Glutathion 600mg

▎ Structure du glutathion

▎ Recherche sur le glutathion

Contexte moléculaire

Le glutathion (GSH), également connu sous le nom de L-γ-glutamyl-L-cystéinylglycine, est un tripeptide composé de glutamate, de cystéine et de glycine. Contrairement à une liaison α-peptide conventionnelle, le résidu glutamate est connecté à la cystéine via son groupe γ-carboxyle. La molécule contient un cystéinylthiol (-SH), qui est le principal groupe rédox-actif dans sa structure. PubChem répertorie le glutathion réduit sous le CID 124886, avec la formule moléculaire C10H17N3O6S et un poids moléculaire de 307,33 g/mol.[6]

Progrès de la recherche

Zeng Jiayu et ses collègues ont développé une sonde fluorescente ciblée sur les mitochondries (MTTP) capable de distinguer la cystéine et le glutathion (GSH) grâce à deux signaux d'émission différents. La sonde a été utilisée pour surveiller les modifications de la cystéine mitochondriale et du GSH pendant la ferroptose et son inhibition. Dans un modèle de privation/réoxygénation en oxygène-glucose (OGD/R) utilisant des cellules H9C2, les auteurs ont appliqué le MTTP pour visualiser les changements de ces thiols dans des conditions expérimentales associées à une ischémie/reperfusion myocardique.[1]

Fig1. Le mécanisme graphique de surveillance de la ferroptose dans les lésions MI/R induites par d'autres ministères/R via MTTP ^[1].

Jiao Liu et coll. ont étudié le rôle du GSH dans la cuproptose à l'aide de lignées cellulaires d'adénocarcinome canalaire pancréatique (PDAC) et de modèles de tumeurs de souris. Les auteurs ont rapporté que le GSH chélatait le cuivre via son groupe thiol et réduisait le stress protéotoxique associé au cuivre mitochondrial dans les conditions expérimentales. Leurs expériences mécanistiques ont montré que l'ES-Cu augmentait la stabilité de la protéine NFE2L2 et régulait positivement les gènes liés à la synthèse du GSH, tandis que le SLC25A39 était impliqué dans le transport du GSH dans les mitochondries. L'inhibition génétique de la voie NFE2L2-GSH-SLC25A39 a augmenté les réponses associées à la cuproptose dans les modèles cellulaires et murins étudiés.[2]

Fig2. Stabilité et activité améliorées de la protéine NFE2L2 pendant la cuproptose ^[2].

(A, B) Analyses Western blot et qPCR de l'expression de NFE2L2 dans des cellules PDAC dans des extraits de cellules entières après traitement avec ES-Cu (100 nM, 1:1) pendant 6 à 24 h (n = 3 échantillons biologiquement indépendants, *P < 0,05 par rapport au contrôle, test ANOVA). (C) Test de poursuite CHX de la cinétique de dégradation de la protéine NFE2L2 dans les cellules PANC1 après traitement avec CHX (50 µg/ml) en l’absence ou en présence de 100 nM d’ES-Cu ou de 2 µM de MG132 pendant 15 à 60 min (n = 3 échantillons biologiquement indépendants, *P < 0,05 par rapport au groupe CHX, test ANOVA). ACTB a été utilisé comme contrôle de chargement. (D) Test d'activité transcriptionnelle NFE2L2 des cellules PDAC après traitement avec ES-Cu (100 nM) pendant 6 à 24 h (n = 3 échantillons biologiquement indépendants, *P < 0,05 par rapport au contrôle, test ANOVA). (E) Analyse d’image de la localisation de NFE2L2 dans les cellules PANC1 après traitement avec ES-Cu pendant 24 h. Barre = 15 µm.

Gurung et coll. ont étudié le métabolisme du glutathion dans l'acidurie argininosuccinique (AAS) à l'aide de métabolomique ciblée chez des individus présentant un déficit en ASL et dans des modèles murins. Les auteurs ont signalé une déplétion en glutathion ainsi qu'une altération de l'utilisation de la cystéine en amont et des changements dans les voies des antioxydants. Dans les études précliniques sur la souris, l'ARNm de l'ASL humaine encapsulé dans des nanoparticules lipidiques a amélioré l'activité de l'ASL, l'uréegenèse et mesuré les paramètres du métabolisme du glutathion. L'intervention évaluée dans cette étude était la thérapie par ARNm ASL plutôt que l'administration de glutathion exogène.[3]

Wang et coll. préparé des nanocristaux de palladium par synthèse micro-ondes et développé une méthode colorimétrique basée sur les nanoenzymes pour la détermination du GSH. Le test a utilisé l'interaction entre le groupe thiol GSH et les nanocristaux de palladium pour modifier la réaction catalytique de couleur. Les auteurs ont rapporté des plages de détection linéaires de 3 à 40 μM et de 55 à 110 μM, avec une limite de détection de 0,14 μM. La méthode a également été évaluée sur des échantillons de sérum, avec des valeurs de récupération rapportées dans l'étude originale.[4]

