Peptide အချက်အလက်အရ 
မေလ 1 ရက်၊ 2025
ဤဝဘ်ဆိုက်တွင် ပေးထားသော ဆောင်းပါးများနှင့် ထုတ်ကုန်အချက်အလက်အားလုံးသည် သတင်းအချက်အလက်ဖြန့်ဝေခြင်းနှင့် ပညာရေးဆိုင်ရာ ရည်ရွယ်ချက်များအတွက်သာ ဖြစ်ပါသည်။
ဤဝဘ်ဆိုက်တွင် ပေးထားသော ထုတ်ကုန်များသည် in vitro သုတေသနအတွက် သီးသန့် ရည်ရွယ်ပါသည်။ in vitro သုတေသန (လက်တင်- *in glass*၊ glassware in အဓိပ္ပာယ်) သည် လူ့ခန္ဓာကိုယ်အပြင်ဘက်တွင် ပြုလုပ်သည်။ ဤထုတ်ကုန်များသည် ဆေးဝါးများမဟုတ်ပါ၊ US Food and Drug Administration (FDA) မှ ခွင့်ပြုချက်မရရှိဘဲ မည်သည့်ဆေးဘက်ဆိုင်ရာအခြေအနေ၊ ရောဂါ သို့မဟုတ် ဖျားနာမှုများကိုမဆို ကာကွယ်ရန်၊ ကုသရန် သို့မဟုတ် ကုသရန်အတွက် အသုံးမပြုရပါ။ ဤထုတ်ကုန်များကို လူ သို့မဟုတ် တိရစ္ဆာန်၏ ခန္ဓာကိုယ်ထဲသို့ ပုံစံအမျိုးမျိုးဖြင့် တင်သွင်းရန် ဥပဒေအရ တင်းကြပ်စွာ တားမြစ်ထားသည်။
Peptide ဆိုတာဘာလဲ။
'peptide' ဟူသော ဝေါဟာရသည် ဂရိစကားလုံး 'πέσσειν' (péssein) မှ ဆင်းသက်လာပြီး 'ချေဖျက်ရန်' ဟု အဓိပ္ပါယ်ရသော peptide သည် peptide နှောင်ကြိုးများမှတဆင့် ချိတ်ဆက်ထားသော အမိုင်နိုအက်ဆစ်များဖြင့် ဖွဲ့စည်းထားသော ဒြပ်ပေါင်းဖြစ်သည်။ အမိုင်ဒ်နှောင်ကြိုးများဖြစ်သည့် Peptide နှောင်ကြိုးများသည် အမိုင်နိုအက်ဆစ်တစ်ခု၏ α-carboxyl အုပ်စုနှင့် အခြားတစ်ခု၏ α-amino အုပ်စုကြား ရေဓာတ်ခန်းခြောက်ခြင်းမှ ဖြစ်ပေါ်လာသည်။ အမိုင်နိုအက်ဆစ် အရေအတွက်အလိုက် ခွဲခြားသတ်မှတ်ထားသော အမိုင်နိုအက်ဆစ် 2 မှ 20 ပါရှိသော peptides များကို oligopeptides ဟုခေါ်သည်၊ 20 မှ 50 အတွင်းရှိသူတို့သည် polypeptides များဖြစ်ပြီး တိကျသော spatial တည်ဆောက်ပုံများပါရှိသော အမိုင်နိုအက်ဆစ် 50 ထက်ကျော်လွန်သော sequence ကို ယေဘုယျအားဖြင့် ပရိုတိန်းများအဖြစ် အမျိုးအစားခွဲခြားထားသည်။ Peptides များသည် ပုံမှန်အားဖြင့် မော်လီကျူးအလေးချိန် 10 kDa အောက်တွင်ရှိသည်။ ၎င်းတို့၏မူလဖွဲ့စည်းပုံတွင် linear amino acid sequence ပါ၀င်ပြီး အချို့ peptides များသည် α-helices ကဲ့သို့သော နောက်ဆက်တွဲဖွဲ့စည်းပုံများကို ဖန်တီးနိုင်သည်။ မတူကွဲပြားသောလုပ်ဆောင်ချက်များကိုပြသထားသော