Peptid ma'lumotlari bo'yicha 
2025 yil 1-may
USHBU SAYTDA TAQDIM ETILGAN BARCHA MAQOLALAR VA MAHSULOT HAQIDAGI MA'LUMOTLAR FAQAT MA'LUMOTNI TARQATISH VA MA'LUMOT MAQSADLARIGA BO'LGAN.
Ushbu veb-saytda taqdim etilgan mahsulotlar faqat in vitro tadqiqot uchun mo'ljallangan. In vitro tadqiqot (lotincha: *shishada*, shisha idishda degan maʼnoni anglatadi) inson tanasidan tashqarida olib boriladi. Ushbu mahsulotlar farmatsevtika mahsulotlari emas, AQSh oziq-ovqat va farmatsevtika idorasi (FDA) tomonidan tasdiqlanmagan va har qanday tibbiy holat, kasallik yoki kasallikning oldini olish, davolash yoki davolash uchun ishlatilmasligi kerak. Ushbu mahsulotlarni inson yoki hayvon organizmiga har qanday shaklda kiritish qonun bilan qat'iyan man etiladi.
Peptid nima?
Aminokislota qoldiqlari peptid bog'lari orqali bog'langanda peptid hosil bo'ladi. An'anaviy a-peptidda bog'lanish bir aminokislota qoldig'ining karbonil uglerodini keyingi qoldiqning azoti bilan bog'laydi va peptidlar va oqsillar tomonidan taqsimlanadigan xarakterli magistralni hosil qiladi.
Eng oddiy peptidlar faqat bir nechta aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Ikki qoldiqni o'z ichiga olgan molekula dipeptid deb ataladi , uchta qoldiq esa tripeptid hosil qiladi . Shu kabi sonli prefikslar boshqa qisqa ketma-ketliklar uchun ishlatiladi.
Uzunroq zanjirlar uchun kabi atamalar oligopeptid va polipeptid odatda qo'llaniladi, ammo ularning son chegaralari ilmiy fanlar bo'yicha to'liq bir xil emas. Shuning uchun bu atamalarni bitta qoldiq hisobiga asoslangan mutlaq tasniflar emas, balki tavsiflovchi toifalar sifatida ko'rib chiqish yaxshiroqdir.
Xuddi shunday, peptid avtomatik ravishda oqsilga aylanadigan aminokislotalar qoldiqlarining yagona universal soni yo'q. Protein tasnifi, shuningdek, yuqori tartibli tuzilmani, katlamani, biologik tashkilotni va ilmiy kontekstni aks ettiradi.
Peptidning aminokislotalar ketma-ketligi uning asosiy tuzilishidir . Ushbu ketma-ketlik uning ko'pgina asosiy xususiyatlarini, jumladan molekulyar massani, aniq zaryadni, hidrofobiklikni va molekulalararo o'zaro ta'sirlar uchun mavjud bo'lgan kimyoviy guruhlarni aniqlaydi.
Tegishli sharoitlarda peptid zanjirlari a-spiral konformatsiyalar, b-tuzilma, burilishlar yoki kamroq tartiblangan konformatsiyalar kabi ikkilamchi strukturaviy xususiyatlarni ham qabul qilishi mumkin. Peptidning ushbu tuzilmalarni qabul qilish darajasi uning ketma-ketligi va eksperimental muhitiga bog'liq.
Peptidlar qanday hosil bo'ladi?
