Prin informații despre peptide 
1 mai 2025
TOATE ARTICOLELE ȘI INFORMAȚIILE PRODUSULUI PREVIZATE PE ACEST SITE WEB SUNT EXCLUSIV ÎN SCOPUL REZULUI DE INFORMAȚII ȘI ÎN SCOPUL EDUCAȚIONAL.
Produsele furnizate pe acest site sunt destinate exclusiv cercetării in vitro. Cercetarea in vitro (în latină: *în sticlă*, adică în sticlărie) se desfășoară în afara corpului uman. Aceste produse nu sunt farmaceutice, nu au fost aprobate de Administrația SUA pentru Alimente și Medicamente (FDA) și nu trebuie utilizate pentru a preveni, trata sau vindeca orice afecțiune, boală sau afecțiune. Este strict interzisă prin lege introducerea acestor produse în corpul uman sau animal sub orice formă.
Ce este o peptidă?
Termenul „peptidă” provine din cuvântul grecesc „πέσσειν” (péssein), care înseamnă „a digera”. O peptidă este un compus format din aminoacizi legați prin legături peptidice. Legăturile peptidice, care sunt legături amidice, apar din condensarea deshidratării dintre gruparea α-carboxil a unui aminoacid și gruparea α-amino a altuia. Clasificate după numărul de aminoacizi, peptidele cu 2 până la 20 de aminoacizi sunt denumite oligopeptide, cele cu 20 până la 50 sunt polipeptide, iar secvențele care depășesc 50 de aminoacizi cu structuri spațiale specifice sunt, în general, clasificate ca proteine. Peptidele au de obicei o greutate moleculară sub 10 kDa. Structura lor primară constă dintr-o secvență liniară de aminoacizi, iar unele peptide pot forma structuri secundare, cum ar fi elice α. Prezentând funcții diverse, peptidele sunt implicate pe scară largă în procesele biologice, inclusiv transducția semnalului, reglarea metabolică și răspunsurile imune, făcându-le biomolecule importante atât cu diversitate structurală, cât și funcționalitate biologică în aplicații în medicină, știința alimentară și în alte domenii.
Cum se formează peptidele?
| Formarea peptidelor are loc prin legarea aminoacizilor prin legături peptidice, care au loc în mod natural in vivo sau artificial in vitro. În sistemele biologice, sinteza ribozomală implică ARNm care transportă informații genetice pentru a direcționa ribozomii în aranjarea aminoacizilor activați într-o secvență specifică. ARN-urile de transfer (ARNt) furnizează aminoacizi la ribozom, unde cataliza enzimatică conduce la condensarea deshidratării între gruparea α-carboxil a unui aminoacid și gruparea α-amino a altuia, formând o legătură amidă (peptidică) și eliberând o moleculă de apă; acest proces se repetă pentru a genera oligopeptide sau polipeptide. Sinteza non-ribozomală se bazează pe complexe enzimatice specializate, cum ar fi sintetazele peptidice, observate în mod obișnuit la microorganismele producătoare de peptide bioactive, cum ar fi antibioticele. Sinteza in vitro utilizează în primul rând sinteza peptidelor în fază solidă (SPPS), în care aminoacizii protejați sunt cuplati secvenţial la un suport de rășină; reacțiile de deprotejare și condensare extind lanțul peptidic treptat. Alternativ, peptidele țintă pot fi obținute prin hidroliza enzimatică a proteinelor naturale. Formarea legăturii peptidice reprezintă un proces de legare covalentă, servind ca legătură de bază în structura primară a peptidelor și proteinelor. Mai multe detalii despre legăturile peptidice sunt discutate în secțiunea „Legături peptidice”. |  |
Nomenclatura peptidelor
Nomenclatura peptidelor derivă de obicei din numărul de aminoacizi pe care îi conțin, urmând convenția „numeral + peptidă”. De exemplu, o dipeptidă cuprinde doi aminoacizi, o tripeptidă trei și aceasta continuă până la o decapeptidă cu zece aminoacizi. Peptidele cu mai mult de zece aminoacizi sunt denumite direct „11 - peptidă”, „20 - peptidă” etc. Acest sistem de denumire se aplică în general peptidelor liniare convenționale conectate prin legături α - peptidice. Cu toate acestea, există și excepții:
Unele peptide ciclice, cum ar fi ciclosporina și gramicidina, sunt denumite cu un prefix „ciclo -” sau un nume de proprietate din cauza conexiunii cap-coadă sau a ciclizării lanțului lateral și pot conține componente nenaturale, cum ar fi D-aminoacizi.
Peptidele cu conectivitate unică, cum ar fi glutationul, care are o „legatură γ-peptidică” formată între gruparea γ-carboxil și gruparea α-amino, nu respectă convenția de numerotare a legăturii α-peptidice liniară.
Peptidele funcționale, cum ar fi antimicrobienele și neuropeptidele, sunt denumite pe baza funcțiilor lor biologice, mai degrabă decât a numărului de aminoacizi. De exemplu, melitina, o peptidă antimicrobiană cu 26 de aminoacizi.