peptides သည် အချက်ပြကူးပြောင်းမှု၊ ဇီဝဖြစ်စဉ်ထိန်းချုပ်မှုနှင့် ခုခံအားတုံ့ပြန်မှုများအပါအဝင် ဇီဝဖြစ်စဉ်များတွင် ကျယ်ကျယ်ပြန့်ပြန့်ပါဝင်နေပြီး ၎င်းတို့အား ဇီဝမော်လီကျူးများဖွဲ့စည်းပုံဆိုင်ရာကွဲပြားမှုနှင့် ဇီဝဗေဒလုပ်ဆောင်နိုင်စွမ်းနှစ်မျိုးစလုံးဖြင့် ဆေးဝါး၊ အစားအစာသိပ္ပံနှင့် အခြားနယ်ပယ်များတွင် အသုံးပြုထားသည်။
Peptides ကို ဘယ်လိုဖွဲ့စည်းထားသလဲ။
| Peptide သည် သဘာဝအတိုင်း သို့မဟုတ် ဗီထရိုတွင် အတုပြုလုပ်ထားသော peptide နှောင်ကြိုးများမှတစ်ဆင့် အမိုင်နိုအက်ဆစ်များ ချိတ်ဆက်မှုမှတစ်ဆင့် ဖြစ်ပေါ်သည်။ ဇီဝဗေဒစနစ်များတွင်၊ ribosomal ပေါင်းစပ်မှုတွင် mRNA သည် မျိုးရိုးဗီဇဆိုင်ရာအချက်အလက်များကို တိကျသောအစီအစဥ်တစ်ခုတွင် activated အမိုင်နိုအက်ဆစ်များစီစဉ်ပေးရန်အတွက် ribosomes များဆီသို့ တိုက်ရိုက်သယ်ဆောင်ပေးသည့် mRNA ပါဝင်ပါသည်။ Transfer RNAs (tRNAs) သည် အမိုင်နိုအက်ဆစ်တစ်ခု၏ α-carboxyl အုပ်စုနှင့် အခြားတစ်ခု၏ α-amino အုပ်စုကြားတွင် ဇိုင်းမဓာတ်ဓာတ်ကူပစ္စည်းဓာတ်ခမ်းခြောက်မှုကို ဖြစ်ပေါ်စေသည့် အမိုင်နိုအက်ဆစ်များကို ribosome သို့ ပို့ဆောင်ပေးသည်၊ ဤလုပ်ငန်းစဉ်သည် oligopeptides သို့မဟုတ် polypeptides ကိုထုတ်လုပ်ရန် ထပ်ခါတလဲလဲလုပ်ဆောင်သည်။ Non-ribosomal ပေါင်းစပ်မှုမှာ ပဋိဇီဝဆေးများကဲ့သို့သော ဇီဝဗေဒဆိုင်ရာ peptides ထုတ်ပေးသည့် အဏုဇီဝသက်ရှိများတွင် တွေ့ရလေ့ရှိသော peptide synthetases ကဲ့သို့သော အထူးပြုအင်ဇိုင်းများပေါ်တွင် မှီခိုနေရပါသည်။ In vitro ပေါင်းစပ်မှုတွင် အကာအကွယ်အမိုင်နိုအက်ဆစ်များကို အစေးထောက်ပံ့မှုတွင် ဆက်တိုက်ပေါင်းစပ်ထားသည့် အစိုင်အခဲအဆင့် peptide ပေါင်းစပ်မှု (SPPS) ကို အဓိကအသုံးပြုသည်။ ကာကွယ်တားဆီးခြင်းနှင့် ငွေ့ရည်ဖွဲ့ခြင်းတုံ့ပြန်မှုများသည် peptide ကွင်းဆက်ကို အဆင့်ဆင့်တိုးစေသည်။ တနည်းအားဖြင့်၊ ပစ်မှတ် peptides များကို သဘာဝပရိုတင်းများ၏ enzymatic hydrolysis မှတဆင့် ရရှိနိုင်သည်။ Peptide နှောင်ကြိုးဖွဲ့စည်းခြင်းသည် covalent bonding လုပ်ငန်းစဉ်ကိုကိုယ်စားပြုပြီး peptides နှင့် proteins များ၏အဓိကဖွဲ့စည်းပုံတွင်အဓိကချိတ်ဆက်မှုအဖြစ်ဆောင်ရွက်သည်။ peptide စာချုပ်များဆိုင်ရာ နောက်ထပ်အသေးစိတ်အချက်အလက်များကို 'Peptide Bonds' ကဏ္ဍတွင် ဆွေးနွေးထားသည်။ |  |