Peptidlar biologik biosintez orqali paydo bo'lishi yoki nazorat qilinadigan laboratoriya usullari bilan tayyorlanishi mumkin. Tirik tizimlarda ko'plab peptidlar va oqsillar ribosoma translyatsiyasi orqali ishlab chiqariladi . Messenger RNK kodlangan ketma-ketlik ma'lumotlarini olib yuradi, transfer RNK molekulalari esa aminokislotalarni ribosomaga kerakli tartibda etkazib beradi. Ribosoma ichida peptid-bog' hosil bo'lishi peptidil-transferaza markazida katalizlanadi. O'sib borayotgan peptid zanjiri peptidil-tRNKdan kiruvchi aminoatsil-tRNKning amino guruhiga o'tadi. Ushbu reaktsiyaning takroriy tsikllari zanjirni bir vaqtning o'zida bitta qoldiqni kengaytiradi. Ushbu mexanizm ikkita erkin aminokislotalar orasidagi to'g'ridan-to'g'ri suvsizlanish emas, balki faollashtirilgan tRNK bilan bog'langan oraliq moddalarni o'z ichiga olgan asil uzatish jarayoni sifatida aniqroq tavsiflanadi. Tabiiy peptidlarning hammasi ham ribosomalar tomonidan ishlab chiqarilmaydi. Ribosomal bo'lmagan peptid sintetazalari ribosoma translyatsiyasidan mustaqil ravishda ma'lum peptidlarni yig'adigan yirik enzimatik tizimlardir. Ushbu yo'llar, ayniqsa, mikrobial tabiiy mahsulot kimyosida muhim ahamiyatga ega va D-aminokislotalar, proteinogen bo'lmagan qoldiqlar, siklik tuzilmalar va boshqa noodatiy kimyoviy xususiyatlarni kiritishi mumkin. Peptidlarni sintetik usulda ham tayyorlash mumkin. Eng muhim laboratoriya usullaridan biri bu qattiq fazali peptid sintezi yoki SPPS. SPPSda birinchi aminokislota qattiq qatronga biriktiriladi va qo'shimcha himoyalangan aminokislotalar ketma-ket qo'shiladi. Takroriy himoyalanish va ulanish davrlari peptid zanjirini maqsadli ketma-ketlik yig'ilguncha uzaytiradi. Keyin peptid qatrondan ajratiladi, himoya guruhlari chiqariladi va natijada olingan material tozalanadi va analitik xarakterlanadi. Maqsadli ketma-ketlikka qarab, boshqa tayyorlash usullari eritma-fazali sintez, rekombinant ekspresyon, fermentativ ligatsiya yoki ushbu yondashuvlarning kombinatsiyasini o'z ichiga olishi mumkin. |
 |
Peptid aloqasi
Peptid aloqasi amid bog'lanishi bo'lib, aminokislotalar qoldiqlari orasidagi markaziy tuzilish aloqasini hosil qiladi.
Peptid bog'lanishning muhim kimyoviy xususiyatlaridan biri uning qisman qo'sh bog'lanish xususiyatidir. Karbonil guruhi va amid azot o'rtasidagi rezonans C-N bog'i atrofida erkin aylanishni cheklaydi. Ushbu cheklangan geometriya peptid magistralining konformatsion xatti-harakatlariga yordam beradi.
Peptid bog'ining o'zi nisbatan sodda bo'lsa-da, peptidning umumiy konformatsiyasi ko'plab qo'shimcha omillarga, jumladan, aminokislotalarning yon zanjirlari, erituvchi sharoitlari, pH, harorat, ion kuchi va boshqa molekulalar bilan o'zaro ta'sirga bog'liq.
Peptidlarning nomenklaturasi
Peptid nomlari qoldiq sonini, ketma-ketligini, tuzilishini, manbasini yoki belgilangan ilmiy konventsiyani aks ettirishi mumkin.
Qisqa chiziqli peptidlar uchun raqamli prefikslar oddiy:
ikkita qoldiq: dipeptid
uchta qoldiq: tripeptid
to'rtta qoldiq: tetrapeptid
besh qoldiq: pentapeptid
oltita qoldiq: geksapeptid
etti qoldiq: heptapeptid
sakkizta qoldiq: oktapeptid
to'qqiz qoldiq: nonapeptid
o'nta qoldiq: dekapeptid
Uzunroq peptidlar uchun ilmiy nomenklatura odatda '20-peptid' kabi oddiy iboralarga emas, balki ketma-ketlikka, qabul qilingan biokimyoviy nomlarga yoki strukturaviy xususiyatlarga ko'proq tayanadi.
Ba'zi peptidlar ko'proq maxsus nomlash qoidalarini talab qiladi.
Tsiklik peptidlar boshdan quyruqgacha siklizatsiya, yon zanjirli bog'lanishlar, disulfid ko'priklar yoki boshqa molekulyar birikmalar orqali hosil bo'lgan kovalent yopiq tuzilmani o'z ichiga oladi.
Ba'zi peptidlar nostandart peptid aloqalarini o'z ichiga oladi . Masalan, glutation an'anaviy a-peptid aloqalariga tayanmasdan, g-glutamil aloqasini o'z ichiga oladi.
Boshqa peptidlar kimyoviy jihatdan o'zgartirilgan qoldiqlarni, D-aminokislotalar, proteinogen bo'lmagan aminokislotalar, lipid guruhlari, uglevod guruhlari yoki boshqa strukturaviy o'zgarishlarni o'z ichiga oladi.
Ushbu misollar nega peptid nomenklaturasini faqat aminokislotalar soniga qisqartirish mumkin emasligini ko'rsatadi.
Peptidlarning tasnifi
Peptidlarni turli yo'llar bilan tasniflash mumkin.
Qisqa peptidlarni dipeptidlar, tripeptidlar, tetrapeptidlar va boshqalar sifatida aniq tasvirlash mumkin.
atamalari Oligopeptid va polipeptid kengroq bo'lib, ularni umumiy belgilangan chegaralar sifatida ko'rib chiqmaslik kerak.
