Glutatione 600 mg

▎ Struttura del glutatione

▎ Ricerca sul glutatione

Sfondo molecolare

Il glutatione (GSH), noto anche come L-γ-glutamil-L-cisteinilglicina, è un tripeptide composto da glutammato, cisteina e glicina. A differenza del tradizionale legame α-peptidico, il residuo di glutammato è collegato alla cisteina attraverso il suo gruppo γ-carbossilico. La molecola contiene un cisteinil tiolo (-SH), che è il principale gruppo redox-attivo nella sua struttura. PubChem elenca il glutatione ridotto con CID 124886, con la formula molecolare C10H17N3O6S e un peso molecolare di 307,33 g/mol.[6]

Progresso della ricerca

Zeng Jiayu e colleghi hanno sviluppato una sonda fluorescente mirata ai mitocondri (MTTP) in grado di distinguere la cisteina e il glutatione (GSH) attraverso due diversi segnali di emissione. La sonda è stata utilizzata per monitorare i cambiamenti nella cisteina mitocondriale e nel GSH durante la ferroptosi e la sua inibizione. In un modello di deprivazione/riossigenazione di ossigeno-glucosio (OGD/R) utilizzando cellule H9C2, gli autori hanno applicato MTTP per visualizzare i cambiamenti in questi tioli in condizioni sperimentali associate al danno da ischemia/riperfusione miocardica.[1]

Fig1. Il meccanismo grafico per il monitoraggio della ferroptosi nel danno MI/R indotto da OGD/R tramite MTTP ^[1].

Jiao Liu et al. hanno studiato il ruolo del GSH nella cupproptosi utilizzando linee cellulari di adenocarcinoma duttale pancreatico (PDAC) e modelli di tumore murino. Gli autori hanno riferito che il GSH chelava il rame attraverso il suo gruppo tiolico e riduceva lo stress proteotossico associato al rame mitocondriale nelle condizioni sperimentali. I loro esperimenti meccanicistici hanno mostrato che ES-Cu aumentava la stabilità della proteina NFE2L2 e sovraregolava i geni correlati alla sintesi del GSH, mentre SLC25A39 era coinvolto nel trasporto del GSH nei mitocondri. L'inibizione genetica della via NFE2L2-GSH-SLC25A39 ha aumentato le risposte associate alla cupoptosi nei modelli cellulari e murini studiati.[2]

Fig2. Stabilità e attività migliorate della proteina NFE2L2 durante la cupproptosi ^[2].

(A, B) Analisi Western blot e qPCR dell'espressione di NFE2L2 nelle cellule PDAC in estratti di cellule intere dopo trattamento con ES-Cu (100 nM, 1:1) per 6-24 ore (n = 3 campioni biologicamente indipendenti, * P <0,05 rispetto al controllo, test ANOVA). (C) Saggio di caccia CHX della cinetica di degradazione della proteina NFE2L2 nelle cellule PANC1 dopo trattamento con CHX (50 µg/ml) in assenza o presenza di 100 nM ES-Cu o 2 µM MG132 per 15-60 minuti (n = 3 campioni biologicamente indipendenti, *P <0,05 rispetto al gruppo CHX, test ANOVA). ACTB è stato utilizzato come controllo del caricamento. (D) Saggio dell'attività trascrizionale NFE2L2 delle cellule PDAC dopo trattamento con ES-Cu (100 nM) per 6-24 ore (n = 3 campioni biologicamente indipendenti, * P <0,05 rispetto al controllo, test ANOVA). (E) Analisi dell'immagine della localizzazione di NFE2L2 nelle cellule PANC1 dopo trattamento con ES-Cu per 24 ore. Barra = 15 μm.

Gurung et al. hanno studiato il metabolismo del glutatione nell'aciduria argininosuccinica (ASA) utilizzando la metabolomica mirata in individui con deficit di ASL e in modelli murini. Gli autori hanno riportato una deplezione di glutatione insieme ad un’alterata utilizzazione della cisteina a monte e cambiamenti nei percorsi antiossidanti. Negli studi preclinici sui topi, l’mRNA dell’ASL umano incapsulato in nanoparticelle lipidiche ha migliorato l’attività dell’ASL, l’ureagenesi e ha misurato gli endpoint del metabolismo del glutatione. L'intervento valutato in questo studio era la terapia con mRNA dell'ASL piuttosto che la somministrazione di glutatione esogeno.[3]

