Bởi Thông tin Peptide 
21 Tháng Tư, 2025
TẤT CẢ CÁC BÀI VIẾT VÀ THÔNG TIN SẢN PHẨM ĐƯỢC CUNG CẤP TRÊN TRANG WEB NÀY CHỈ ĐỂ PHỔ BIẾN THÔNG TIN VÀ MỤC ĐÍCH GIÁO DỤC.
Các sản phẩm được cung cấp trên trang web này chỉ dành riêng cho nghiên cứu in vitro. Nghiên cứu trong ống nghiệm (tiếng Latin: *in glass*, nghĩa là trong đồ thủy tinh) được tiến hành bên ngoài cơ thể con người. Những sản phẩm này không phải là dược phẩm, chưa được Cơ quan Quản lý Thực phẩm và Dược phẩm Hoa Kỳ (FDA) phê duyệt và không được sử dụng để ngăn ngừa, điều trị hoặc chữa khỏi bất kỳ tình trạng y tế, bệnh tật hoặc bệnh tật nào. Pháp luật nghiêm cấm việc đưa các sản phẩm này vào cơ thể người hoặc động vật dưới mọi hình thức.
Axit amin là các phân tử hữu cơ có chứa nhóm amino và nhóm cacboxyl cùng với chuỗi bên đặc trưng.
Trong các axit α-amino tạo thành hầu hết các peptide và protein được tổng hợp ở ribosome, các nhóm này được kết nối với cùng một nguyên tử α-carbon. Cấu trúc chung có thể được biểu diễn dưới dạng:
H₂N–CH(R)–COOH
trong đó R đại diện cho chuỗi bên.
Chuỗi bên là thứ phân biệt axit amin này với axit amin khác và ảnh hưởng mạnh mẽ đến các đặc tính như điện tích, độ phân cực, tính kỵ nước, hành vi không gian và khả năng phản ứng hóa học.
Hai mươi axit amin tiêu chuẩn thường được mã hóa bằng mã di truyền chính tắc và được sử dụng rộng rãi trong tổng hợp protein ribosome. Các axit amin được mã hóa di truyền bổ sung, chẳng hạn như selenocysteine và pyrrolysine, xuất hiện trong các hệ thống sinh học cụ thể.
Đối với hóa học peptide, axit amin được hiểu rõ nhất là các khối xây dựng phân tử mà từ đó các chuỗi peptide xác định có thể được lắp ráp.
Peptit là phân tử gồm các gốc axit amin nối với nhau bằng liên kết peptit.
Liên kết peptit là liên kết amit được hình thành giữa nhóm carbonyl có nguồn gốc từ carboxyl của một dư lượng và nitơ có nguồn gốc từ amino của dư lượng tiếp theo.
Khi các axit amin được kết hợp vào chuỗi peptide, chúng được gọi chính xác hơn là dư lượng axit amin.
Do đó, một chuỗi đơn giản có thể được biểu diễn dưới dạng:
Axit amin → Liên kết peptit → Dư lượng axit amin → Chuỗi peptit
Peptide có thể chỉ chứa một vài gốc hoặc chuỗi dài hơn đáng kể.
Các thuật ngữ như dipeptide , tripeptide và oligopeptide là những mô tả hữu ích, nhưng không có số lượng dư lượng cố định chung mà tại đó mọi peptide phải đột nhiên được phân loại là polypeptide hoặc protein.
Sự khác biệt phụ thuộc một phần vào bối cảnh khoa học, tổ chức cấu trúc và quy ước hơn là vào một ranh giới số duy nhất.
Axit amin và peptide có liên quan chặt chẽ với nhau nhưng chúng không thể thay thế cho nhau.
Axit amin tự do là một loại phân tử riêng lẻ.
Peptide là một phân tử xác định trong đó nhiều gốc axit amin được liên kết cộng hóa trị theo một trình tự cụ thể.
Sự khác biệt này rất quan trọng vì việc liên kết các axit amin với nhau tạo ra những đặc tính không thể dự đoán được chỉ bằng cách xem xét từng axit amin tự do.
Sau khi được kết hợp vào chuỗi peptide, các gốc sẽ ảnh hưởng lẫn nhau thông qua:
tương tác tĩnh điện
liên kết hydro
tương tác kỵ nước
hiệu ứng không gian
tương tác thơm
hạn chế về hình dạng
sửa đổi cộng hóa trị
Do đó, trình tự trở thành yếu tố chính quyết định hành vi hóa lý tổng thể của peptide.
