Наша компанія

Введення в пептиди

network_duotone Від Peptide Information      network_duotone 1 травня 2025 р


УСІ СТАТТІ ТА ІНФОРМАЦІЯ ПРО ПРОДУКТИ, НАДАНІ НА ЦЬОМУ ВЕБ-САЙТІ, ПРИЗНАЧЕНІ ВИКЛЮЧНО ДЛЯ ПОШИРЕННЯ ІНФОРМАЦІЇ ТА НАВЧАЛЬНИХ ЦІЛЕЙ.

Продукти, представлені на цьому веб-сайті, призначені виключно для досліджень in vitro. Дослідження in vitro (лат. *in glass*, що означає в скляному посуді) проводяться поза людським тілом. Ці продукти не є фармацевтичними препаратами, не були схвалені Управлінням з контролю за якістю харчових продуктів і медикаментів США (FDA) і не повинні використовуватися для профілактики, лікування або лікування будь-яких захворювань, хвороб чи недуг. Законом суворо заборонено введення цих продуктів в організм людини або тварини в будь-якому вигляді.




Що таке пептид?


Термін «пептид» походить від грецького слова «πέσσειν» (péssein), що означає «перетравлювати». Пептид — це сполука, утворена амінокислотами, з’єднаними пептидними зв’язками. Пептидні зв'язки, які є амідними зв'язками, виникають в результаті дегідратації конденсації між α-карбоксильною групою однієї амінокислоти та α-аміногрупою іншої. Класифіковані за кількістю амінокислот, пептиди з 2-20 амінокислотами називаються олігопептидами, ті з 20-50 є поліпептидами, а послідовності, що перевищують 50 амінокислот зі специфічною просторовою структурою, зазвичай класифікуються як білки. Пептиди зазвичай мають молекулярну масу нижче 10 кДа. Їх первинна структура складається з лінійної послідовності амінокислот, а деякі пептиди можуть утворювати вторинні структури, такі як α-спіралі. Виконуючи різноманітні функції, пептиди широко залучені в біологічні процеси, включаючи трансдукцію сигналу, метаболічну регуляцію та імунні відповіді, що робить їх важливими біомолекулами зі структурною різноманітністю та біологічною функціональністю в медицині, харчових науках та інших галузях.




Як утворюються пептиди?


Утворення пептидів відбувається через з’єднання амінокислот через пептидні зв’язки, що відбувається природним шляхом in vivo або штучно in vitro. У біологічних системах рибосомальний синтез включає мРНК, що несе генетичну інформацію, щоб спрямовувати рибосоми на розташування активованих амінокислот у певній послідовності. Переносні РНК (тРНК) доставляють амінокислоти до рибосоми, де ферментативний каталіз призводить до конденсації дегідратації між α-карбоксильною групою однієї амінокислоти та α-аміногрупою іншої, утворюючи амідний (пептидний) зв’язок і вивільняючи молекулу води; цей процес повторюється для генерування олігопептидів або поліпептидів. Нерибосомний синтез спирається на спеціальні ферментні комплекси, такі як пептидсинтетази, які зазвичай спостерігаються в мікроорганізмах, що виробляють біоактивні пептиди, такі як антибіотики. У синтезі in vitro в основному використовується твердофазний пептидний синтез (SPPS), де захищені амінокислоти послідовно з’єднуються зі смолою-носієм; реакції зняття захисту та конденсації поступово подовжують пептидний ланцюг. Альтернативно, цільові пептиди можна отримати шляхом ферментативного гідролізу природних білків. Утворення пептидного зв’язку являє собою процес ковалентного зв’язку, який є основним зв’язком у первинній структурі пептидів і білків. Подальші відомості про пептидні зв’язки обговорюються в розділі «Пептидні зв’язки».
1




Номенклатура пептидів


Номенклатура пептидів, як правило, походить від кількості амінокислот, які вони містять, дотримуючись конвенції «цифра + пептид». Наприклад, дипептид містить дві амінокислоти, трипептид – три, і це продовжується до декапептиду з десятьма амінокислотами. Пептиди з більш ніж десятьма амінокислотами безпосередньо називаються «11 - пептид», «20 - пептид» тощо. Ця система найменувань, як правило, застосовується до звичайних лінійних пептидів, з'єднаних α - пептидними зв'язками. Однак існують винятки:


Деякі циклічні пептиди, такі як циклоспорин і граміцидин, називаються префіксом 'цикло-' або власною назвою через зв'язок голови до хвоста або циклізацію бічного ланцюга, і можуть містити неприродні компоненти, такі як D-амінокислоти.


Пептиди з унікальною зв’язністю, такі як глутатіон, який має 'γ-пептидний зв'язок', утворений між γ-карбоксильною групою та α-аміногрупою, не дотримуються лінійної нумерації α-пептидних зв'язків.


Функціональні пептиди, такі як антимікробні та нейропептиди, називаються на основі їхніх біологічних функцій, а не кількості амінокислот. Наприклад, меллітин, антимікробний пептид з 26 амінокислотами.


Нерибосомально синтезовані пептиди з мікроорганізмів, такі як бацитрацин і актиноміцин, містять модифіковані амінокислоти (наприклад, метильовані або циклізовані) і названі за своїм джерелом або функцією через їхні унікальні шляхи біосинтезу, а не за кількістю амінокислот.


Підсумовуючи, ці винятки відображають різноманітну природу номенклатури пептидів, яка повинна враховувати структурні особливості, шляхи синтезу та функціональні характеристики.