Peptidele sintetizate non-ribozomal din microorganisme, cum ar fi bacitracina și actinomicina, conțin aminoacizi modificați (de exemplu, metilati sau ciclizați) și sunt denumite după sursa sau funcția lor datorită căilor lor biosintetice unice, mai degrabă decât numărului de aminoacizi.
În rezumat, aceste excepții reflectă natura diversă a nomenclaturii peptidelor, care trebuie să ia în considerare caracteristicile structurale, rutele sintetice și caracteristicile funcționale.
Clasificarea peptidelor
Peptidele pot fi clasificate în mai multe dimensiuni:
După numărul de aminoacizi, oligopeptidele constând din 2-20 de peptide, cum ar fi dipeptida și glutationul sunt foarte active; polipeptidele cu 20-50 de peptide pot forma structuri spațiale simple, cum ar fi fragmente de insulinogen; peptidele cu mai mult de 50 de peptide și funcții complexe sunt de obicei clasificate ca proteine, cum ar fi insulina care conține 51 de aminoacizi.
Prin structura chimică, peptidele liniare sunt legate prin legături α-peptide, cum ar fi encefalina, peptidele ciclice formează un inel prin prima și ultima coadă sau lanțul lateral, cum ar fi ciclosporina, peptidele modificate conțin componente nenaturale, cum ar fi D-aminoacizii actinomicinei, și peptidele legate special, cum ar fi peptida-glutationy-γ.
După modul de sinteză, peptidele sintetice ribozomiale sunt codificate de gene cum ar fi endorfinele, peptidele sintetice non-ribozomiale sunt dependente de complexe enzimatice microbiene, cum ar fi micopeptidele, iar peptidele sintetice sunt preparate prin mijloace chimice sau biologice, cum ar fi octreotida medicinală.
Prin funcție, peptidele de semnalizare sunt implicate în transmitere, cum ar fi hormonul de eliberare a tirotropinei, peptidele antibacteriene distrug membranele bacteriene, cum ar fi peptidele veninului de albine, neuropeptidele reglează nervii precum endorfinele pentru analgezie și există, de asemenea, peptide medicinale și peptide alimentare funcționale.
După sursă, peptidele naturale există în organisme sau alimente, cum ar fi peptidele de cazeină din lactate, iar peptidele sintetice trec prin limitările naturale prin intervenție artificială, cum ar fi oligopeptidele cosmetice.
După surse biologice, ele pot fi clasificate în surse animale, cum ar fi tensina, surse vegetale, cum ar fi peptidele din soia, și surse microbiene, cum ar fi peptidele Mycobacterium avium.
Aceste clasificări se întrepătrund pentru a reflecta diversitatea bogată a peptidelor în structură, funcție și aplicare.
Termeni importanți legați de peptide
Legătura peptidică: Legătura amidă -CO-NH- formată prin condensarea prin deshidratare a grupării α-carboxi a unui aminoacid cu grupa α-amino a altui aminoacid, care este legătura covalentă de bază care leagă resturile de aminoacizi și constituie peptide și proteine.
Oligopeptidă: se referă de obicei la compuși peptidici cu greutate moleculară mică, cum ar fi dipeptide, tripeptide etc., care sunt formați prin conectarea a 2-20 de aminoacizi prin legătură peptidică și au activitate biologică ridicată și permeabilitate a membranei celulare.
Polipeptidă: peptidă compusă din 20-50 de aminoacizi, greutatea moleculară este de obicei mai mică de 10 kDa, poate forma o structură spațială simplă, cum ar fi α-helix, este o moleculă funcțională între oligopeptidă și proteină.
Structura primară: secvența de aminoacizi a peptidei, determinată de informații genetice sau de design artificial, este structura chimică de bază a peptidei, care afectează direct structura avansată și funcția biologică a acesteia.
Structura secundară: conformația ordonată formată prin legăturile de hidrogen în zona locală a lanțului peptidic, cum ar fi α-helix, β-folding, β-turning etc., care nu este la fel de stabilă ca cea a proteinelor, dar este implicată în formarea situsurilor funcționale.
Peptide ciclice: peptide care formează o structură ciclică prin conectarea primului și ultimului aminoacizi sau a grupurilor de lanț lateral, cum ar fi ciclosporina și peptida scurtă, cu stabilitate ridicată și caracteristici anti-enzimatice, conținând adesea prefixul „ciclic” în nume.
Peptide sintetizate de ribozomi: peptide sintetizate de ribozomii organismelor vii prin traducerea șablonului de ARNm, iar secvențele lor sunt codificate de gene, cum ar fi hormonul insulina și neurotransmițătorul endorfină.
Peptide sintetice non-ribozomale: peptide sintetizate de complexe enzimatice speciale, cum ar fi sintetazele peptidice, care se găsesc în mod obișnuit în microorganisme cum ar fi bacteriile și ciupercile și pot conține aminoacizi nenaturali, cum ar fi D-aminoacizi, de exemplu, antibioticul peptida Mycobacterium avium.
Sinteza peptidelor în fază solidă (SPPS): Tehnologie de sinteză a peptidelor artificiale in vitro, prin cuplarea secvenţială a aminoacizilor protejaţi pe purtătorul de răşină, prin reacţia de deprotejare, condensare pentru a extinde treptat lanţul peptidic, potrivită pentru precizia scurtă a sintezei peptidelor.
