โดยข้อมูลเปปไทด์ 
21 เมษายน 2568
บทความและข้อมูลผลิตภัณฑ์ทั้งหมดที่มีให้บนเว็บไซต์นี้มีไว้เพื่อการเผยแพร่ข้อมูลและวัตถุประสงค์ทางการศึกษาเท่านั้น
ผลิตภัณฑ์ที่นำเสนอบนเว็บไซต์นี้มีจุดประสงค์เพื่อการวิจัยในหลอดทดลองเท่านั้น การวิจัยนอกร่างกาย (ละติน: *ในแก้ว* หมายถึงเครื่องแก้ว) ดำเนินการนอกร่างกายมนุษย์ ผลิตภัณฑ์เหล่านี้ไม่ใช่เภสัชภัณฑ์ ไม่ได้รับการอนุมัติจากสำนักงานคณะกรรมการอาหารและยาแห่งสหรัฐอเมริกา (FDA) และจะต้องไม่ใช้เพื่อป้องกัน บำบัด หรือรักษาโรคประจำตัว โรค หรือการเจ็บป่วยใดๆ กฎหมายห้ามโดยเด็ดขาดในการแนะนำผลิตภัณฑ์เหล่านี้เข้าสู่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ในรูปแบบใด ๆ
กรดอะมิโนเป็นโมเลกุลอินทรีย์ที่ประกอบด้วยหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลพร้อมกับสายโซ่ด้านข้างที่มีลักษณะเฉพาะ
ในกรด α-อะมิโนที่สร้างเปปไทด์และโปรตีนที่สังเคราะห์โดยไรโบโซมส่วนใหญ่ กลุ่มเหล่านี้จะเชื่อมต่อกับอะตอม α-คาร์บอนเดียวกัน โครงสร้างทั่วไปสามารถแสดงได้ดังนี้:
H₂N–CH(R)–COOH
โดยที่ R หมายถึงโซ่ด้านข้าง
สายด้านข้างคือสิ่งที่ทำให้กรดอะมิโนหนึ่งแตกต่างจากอีกกรดหนึ่ง และมีอิทธิพลอย่างมากต่อคุณสมบัติต่างๆ เช่น ประจุ ขั้ว ไม่ชอบน้ำ พฤติกรรมสเตอริก และปฏิกิริยาเคมี
กรดอะมิโนมาตรฐานจำนวน 20 ตัวมักถูกเข้ารหัสโดยรหัสพันธุกรรมแบบมาตรฐาน และมีการใช้อย่างแพร่หลายในการสังเคราะห์โปรตีนไรโบโซม กรดอะมิโนที่ถูกเข้ารหัสทางพันธุกรรมเพิ่มเติม เช่น ซีลีโนซิสเทอีนและไพโรไลซีน เกิดขึ้นในระบบทางชีววิทยาโดยเฉพาะ
สำหรับเคมีของเปปไทด์ กรดอะมิโนเป็นที่เข้าใจดีที่สุดว่าเป็นส่วนประกอบของโมเลกุลซึ่งสามารถประกอบลำดับของเปปไทด์ที่กำหนดได้
เปปไทด์เป็นโมเลกุลที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งเชื่อมต่อกันผ่าน พันธะเปปไทด์.
พันธะเปปไทด์คือการเชื่อมโยงเอไมด์ที่เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มคาร์บอนิลที่ได้มาจากคาร์บอกซิลของสารตกค้างหนึ่งตัวกับไนโตรเจนที่ได้มาจากอะมิโนของสารตกค้างถัดไป
เมื่อกรดอะมิโนรวมเข้ากับสายโซ่เปปไทด์ พวกมันจะถูกเรียกอย่างแม่นยำมากขึ้นว่า กรดอะมิโนตกค้าง.
