая з'яўляецца асноўнай кавалентнай сувяззю, якая злучае рэшткі амінакіслот і складае пептыды і бялкі.
Алігапептыд: звычайна адносіцца да нізкамалекулярных пептыдных злучэнняў, такіх як дыпептыд, трыпептыд і г.д., якія ўтвараюцца шляхам злучэння 2-20 амінакіслот праз пептыдную сувязь і валодаюць высокай біялагічнай актыўнасцю і пранікальнасцю клеткавай мембраны.
Поліпептыд: пептыд, які складаецца з 20-50 амінакіслот, малекулярная маса звычайна менш за 10 кДа, можа ўтвараць простую прасторавую структуру, напрыклад α-спіраль, з'яўляецца функцыянальнай малекулай паміж алігапептыдам і бялком.
Першасная структура: амінакіслотная паслядоўнасць пептыда, вызначаная генетычнай інфармацыяй або штучным дызайнам, з'яўляецца асноўнай хімічнай структурай пептыда, якая непасрэдна ўплывае на яго развітую структуру і біялагічную функцыю.
Другасная структура: упарадкаваная канфармацыя, утвораная вадароднай сувяззю ў лакальнай вобласці пептыднага ланцуга, такой як α-спіраль, β-згортванне, β-паварот і г.д., якая не такая стабільная, як у бялкоў, але ўдзельнічае ў фарміраванні функцыянальных участкаў.
Цыклічныя пептыды: пептыды, якія ўтвараюць цыклічную структуру шляхам злучэння першай і апошняй амінакіслот або груп бакавых ланцугоў, такіх як цыкласпарын і кароткі пептыд, з высокай стабільнасцю і антыферментатыўнымі характарыстыкамі, часта змяшчаюць у назве прэфікс 'цыклічны'.
Пептыды, сінтэзаваныя рыбасомамі: пептыды, сінтэзаваныя рыбасомамі жывых арганізмаў праз матрычную трансляцыю мРНК, і іх паслядоўнасці кадуюцца генамі, такімі як гармон інсулін і нейрамедыятар эндарфін.
Нерибасомальные сінтэтычныя пептыды: пептыды, сінтэзаваныя адмысловымі ферментнымі комплексамі, такімі як пептыд-сінтэтазы, звычайна сустракаюцца ў такіх мікраарганізмах, як бактэрыі і грыбы, і могуць утрымліваць ненатуральныя амінакіслоты, такія як D-амінакіслоты, напрыклад, антыбіётык Mycobacterium avium пептыд.
Пептыдны сінтэз у цвёрдай фазе (SPPS): тэхналогія штучнага сінтэзу пептыдаў in vitro шляхам паслядоўнага злучэння абароненых амінакіслот на смаловым носьбіце, зняцця абароны, рэакцыі кандэнсацыі для паступовага пашырэння пептыднага ланцуга, падыходзіць для кароткай дакладнасці сінтэзу пептыдаў.
