Peptiiditeabe poolt 
1. mai 2025
KÕIK SELLEL VEEBISAIDIL ESITATUD ARTIKLID JA TOOTETEAVE ON AINULT TEABE LEVITAMISEKS JA HARIDUSEL.
Sellel veebisaidil pakutavad tooted on mõeldud eranditult in vitro uuringuteks. In vitro uuringud (ladina keeles *klaasis*, mis tähendab klaasnõudes) tehakse väljaspool inimkeha. Need tooted ei ole farmaatsiatooted, neid ei ole heaks kiitnud USA Toidu- ja Ravimiamet (FDA) ning neid ei tohi kasutada mis tahes haigusseisundi, haiguse või vaevuse ennetamiseks, raviks ega ravimiseks. Seadusega on rangelt keelatud viia neid tooteid inim- või loomakehasse mis tahes kujul.
Mis on peptiid?
Mõiste 'peptiid' pärineb kreekakeelsest sõnast 'πέσσειν' (péssein), mis tähendab 'seedima'. Peptiid on ühend, mille moodustavad peptiidsidemetega seotud aminohapped. Peptiidsidemed, mis on amiidsidemed, tekivad ühe aminohappe α-karboksüülrühma ja teise aminohappe α-aminorühma vahelisest dehüdratsioonikondensatsioonist. Aminohapete arvu järgi klassifitseerituna nimetatakse 2–20 aminohappega peptiide oligopeptiidideks, 20–50 aminohappega peptiide nimetatakse polüpeptiidideks ja järjestused, mis sisaldavad spetsiifilise ruumilise struktuuriga üle 50 aminohappe, liigitatakse üldiselt valkudeks. Peptiidide molekulmass on tavaliselt alla 10 kDa. Nende esmane struktuur koosneb lineaarsest aminohappejärjestusest ja mõned peptiidid võivad moodustada sekundaarseid struktuure, nagu α-heeliksid. Erinevate funktsioonidega peptiidid on laialdaselt kaasatud bioloogilistesse protsessidesse, sealhulgas signaaliülekanne, metaboolne regulatsioon ja immuunvastused, muutes need olulisteks biomolekulideks, millel on nii struktuurne mitmekesisus kui ka bioloogiline funktsionaalsus meditsiinis, toiduteaduses ja muudes valdkondades.
Kuidas peptiidid moodustuvad?
| Peptiidide moodustumine toimub aminohapete aheldamisel peptiidsidemete kaudu, mis toimub looduslikult in vivo või kunstlikult in vitro. Bioloogilistes süsteemides hõlmab ribosoomide süntees mRNA-d, mis kannab geneetilist teavet, et suunata ribosoomid aktiveeritud aminohapete paigutamisel kindlasse järjestusse. Transfer RNA-d (tRNA-d) toimetavad aminohapped ribosoomi, kus ensümaatiline katalüüs juhib dehüdratsiooni kondenseerumist ühe aminohappe α-karboksüülrühma ja teise aminohappe α-aminorühma vahel, moodustades amiidsideme (peptiidsideme) ja vabastades veemolekuli; see protsess kordub oligopeptiidide või polüpeptiidide genereerimiseks. Mitteribosomaalne süntees põhineb spetsiaalsetel ensüümikompleksidel, nagu peptiidsüntetaasid, mida tavaliselt täheldatakse mikroorganismides, mis toodavad bioaktiivseid peptiide, näiteks antibiootikume. In vitro süntees kasutab peamiselt tahkefaasilist peptiidi sünteesi (SPPS), kus kaitstud aminohapped seotakse järjestikku vaigu kandjaga; kaitse eemaldamise ja kondensatsiooni reaktsioonid pikendavad peptiidahelat järk-järgult. Alternatiivselt võib sihtmärkpeptiide saada looduslike valkude ensümaatilise hüdrolüüsi teel. Peptiidsideme moodustumine kujutab endast kovalentset sidumisprotsessi, mis toimib peptiidide ja valkude primaarstruktuuris põhisidemena. Lisateavet peptiidsidemete kohta käsitletakse jaotises 'Peptiidsidemed'. |  |
Peptiidide nomenklatuur
Peptiidide nomenklatuur tuleneb tavaliselt nendes sisalduvate aminohapete arvust, järgides tava 'arv + peptiid'. Näiteks sisaldab dipeptiid kahte aminohapet, tripeptiid kolme ja see jätkub kuni kümne aminohappega dekapeptiidini. Rohkem kui kümne aminohappega peptiide nimetatakse otse '11 - peptiid', '20 - peptiid' jne. See nimetamissüsteem kehtib üldiselt tavapäraste lineaarsete peptiidide kohta, mis on ühendatud α-peptiidsidemetega. Siiski on erandeid:
Mõned tsüklilised peptiidid, nagu tsüklosporiin ja gramitsidiin, on saanud nime 'cyclo -' eesliitega või patenteeritud nimega pea-saba ühenduse või külgahela tsükliseerimise tõttu ning võivad sisaldada mittelooduslikke komponente, nagu D-aminohapped.