ลำดับอย่างง่ายจึงสามารถแสดงเป็น:
กรดอะมิโน → พันธะเปปไทด์ → กรดอะมิโนตกค้าง → สายโซ่เปปไทด์
เปปไทด์อาจมีสารตกค้างเพียงไม่กี่ตัวหรือมีลำดับที่ยาวกว่ามาก
คำศัพท์ต่างๆ เช่น ไดเปปไทด์ , ไตรเปปไทด์ และ โอลิโกเปปไทด์ เป็นคำอธิบายที่เป็นประโยชน์ แต่ไม่มีหมายเลขตกค้างคงที่ในระดับสากล ซึ่งเปปไทด์ทุกตัวจะต้องถูกจำแนกประเภทเป็นโพลีเปปไทด์หรือโปรตีนโดยฉับพลัน
ความแตกต่างส่วนหนึ่งขึ้นอยู่กับบริบททางวิทยาศาสตร์ โครงสร้างองค์กร และแบบแผน มากกว่าขอบเขตตัวเลขเพียงเส้นเดียว
กรดอะมิโนและเปปไทด์มีความสัมพันธ์กันอย่างใกล้ชิด แต่ไม่สามารถใช้แทนกันได้
กรดอะมิโนอิสระเป็นโมเลกุลแต่ละชนิด
เปปไทด์เป็นโมเลกุลที่กำหนดโดยที่เรซิดิวของกรดอะมิโนหลายตัวเชื่อมต่อกันด้วยโควาเลนต์ในลำดับเฉพาะ
ความแตกต่างนี้มีความสำคัญเนื่องจากการเชื่อมโยงกรดอะมิโนเข้าด้วยกันทำให้เกิดคุณสมบัติที่ไม่สามารถคาดเดาได้โดยการดูกรดอะมิโนอิสระทีละตัว
เมื่อรวมเข้ากับสายโซ่เปปไทด์ สารตกค้างจะมีอิทธิพลซึ่งกันและกันผ่าน:
ปฏิกิริยาทางไฟฟ้าสถิต
พันธะไฮโดรเจน
ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ
ผลกระทบแบบสเตอริค
ปฏิกิริยาอะโรมาติก
ข้อจำกัดทางโครงสร้าง
การดัดแปลงโควาเลนต์
ลำดับดังกล่าวจึงกลายเป็นปัจจัยสำคัญของพฤติกรรมเคมีกายภาพโดยรวมของเปปไทด์
คำศัพท์ทางวิทยาศาสตร์แยก กรดอะมิโนอิสระออก จาก กรดอะมิโนที่ตกค้าง ภายในเปปไทด์
ตัวอย่างเช่น ไกลซีนอิสระเป็นโมเลกุลของกรดอะมิโน
เมื่อไกลซีนถูกรวมเข้าไว้ในเปปไทด์ผ่านการสร้างพันธะเปปไทด์ ส่วนที่ได้จากไกลซีนของสายโซ่จะเรียกว่าไกล ซีนเรซิดิว.
คำว่า 'สารตกค้าง' สะท้อนถึงความจริงที่ว่าการรวมตัวกันของเปปไทด์จะเปลี่ยนบริบททางเคมีของกรดอะมิโนดั้งเดิม
ความแตกต่างนี้มีความสำคัญอย่างยิ่งเมื่ออธิบายมวลโมเลกุล องค์ประกอบลำดับ การสังเคราะห์เปปไทด์ หรือการวิเคราะห์โครงสร้าง
เปปไทด์มีแกนหลักที่ซ้ำกันซึ่งประกอบด้วย:
–N–Cα–C(=O)–
หน่วย
สิ่งที่ติดอยู่กับ α-คาร์บอนแต่ละตัวคือคุณลักษณะสายโซ่ด้านข้างของเรซิดิวนั้น
กระดูกสันหลังของเปปไทด์ให้โครงร่างโครงสร้างทั่วไป ในขณะที่โซ่ด้านข้างให้ความหลากหลายทางเคมีอย่างมาก
เพปไทด์เชิงเส้นส่วนใหญ่มีปลายทางเคมีที่แตกต่างกันสองส่วน:
เอ็นเทอร์มินัส — ส่วนปลายที่เกี่ยวข้องกับหมู่อะมิโนส่วนปลาย
ปลาย C — ส่วนปลายที่เกี่ยวข้องกับหมู่เทอร์มินัลคาร์บอกซิล
ลำดับเปปไทด์ถูกเขียนตามอัตภาพจาก ปลาย N ถึงปลาย C.
