Nga Informacioni Peptid 
, 1 maj 2025
TË GJITHË ARTIKUJT DHE INFORMACIONET E PRODUKTIT TË SIGURUARA NË KËTË FAQ FAQE JANË VETËM PËR SHPËRNDARJE TË INFORMACIONIT DHE QËLLIME EDUKIMORE.
Produktet e ofruara në këtë faqe interneti janë të destinuara ekskluzivishte ndaluar me ligj futja e këtyre produkteve në trupin e njeriut ose të kafshëve në çfarëdo forme.
Çfarë është një Peptid?
Termi 'peptid' e ka origjinën nga fjala greke 'πέσσειν' (péssein), që do të thotë 'për të tretur'. Një peptid është një përbërës i formuar nga aminoacide të lidhura përmes lidhjeve peptide. Lidhjet peptide, të cilat janë lidhje amide, lindin nga kondensimi i dehidrimit midis grupit α-karboksil të një aminoacidi dhe grupit α-amino të një tjetri. Të klasifikuar sipas numrit të aminoacideve, peptidet me 2 deri në 20 aminoacide quhen oligopeptide, ato me 20 deri në 50 janë polipeptide dhe sekuencat që tejkalojnë 50 aminoacide me struktura specifike hapësinore përgjithësisht kategorizohen si proteina. Peptidet zakonisht kanë një peshë molekulare nën 10 kDa. Struktura e tyre primare përbëhet nga një sekuencë lineare aminoacide dhe disa peptide mund të formojnë struktura dytësore si α-helika. Duke shfaqur funksione të ndryshme, peptidet përfshihen gjerësisht në proceset biologjike duke përfshirë transduksionin e sinjalit, rregullimin metabolik dhe përgjigjet imune, duke i bërë ato biomolekula të rëndësishme me diversitet strukturor dhe funksionalitet biologjik në aplikime në mjekësi, shkencë ushqimore dhe fusha të tjera.
Si formohen peptidet?
| Formimi i peptideve ndodh nëpërmjet lidhjes së aminoacideve nëpërmjet lidhjeve peptide, që ndodhin natyrshëm in vivo ose artificialisht in vitro. Në sistemet biologjike, sinteza ribozomale përfshin mARN që mbart informacion gjenetik për të drejtuar ribozomet në rregullimin e aminoacideve të aktivizuara në një sekuencë specifike. ARN-të transferuese (tARN) dërgojnë aminoacide në ribozom, ku kataliza enzimatike nxit kondensimin e dehidrimit midis grupit α-karboksil të një aminoacidi dhe grupit α-amino të një tjetri, duke formuar një lidhje amide (peptide) dhe duke lëshuar një molekulë uji; ky proces përsëritet për të gjeneruar oligopeptide ose polipeptide. Sinteza jo-ribozomale mbështetet në komplekse enzimash të specializuara si sintetazat e peptideve, të vërejtura zakonisht në mikroorganizmat që prodhojnë peptide bioaktive siç janë antibiotikët. Sinteza in vitro kryesisht përdor sintezën e peptideve në fazë të ngurtë (SPPS), ku aminoacidet e mbrojtura janë të lidhura në mënyrë sekuenciale me një mbështetje rrëshire; reaksionet e dembrojtjes dhe të kondensimit zgjerojnë zinxhirin peptid në shkallë. Përndryshe, peptidet e synuara mund të merren nëpërmjet hidrolizës enzimatike të proteinave natyrore. Formimi i lidhjes peptide përfaqëson një proces lidhjeje kovalente, duke shërbyer si lidhja thelbësore në strukturën parësore të peptideve dhe proteinave. Detaje të mëtejshme mbi lidhjet peptide diskutohen në seksionin 'Lidhjet peptide.' |  |
Nomenklatura e Peptideve
Nomenklatura e peptideve zakonisht rrjedh nga numri i aminoacideve që ato përmbajnë, duke ndjekur konventën e 'numeral + peptid'. Për shembull, një dipeptid përbëhet nga dy aminoacide, një tripeptid tre, dhe kjo vazhdon deri në një dekapeptid me dhjetë aminoacide. Peptidet me më shumë se dhjetë aminoacide emërtohen drejtpërdrejt si '11 - peptid', '20 - peptid', etj. Ky sistem emërtimi në përgjithësi zbatohet për peptidet lineare konvencionale të lidhura me lidhje α - peptide. Megjithatë, ekzistojnë përjashtime:
Disa peptide ciklike, të tilla si ciklosporina dhe gramicidina, emërtohen me një parashtesë 'cyclo -' ose një emër pronësor për shkak të lidhjes kokë më bisht ose ciklizimit të zinxhirit anësor dhe mund të përmbajnë përbërës jo natyralë si D-aminoacide.
Peptidet me lidhje unike, si glutationi, i cili ka një 'lidhje γ-peptide' të formuar midis grupit γ-karboksil dhe grupit α-amino, nuk ndjekin konventën lineare të numërimit të lidhjes α-peptide.
Peptidet funksionale, si antimikrobikët dhe neuropeptidet, emërtohen në bazë të funksioneve të tyre biologjike dhe jo në bazë të numrit të aminoacideve. Për shembull, melitin, një peptid antimikrobik me 26 aminoacide.
Peptidet që nuk sintetizohen në mënyrë ribozomale nga mikroorganizmat, si bacitracina dhe aktinomycina, përmbajnë aminoacide të modifikuara (p.sh., të metiluar ose të ciklizuar) dhe emërtohen sipas burimit ose funksionit të tyre për shkak të rrugëve të tyre unike biosintetike, në vend të numrit të aminoacideve.