Класифікація пептидів  


Пептиди можна класифікувати за кількома параметрами:

За кількістю амінокислот високоактивними є олігопептиди, що складаються з 2-20 пептидів, такі як дипептид і глутатіон; поліпептиди з 20-50 пептидами можуть утворювати прості просторові структури, такі як фрагменти інсуліногену; пептиди з більш ніж 50 пептидами і складними функціями зазвичай класифікуються як білки, наприклад, інсулін, який містить 51 амінокислоту.  


За хімічною структурою лінійні пептиди пов’язані α-пептидними зв’язками, такими як енкефалін, циклічні пептиди утворюють кільце через перший і останній хвіст або бічний ланцюг, такі як циклоспорин, модифіковані пептиди містять неприродні компоненти, такі як D-амінокислоти актиноміцину, а спеціально пов’язані пептиди, такі як глутатіон, пов’язані γ-пептидними зв’язками.  


За способом синтезу рибосомальні синтетичні пептиди кодуються такими генами, як ендорфіни, нерибосомальні синтетичні пептиди залежать від комплексів мікробних ферментів, таких як мікопептиди, а синтетичні пептиди отримують хімічними або біологічними засобами, такими як медичний октреотид.  


За функцією сигнальні пептиди беруть участь у передачі, наприклад тиреотропін-рилізинг-гормон, антибактеріальні пептиди руйнують бактеріальні мембрани, такі як пептиди бджолиної отрути, нейропептиди регулюють нерви, такі як ендорфіни для знеболення, а також існують лікарські пептиди та функціональні харчові пептиди.  


За джерелом природні пептиди існують в організмах або харчових продуктах, наприклад пептиди молочного казеїну, а синтетичні пептиди долають природні обмеження шляхом штучного втручання, наприклад косметичні олігопептиди.  


За біологічними джерелами їх можна класифікувати на тваринні джерела, такі як тензин, рослинні джерела, такі як пептиди сої, і мікробні джерела, такі як пептиди Mycobacterium avium.  


Ці класифікації переплітаються, щоб відобразити багате розмаїття пептидів за структурою, функціями та застосуванням.




Важливі терміни, пов'язані з пептидами  


Пептидний зв’язок: амідний зв’язок -CO-NH-, утворений дегідратаційною конденсацією α-карбоксильної групи однієї амінокислоти з α-аміногрупою іншої амінокислоти, який є основним ковалентним зв’язком, що з’єднує амінокислотні залишки та утворює пептиди та білки.  


Олігопептид: зазвичай відноситься до низькомолекулярних пептидних сполук, таких як дипептид, трипептид тощо, які утворюються шляхом з’єднання 2-20 амінокислот через пептидний зв’язок і мають високу біологічну активність і проникність клітинної мембрани.  


Поліпептид: пептид, що складається з 20-50 амінокислот, молекулярна маса зазвичай менше 10 кДа, може утворювати просту просторову структуру, таку як α-спіраль, є функціональною молекулою між олігопептидом і білком.  


Первинна структура: амінокислотна послідовність пептиду, визначена генетичною інформацією або штучним дизайном, є основною хімічною структурою пептиду, яка безпосередньо впливає на його вдосконалену структуру та біологічну функцію.  


Вторинна структура: упорядкована конформація, утворена водневим зв’язком у локальній ділянці пептидного ланцюга, наприклад α-спіраль, β-згортання, β-поворот тощо, яка не така стабільна, як у білків, але бере участь у формуванні функціональних ділянок.  


Циклічні пептиди: пептиди, які утворюють циклічну структуру шляхом з’єднання першої та останньої амінокислот або груп бічних ланцюгів, такі як циклоспорин і короткий пептид, з високою стабільністю та антиферментними властивостями, часто містять у назві префікс 'циклічний'.  


Пептиди, синтезовані рибосомами: пептиди, синтезовані рибосомами живих організмів за допомогою трансляції матриці мРНК, і їх послідовності кодуються генами, такими як гормон інсулін і нейромедіатор ендорфін.  


Нерибосомні синтетичні пептиди: пептиди, синтезовані спеціальними ферментними комплексами, такими як пептидсинтетази, зазвичай зустрічаються в мікроорганізмах, таких як бактерії та гриби, і можуть містити неприродні амінокислоти, такі як D-амінокислоти, наприклад, пептид антибіотика Mycobacterium avium.  


Твердофазний пептидний синтез (SPPS): технологія штучного синтезу пептидів in vitro шляхом послідовного з’єднання захищених амінокислот на полімерному носії, шляхом зняття захисної групи, реакції конденсації для поступового подовження пептидного ланцюга, що підходить для точного синтезу коротких пептидів.


 Зв'яжіться з нами зараз, щоб отримати ціну!
Cocer Peptides‌™‌ є джерелом постачальника, якому завжди можна довіряти.

ШВИДКІ ПОСИЛАННЯ

ЗВ'ЯЖІТЬСЯ З НАМИ
  WhatsApp
+852 4692 2011
+852 6904 8891
 
  Сигнал
+852 6904 8891
  Телеграма
@CocerService
  Електронна пошта
  Дні доставки
Понеділок – субота /крім неділі.
Замовлення, оформлені й оплачені після 12:00 за тихоокеанським стандартним часом, відправляються наступного робочого дня
© 2025 Cocer Peptides Co., Ltd. Усі права захищено. Карта сайту | Політика конфіденційності