Peptides ၏အမည်စာရင်း
peptides ၏အမည်နာမသည် အများအားဖြင့် 'numeral + peptide' ၏သဘောတူညီချက်အရ ၎င်းတို့တွင်ပါဝင်သော အမိုင်နိုအက်ဆစ်အရေအတွက်မှ ဆင်းသက်လာသည်။ ဥပမာအားဖြင့်၊ dipeptide တစ်ခုတွင် အမိုင်နိုအက်ဆစ် နှစ်ခု၊ tripeptide သုံးခု ပါ၀င်ပြီး ၎င်းသည် decapeptide တစ်ခုအထိ အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဆယ်မျိုးဖြင့် ဆက်လက်တည်ရှိနေသည်။ အမိုင်နိုအက်ဆစ်ဆယ်ခုထက်ပိုသော Peptides ကို '11 - peptide', '20 - peptide' စသည်တို့ဖြင့် တိုက်ရိုက်အမည်ပေးထားပါသည်။ ဤအမည်ပေးခြင်းစနစ်သည် ယေဘုယျအားဖြင့် α - peptide bonds ဖြင့်ချိတ်ဆက်ထားသော သမားရိုးကျ linear peptides များနှင့် သက်ဆိုင်ပါသည်။ သို့သော်၊ ခြွင်းချက်ရှိပါသည်-
cyclosporine နှင့် gramicidin ကဲ့သို့သော အချို့သော cyclic peptides များကို ဦးခေါင်းမှအမြီးချိတ်ဆက်ခြင်း သို့မဟုတ် ဘေးမှ ကွင်းဆက်စက်ဝန်းလည်ပတ်ခြင်းကြောင့် 'cyclo -' ရှေ့နောက်ဆက်တွဲ သို့မဟုတ် မူပိုင်ခွင့်အမည်ဖြင့် အမည်ပေးထားပြီး D-amino acids ကဲ့သို့သော သဘာဝမဟုတ်သော အစိတ်အပိုင်းများပါရှိသည်။
γ-carboxyl အုပ်စုနှင့် α-amino အုပ်စုကြားတွင် ဖွဲ့စည်းထားသော 'γ-peptide bond' ပါရှိသော glutathione ကဲ့သို့သော ထူးခြားသောချိတ်ဆက်မှုရှိသော Peptides သည် linear α-peptide နှောင်ကြိုးနံပါတ်သတ်မှတ်ခြင်းကို မလိုက်နာပါ။
အမိုင်နိုအက်ဆစ် အရေအတွက်ထက် ၎င်းတို့၏ ဇီဝဗေဒဆိုင်ရာ လုပ်ငန်းဆောင်တာများအပေါ် အခြေခံ၍ အမည်ပေးထားသည့် ဘက်တီးရီးယား နှင့် နူရိုပက်ပိုက်များ ကဲ့သို့သော လုပ်ဆောင်ချက်ဆိုင်ရာ ပက်ပိုက်များ။ ဥပမာအားဖြင့်၊ အမိုင်နိုအက်ဆစ် ၂၆ မျိုးပါရှိသော ပိုးသတ်ဆေးတစ်မျိုးဖြစ်သော Mellitin၊
