Глутатион 600 мг

▎ Структура глутатиона

▎ Истраживање глутатиона

Молецулар Бацкгроунд

Глутатион (ГСХ), такође познат као Л-γ-глутамил-Л-цистеинилглицин, је трипептид који се састоји од глутамата, цистеина и глицина. За разлику од конвенционалне α-пептидне везе, глутаматни остатак је повезан са цистеином преко његове γ-карбоксилне групе. Молекул садржи цистеинил тиол (-СХ), који је главна редокс активна група у његовој структури. ПубЦхем наводи редуковани глутатион под ЦИД 124886, са молекулском формулом Ц10Х17Н3О6С и молекулском тежином од 307,33 г/мол.[6]

Ресеарцх Прогресс

Зенг Јиаиу и његове колеге развили су флуоресцентну сонду усмерену на митохондрије (МТТП) која је способна да разликује цистеин и глутатион (ГСХ) кроз два различита сигнала емисије. Сонда је коришћена за праћење промена митохондријалног цистеина и ГСХ током фероптозе и њене инхибиције. У моделу депривације/реоксигенације кисеоника и глукозе (ОГД/Р) користећи ћелије Х9Ц2, аутори су применили МТТП да би визуелизовали промене у овим тиолима у експерименталним условима повезаним са исхемијом миокарда/реперфузионом повредом.[1]

Фиг1. Графички механизам за праћење фероптозе код ОГД/Р-индуковане МИ/Р повреде преко МТТП ^[1].

Јиао Лиу и др. истраживали су улогу ГСХ у купротози користећи ћелијске линије дукталног аденокарцинома панкреаса (ПДАЦ) и моделе тумора миша. Аутори су известили да је ГСХ хелирао бакар кроз своју тиолну групу и смањио протеотоксични стрес митохондријалног бакра у експерименталним условима. Њихови механистички експерименти су показали да је ЕС-Цу повећао стабилност протеина НФЕ2Л2 и побољшао гене повезане са ГСХ-синтезом, док је СЛЦ25А39 био укључен у транспорт ГСХ у митохондрије. Генетска инхибиција пута НФЕ2Л2-ГСХ-СЛЦ25А39 повећала је одговоре повезане са купоптозом у проучаваним моделима ћелија и миша.[2]

Фиг2. Повећана стабилност и активност НФЕ2Л2 протеина током купоптозе ^[2].

(А, Б) Вестерн блот и кПЦР анализе експресије НФЕ2Л2 у ПДАЦ ћелијама у екстрактима целих ћелија након третмана са ЕС-Цу (100 нМ, 1:1) током 6–24 х (н = 3 биолошки независна узорка, * П < 0,05 у односу на контролу, АНОВА тест). (Ц) ЦХКС цхасе тест кинетике разградње НФЕ2Л2 протеина у ПАНЦ1 ћелијама након третмана са ЦХКС (50 µг/мл) у одсуству или присуству 100 нМ ЕС-Цу или 2 µМ МГ132 у трајању од 15–60 минута (н = 3 узорка, биолошки независна група *П у односу на ЦХ0). тест). АЦТБ је коришћен као контрола оптерећења. (Д) НФЕ2Л2 тест транскрипционе активности ПДАЦ ћелија након третмана са ЕС-Цу (100 нМ) током 6–24 х (н = 3 биолошки независна узорка, * П < 0,05 у односу на контролу, АНОВА тест). (Е) Анализа слике локализације НФЕ2Л2 у ПАНЦ1 ћелијама након третмана са ЕС-Цу током 24 сата. Бар = 15 μм.

Гурунг ет ал. истраживали метаболизам глутатиона у аргининосукцинској ацидурији (АСА) користећи циљану метаболомику код особа са недостатком АСЛ и на моделима миша. Аутори су пријавили смањење глутатиона заједно са измењеном употребом цистеина узводно и променама у антиоксидативним путевима. У претклиничким студијама на мишевима, хумана АСЛ мРНА инкапсулирана у липидним наночестицама је побољшала АСЛ активност, уреагенезу и измерила крајње тачке метаболизма глутатиона. Интервенција процењена у овој студији била је терапија АСЛ мРНА, а не примена егзогеног глутатиона.[3]

Ванг и др. припремио нанокристале паладијума микроталасном синтезом и развио колориметријску методу засновану на наноензима за одређивање ГСХ. Тест је користио интеракцију између ГСХ тиол групе и нанокристала паладијума да би се променила каталитичка реакција боје. Аутори су пријавили линеарне опсеге детекције од 3-40 μМ и 55-110 μМ, са границом детекције од 0,14 μМ. Метода је такође процењена у узорцима серума, са вредностима опоравка пријављених у оригиналној студији.[4]

Цхен ет ал. развио флуоресцентну/магнетну резонанцу дуал-модал сонду (РГ) засновану на родамину-Гд(ИИИ) за детекцију ГСХ. У присуству ГСХ, сонда је генерисала координиране промене сигнала флуоресценције и магнетне резонанце. Аутори су пријавили време одзива од приближно 5 мс и границу детекције од 2,47 μМ, а затим су применили сонду на дуал-модал ГСХ имиџинг у моделу миша.[5]

Фиг3. Стратегија пројектовања сонде РГ за детекцију ГСХ.