ตัวอย่างเช่น:
อาลา-ไกล-เซอร์
อธิบายไตรเปปไทด์โดยที่อะลานีนคือเรซิดิวที่ปลาย N และซีรีนคือเรซิดิวที่ปลาย C
กลุ่มเทอร์มินัลยังสามารถดัดแปลงทางเคมีได้ ดังนั้นเปปไทด์การวิจัยบางรายการไม่จำเป็นต้องประกอบด้วยกลุ่มอะมิโนอิสระหรือกลุ่มคาร์บอกซิลอิสระที่ส่วนปลาย
กระดูกสันหลังของเปปไทด์มีโครงสร้างคล้ายกันตลอดลำดับ แต่สายด้านข้างของกรดอะมิโนแตกต่างกันอย่างมาก
ความแตกต่างเหล่านี้มีอิทธิพลอย่างมากต่อพฤติกรรมของเปปไทด์
สารตกค้าง เช่น ลิวซีน ไอโซลิวซีน วาลีน ฟีนิลอะลานีน และเมไทโอนีน สามารถทำให้เกิดปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำได้
เปปไทด์ที่มีสารตกค้างที่ไม่ชอบน้ำจำนวนมากอาจมีปฏิกิริยากับน้ำได้ไม่ดีนัก และอาจแสดงแนวโน้มต่อการเชื่อมโยงตนเองเพิ่มขึ้นภายใต้เงื่อนไขบางประการ
อย่างไรก็ตาม การไม่ชอบน้ำขึ้นอยู่กับลำดับทั้งหมด แทนที่จะขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของเรซิดิวเพียงตัวเดียว
สารตกค้างเช่นซีรีน ธ รีโอนีน แอสพาราจีน และกลูตามีนมีสายโซ่ด้านข้างที่สามารถมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาพันธะไฮโดรเจน
สารตกค้างเหล่านี้ส่งผลต่อความชุ่มชื้น การจดจำระดับโมเลกุล โครงสร้างเฉพาะที่ และความสามารถในการละลายได้
บางชนิดอาจมีส่วนร่วมในการดัดแปลงทางเคมีหรือเอนไซม์ ขึ้นอยู่กับระบบทางชีววิทยาหรือการทดลอง
กรดแอสปาร์ติกและกรดกลูตามิกมีโซ่ข้างที่มีคาร์บอกซิล
สถานะโปรตอนขึ้นอยู่กับ pH
ภายใต้เงื่อนไขการทดลองที่ใช้กันทั่วไป สารตกค้างเหล่านี้มีส่วนทำให้เกิดประจุลบกับเปปไทด์
ดังนั้นพวกเขาจึงมีอิทธิพลต่อ:
ประจุสุทธิ พฤติกรรมไอโซอิเล็กทริก ความสามารถในการละลาย การคงอยู่ของโครมาโตกราฟี และอันตรกิริยาของโมเลกุล
โดยทั่วไปไลซีนและอาร์จินีนมีส่วนทำให้เกิดประจุบวกภายใต้สภาวะของห้องปฏิบัติการจำนวนมาก ในขณะที่ฮิสทิดีนแสดงพฤติกรรมของโปรตอนขึ้นอยู่กับสภาวะมากกว่าใกล้กับช่วง pH ที่เกี่ยวข้องทางสรีรวิทยาและการทดลอง
สารตกค้างเหล่านี้สามารถมีอิทธิพลอย่างมากต่อประจุของเปปไทด์และอันตรกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ หรือเฟสที่อยู่นิ่งของโครมาโตกราฟี
ฟีนิลอะลานีน ไทโรซีน และทริปโตเฟนมีสายโซ่อะโรมาติกด้านข้าง
สารตกค้างอะโรมาติกสามารถมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำและเกี่ยวข้องกับ π และอาจมีส่วนช่วยในการดูดซับรังสียูวี
อย่างไรก็ตาม ข้อความที่ว่ากรดอะมิโนอะโรมาติกโดยทั่วไปทำให้เกิดการดูดซึม 'ใกล้ 280 นาโนเมตร' ควรใช้อย่างระมัดระวัง
ทริปโตเฟนและไทโรซีนมีส่วนอย่างมากต่อการดูดกลืนแสงที่ประมาณ 280 นาโนเมตร ในขณะที่ฟีนิลอะลานีนดูดซับได้อ่อนกว่ามากในบริเวณนั้น
สิ่งนี้สำคัญเมื่อใช้ UV spectroscopy เพื่อประมาณความเข้มข้นของเปปไทด์
บทความต้นฉบับปฏิบัติต่อกรดอะมิโนอะโรมาติกทั้งหมดราวกับว่าพวกมันมีส่วนช่วยในการดูดซึม ~280 นาโนเมตรในทำนองเดียวกัน ข้อความที่แก้ไขทำให้ความแตกต่างนั้นถูกต้องมากขึ้น
เปปไทด์สองตัวสามารถประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เหมือนกันทุกประการแต่จะมีพฤติกรรมแตกต่างออกไปหากสารตกค้างเหล่านั้นเกิดขึ้นในลำดับที่ต่างกัน
ตัวอย่างเช่น:
ก–บี–ซี–ดี
และ
ดี–ซี–บี–เอ
มีองค์ประกอบของกรดอะมิโนเหมือนกัน แต่มีลำดับต่างกัน
ลำดับการเปลี่ยนแปลงสามารถเปลี่ยนแปลงได้:
การกระจายค่าธรรมเนียม
รูปแบบพื้นผิวที่ไม่ชอบน้ำ
การตั้งค่าเชิงโครงสร้าง
แนวโน้มการรวมตัว
ความสามารถในการละลาย
การรับรู้ระดับโมเลกุล
พฤติกรรมทางโครมาโตกราฟี
ดังนั้นองค์ประกอบของกรดอะมิโนเพียงอย่างเดียวจึงไม่เพียงพอที่จะกำหนดเปปไทด์ได้
ลำดับ ของสารตกค้าง เป็นพื้นฐาน
การจัดเรียงตามลำดับนี้เรียกว่า โครงสร้างหลัก ของเปปไทด์.
การเพิ่มความยาวของเปปไทด์ไม่ได้สร้างการเปลี่ยนแปลงแบบขั้นตอนง่ายๆ จาก 'ไม่มีโครงสร้าง' เป็น 'มีโครงสร้าง'
เปปไทด์แบบสั้นสามารถรับโครงสร้างที่ต้องการได้ภายใต้เงื่อนไขบางประการ ในขณะที่เปปไทด์ที่ยาวกว่าอาจยังคงมีความไดนามิกสูง
ขึ้นอยู่กับลำดับและสภาพแวดล้อม เปปไทด์อาจมีหรือปรับใช้โมทีฟเชิงโครงสร้างชั่วคราว เช่น:
ส่วนα-ลาน
โครงสร้างคล้ายβ-strand
β-เปลี่ยน
ลูป
โครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบ
ตัวทำละลาย อุณหภูมิ pH ความเข้มข้น ความแรงของไอออนิก และอันตรกิริยากับโมเลกุลอื่นๆ ล้วนมีอิทธิพลต่อโครงสร้างทั้งหมด
บทความต้นฉบับของคุณระบุว่าโดยทั่วไปแล้วเปปไทด์แบบสั้นจะมีความยืดหยุ่น ในขณะที่เปปไทด์ที่ยาวกว่าจะสร้างโครงสร้างทุติยภูมิเฉพาะที่ และ 'ขาดโครงสร้างสามมิติที่เสถียร' คำอธิบายนั้นเข้มงวดเกินไป
