Por Informações sobre Peptídeos 
, 1º de maio de 2025
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O que é um peptídeo?
O termo “peptídeo” origina-se da palavra grega “πέσσειν” (péssein), que significa “digerir”. Um peptídeo é um composto formado por aminoácidos ligados através de ligações peptídicas. As ligações peptídicas, que são ligações amida, surgem da condensação por desidratação entre o grupo α-carboxila de um aminoácido e o grupo α-amino de outro. Classificados pela contagem de aminoácidos, os peptídeos com 2 a 20 aminoácidos são denominados oligopeptídeos, aqueles com 20 a 50 são polipeptídeos e as sequências que excedem 50 aminoácidos com estruturas espaciais específicas são geralmente categorizadas como proteínas. Os péptidos normalmente têm um peso molecular inferior a 10 kDa. Sua estrutura primária consiste em uma sequência linear de aminoácidos, e alguns peptídeos podem formar estruturas secundárias, como hélices α. Exibindo diversas funções, os peptídeos estão amplamente envolvidos em processos biológicos, incluindo transdução de sinal, regulação metabólica e respostas imunológicas, tornando-os biomoléculas importantes com diversidade estrutural e funcionalidade biológica em aplicações na medicina, ciência de alimentos e outros campos.
Como os peptídeos são formados?
| A formação de peptídeos ocorre através da ligação de aminoácidos por meio de ligações peptídicas, ocorrendo naturalmente in vivo ou artificialmente in vitro. Em sistemas biológicos, a síntese ribossômica envolve o transporte de mRNA informação genética para direcionar os ribossomos na organização de aminoácidos ativados em uma sequência específica. Os RNAs de transferência (tRNAs) entregam aminoácidos ao ribossomo, onde a catálise enzimática conduz a condensação da desidratação entre o grupo α-carboxila de um aminoácido e o grupo α-amino de outro, formando uma ligação amida (peptídeo) e liberando uma molécula de água; este processo se repete para gerar oligopeptídeos ou polipeptídeos. A síntese não ribossômica depende de complexos enzimáticos especializados, como peptídios sintetases, comumente observados em microrganismos que produzem peptídeos bioativos, como antibióticos. A síntese in vitro emprega principalmente a síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS), onde aminoácidos protegidos são acoplados sequencialmente a um suporte de resina; as reações de desproteção e condensação estendem a cadeia peptídica passo a passo. Alternativamente, os péptidos alvo podem ser obtidos através de hidrólise enzimática de proteínas naturais. A formação da ligação peptídica representa um processo de ligação covalente, servindo como ligação central na estrutura primária de peptídeos e proteínas. Mais detalhes sobre ligações peptídicas são discutidos na seção 'Ligações peptídicas'. |  |
Nomenclatura de Peptídeos
A nomenclatura dos peptídeos normalmente deriva do número de aminoácidos que eles contêm, seguindo a convenção de “numeral + peptídeo”. Por exemplo, um dipeptídeo compreende dois aminoácidos, um tripeptídeo três, e isso continua até um decapeptídeo com dez aminoácidos. Peptídeos com mais de dez aminoácidos são nomeados diretamente como '11 - peptídeo', '20 - peptídeo', etc. Este sistema de nomenclatura geralmente se aplica a peptídeos lineares convencionais conectados por ligações α - peptídicas. No entanto, existem exceções:
Alguns peptídeos cíclicos, como ciclosporina e gramicidina, são nomeados com um prefixo 'ciclo -' ou um nome proprietário devido à conexão cabeça-cauda ou ciclização da cadeia lateral, e podem conter componentes não naturais como D-aminoácidos.
Peptídeos com conectividade única, como a glutationa, que possui uma 'ligação γ-peptídeo' formada entre o grupo γ-carboxila e o grupo α-amino, não seguem a convenção linear de numeração da ligação α-peptídeo.
Peptídeos funcionais, como antimicrobianos e neuropeptídeos, são nomeados com base em suas funções biológicas, e não na contagem de aminoácidos. Por exemplo, a melitina, um peptídeo antimicrobiano com 26 aminoácidos.
Peptídeos não sintetizados ribossomicamente a partir de microrganismos, como bacitracina e actinomicina, contêm aminoácidos modificados (por exemplo, metilados ou ciclizados) e são nomeados de acordo com sua fonte ou função devido às suas vias biossintéticas únicas, em vez da contagem de aminoácidos.
Em resumo, estas exceções refletem a natureza diversa da nomenclatura dos peptídeos, que deve levar em conta características estruturais, rotas sintéticas e características funcionais.