Thuật ngữ khoa học phân biệt axit amin tự do với dư lượng axit amin trong peptide.
Ví dụ, glycine tự do là một phân tử axit amin.
Khi glycine được kết hợp vào peptide thông qua sự hình thành liên kết peptide, phần có nguồn gốc từ glycine của chuỗi được gọi là dư lượng glycine.
Từ 'dư lượng' phản ánh thực tế rằng việc kết hợp vào peptide sẽ làm thay đổi bối cảnh hóa học của axit amin ban đầu.
Sự khác biệt này trở nên đặc biệt quan trọng khi mô tả khối lượng phân tử, thành phần trình tự, tổng hợp peptide hoặc phân tích cấu trúc.
Một peptit có khung lặp lại bao gồm chủ yếu là:
–N–Cα–C(=O)–
đơn vị.
Gắn liền với mỗi α-carbon là đặc tính chuỗi bên của dư lượng đó.
Xương sống peptide cung cấp khung cấu trúc chung, trong khi chuỗi bên cung cấp phần lớn sự đa dạng hóa học.
Hầu hết các peptide tuyến tính cũng có hai đầu khác biệt về mặt hóa học:
Đầu N - đầu cuối liên kết với nhóm amino cuối cùng.
Đầu C - đầu cuối liên kết với nhóm carboxyl cuối cùng.
Trình tự peptide thường được viết từ đầu N đến đầu C.
Ví dụ:
Ala–Gly–Ser
mô tả một tripeptide trong đó alanine là gốc N và serine là gốc C.
Các nhóm đầu cuối cũng có thể được biến đổi về mặt hóa học, vì vậy không phải mọi peptide nghiên cứu đều nhất thiết phải chứa nhóm amino tự do hoặc nhóm carboxyl tự do ở đầu của nó.
Xương sống peptide có cấu trúc tương tự nhau trong suốt một chuỗi, nhưng chuỗi bên axit amin khác nhau đáng kể.
Những khác biệt này ảnh hưởng mạnh mẽ đến hành vi của peptit.
Các dư lượng như leucine, isoleucine, valine, phenylalanine và methionine có thể góp phần tạo ra tương tác kỵ nước.
Một peptit chứa nhiều gốc kỵ nước có thể tương tác ít thuận lợi hơn với nước và có thể thể hiện xu hướng tự liên kết tăng lên trong những điều kiện nhất định.
Tuy nhiên, tính kỵ nước phụ thuộc vào toàn bộ trình tự hơn là vào sự hiện diện của bất kỳ dư lượng đơn lẻ nào.
Các dư lượng như serine, threonine, asparagine và glutamine chứa các chuỗi bên cực có khả năng tham gia vào các tương tác liên kết hydro.
Những dư lượng này có thể ảnh hưởng đến quá trình hydrat hóa, nhận dạng phân tử, cấu trúc cục bộ và độ hòa tan.
Một số cũng có thể tham gia vào quá trình biến đổi hóa học hoặc enzyme tùy thuộc vào hệ thống sinh học hoặc thí nghiệm.
Axit aspartic và axit glutamic chứa chuỗi bên chứa carboxyl.
Trạng thái proton hóa của chúng phụ thuộc vào độ pH.
Trong nhiều điều kiện thí nghiệm thường được sử dụng, những dư lượng này đóng góp điện tích âm cho peptide.
Do đó chúng ảnh hưởng:
điện tích ròng, tính chất đẳng điện, độ hòa tan, khả năng lưu giữ sắc ký và tương tác phân tử.
Lysine và arginine thường đóng góp điện tích dương trong nhiều điều kiện phòng thí nghiệm, trong khi histidine thể hiện hành vi proton phụ thuộc vào điều kiện nhiều hơn gần các phạm vi pH liên quan đến sinh lý và thực nghiệm.
Những dư lượng này có thể ảnh hưởng đáng kể đến điện tích và tương tác của peptide với các phân tử hoặc pha tĩnh sắc ký khác.
Phenylalanine, tyrosine và tryptophan chứa chuỗi bên thơm.
Dư lượng thơm có thể tham gia vào các tương tác kỵ nước và liên quan đến π và có thể góp phần hấp thụ tia cực tím.
Tuy nhiên, tuyên bố rằng các axit amin thơm thường tạo ra sự hấp thụ 'gần 280 nm' nên được sử dụng cẩn thận.
Tryptophan và tyrosine đóng góp mạnh vào khả năng hấp thụ gần 280 nm, trong khi phenylalanine hấp thụ yếu hơn nhiều ở vùng đó.