โครงสร้างเปปไทด์ควรเข้าใจแทนว่าเป็นความต่อเนื่องของพฤติกรรมเชิงโครงสร้างที่ขึ้นอยู่กับลำดับและสภาพแวดล้อมอย่างมาก
ไม่ใช่ว่าเปปไทด์ทุกตัวที่ใช้ในการวิจัยทางเคมีจะประกอบด้วยกรดอะมิโนโปรโตเจนิกมาตรฐานยี่สิบชนิดเท่านั้น
เคมีเปปไทด์สมัยใหม่สามารถรวม:
กรดดี-อะมิโน
กรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีน
N-เมทิลเลตตกค้าง
กรดอะมิโน
สารตกค้างดัดแปลงทางเคมี
กรดอะมิโนที่มีป้ายกำกับไอโซโทป
สารตกค้างที่มีหมู่ฟังก์ชันเฉพาะ
การปรับเปลี่ยนเหล่านี้ช่วยให้นักวิจัยสามารถตรวจสอบว่าการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโมเลกุลส่งผลต่อคุณสมบัติของเปปไทด์อย่างไร
ที่สำคัญ การแนะนำสารตกค้างที่ดัดแปลงจะทำให้เกิดเปปไทด์ที่แตกต่างทางเคมี
วัสดุที่ได้อาจแตกต่างกันในด้านมวลโมเลกุล ประจุ ความสามารถในการละลาย โครงสร้าง การคงอยู่ของโครมาโทกราฟี ความไวต่อการย่อยสลาย และคุณสมบัติที่วัดได้อื่นๆ
กรดอะมิโนส่วนใหญ่ที่รวมอยู่ในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนไรโบโซมปกติจะเกิดขึ้นใน รูปแบบ L.
อย่างไรก็ตาม กรดดี-อะมิโนยังเกิดขึ้นในธรรมชาติและสามารถนำมารวมกันอย่างจงใจในระหว่างการสังเคราะห์เปปไทด์ทางเคมี
การทดแทนสารตกค้าง L ด้วยสารตกค้าง D ที่สอดคล้องกันจะเปลี่ยนสเตอริโอเคมีโดยไม่จำเป็นต้องเปลี่ยนองค์ประกอบขององค์ประกอบ
การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่ดูเหมือนเล็กน้อยนั้นอาจส่งผลกระทบอย่างมากต่อโครงสร้างท้องถิ่นและปฏิสัมพันธ์ของโมเลกุล
สเตอริโอเคมีจึงเป็นส่วนสำคัญของเอกลักษณ์ของเปปไทด์
คำอธิบายลำดับเปปไทด์ควรระบุความแตกต่างทางสเตอริโอเคมีอย่างเหมาะสมเมื่อใดก็ตามที่มีการกำหนดค่าที่ไม่ได้มาตรฐาน
ในระหว่างการแปลไรโบโซม กรดอะมิโนจะถูกแนบไปกับ RNA การถ่ายโอนที่สอดคล้องกันในขั้นแรก ทำให้เกิด aminoacyl-tRNA.
จากนั้นไรโบโซมจะใช้ลำดับที่เข้ารหัสโดย Messenger RNA เพื่อจัดระเบียบอะมิโนเอซิล-tRNA เหล่านี้และขยายสายโซ่เปปไทด์ที่กำลังเติบโต
กลุ่ม α-amino ที่เกี่ยวข้องกับ aminoacyl-tRNA ในไซต์ A โจมตีศูนย์กลางคาร์บอนิลของ peptidyl-tRNA ในไซต์ P ถ่ายโอนสายโซ่ที่กำลังเติบโตและสร้างพันธะเปปไทด์ถัดไป
สายโซ่เปปไทด์ประกอบจาก ปลาย N ไปยังปลาย C.