Classificação de peptídeos
Os peptídeos podem ser categorizados em múltiplas dimensões:
Pelo número de aminoácidos, os oligopeptídeos constituídos por 2 a 20 peptídeos, como dipeptídeo e glutationa, são altamente ativos; polipéptidos com 20-50 péptidos podem formar estruturas espaciais simples, tais como fragmentos de insulina; peptídeos com mais de 50 peptídeos e funções complexas são geralmente categorizados como proteínas, como a insulina que contém 51 aminoácidos.
Pela estrutura química, os peptídeos lineares são ligados por ligações α-peptídeos, como a encefalina, os peptídeos cíclicos formam um anel através da primeira e última cauda ou cadeia lateral, como a ciclosporina, os peptídeos modificados contêm componentes não naturais, como os D-aminoácidos da actinomicina, e peptídeos especialmente ligados, como a glutationa, são ligados por ligações γ-peptídeos.
Pelo modo de síntese, os peptídeos sintéticos ribossômicos são codificados por genes como as endorfinas, os peptídeos sintéticos não ribossômicos são dependentes de complexos enzimáticos microbianos, como os micopeptídeos, e os peptídeos sintéticos são preparados por meios químicos ou biológicos, como o octreotida medicinal.
Por função, os peptídeos sinalizadores estão envolvidos na transmissão, como o hormônio liberador de tireotropina, os peptídeos antibacterianos destroem as membranas bacterianas, como os peptídeos do veneno de abelha, os neuropeptídeos regulam os nervos, como as endorfinas para analgesia, e também existem peptídeos medicinais e peptídeos alimentares funcionais.
Por fonte, os peptídeos naturais existem em organismos ou alimentos, como os peptídeos de caseína láctea, e os peptídeos sintéticos rompem as limitações naturais por meio de intervenção artificial, como os oligopeptídeos cosméticos.
Por fontes biológicas, eles podem ser categorizados em fontes animais, como tensina, fontes vegetais, como peptídeos de soja, e fontes microbianas, como peptídeos de Mycobacterium avium.
Estas classificações se entrelaçam para refletir a rica diversidade de peptídeos em estrutura, função e aplicação.
Termos importantes relacionados a peptídeos
Ligação peptídica: A ligação amida -CO-NH- formada pela condensação por desidratação do grupo α-carboxi de um aminoácido com o grupo α-amino de outro aminoácido, que é a ligação covalente básica que conecta resíduos de aminoácidos e constitui peptídeos e proteínas.
Oligopeptídeo: geralmente se refere a compostos peptídicos de baixo peso molecular, como dipeptídeo, tripeptídeo, etc., que são formados pela conexão de 2 a 20 aminoácidos por meio de ligação peptídica e possuem alta atividade biológica e permeabilidade da membrana celular.
Polipeptídeo: peptídeo composto por 20-50 aminoácidos, o peso molecular é geralmente inferior a 10 kDa, pode formar uma estrutura espacial simples, como α-hélice, é uma molécula funcional entre o oligopeptídeo e a proteína.
Estrutura primária: a sequência de aminoácidos do peptídeo, determinada por informação genética ou desenho artificial, é a estrutura química básica do peptídeo, que afeta diretamente sua estrutura avançada e função biológica.
Estrutura secundária: a conformação ordenada formada por ligações de hidrogênio na área local da cadeia peptídica, como hélice α, dobramento β, giro β, etc., que não é tão estável quanto a das proteínas, mas está envolvida na formação de sítios funcionais.
Peptídeos cíclicos: peptídeos que formam uma estrutura cíclica conectando o primeiro e o último aminoácidos ou grupos de cadeias laterais, como ciclosporina e peptídeo curto, com alta estabilidade e características antienzimáticas, muitas vezes contendo o prefixo 'cíclico' no nome.
Peptídeos sintetizados por ribossomos: peptídeos sintetizados pelos ribossomos de organismos vivos por meio da tradução do modelo de mRNA, e suas sequências são codificadas por genes, como o hormônio insulina e o neurotransmissor endorfina.
Peptídeos sintéticos não ribossômicos: peptídeos sintetizados por complexos enzimáticos especiais, como peptídeos sintetases, comumente encontrados em microrganismos como bactérias e fungos, e podem conter aminoácidos não naturais, como D-aminoácidos, por exemplo, o antibiótico peptídeo Mycobacterium avium.
Síntese de peptídeos em fase sólida (SPPS): Tecnologia de síntese de peptídeos artificiais in vitro, através do acoplamento sequencial de aminoácidos protegidos no transportador de resina, através da desproteção, reação de condensação para estender gradualmente a cadeia peptídica, adequada para precisão de síntese de peptídeos curtos.