Điều này quan trọng khi sử dụng phương pháp quang phổ UV để ước tính nồng độ peptide.
Bài viết ban đầu xử lý tất cả các axit amin thơm như thể chúng góp phần tương tự vào sự hấp thụ ~280 nm. Cách diễn đạt được sửa đổi làm cho sự phân biệt đó chính xác hơn.
Hai peptide có thể chứa chính xác các axit amin giống nhau nhưng hoạt động khác nhau nếu các gốc đó xuất hiện theo thứ tự khác nhau.
Ví dụ:
A–B–C–D
Và
D–C–B–A
có thành phần axit amin giống nhau nhưng có trình tự khác nhau.
Trình tự thay đổi có thể thay đổi:
phân phối phí
mô hình bề mặt kỵ nước
sở thích về hình dạng
xu hướng tập hợp
độ hòa tan
nhận dạng phân tử
hành vi sắc ký
Do đó, chỉ thành phần axit amin là không đủ để xác định một peptide.
Thứ tự của dư lượng là cơ bản.
Sự sắp xếp có trật tự này được gọi là của peptit cấu trúc bậc một .
Việc tăng chiều dài peptide không tạo ra sự chuyển đổi từng bước đơn giản từ 'không có cấu trúc' sang 'có cấu trúc.'
Các peptide ngắn có thể có hình dạng ưa thích trong những điều kiện nhất định, trong khi các peptide dài hơn có thể vẫn có tính năng động cao.
Tùy thuộc vào trình tự và môi trường, các peptide có thể chứa hoặc tạm thời áp dụng các mô típ cấu trúc như:
đoạn xoắn ốc α
cấu trúc giống sợi β
lượt β
vòng lặp
hình dạng rối loạn
Dung môi, nhiệt độ, pH, nồng độ, cường độ ion và tương tác với các phân tử khác đều có thể ảnh hưởng đến quần thể hình dạng.
Bài viết ban đầu của bạn nói rằng các peptit ngắn thường linh hoạt trong khi các peptit dài hơn tạo thành các cấu trúc thứ cấp cục bộ và 'thiếu cấu trúc ba chiều ổn định.'. Mô tả đó quá cứng nhắc.
Thay vào đó, cấu trúc peptide nên được hiểu là sự liên tục của hành vi hình dạng phụ thuộc mạnh mẽ vào trình tự và môi trường.
Không phải mọi peptide được sử dụng trong nghiên cứu hóa học đều được cấu tạo độc quyền từ 20 axit amin tạo protein tiêu chuẩn.
Hóa học peptide hiện đại có thể kết hợp:
Axit D-amino
axit amin không tạo protein
Dư lượng N-methyl hóa
axit β-amino
dư lượng biến đổi hóa học
axit amin được đánh dấu đồng vị
dư lượng chứa các nhóm chức chuyên biệt
Những sửa đổi này cho phép các nhà nghiên cứu điều tra những thay đổi trong cấu trúc phân tử ảnh hưởng đến tính chất peptide như thế nào.
Điều quan trọng là việc đưa vào một dư lượng đã được biến đổi sẽ tạo ra một peptit khác về mặt hóa học.
Vật liệu thu được có thể khác nhau về khối lượng phân tử, điện tích, độ hòa tan, cấu tạo, khả năng lưu giữ sắc ký, tính nhạy cảm với sự phân hủy và các đặc tính có thể đo lường khác.
Hầu hết các axit amin được kết hợp trong quá trình tổng hợp protein ribosome bình thường đều xảy ra ở cấu hình L.
Tuy nhiên, axit D-amino cũng có trong tự nhiên và có thể được kết hợp một cách có chủ ý trong quá trình tổng hợp peptide hóa học.
Việc thay thế dư lượng L bằng dư lượng D tương ứng sẽ thay đổi cấu trúc lập thể mà không nhất thiết phải thay đổi thành phần nguyên tố.
Sự thay đổi cấu trúc dường như nhỏ đó có thể ảnh hưởng đáng kể đến cấu trúc cục bộ và tương tác phân tử.
Do đó, hóa học lập thể là một phần quan trọng trong nhận dạng peptide.
Một mô tả trình tự peptide lý tưởng nhất nên chỉ rõ những khác biệt hóa học lập thể bất cứ khi nào có cấu hình không chuẩn.
Trong quá trình dịch mã ribosome, các axit amin đầu tiên được gắn vào các RNA chuyển tương ứng của chúng, tạo ra các aminoacyl-tRNA..