Peptidlar quyidagilar bo'lishi mumkin:
chiziqli
tsiklik
tarvaqaylab ketgan
kimyoviy modifikatsiyalangan
nostandart obligatsiyalar orqali bog'langan
Strukturaviy tasniflash ayniqsa foydalidir, chunki molekulyar arxitektura konformatsion xatti-harakatlar, barqarorlik, eruvchanlik va analitik xususiyatlarga kuchli ta'sir qilishi mumkin.
Peptidlar ishlab chiqarilishi mumkin:
ribosomalarning biosintezi
ribosoma bo'lmagan biosintez
kimyoviy sintez
rekombinant ifoda
fermentativ sintez yoki ligatsiya
Har bir marshrutda turli amaliy va tahliliy mulohazalar mavjud.
Laboratoriya tadqiqotlarida peptidlar quyidagicha o'rganilishi mumkin:
retseptorlarni bog'laydigan ligandlar
signal molekulalari
ferment substratlari yoki ingibitorlari
strukturaviy zondlar
analitik ma'lumotnomalar
etiketli molekulyar asboblar
biokimyoviy yoki uyali tadqiqot modellarining tarkibiy qismlari
Ushbu toifalar eksperimental foydalanishni tavsiflaydi va klinik ko'rsatmalar sifatida talqin qilinmasligi kerak.
Oligopeptid cheklangan miqdordagi aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga olgan nisbatan qisqa peptiddir. Aniq raqamli diapazon ilmiy kontekstga qarab farq qiladi.
Shuning uchun barcha oligopeptidlar yuqori biologik faollik yoki yuqori membran o'tkazuvchanligi kabi xususiyatlarga ega deb taxmin qilish o'rinli emas. Bu xususiyatlar individual molekulaga bog'liq.
Polipeptid - bu peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining uzunroq zanjiri.
Polipeptidlar nisbatan moslashuvchan bo'lib qolishi yoki ketma-ketlik va atrof-muhit sharoitlariga qarab uyushgan ikkilamchi yoki uchinchi darajali tuzilmalarni qabul qilishi mumkin.
Birlamchi struktura peptidning N-terminusdan C-terminusgacha yoziladigan aminokislotalar ketma-ketligini bildiradi.
Ketma-ketlik asosiy molekulyar xususiyatlarni aniqlaydi va yuqori tartibli tuzilish uchun kimyoviy asosni ta'minlaydi.
Ikkilamchi struktura peptid zanjiridagi takrorlanuvchi mahalliy konformatsiyalarni, shu jumladan a-spirallar, b-tuzilmalarni va burilishlarni anglatadi.
Har bir peptid barqaror ikkilamchi tuzilma hosil qilmaydi. Konformatsiya erituvchi, pH, konsentratsiya, harorat va bog'lanish o'zaro ta'siri bilan sezilarli darajada farq qilishi mumkin.
Tsiklik peptid peptid zanjirining bir qismini yoki hammasini halqaga yopadigan kamida bitta kovalent aloqani o'z ichiga oladi.
Tsiklizatsiya konformatsion moslashuvchanlikni kamaytirishi va kimyoviy barqarorlikni va ma'lum degradatsiya yo'llariga qarshilikni o'zgartirishi mumkin, ammo bu ta'sirlar molekulaga xosdir.
Ribosomal sintezlangan peptid genetik kodlangan ketma-ketlikni tarjima qilish orqali hosil bo'ladi.
Ushbu peptidlarning ba'zilari parchalanish, oksidlanish, siklizatsiya yoki kimyoviy guruhlar qo'shilishi kabi jarayonlar orqali tarjima qilinganidan keyin o'zgartiriladi.
Ribosomal bo'lmagan peptid ribosomalar emas, balki maxsus ferment komplekslari tomonidan yig'iladi.
Bunday peptidlar tarkibida D-aminokislotalar va proteinogen bo'lmagan qoldiqlarni o'z ichiga olgan ribosomali sintezlangan peptidlarda kamroq uchraydigan strukturaviy xususiyatlar bo'lishi mumkin.
Qattiq fazali peptid sintezi aniqlangan peptid ketma-ketliklarini tayyorlash uchun eng keng tarqalgan usullardan biri bo'lib qolmoqda.
O'sib borayotgan peptid qattiq tayanchga biriktiriladi, himoyalangan aminokislotalar esa ketma-ket qo'shiladi. Odatiy sintez tsikli kerakli ketma-ketlik tugagunga qadar himoyani olib tashlash, ulash, yuvish va tsiklni takrorlashni o'z ichiga oladi.