Unikaalse ühenduvusega peptiidid, nagu glutatioon, millel on γ-karboksüülrühma ja α-aminorühma vahel moodustunud γ-peptiidside, ei järgi lineaarset α-peptiidsideme nummerdamise tava.
Funktsionaalsed peptiidid, nagu antimikroobsed ja neuropeptiidid, on nimetatud nende bioloogiliste funktsioonide, mitte aminohapete arvu järgi. Näiteks mellitiin, 26 aminohappega antimikroobne peptiid.
Mikroorganismide mitte-ribosomaalselt sünteesitud peptiidid, nagu batsitratsiin ja aktinomütsiin, sisaldavad modifitseeritud aminohappeid (nt metüleeritud või tsüklistatud) ja on nimetatud nende allika või funktsiooni järgi nende ainulaadsete biosünteesiradade, mitte aminohapete arvu tõttu.
Kokkuvõttes peegeldavad need erandid peptiidide nomenklatuuri mitmekesist olemust, mis peab võtma arvesse struktuurilisi iseärasusi, sünteetilisi teid ja funktsionaalseid omadusi.
Peptiidide klassifikatsioon
Peptiide saab liigitada mitmesse dimensiooni:
Aminohapete arvu järgi on 2-20 peptiidist koosnevad oligopeptiidid, nagu dipeptiid ja glutatioon, väga aktiivsed; 20-50 peptiidiga polüpeptiidid võivad moodustada lihtsaid ruumilisi struktuure, nagu insulinogeeni fragmendid; Rohkem kui 50 peptiidi ja keeruka funktsiooniga peptiidid liigitatakse tavaliselt valkudeks, näiteks insuliin, mis sisaldab 51 aminohapet.
Keemilise struktuuri järgi on lineaarsed peptiidid seotud α-peptiidsidemetega, nagu enkefaliin, tsüklilised peptiidid moodustavad tsükli läbi esimese ja viimase saba või kõrvalahela, nagu tsüklosporiin, modifitseeritud peptiidid sisaldavad ebaloomulikke komponente, nagu aktinomütsiini D-aminohapped, ja spetsiaalselt seotud peptiidid, nagu peptidboon-γ-ga seotud glutatidoon.
Sünteesiviisi järgi kodeerivad ribosomaalseid sünteetilisi peptiide sellised geenid nagu endorfiinid, mitteribosomaalsed sünteetilised peptiidid sõltuvad mikroobsetest ensüümikompleksidest, nagu mükopeptiidid, ja sünteetilisi peptiide valmistatakse keemiliste või bioloogiliste vahenditega, nagu meditsiiniline oktreotiid.