Ribosome sau đó sử dụng trình tự được mã hóa bởi RNA thông tin để tổ chức các aminoacyl-tRNA này và mở rộng chuỗi peptide đang phát triển.
Nhóm α-amino liên kết với aminoacyl-tRNA ở vị trí A tấn công trung tâm carbonyl của peptidyl-tRNA ở vị trí P, chuyển chuỗi đang phát triển và hình thành liên kết peptide tiếp theo.
Chuỗi peptit được tập hợp từ đầu N về đầu C.
Bài báo gốc nói rằng 'các axit amin được kết hợp vào ribosome', đây là một sự đơn giản hóa quá mức. Chính xác hơn, các axit amin được chuyển đến ribosome dưới dạng aminoacyl-tRNA.
Peptide cũng có thể được lắp ráp về mặt hóa học mà không cần máy móc ribosome.
Trong quá trình tổng hợp peptit pha rắn, các dẫn xuất axit amin được bảo vệ được thêm tuần tự vào chuỗi peptit gắn nhựa đang phát triển.
Điều này cho phép nhà nghiên cứu kiểm soát trực tiếp trình tự dự định và cũng cho phép kết hợp các gốc hoặc các sửa đổi có thể không dễ dàng được đưa vào thông qua dịch mã ribosome tiêu chuẩn.
Tổng hợp hóa học đặc biệt hữu ích cho các peptide nghiên cứu đã xác định, nhưng khó khăn thực tế của nó phụ thuộc rất nhiều vào trình tự.
Bài báo gốc nêu rằng tổng hợp hóa học phù hợp với các peptide có dư lượng dưới 50 . Điều đó không nên được coi là một giới hạn cố định.
Các peptide dài hơn 50 gốc chắc chắn có thể được tổng hợp về mặt hóa học, mặc dù việc tăng chiều dài thường làm tăng những thách thức liên quan đến hiệu quả ghép nối, tập hợp, tinh chế và tích tụ các tạp chất liên quan đến trình tự.
Đối với các trình tự khó hoặc dài hơn, các nhà nghiên cứu cũng có thể sử dụng phương pháp nối đoạn, biểu hiện tái tổ hợp hoặc phương pháp lai.
Một số peptide xuất hiện tự nhiên không được sản xuất trực tiếp thông qua dịch mã ribosome.
Ví dụ, các vi sinh vật có thể sử dụng các phức hợp enzyme lớn được gọi là synthetase peptide không ribosome (NRPS) để lắp ráp các sản phẩm peptide có cấu trúc đa dạng.
Các hệ thống này có thể kết hợp các gốc và đặc điểm cấu trúc khác biệt đáng kể so với các peptide ribosome thông thường, bao gồm:
axit amin không tạo protein
Axit D-amino
chu kỳ
sự methyl hóa
những sửa đổi chuyên biệt khác
Điều này chứng tỏ rằng hóa học peptide vượt xa 20 axit amin tiêu chuẩn thường được đưa vào trong quá trình tổng hợp protein ribosome.
Điện tích ròng của một peptide phụ thuộc vào các nhóm ion hóa có trong chuỗi của nó cùng với độ pH xung quanh.
Các nhóm ion hóa có thể xảy ra tại:
đầu N
điểm cuối C
chuỗi bên có tính axit
chuỗi bên cơ bản
đã chọn các nhóm chức năng khác
Khi độ pH thay đổi, trạng thái proton hóa của các nhóm này có thể thay đổi.
Do đó, cùng một peptide có thể mang điện tích khác nhau trong các điều kiện thí nghiệm khác nhau.
Điều này rất quan trọng để hiểu:
độ hòa tan, sắc ký trao đổi ion, hoạt động điện di, tương tác phân tử và sự kết tụ.
Nó cũng giải thích tại sao điện tích peptide không bao giờ được mô tả mà không xem xét độ pH thực nghiệm.
Thành phần chuỗi bên cũng góp phần mạnh mẽ vào khả năng hòa tan.
Một peptit được làm giàu với các gốc tích điện và phân cực có thể tương tác thuận lợi với dung môi nước, trong khi peptit chứa bề mặt kỵ nước lớn có thể khó duy trì hơn trong dung dịch nước.
Nhưng việc đếm dư lượng đơn giản là không đủ.
Vị trí của các dư lượng tích điện và kỵ nước, nồng độ peptide, độ pH, cường độ ion, đặc tính hình dạng và xu hướng kết tụ đều có thể ảnh hưởng đến kết quả quan sát được.
Đây là lý do tại sao hai peptide có trọng lượng phân tử tương tự nhau có thể có đặc tính hòa tan rất khác nhau.