Zanjir yig'ilgandan so'ng, peptid qatrondan ajraladi va himoyalanishdan, tozalashdan va analitik tavsifdan o'tadi.
SPPS ayniqsa foydalidir, chunki u ketma-ketlikni diqqat bilan nazorat qilish imkonini beradi va ko'plab o'zgartirilgan yoki tabiiy bo'lmagan aminokislotalarni o'z ichiga oladi.
Peptid sintezi kimyoviy jihatdan bir hil materialni avtomatik ravishda ishlab chiqarmaydi.
Sintetik aralashmalar kesilgan ketma-ketliklar, o'chirish mahsulotlari, to'liq bo'lmagan bog'lanish mahsulotlari, yon reaksiya mahsulotlari, qoldiq reagentlar yoki boshqa aralashmalarni o'z ichiga olishi mumkin.
Shu sababli, tozalash va analitik tavsiflash peptid tayyorlashning muhim qismidir.
Teskari fazali yuqori samarali suyuqlik xromatografiyasi (RP-HPLC) peptidlarni tozalash va tahlil qilishda keng qo'llaniladi. U komponentlarni xromatografik statsionar va mobil fazalar bilan o'zaro ta'siridagi farqlarga ko'ra ajratadi.
Analitik HPLC ham baholash uchun ishlatilishi mumkin xromatografik tozalikni .
Quyidagi kabi qiymat:
HPLC tomonidan ≥99% tozalik
belgilangan analitik sharoitda xromatografik tozalik deb tushunilishi kerak. Bu flakonning umumiy jismoniy massasining 99% maqsadli peptiddan iborat degani shart emas.
Bu farq professional peptid tahlilida muhim ahamiyatga ega.
Mass-spektrometriya turli xil ma'lumotlarni beradi. Odatda molekulyar massani o'lchash va molekulyar identifikatsiyani tasdiqlash uchun ishlatiladi.
HPLC tozaligi va mass-spektrometrik identifikatsiyasi shuning uchun turli xil tahliliy savollarga javob beradi va ularni bir-birini almashtiradigan o'lchovlar sifatida ko'rib chiqmaslik kerak.
Peptid va tadqiqot maqsadiga qarab, aminokislotalar tahlili, suvni aniqlash, qarshi ion tahlili, qoldiq-eritma sinovi yoki spektroskopik usullarni o'z ichiga olgan boshqa tahlil usullari ham tegishli bo'lishi mumkin.
Peptidlar qimmatli tadqiqot materiallaridir, chunki ularning ketma-ketligi va kimyoviy tuzilishi aniq belgilanishi va tizimli ravishda o'zgartirilishi mumkin.
Laboratoriya tekshiruvlari peptidlar tuzilishini, molekulyar o'zaro ta'sirlarni, retseptorlarning bog'lanishini, ferment faolligini, biokimyoviy signalizatsiyani, barqarorlikni, eruvchanligini, agregatsiyasini yoki peptid-oqsil o'zaro ta'sirini o'rganishi mumkin.
Eksperimental xatti-harakatlarga ko'plab o'zgaruvchilar ta'sir qilishi mumkin, jumladan:
ketma-ketlik
poklik
konsentratsiya
hal qiluvchi tarkibi
pH
harorat
ion kuchi
saqlash shartlari
eksperimental model
Shu sababli, bitta eksperimental sharoitda olingan kuzatishlar avtomatik ravishda boshqa tizimga umumlashtirilmasligi kerak.
Peptid tadqiqot ma'lumotlarini sharhlashda ehtiyotkorlik bilan eksperimental dizayn va tegishli analitik tavsif juda muhimdir.
Cocer Peptides tomonidan taqdim etilgan materiallar faqat uchun mo'ljallangan . laboratoriya tadqiqotlari, analitik tekshiruvlar va in vitro tajribalari .
Ular inson yoki veterinariya uchun, iste'mol qilish, diagnostika maqsadida foydalanish, terapevtik foydalanish, kasalliklarni davolash yoki oldini olish yoki har qanday klinik qo'llash uchun mo'ljallanmagan.
Ushbu veb-saytda keltirilgan ma'lumotlar ilmiy va ta'lim uchun mo'ljallangan va tibbiy maslahat sifatida talqin qilinmasligi kerak.
Ushbu farq butun veb-sayt bo'ylab izchil bo'lib qolishi kerak. FDA so'nggi peptidlarni qo'llash harakatlarida 'faqat tadqiqot uchun foydalanish' so'zlari boshqa veb-sayt mazmunini bekor qilmasligini bir necha bor ta'kidladi, agar atrofdagi da'volar insonning giyohvand moddalarni maqsadli foydalanishini ko'rsatsa.