Funktsiooni järgi osalevad ülekandes signaalpeptiidid, nagu türeotropiini vabastav hormoon, antibakteriaalsed peptiidid hävitavad bakterite membraane, nagu mesilasmürgi peptiidid, neuropeptiidid reguleerivad närve, nagu endorfiinid analgeesia jaoks, samuti on olemas meditsiinilised peptiidid ja funktsionaalse toidu peptiidid.
Allika järgi eksisteerivad looduslikud peptiidid organismides või toidus, näiteks piimakaseiini peptiidid, ja sünteetilised peptiidid läbivad kunstliku sekkumise kaudu looduslikke piiranguid, näiteks kosmeetilised oligopeptiidid.
Bioloogiliste allikate järgi saab neid liigitada loomseteks allikateks, nagu tensiin, taimseteks allikateks, nagu sojaoa peptiidid, ja mikroobseteks allikateks, nagu Mycobacterium avium peptiidid.
Need klassifikatsioonid põimuvad, peegeldades peptiidide rikkalikku mitmekesisust struktuuris, funktsioonis ja rakenduses.
Peptiididega seotud olulised terminid
Peptiidside: amiidside -CO-NH-, mis moodustub ühe aminohappe α-karboksürühma dehüdratsioonil kondenseerumisel teise aminohappe α-aminorühmaga, mis on aluseline kovalentne side, mis ühendab aminohappejääke ning moodustab peptiide ja valke.
Oligopeptiid: viitab tavaliselt madala molekulmassiga peptiidühenditele, nagu dipeptiid, tripeptiid jne, mis moodustuvad 2-20 aminohappe ühendamisel peptiidsideme kaudu ning millel on kõrge bioloogiline aktiivsus ja rakumembraani läbilaskvus.
Polüpeptiid: 20–50 aminohappest koosnev peptiid, mille molekulmass on tavaliselt alla 10 kDa, võib moodustada lihtsa ruumilise struktuuri, näiteks α-heeliksi, on funktsionaalne molekul oligopeptiidi ja valgu vahel.
Esmane struktuur: peptiidi aminohappejärjestus, mis on määratud geneetilise teabe või kunstliku disainiga, on peptiidi põhiline keemiline struktuur, mis mõjutab otseselt selle arenenud struktuuri ja bioloogilist funktsiooni.
Sekundaarne struktuur: peptiidahela lokaalses piirkonnas vesiniksidemega moodustunud järjestatud konformatsioon, nagu α-heeliks, β-voltimine, β-pööramine jne, mis ei ole nii stabiilne kui valkude oma, kuid osaleb funktsionaalsete kohtade moodustamises.
Tsüklilised peptiidid: peptiidid, mis moodustavad tsüklilise struktuuri, ühendades esimese ja viimase aminohappe või kõrvalahela rühmad, nagu tsüklosporiin ja lühike peptiid, millel on kõrge stabiilsus ja antiensümaatilised omadused, mis sisaldavad sageli nimes eesliidet 'tsükliline'.
Ribosoomi sünteesitud peptiidid: elusorganismide ribosoomide poolt mRNA matriitsi translatsiooni teel sünteesitud peptiidid ja nende järjestusi kodeerivad geenid, nagu hormoon insuliin ja neurotransmitter endorfiin.
Mitteribosomaalsed sünteetilised peptiidid: peptiidid, mida sünteesivad spetsiaalsed ensüümikompleksid, nagu peptiidsüntetaasid, mida tavaliselt leidub mikroorganismides, nagu bakterid ja seened, ja mis võivad sisaldada ebaloomulikke aminohappeid, nagu D-aminohapped, nt antibiootikum Mycobacterium avium peptiid.
Tahkefaasiline peptiidide süntees (SPPS): in vitro kunstlik peptiidide sünteesi tehnoloogia, kaitstud aminohapete järjestikuse sidumise kaudu vaigukandjal, kaitse eemaldamise ja kondensatsioonireaktsiooni kaudu peptiidiahela järkjärguliseks pikendamiseks, sobib lühikese peptiidi sünteesi täpsusega.