บทความต้นฉบับระบุว่า 'กรดอะมิโนถูกรวมเข้าไว้ในไรโบโซม' ซึ่งเป็นการทำให้เข้าใจง่ายเกินไป แม่นยำยิ่งขึ้น กรดอะมิโนจะถูกส่งไปยังไรโบโซมในรูปของอะมิโนเอซิล-tRNA
เปปไทด์สามารถประกอบทางเคมีได้โดยไม่ต้องใช้เครื่องจักรไรโบโซม
ในการสังเคราะห์เปปไทด์เฟสของแข็ง อนุพันธ์ของกรดอะมิโนที่ได้รับการป้องกันจะถูกเพิ่มตามลำดับไปยังสายเปปไทด์ที่จับกับเรซินที่กำลังเติบโต
สิ่งนี้ทำให้ผู้วิจัยสามารถควบคุมลำดับที่ต้องการได้โดยตรง และยังช่วยให้สามารถรวมเอาสารตกค้างหรือการดัดแปลงที่อาจไม่สามารถเกิดขึ้นได้ในทันทีผ่านการแปลไรโบโซมมาตรฐาน
การสังเคราะห์ทางเคมีมีประโยชน์อย่างยิ่งสำหรับเปปไทด์ในการวิจัยที่กำหนด แต่ความยากในทางปฏิบัตินั้นขึ้นอยู่กับลำดับอย่างมาก
บทความต้นฉบับระบุว่าการสังเคราะห์ทางเคมีเหมาะสำหรับเปปไทด์ที่ มีสารตกค้างต่ำกว่า 50 ชนิด นั่นไม่ควรถือเป็นขีดจำกัดคงที่
เปปไทด์ที่มีสารตกค้างมากกว่า 50 ตัวสามารถสังเคราะห์ได้ทางเคมีอย่างแน่นอน แม้ว่าความยาวที่เพิ่มขึ้นมักจะเพิ่มความท้าทายที่เกี่ยวข้องกับประสิทธิภาพการเชื่อมต่อ การรวมกลุ่ม การทำให้บริสุทธิ์ และการสะสมของสิ่งเจือปนที่เกี่ยวข้องกับลำดับ
สำหรับลำดับที่ยากหรือนานกว่านั้น นักวิจัยอาจใช้การแบ่งส่วน การแสดงออกแบบรีคอมบิแนนท์ หรือวิธีแบบผสม
เปปไทด์ที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติบางชนิดไม่ได้ผลิตโดยตรงผ่านการแปลไรโบโซม
ตัวอย่างเช่น จุลินทรีย์สามารถใช้เอนไซม์เชิงซ้อนขนาดใหญ่ที่เรียกว่า non-ribosomal peptide synthetase (NRPS) เพื่อประกอบผลิตภัณฑ์เปปไทด์ที่มีโครงสร้างหลากหลาย
ระบบเหล่านี้สามารถรวมเอาสารตกค้างและคุณลักษณะทางโครงสร้างที่แตกต่างอย่างมากจากเปปไทด์ไรโบโซมทั่วไป ซึ่งรวมถึง:
กรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีน
กรดดี-อะมิโน
การหมุนเวียน
เมทิลเลชั่น
การปรับเปลี่ยนพิเศษอื่น ๆ
นี่แสดงให้เห็นว่าเคมีของเปปไทด์ขยายออกไปได้ดีกว่ากรดอะมิโนมาตรฐาน 20 ตัวที่มักแนะนำในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนไรโบโซม
ประจุสุทธิของเปปไทด์ขึ้นอยู่กับหมู่ที่แตกตัวเป็นไอออนได้ซึ่งอยู่ในลำดับร่วมกับค่า pH โดยรอบ
หมู่ที่แตกตัวเป็นไอออนสามารถเกิดขึ้นได้ที่:
ปลายทาง N
ปลายทาง C
โซ่ข้างที่เป็นกรด
โซ่ข้างพื้นฐาน
เลือกกลุ่มการทำงานอื่นๆ
เมื่อค่า pH เปลี่ยนแปลง สถานะโปรตอนของกลุ่มเหล่านี้อาจเปลี่ยนแปลงไป
ด้วยเหตุนี้ เปปไทด์ชนิดเดียวกันจึงมีประจุสุทธิต่างกันภายใต้สภาวะการทดลองที่แตกต่างกัน
นี่เป็นสิ่งสำคัญสำหรับการทำความเข้าใจ:
