По информации о пептидах 
, 1 мая 2025 г.
ВСЕ СТАТЬИ И ИНФОРМАЦИЯ О ПРОДУКТЕ, ПРЕДСТАВЛЕННАЯ НА ЭТОМ ВЕБ-САЙТЕ, ПРЕДНАЗНАЧЕНЫ ИСКЛЮЧИТЕЛЬНО ДЛЯ РАСПРОСТРАНЕНИЯ ИНФОРМАЦИИ И ОБРАЗОВАТЕЛЬНЫХ ЦЕЛЕЙ.
Продукты, представленные на этом сайте, предназначены исключительно для исследований in vitro. Исследования in vitro (лат. *in glass*, что означает «в стеклянной посуде») проводятся вне человеческого тела. Эти продукты не являются фармацевтическими препаратами, не были одобрены Управлением по контролю за продуктами и лекарствами США (FDA) и не должны использоваться для профилактики, лечения или лечения каких-либо заболеваний или недомоганий. Законом строго запрещено вводить эти продукты в организм человека или животного в любой форме.
Что такое пептид?
Термин «пептид» происходит от греческого слова «πέσσειν» (péssein), что означает «переваривать». Пептид — это соединение, образованное аминокислотами, связанными пептидными связями. Пептидные связи, представляющие собой амидные связи, возникают в результате дегидратационной конденсации между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой. Классифицируемые по количеству аминокислот пептиды, содержащие от 2 до 20 аминокислот, называются олигопептидами, пептиды, содержащие от 20 до 50, являются полипептидами, а последовательности, превышающие 50 аминокислот со специфической пространственной структурой, обычно относят к категории белков. Пептиды обычно имеют молекулярную массу ниже 10 кДа. Их первичная структура состоит из линейной аминокислотной последовательности, а некоторые пептиды могут образовывать вторичные структуры, такие как α-спирали. Обладая разнообразными функциями, пептиды широко участвуют в биологических процессах, включая передачу сигналов, метаболическую регуляцию и иммунные реакции, что делает их важными биомолекулами, обладающими как структурным разнообразием, так и биологической функциональностью, для применения в медицине, пищевой науке и других областях.
Как образуются пептиды?
| Образование пептидов происходит посредством связывания аминокислот посредством пептидных связей, происходящих естественным путем in vivo или искусственно in vitro. В биологических системах рибосомальный синтез включает в себя мРНК, несущую генетическую информацию, направляющую рибосомы в расположение активированных аминокислот в определенной последовательности. Транспортные РНК (тРНК) доставляют аминокислоты к рибосоме, где ферментативный катализ вызывает дегидратационную конденсацию между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, образуя амидную (пептидную) связь и высвобождая молекулу воды; этот процесс повторяется с образованием олигопептидов или полипептидов. Нерибосомальный синтез основан на специализированных ферментных комплексах, таких как пептидсинтетазы, которые обычно наблюдаются у микроорганизмов, продуцирующих биоактивные пептиды, такие как антибиотики. В синтезе in vitro в первую очередь используется твердофазный пептидный синтез (SPPS), при котором защищенные аминокислоты последовательно соединяются со смоляной подложкой; Реакции снятия защиты и конденсации ступенчато удлиняют пептидную цепь. Альтернативно, целевые пептиды можно получить путем ферментативного гидролиза природных белков. Образование пептидной связи представляет собой процесс ковалентной связи, служащей основной связью в первичной структуре пептидов и белков. Более подробная информация о пептидных связях обсуждается в разделе «Пептидные связи». |  |
Номенклатура пептидов
Номенклатура пептидов обычно определяется количеством содержащихся в них аминокислот, следуя условию «цифра + пептид». Например, дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид — из трех, и так продолжается до декапептида из десяти аминокислот. Пептиды с более чем десятью аминокислотами напрямую называются «11-пептид», «20-пептид» и т. д. Эта система наименования обычно применима к обычным линейным пептидам, соединенным α-пептидными связями. Однако существуют исключения:
Некоторые циклические пептиды, такие как циклоспорин и грамицидин, имеют приставку «цикло-» или собственное название из-за соединения «голова-хвост» или циклизации боковой цепи и могут содержать неприродные компоненты, такие как D-аминокислоты.
Пептиды с уникальной связностью, такие как глутатион, который имеет «γ-пептидную связь», образованную между γ-карбоксильной группой и α-аминогруппой, не соответствуют линейному соглашению о нумерации α-пептидных связей.
Функциональные пептиды, такие как противомикробные и нейропептиды, названы в зависимости от их биологических функций, а не количества аминокислот. Например, меллитин, антимикробный пептид с 26 аминокислотами.