Wang et al. hanno preparato nanocristalli di palladio mediante sintesi a microonde e hanno sviluppato un metodo colorimetrico basato su nanoenzimi per la determinazione del GSH. Il test ha utilizzato l'interazione tra il gruppo tiolico GSH e i nanocristalli di palladio per alterare la reazione cromatica catalitica. Gli autori hanno riportato intervalli di rilevamento lineare di 3-40 μM e 55-110 μM, con un limite di rilevamento di 0,14 μM. Il metodo è stato valutato anche in campioni di siero, con valori di recupero riportati nello studio originale.[4]

Chen et al. ha sviluppato una sonda dual-modal (RG) a risonanza magnetica/fluorescente basata sulla rodamina-Gd(III) per il rilevamento del GSH. In presenza di GSH, la sonda ha generato cambiamenti coordinati di fluorescenza e risonanza magnetica nel segnale. Gli autori hanno riportato un tempo di risposta di circa 5 ms e un limite di rilevamento di 2,47 μM e successivamente hanno applicato la sonda all'imaging GSH dual-modale in un modello murino.[5]

Fig3. Strategia di progettazione della sonda RG per il rilevamento del GSH.

Limitazioni della ricerca

Gli studi sopra riepilogati affrontano diverse domande di ricerca, tra cui il rilevamento della fluorescenza, i meccanismi di morte cellulare, la malattia metabolica ereditaria, la quantificazione colorimetrica e lo sviluppo di sonde per immagini. La maggior parte di questi studi hanno misurato il GSH endogeno o utilizzato il GSH come bersaglio analitico piuttosto che valutare un materiale di glutatione fornito esternamente. Pertanto, i risultati ottenuti in cellule H9C2, modelli PDAC, soggetti o topi con deficit di ASL, campioni di siero analitici e modelli di imaging non sono direttamente intercambiabili.[1-5]

Il glutatione ridotto è l'entità chimica identificata in PubChem come CID 124886.[6] I risultati sperimentali nella letteratura citata non stabiliscono l'identità, la purezza, la sicurezza o la prestazione clinica di un materiale di ricerca fornito separatamente. L'interpretazione dovrebbe rimanere legata al modello esatto, al metodo analitico e al materiale descritto in ciascuna fonte.

COCER Peptides presenta il glutatione esclusivamente per la ricerca di laboratorio e l'uso analitico. Non è destinato all'uso umano o veterinario. La ricerca sopra descritta riassume i risultati riportati in pubblicazioni di terze parti e non costituisce una dichiarazione di efficacia clinica, sicurezza, diagnosi, trattamento, prevenzione o istruzioni per l'uso.

▎ Citazioni rilevanti

Riferimenti

[1] Zeng J, Liu M, Yang T et al. Una singola sonda fluorescente mirata ai mitocondri per la visualizzazione di cisteina e glutatione nella ferroptosi del danno da ischemia/riperfusione miocardica[J]. Talanta, 2024,270:125610.

DOI:10.1016/j.talanta.2023.125610.

[2] Liu J, Tang H, Chen F, et al. NFE2L2 e SLC25A39 guidano la resistenza alla cupproptosi attraverso il metabolismo del GSH[J]. Rapporti scientifici, 2024,14:29579.

DOI:10.1038/s41598-024-81317-x.

[3] Gurung S, Timmermand OV, Perocheau D, et al. La terapia con mRNA corregge il metabolismo difettoso del glutatione e ripristina l'ureagenesi nell'aciduria argininosuccinica preclinica[J]. Scienza Medicina Traslazionale, 2024,16(729):eadh1334.

DOI:10.1126/scitranslmed.adh1334.

[4] Wang Q, Chen Z, Gao J, et al. Saggio colorimetrico basato su nanoenzimi per la determinazione rapida del glutatione utilizzando nanocristalli di palladio sintetizzati a microonde[J]. Lettere analitiche, 2026,59(15):2802-2818.

DOI:10.1080/00032719.2026.2624698.

[5] Chen S, Huang J, Zhou J, et al. Imaging dual-modale in vivo del glutatione con una sonda di risonanza magnetica/fluorescente basata su rodamina-Gd(Ⅲ)[J]. Analytica Chimica Acta, 2026,1401:345390.

DOI:10.1016/j.aca.2026.345390.
[6] NCBI PubChem. Glutatione, CID 124886.

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