Në përmbledhje, këto përjashtime pasqyrojnë natyrën e ndryshme të nomenklaturës së peptideve, e cila duhet të marrë parasysh veçoritë strukturore, rrugët sintetike dhe karakteristikat funksionale.
Klasifikimi i peptideve
Peptidet mund të kategorizohen në dimensione të shumta:
Nga numri i aminoacideve, oligopeptidet që përbëhen nga 2-20 peptide si dipeptide dhe glutation janë shumë aktive; polipeptidet me 20-50 peptide mund të formojnë struktura të thjeshta hapësinore siç janë fragmentet e insulinogjenit; peptidet me më shumë se 50 peptide dhe funksione komplekse zakonisht kategorizohen si proteina, siç është insulina e cila përmban 51 aminoacide.
Për nga struktura kimike, peptidet lineare janë të lidhura me lidhje α-peptide si enkefalina, peptidet ciklike formojnë një unazë përmes bishtit të parë dhe të fundit ose zinxhirit anësor si ciklosporina, peptidet e modifikuara përmbajnë përbërës të panatyrshëm si D-aminoacidet e aktinomicinës dhe peptidet e lidhura posaçërisht janë të lidhura me peptide të tilla si glutapeptide-b.
Sipas mënyrës së sintezës, peptidet sintetike ribozomale kodohen nga gjene të tilla si endorfina, peptidet sintetike jo-ribozomale varen nga komplekset e enzimave mikrobike si mikopeptidet dhe peptidet sintetike përgatiten me mjete kimike ose biologjike si oktreotidi medicinal.
Sipas funksionit, peptidet sinjalizuese përfshihen në transmetim si hormoni i çlirimit të tirotropinës, peptidet antibakteriale shkatërrojnë membranat bakteriale si peptidet e helmit të bletës, neuropeptidet rregullojnë nervat si endorfina për analgjezi, dhe ka gjithashtu peptide medicinale dhe peptide ushqimore funksionale.
Nga burimi, peptidet natyrore ekzistojnë në organizma ose ushqim, siç janë peptidet e kazeinës së qumështit, dhe peptidet sintetike thyejnë kufizimet natyrore përmes ndërhyrjes artificiale, siç janë oligopeptidet kozmetike.
Sipas burimeve biologjike, ato mund të kategorizohen në burime shtazore si tensina, burime bimore si peptidet e sojës dhe burime mikrobike si peptidet Mycobacterium avium.
Këto klasifikime ndërthuren për të pasqyruar diversitetin e pasur të peptideve në strukturë, funksion dhe aplikim.
Terma të rëndësishëm që lidhen me peptidet
Lidhja peptide: Lidhja amide -CO-NH- e formuar nga kondensimi dehidratues i grupit α-karboksi të një aminoacidi me grupin α-amino të një aminoacidi tjetër, i cili është lidhja kovalente bazë që lidh mbetjet e aminoacideve dhe që përbën peptide dhe proteina.
Oligopeptid: zakonisht i referohet komponimeve peptide me peshë molekulare të ulët, si dipeptide, tripeptide etj., të cilat formohen duke lidhur 2-20 aminoacide nëpërmjet lidhjes peptide, dhe kanë aktivitet të lartë biologjik dhe përshkueshmëri të membranës qelizore.
Polipeptid: peptidi i përbërë nga 20-50 aminoacide, pesha molekulare është zakonisht më pak se 10 kDa, mund të formojë strukturë të thjeshtë hapësinore si α-helix, është një molekulë funksionale midis oligopeptidit dhe proteinës.
Struktura primare: sekuenca e aminoacideve të peptidit, e përcaktuar nga informacioni gjenetik ose dizajni artificial, është struktura kimike bazë e peptidit, e cila ndikon drejtpërdrejt në strukturën e tij të avancuar dhe funksionin biologjik.
Struktura dytësore: konformacioni i renditur i formuar nga lidhja hidrogjenore në zonën lokale të zinxhirit peptid, si α-spiralja, β-palosje, β-kthimi etj., e cila nuk është aq e qëndrueshme sa ajo e proteinave, por është e përfshirë në formimin e vendeve funksionale.
Peptide ciklike: peptide që formojnë një strukturë ciklike duke lidhur aminoacidet e para dhe të fundit ose grupet e zinxhirit anësor, si ciklosporina dhe peptidet e shkurtra, me qëndrueshmëri të lartë dhe veçori antienzimatike, që shpesh përmbajnë prefiksin 'ciklik' në emër.
Peptidet e sintetizuara me ribozome: peptidet e sintetizuara nga ribozomet e organizmave të gjallë përmes përkthimit të shabllonit të mARN-së dhe sekuencat e tyre kodohen nga gjenet, të tilla si hormoni insulinë dhe neurotransmetuesi endorfin.
Peptide sintetike jo-ribozomale: peptide të sintetizuara nga komplekse enzimash speciale si sintetazat e peptideve, që gjenden zakonisht në mikroorganizma si bakteret dhe kërpudhat, dhe mund të përmbajnë aminoacide të panatyrshme si D-aminoacide, p.sh., antibiotikun Mycobacterium avium peptide.
Sinteza e Peptideve në Fazën e Ngurtë (SPPS): Teknologjia e sintezës artificiale të peptideve in vitro, përmes bashkimit vijues të aminoacideve të mbrojtura në bartësin e rrëshirës, përmes dembrojtjes, reaksionit të kondensimit për të zgjatur gradualisht zinxhirin peptid, i përshtatshëm për saktësi të shkurtër të sintezës së peptideve.