Пептиды, синтезируемые нерибосомально из микроорганизмов, такие как бацитрацин и актиномицин, содержат модифицированные аминокислоты (например, метилированные или циклизованные) и названы в честь их источника или функции из-за их уникальных путей биосинтеза, а не из-за количества аминокислот.
Таким образом, эти исключения отражают разнообразную природу номенклатуры пептидов, которая должна учитывать структурные особенности, пути синтеза и функциональные характеристики.
Классификация пептидов
Пептиды можно разделить на несколько категорий:
По количеству аминокислот высокой активностью обладают олигопептиды, состоящие из 2-20 пептидов, такие как дипептид и глутатион; полипептиды с 20-50 пептидами могут образовывать простые пространственные структуры, такие как фрагменты инсулиногена; пептиды с более чем 50 пептидами и сложными функциями обычно относят к белкам, например, инсулин, который содержит 51 аминокислоту.
По химической структуре линейные пептиды связаны α-пептидными связями, такие как энкефалин, циклические пептиды образуют кольцо через первый и последний хвост или боковую цепь, например циклоспорин, модифицированные пептиды содержат неприродные компоненты, такие как D-аминокислоты актиномицина, а специально связанные пептиды, такие как глутатион, связаны γ-пептидными связями.
По способу синтеза рибосомальные синтетические пептиды кодируются такими генами, как эндорфины, нерибосомальные синтетические пептиды зависят от комплексов микробных ферментов, таких как микопептиды, а синтетические пептиды получают химическими или биологическими способами, такими как медицинский октреотид.
По своей функции в передаче участвуют сигнальные пептиды, такие как тиреотропин-рилизинг-гормон, антибактериальные пептиды, разрушающие бактериальные мембраны, такие как пептиды пчелиного яда, нейропептиды, регулирующие нервы, такие как эндорфины для обезболивания, а также существуют медицинские пептиды и функциональные пищевые пептиды.
По источнику природные пептиды существуют в организмах или продуктах питания, например, пептиды молочного казеина, а синтетические пептиды преодолевают естественные ограничения посредством искусственного вмешательства, например, косметические олигопептиды.
По биологическим источникам их можно разделить на животные источники, такие как тензин, растительные источники, такие как пептиды сои, и микробные источники, такие как пептиды Mycobacterium avium.
Эти классификации переплетаются, отражая богатое разнообразие пептидов по структуре, функциям и применению.
Важные термины, связанные с пептидами
Пептидная связь: Амидная связь -CO-NH-, образующаяся в результате дегидратационной конденсации α-карбоксигруппы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой аминокислоты, которая является основной ковалентной связью, соединяющей аминокислотные остатки и образующей пептиды и белки.
Олигопептид: обычно относится к низкомолекулярным пептидным соединениям, таким как дипептид, трипептид и т. д., которые образуются путем соединения 2-20 аминокислот посредством пептидной связи и обладают высокой биологической активностью и проницаемостью клеточных мембран.
Полипептид: пептид, состоящий из 20-50 аминокислот, молекулярная масса обычно менее 10 кДа, может образовывать простую пространственную структуру, такую как α-спираль, представляет собой функциональную молекулу между олигопептидом и белком.
Первичная структура: аминокислотная последовательность пептида, определенная генетической информацией или искусственным дизайном, представляет собой базовую химическую структуру пептида, которая напрямую влияет на его расширенную структуру и биологическую функцию.
Вторичная структура: упорядоченная конформация, образующаяся за счет водородных связей на локальном участке пептидной цепи, такая как α-спираль, β-складывание, β-поворот и т. д., которая не так стабильна, как у белков, но участвует в формировании функциональных участков.
Циклические пептиды: пептиды, которые образуют циклическую структуру путем соединения первой и последней аминокислот или групп боковой цепи, такие как циклоспорин и короткий пептид, с высокой стабильностью и антиферментативными свойствами, часто содержащие приставку «циклический» в названии.
Пептиды, синтезируемые рибосомами: пептиды, синтезируемые рибосомами живых организмов посредством трансляции матрицы мРНК, а их последовательности кодируются генами, такими как гормон инсулин и нейромедиатор эндорфин.
Нерибосомальные синтетические пептиды: пептиды, синтезируемые специальными ферментными комплексами, такими как пептидсинтетазы, обычно встречающиеся в микроорганизмах, таких как бактерии и грибы, и могут содержать неприродные аминокислоты, такие как D-аминокислоты, например, антибиотик пептид Mycobacterium avium.
Твердофазный синтез пептидов (SPPS): технология синтеза искусственных пептидов in vitro, посредством последовательного соединения защищенных аминокислот на смоляном носителе, посредством снятия защиты и реакции конденсации для постепенного удлинения пептидной цепи, подходящей для точного синтеза коротких пептидов.