ความสามารถในการละลาย โครมาโตกราฟีแบบแลกเปลี่ยนไอออน พฤติกรรมอิเล็กโตรโฟเรติก ปฏิกิริยาระหว่างโมเลกุล และการรวมกลุ่ม
นอกจากนี้ยังอธิบายด้วยว่าเหตุใดจึงไม่ควรอธิบายประจุเปปไทด์โดยไม่พิจารณาค่า pH เชิงทดลอง
องค์ประกอบของสายโซ่ด้านข้างยังมีส่วนช่วยในการละลายอย่างมากอีกด้วย
เปปไทด์ที่อุดมไปด้วยประจุและสารตกค้างที่มีขั้วอาจทำปฏิกิริยาได้ดีกับตัวทำละลายที่เป็นน้ำ ในขณะที่เปปไทด์ที่มีพื้นผิวที่ไม่ชอบน้ำขนาดใหญ่อาจรักษาได้ยากกว่าในสารละลายที่เป็นน้ำ
แต่การนับสารตกค้างแบบง่ายๆ นั้นไม่เพียงพอ
ตำแหน่งของสารตกค้างที่มีประจุและไม่ชอบน้ำ ความเข้มข้นของเปปไทด์ pH ความแข็งแรงของไอออนิก พฤติกรรมเชิงโครงสร้าง และแนวโน้มการรวมตัว ล้วนส่งผลต่อผลลัพธ์ที่สังเกตได้
นี่คือสาเหตุที่เปปไทด์สองตัวที่มีน้ำหนักโมเลกุลใกล้เคียงกันอาจมีโปรไฟล์การละลายที่แตกต่างกันมาก
องค์ประกอบของกรดอะมิโนยังส่งผลต่อพฤติกรรมของเปปไทด์ในระหว่างการทดสอบเชิงวิเคราะห์อีกด้วย
ตัวอย่างเช่น:
พฤติกรรมของ RP-HPLC ได้รับอิทธิพลอย่างมากจากการไม่ชอบน้ำโดยรวมและอันตรกิริยาที่ขึ้นกับลำดับกับเฟสที่อยู่นิ่ง
โครมาโทกราฟีแบบแลกเปลี่ยนไอออน ขึ้นอยู่กับประจุของเปปไทด์ภายใต้สภาวะบัฟเฟอร์ที่เลือก
แมสสเปกโตรเมตรี สะท้อนถึงมวลโมเลกุลและพฤติกรรมไอออไนเซชัน
UV สเปกโทรสโก ปีขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของสารตกค้างที่ดูดซับรังสียูวีหรือโครโมฟอร์อื่นๆ
ลำดับกรดอะมิโนของเปปไทด์จึงเชื่อมต่อโดยตรงกับวิธีการวิเคราะห์ที่ใช้ในการระบุลักษณะเฉพาะ
เปปไทด์สามารถมีการดัดแปลงนอกเหนือจากลำดับกรดอะมิโนปฐมภูมิของพวกมัน
ตัวอย่างได้แก่:
ฟอสโฟรีเลชั่น
อะซิติเลชั่น
ความกระตือรือร้น
เมทิลเลชั่น
ไกลโคซิเลชัน
การก่อตัวของซัลไฟด์
ไขมัน
การดัดแปลงดังกล่าวสามารถเปลี่ยนแปลงมวลโมเลกุล ประจุ การไม่ชอบน้ำ โครงสร้าง และพฤติกรรมทางโครมาโตกราฟี
ไม่ใช่ว่าการปรับเปลี่ยนทุกครั้งจะเกิดขึ้นตามธรรมชาติ และไม่ใช่ว่าสารตกค้างทั้งหมดจะได้รับการแก้ไขภายใต้ทุกสภาวะ
บทความต้นฉบับอธิบายซีรีนและทรีโอนีนฟอสโฟรีเลชั่นและแอสพาราจีนไกลโคซิเลชันเป็นคุณสมบัติทั่วไปของเปปไทด์ สิ่งเหล่านี้ได้รับการอธิบายไว้ดีกว่าว่าเป็นการ ดัดแปลงที่เป็นไปได้ในบริบททางชีวภาพหรือสังเคราะห์ที่เหมาะสม แทนที่จะเป็นคุณสมบัติโดยธรรมชาติของสารตกค้างเหล่านั้น
ไม่ควรประเมินเปปไทด์เพียงอย่างเดียวโดยการถามว่ามีกรดอะมิโนกี่ตัว
คำอธิบายที่สมบูรณ์ยิ่งขึ้นประกอบด้วย:
ลำดับ
มีสารตกค้างใดบ้าง และอยู่ในลำดับใด
Stereochemistry
สารตกค้าง L-, D- หรือมีการดัดแปลงเป็นอย่างอื่นหรือไม่?