Thành phần axit amin cũng ảnh hưởng đến cách hoạt động của peptide trong quá trình thử nghiệm phân tích.
Ví dụ:
Hoạt động của RP-HPLC bị ảnh hưởng mạnh mẽ bởi tính kỵ nước tổng thể và sự tương tác phụ thuộc vào trình tự với pha tĩnh.
Sắc ký trao đổi ion phụ thuộc vào điện tích peptide trong các điều kiện đệm đã chọn.
Khối phổ phản ánh khối lượng phân tử và hành vi ion hóa.
Quang phổ tia cực tím phụ thuộc một phần vào sự hiện diện của dư lượng hấp thụ tia cực tím hoặc các chất mang màu khác.
Do đó, trình tự axit amin của peptide được kết nối trực tiếp với các phương pháp phân tích được sử dụng để mô tả đặc điểm của nó.
Các peptit có thể chứa các biến đổi ngoài trình tự axit amin chính của chúng.
Ví dụ bao gồm:
sự phosphoryl hóa
axetyl hóa
sự lắng đọng
sự methyl hóa
glycosyl hóa
sự hình thành disulfua
sự lipid hóa
Những sửa đổi như vậy có thể làm thay đổi khối lượng phân tử, điện tích, tính kỵ nước, cấu trúc và đặc tính sắc ký.
Không phải mọi sửa đổi đều diễn ra một cách tự nhiên và không phải mọi dư lượng đều được sửa đổi trong mọi điều kiện.
Bài viết gốc mô tả quá trình phosphoryl hóa serine và threonine và glycosyl hóa asparagine là các đặc tính chung của peptide. Những điều này tốt hơn nên được mô tả dưới dạng những biến đổi có thể có trong bối cảnh sinh học hoặc tổng hợp thích hợp , hơn là những đặc tính vốn có của những dư lượng đó.
Một peptide không nên được đánh giá chỉ bằng cách hỏi xem nó chứa bao nhiêu axit amin.
Một mô tả đầy đủ hơn bao gồm:
Trình tự
Những dư lượng nào có mặt và theo thứ tự nào?
Hóa học lập
thể Các dư lượng L-, D-, hoặc có bị biến đổi không?
Termini
Các đầu cuối N và C không có hoặc bị biến đổi về mặt hóa học?
Các biến đổi cộng hóa trị
Có tồn tại các liên kết disulfide, phosphoryl hóa, amid hóa hoặc các biến đổi khác không?
Khối lượng phân tử
Khối lượng phân tử đo được có phù hợp với cấu trúc dự kiến không?
Độ tinh khiết
Tỷ lệ nào trong sắc ký phân tích tương ứng với thành phần chính?
Cùng với nhau, những đặc điểm này cung cấp một mô tả có ý nghĩa khoa học hơn về peptit so với chỉ số lượng dư lượng.
Axit amin cung cấp vốn từ vựng hóa học để tạo nên các peptit.
Liên kết peptide sắp xếp các gốc axit amin đó thành các trình tự xác định, trong khi tính chất hóa học của chuỗi bên của chúng quyết định phần lớn hoạt động phân tử thu được.
Mối quan hệ này có thể được tóm tắt đơn giản:
Nhận dạng axit amin → Trình tự → Cấu trúc phân tử → Tính chất hóa lý → Hành vi thí nghiệm
Hiểu được mối quan hệ này là nền tảng cho quá trình tổng hợp, tinh chế, hòa tan, lưu trữ và phân tích đặc tính peptide.
Nó cũng giải thích tại sao những thay đổi trình tự nhỏ có thể tạo ra sự khác biệt có ý nghĩa giữa hai vật liệu peptit.
Do đó, đối với nghiên cứu trong phòng thí nghiệm, peptide nên được coi là một cấu trúc phân tử hoàn chỉnh chứ không chỉ đơn thuần là một tập hợp các axit amin riêng lẻ.
Vật liệu do Cocer Peptides cung cấp chỉ dành riêng cho nghiên cứu trong phòng thí nghiệm, điều tra phân tích và thử nghiệm trong ống nghiệm. Chúng không dành cho người hoặc thú y quản lý, tiêu dùng, chẩn đoán, điều trị, phòng ngừa hoặc bất kỳ ứng dụng lâm sàng nào.
Thông tin khoa học và giáo dục được cung cấp trên trang web này nhằm mục đích tham khảo nghiên cứu và không được hiểu là lời khuyên y tế hoặc hướng dẫn sử dụng cho người hoặc động vật.