Ограничења истраживања

Студије које су сумиране изнад баве се различитим истраживачким питањима, укључујући флуоресцентни сенсинг, механизме ћелијске смрти, наследну метаболичку болест, колориметријску квантификацију и развој сонде за снимање. Већина ових студија мерила је ендогени ГСХ или је користила ГСХ као аналитичку мету, а не процењивала материјал глутатиона који се испоручује споља. Резултати добијени у ћелијама Х9Ц2, ПДАЦ моделима, субјектима или мишевима са недостатком АСЛ, аналитичким узорцима серума и моделима снимања стога нису директно заменљиви.[1-5].

Редуковани глутатион је хемијски ентитет идентификован у ПубЦхем-у као ЦИД 124886.[6] Експериментални налази у цитираној литератури не утврђују идентитет, чистоћу, безбедност или клиничке перформансе посебно испорученог истраживачког материјала. Тумачење треба да остане везано за тачан модел, аналитички метод и материјал описан у сваком извору.

ЦОЦЕР Пептидес представља глутатион искључиво за лабораторијска истраживања и аналитичку употребу. Није намењен за људску или ветеринарску употребу. Горе описано истраживање сумира налазе објављене у публикацијама трећих страна и није изјава о клиничкој ефикасности, безбедности, дијагнози, лечењу, превенцији или упутство за употребу.

▎ Релевантни цитати

Референце

[1] Зенг Ј, Лиу М, Ианг Т, ет ал. Једна флуоресцентна сонда циљана на митохондрије за визуелизацију цистеина и глутатиона у фероптози миокардне исхемије/реперфузионе повреде [Ј]. Таланта, 2024,270:125610.

ДОИ:10.1016/ј.таланта.2023.125610.

[2] Лиу Ј, Танг Х, Цхен Ф, ет ал. НФЕ2Л2 и СЛЦ25А39 покрећу отпор куппроптозе кроз ГСХ метаболизам[Ј]. Научни извештаји, 2024, 14:29579.

ДОИ:10.1038/с41598-024-81317-к.

[3] Гурунг С, Тиммерманд ОВ, Пероцхеау Д, ет ал. Терапија мРНА коригује дефектни метаболизам глутатиона и обнавља уреагенезу код претклиничке аргининосукцинске ацидурије[Ј]. Сциенце Транслатионал Медицине, 2024,16(729):еадх1334.

ДОИ:10.1126/сцитранслмед.адх1334.

[4] Ванг К, Цхен З, Гао Ј, ет ал. Колориметријски тест заснован на наноензима за брзо одређивање глутатиона коришћењем нанокристала паладијума синтетизованих у микроталасној пећници[Ј]. Аналитичка писма, 2026,59(15):2802-2818.

ДОИ:10.1080/00032719.2026.2624698.

[5] Цхен С, Хуанг Ј, Зхоу Ј, ет ал. Двомодално снимање глутатиона ин виво помоћу флуоресцентне/магнетне резонанце сонде засноване на родамину-Гд(Ⅲ) [Ј]. Аналитица Цхимица Ацта, 2026,1401:345390.

ДОИ:10.1016/ј.аца.2026.345390.
[6] НЦБИ ПубЦхем. Глутатион, ЦИД 124886.

СВИ ПРОИЗВОДИ, ЧЛАНЦИ, ТЕХНИЧКИ МАТЕРИЈАЛИ, ОПИС ПРОИЗВОДА И ДРУГЕ ИНФОРМАЦИЈЕ ДАНЕ НА ОВОМ ВЕБ САЈТУ НАМЕЊЕНЕ су ИСКЉУЧИВО ЗА ЛЕГИТИМНА ЛАБОРАТОРИЈСКА ИСТРАЖИВАЊА, ИНФОРМАЦИОНЕ И ОБРАЗОВНЕ СВРХЕ.

Производи које нуди Цоцер Пептидес намењени су искључиво за ин витро и лабораторијска истраживања и НИСУ намењени за људску или ветеринарску употребу, људску исхрану, клиничку употребу, дијагностичку употребу, терапеутску употребу, мешање, самопримену, ињекцију или било који други облик примене код људи или животиња. Ови производи нису намењени за дијагностиковање, лечење, лечење, ублажавање или спречавање било које болести или медицинског стања, нити су намењени да утичу на структуру или функцију људског или животињског тела. Осим ако није изричито другачије наведено, производи понуђени на овој веб страници нису процењени или одобрени од стране америчке Управе за храну и лекове (ФДА) за људску или ветеринарску употребу. Све референце на објављене студије, биохемијске путеве, молекуларне механизме или експерименталне налазе дате су искључиво у сврху научне дискусије и истраживања и не представљају медицинске савете, терапеутске тврдње, упутства за дозирање или упутства за употребу. Купци су искључиво одговорни да обезбеде да се сви производи набављају, рукују, складиште, користе и одлажу у складу са важећим законима, прописима, институционалним захтевима и стандардима за безбедност лабораторија.