bacitracin နှင့် actinomycin ကဲ့သို့သော သေးငယ်သော ဇီဝသက်ရှိများမှ ribosomally ပေါင်းစပ်ထားသော peptides တွင် ပြုပြင်ထားသော အမိုင်နိုအက်ဆစ်များ (ဥပမာ၊ မီသိုင်းလိတ် သို့မဟုတ် စက်ဘီးစီးခြင်း) ပါ၀င်ပြီး အမိုင်နိုအက်ဆစ်အရေအတွက်ထက် ၎င်းတို့၏ထူးခြားသောဇီဝပေါင်းစပ်မှုလမ်းကြောင်းကြောင့် ၎င်းတို့၏အရင်းအမြစ် သို့မဟုတ် လုပ်ဆောင်ချက်ကို အမည်ပေးထားသည်။
အချုပ်အားဖြင့်၊ ဤခြွင်းချက်များသည် ဖွဲ့စည်းတည်ဆောက်ပုံဆိုင်ရာအင်္ဂါရပ်များ၊ ပေါင်းစပ်လမ်းကြောင်းများနှင့် လုပ်ဆောင်မှုဆိုင်ရာလက္ခဏာများကို ထည့်သွင်းစဉ်းစားရမည့် peptide nomenclature ၏ ကွဲပြားသောသဘောသဘာဝကို ထင်ဟပ်စေသည်။
peptides အမျိုးအစားခွဲခြားခြင်း။
Peptides ကို အတိုင်းအတာမျိုးစုံဖြင့် အမျိုးအစားခွဲနိုင်သည်-
အမိုင်နိုအက်ဆစ်အရေအတွက်အားဖြင့်၊ dipeptide နှင့် glutathione ကဲ့သို့သော peptide 2-20 ပါဝင်သော oligopeptides များသည် အလွန်တက်ကြွပါသည်။ 20-50 peptides ပါရှိသော polypeptides သည် အင်ဆူလင်ဂျင်အပိုင်းအစများကဲ့သို့ ရိုးရှင်းသော spatial တည်ဆောက်ပုံများကို ဖန်တီးနိုင်သည်။ peptides 50 ထက်ပိုသော peptides နှင့် ရှုပ်ထွေးသောလုပ်ဆောင်ချက်များကို အများအားဖြင့် အမိုင်နိုအက်ဆစ် 51 ပါရှိသောအင်ဆူလင်ကဲ့သို့သောပရိုတင်းများအဖြစ်အမျိုးအစားခွဲခြားထားသည်။
ဓာတုဖွဲ့စည်းပုံအရ၊ enkephalin ကဲ့သို့သော α-peptide နှောင်ကြိုးများ၊ cyclic peptides များသည် cyclosporine ကဲ့သို့သော ပထမနှင့် နောက်ဆုံးအမြီး သို့မဟုတ် ဘေးကွင်းဆက်များမှတဆင့် ကွင်းဆက်အဖြစ်၊ ပြုပြင်ထားသော peptides များတွင် D-amino acids ကဲ့သို့သော သဘာဝမဟုတ်သော အစိတ်အပိုင်းများပါရှိပြီး၊ အထူးသဖြင့် linked-peptides ကဲ့သို့သော peptides များဖြင့် အထူးချိတ်ဆက်ထားသော peptides များဖြစ်သည်။
ပေါင်းစပ်ဖွဲ့စည်းမှုပုံစံအားဖြင့်၊ ribosomal ဓာတု peptides များကို endorphins ကဲ့သို့သော ဗီဇများဖြင့် ကုဒ်လုပ်ထားသည်၊ ribosomal မဟုတ်သော ဓာတုပပိုက်များသည် mycopeptides ကဲ့သို့သော အဏုဇီဝအင်ဇိုင်းများပေါ်တွင် မူတည်ပြီး ဓာတု peptides များကို ဆေးဖက်ဝင် octreotide ကဲ့သို့သော ဓာတု သို့မဟုတ် ဇီဝဗေဒနည်းလမ်းများဖြင့် ပြင်ဆင်ထားသည်။