เทอร์มินี เท
อร์มินี N และ C ปราศจากหรือมีการดัดแปลงทางเคมีหรือไม่?
การดัดแปลงโควาเลนต์
มีพันธะไดซัลไฟด์, ฟอสโฟรีเลชั่น, อะไมเดชั่น หรือการดัดแปลงอื่น ๆ อยู่หรือไม่?
มวลโมเลกุล
มวลโมเลกุลที่วัดได้สอดคล้องกับโครงสร้างที่คาดหวังหรือไม่
ความบริสุทธิ์
สัดส่วนของโปรไฟล์โครมาโตกราฟีเชิงวิเคราะห์ที่สอดคล้องกับองค์ประกอบหลักคือเท่าใด
คุณลักษณะเหล่านี้ร่วมกันให้คำอธิบายที่มีความหมายทางวิทยาศาสตร์ของเปปไทด์มากกว่าการนับสารตกค้างเพียงอย่างเดียว
กรดอะมิโนเป็นคำศัพท์ทางเคมีที่ใช้สร้างเปปไทด์
พันธะเปปไทด์จะจัดระเบียบกรดอะมิโนที่ตกค้างเหล่านั้นให้เป็นลำดับที่กำหนดไว้ ในขณะที่เคมีของสายด้านข้างเป็นตัวกำหนดพฤติกรรมของโมเลกุลที่เกิดขึ้นส่วนใหญ่
ความสัมพันธ์นี้สามารถสรุปได้ง่ายๆ:
เอกลักษณ์ของกรดอะมิโน → ลำดับ → โครงสร้างโมเลกุล → คุณสมบัติทางเคมีกายภาพ → พฤติกรรมการทดลอง
การทำความเข้าใจความสัมพันธ์นี้เป็นพื้นฐานของการสังเคราะห์เปปไทด์ การทำให้บริสุทธิ์ ความสามารถในการละลาย การจัดเก็บ และการวิเคราะห์ลักษณะเฉพาะ
นอกจากนี้ยังอธิบายด้วยว่าเหตุใดการเปลี่ยนแปลงลำดับเล็กน้อยที่เห็นได้ชัดจึงสามารถสร้างความแตกต่างที่มีนัยสำคัญระหว่างวัสดุเปปไทด์สองชนิดได้
สำหรับการวิจัยในห้องปฏิบัติการ เปปไทด์จึงควรพิจารณาว่าเป็นโครงสร้างโมเลกุลที่สมบูรณ์ แทนที่จะเป็นเพียงกลุ่มของกรดอะมิโนแต่ละตัวเท่านั้น
วัสดุที่ Cocer Peptides จัดหาให้มีไว้สำหรับการวิจัยในห้องปฏิบัติการ การตรวจสอบเชิงวิเคราะห์ และการทดลองในหลอดทดลองโดยเฉพาะ ไม่ได้มีไว้สำหรับการบริหาร การบริโภค การวินิจฉัย การรักษา การป้องกัน หรือการใช้งานทางคลินิกใดๆ ของมนุษย์หรือสัตวแพทย์
ข้อมูลทางวิทยาศาสตร์และการศึกษาที่ให้ไว้ในเว็บไซต์นี้มีวัตถุประสงค์เพื่อใช้อ้างอิงในการวิจัย และไม่ควรตีความว่าเป็นคำแนะนำทางการแพทย์ หรือเป็นคำแนะนำสำหรับการใช้งานของมนุษย์หรือสัตว์