လုပ်ငန်းဆောင်တာအရ၊ အချက်ပြခြင်း peptides များသည် thyrotropin ထုတ်လွှတ်သောဟော်မုန်း၊ ဘက်တီးရီးယားပိုးသတ်ဆေး peptides ကဲ့သို့သော ဘက်တီးရီးယားအမြှေးပါးများကို ဖျက်ဆီးပစ်သည်၊ neuropeptides များသည် analgesia အတွက် endorphins ကဲ့သို့သော အာရုံကြောများကို ထိန်းညှိပေးသည့်အပြင် ဆေးဖက်ဝင် peptides နှင့် functional food peptides များလည်း ရှိပါသည်။
အရင်းအမြစ်အားဖြင့်၊ သဘာဝ peptides များသည် နို့ထွက်ပစ္စည်း casein peptides ကဲ့သို့သော သက်ရှိများ သို့မဟုတ် အစားအစာများတွင် ရှိနေပြီး၊ ဓာတု peptides များသည် အလှကုန် oligopeptides ကဲ့သို့သော အတုပြုလုပ်မှုဖြင့် သဘာဝ ကန့်သတ်ချက်များကို ဖောက်ဖျက်ပါသည်။
ဇီဝအရင်းအမြစ်များအားဖြင့် ၎င်းတို့အား tensin ကဲ့သို့သော တိရစ္ဆာန်ရင်းမြစ်များ၊ ပဲပိစပ် peptides နှင့် Mycobacterium avium peptides ကဲ့သို့သော အဏုဇီဝအရင်းအမြစ်များအဖြစ် အမျိုးအစားခွဲခြားနိုင်သည်။
ဤအမျိုးအစားခွဲခြားမှုသည် ဖွဲ့စည်းတည်ဆောက်ပုံ၊ လုပ်ဆောင်မှုနှင့် အသုံးချမှုတွင် ကြွယ်ဝသော peptides ၏ကွဲပြားမှုကို ထင်ဟပ်စေရန် ရောယှက်နေသည်။
peptides နှင့်ပတ်သက်သော အရေးကြီးသော အသုံးအနှုန်းများ
Peptide နှောင်ကြိုး - အမိုင်နိုအက်ဆစ်အကြွင်းအကျန်များနှင့် peptides နှင့် ပရိုတိန်းများကို ချိတ်ဆက်ပေးသည့် အခြေခံ covalentနှောင်ကြိုးဖြစ်သည့် အမိုင်နိုအက်ဆစ်တစ်မျိုး၏ α-carboxy အုပ်စု၏ α-carboxy အုပ်စု၏ ရေဓာတ်ခန်းခြောက်မှုဖြင့် ဖွဲ့စည်းထားသော အမိုင်နိုအက်ဆစ်-CO-NH-။
Oligopeptide- များသောအားဖြင့် peptide နှောင်ကြိုးမှတဆင့် 2-20 အမိုင်နိုအက်ဆစ်များကိုချိတ်ဆက်ခြင်းဖြင့်ဖွဲ့စည်းထားသော dipeptide၊ tripeptide ကဲ့သို့သောနိမ့်မော်လီကျူးအလေးချိန် peptide ဒြပ်ပေါင်းများကိုရည်ညွှန်းပြီးဇီဝဗေဒလုပ်ဆောင်မှုနှင့်ဆဲလ်အမြှေးပါးစိမ့်ဝင်မှုမြင့်မားသည်။
Polypeptide - အမိုင်နိုအက်ဆစ် 20-50 ဖြင့်ဖွဲ့စည်းထားသော peptide၊ မော်လီကျူးအလေးချိန်သည် အများအားဖြင့် 10 kDa ထက်နည်းပြီး α-helix ကဲ့သို့သော ရိုးရှင်းသော spatial တည်ဆောက်ပုံဖြစ်ပြီး oligopeptide နှင့် ပရိုတင်းတို့ကြားတွင် လုပ်ဆောင်နိုင်သော မော်လီကျူးတစ်ခုဖြစ်သည်။
မူလဖွဲ့စည်းပုံ- မျိုးရိုးဗီဇအချက်အလက် သို့မဟုတ် အတုဒီဇိုင်းဖြင့် ဆုံးဖြတ်ထားသော peptide ၏ အမိုင်နိုအက်ဆစ် sequence သည် peptide ၏ အခြေခံဓာတုဖွဲ့စည်းပုံဖြစ်ပြီး၊ ၎င်းသည် ၎င်း၏အဆင့်မြင့်ဖွဲ့စည်းပုံနှင့် ဇီဝဗေဒလုပ်ဆောင်ချက်ကို တိုက်ရိုက်အကျိုးသက်ရောက်စေသည်။
အလယ်တန်းဖွဲ့စည်းပုံ- peptide ကွင်းဆက်၏ ဒေသဧရိယာအတွင်း ဟိုက်ဒရိုဂျင်နှောင်ဖွဲ့မှုဖြင့် ဖွဲ့စည်းထားသော ပေါင်းစပ်ဖွဲ့စည်းမှုဖြစ်သည့် α-helix၊ β-folding၊ β-turning စသည်ဖြင့်၊ ပရိုတင်းများကဲ့သို့ မတည်ငြိမ်သော်လည်း လုပ်ငန်းဆိုင်ရာဆိုဒ်များဖွဲ့စည်းခြင်းတွင် ပါဝင်ပါသည်။
Cyclic peptides- ပထမနှင့် နောက်ဆုံးအမိုင်နိုအက်ဆစ်များ သို့မဟုတ် ဘေးထွက်ကွင်းဆက်အုပ်စုများဖြစ်သည့် cyclosporine နှင့် short peptide ကဲ့သို့သော ဘေးထွက်ကွင်းဆက်အုပ်စုများကို ချိတ်ဆက်ခြင်းဖြင့် မြင့်မားသောတည်ငြိမ်မှုနှင့် အင်ဇိုင်းဆန့်ကျင်အင်္ဂါရပ်များဖြင့် မကြာခဏဆိုသလို နာမည်တွင် 'cyclic' ပါ၀င်သော စက်ဝန်းဖွဲ့စည်းပုံဖြစ်သည့် peptides။
Ribosome ပေါင်းစပ်ထားသော peptides- သက်ရှိများ၏ ribosomes များမှ mRNA template ဘာသာပြန်ခြင်းမှတဆင့် ပေါင်းစပ်ထားသော peptides များဖြစ်ပြီး ၎င်းတို့၏ sequences များကို အင်ဆူလင်ဟော်မုန်းနှင့် neurotransmitter endorphin ကဲ့သို့သော မျိုးဗီဇများဖြင့် ကုဒ်လုပ်ထားပါသည်။
Non-ribosomal Synthetic peptides- peptide synthetases ကဲ့သို့သော အထူးအင်ဇိုင်းရှုပ်ထွေးမှုများဖြင့် ပေါင်းစပ်ထုတ်လုပ်ထားသော peptides၊ ဘက်တီးရီးယားနှင့် မှိုကဲ့သို့သော အဏုဇီဝသက်ရှိများတွင် တွေ့ရလေ့ရှိပြီး D-amino acids ကဲ့သို့သော သဘာဝမဟုတ်သော အမိုင်နိုအက်ဆစ်များ၊ ဥပမာ၊ ပဋိဇီဝဆေး Mycobacterium avium peptide တို့ပါရှိသည်။
Solid Phase Peptide Synthesis (SPPS)- in vitro အတု peptide ပေါင်းစပ်မှုနည်းပညာ၊ resin carrier ပေါ်ရှိ ကာကွယ်ထားသော အမိုင်နိုအက်ဆစ်များ ဆက်တိုက်ချိတ်ဆက်ခြင်းမှတဆင့်၊ deprotection၊ condensation reaction မှတဆင့် peptide ကွင်းဆက်ကို တဖြည်းဖြည်းချဲ့ထွင်ရန်၊ တိုတောင်းသော peptide ပေါင်းစပ်တိကျမှုအတွက် သင့်လျော်ပါသည်။