Chen et coll. développé une sonde bimodale (RG) à résonance fluorescente/magnétique à base de rhodamine-Gd(III) pour la détection du GSH. En présence de GSH, la sonde a généré des modifications coordonnées des signaux de fluorescence et de résonance magnétique. Les auteurs ont signalé un temps de réponse d'environ 5 ms et une limite de détection de 2,47 μM, puis ont appliqué la sonde à l'imagerie GSH bimodale dans un modèle de souris.[5]

Fig3. Stratégie de conception de la sonde RG pour la détection du GSH.

Limites de la recherche

Les études résumées ci-dessus abordent différentes questions de recherche, notamment la détection fluorescente, les mécanismes de mort cellulaire, les maladies métaboliques héréditaires, la quantification colorimétrique et le développement de sondes d'imagerie. La plupart de ces études mesuraient le GSH endogène ou utilisaient le GSH comme cible analytique plutôt que d’évaluer un glutathion fourni de manière externe. Les résultats obtenus dans les cellules H9C2, les modèles PDAC, les sujets ou souris déficients en ASL, les échantillons de sérum analytique et les modèles d'imagerie ne sont donc pas directement interchangeables.[1-5]

Le glutathion réduit est l'entité chimique identifiée dans PubChem sous le numéro CID 124886.[6] Les résultats expérimentaux dans la littérature citée n'établissent pas l'identité, la pureté, la sécurité ou les performances cliniques d'un matériel de recherche fourni séparément. L'interprétation doit rester liée au modèle exact, à la méthode analytique et au matériel décrit dans chaque source.

COCER Peptides présente le glutathion uniquement pour la recherche en laboratoire et l'usage analytique. Il n'est pas destiné à un usage humain ou vétérinaire. La recherche décrite ci-dessus résume les résultats rapportés dans des publications tierces et ne constitue pas une déclaration d'efficacité clinique, de sécurité, de diagnostic, de traitement, de prévention ou une instruction d'utilisation.

▎ Citations pertinentes

Références

[1] Zeng J, Liu M, Yang T et al. Une sonde fluorescente unique ciblant les mitochondries pour visualiser la cystéine et le glutathion dans la ferroptose des lésions d'ischémie/reperfusion myocardique [J]. Talante, 2024, 270 : 125610.

DOI : 10.1016/j.talanta.2023.125610.

[2] Liu J, Tang H, Chen F et al. NFE2L2 et SLC25A39 stimulent la résistance à la cuproptose via le métabolisme du GSH [J]. Rapports scientifiques, 2024,14:29579.

DOI : 10.1038/s41598-024-81317-x.

[3] Gurung S, Timmermand OV, Perocheau D, et al. La thérapie par ARNm corrige le métabolisme défectueux du glutathion et rétablit l'urée dans l'acidurie argininosuccinique préclinique [J]. Médecine translationnelle scientifique, 2024,16(729):eadh1334.

DOI : 10.1126/scitranslmed.adh1334.

[4] Wang Q, Chen Z, Gao J et al. Test colorimétrique basé sur des nanoenzymes pour la détermination rapide du glutathion à l'aide de nanocristaux de palladium synthétisés par micro-ondes [J]. Lettres analytiques, 2026,59(15):2802-2818.

DOI : 10.1080/00032719.2026.2624698.

[5] Chen S, Huang J, Zhou J et al. Imagerie bimodale in vivo du glutathion avec une sonde de résonance fluorescente/magnétique à base de rhodamine-Gd (Ⅲ) [J]. Analytica Chimica Acta, 2026,1401:345390.

DOI : 10.1016/j.aca.2026.345390.
[6] NCBI PubChem. Glutathion, CID 124886.

TOUS LES PRODUITS, ARTICLES, MATÉRIAUX TECHNIQUES, DESCRIPTIONS DE PRODUITS ET AUTRES INFORMATIONS FOURNIES SUR CE SITE WEB SONT DESTINÉS UNIQUEMENT À DES FINS LÉGITIMES DE RECHERCHE EN LABORATOIRE, D'INFORMATION ET D'ÉDUCATION.

Les produits proposés par Cocer Peptides sont destinés exclusivement à la recherche in vitro et en laboratoire et ne sont PAS destinés à un usage humain ou vétérinaire, à la consommation humaine, à un usage clinique, à un usage diagnostique, à un usage thérapeutique, à la préparation, à l'auto-administration, à l'injection ou à toute autre forme d'administration à des humains ou à des animaux. Ces produits ne sont pas destinés à diagnostiquer, traiter, guérir, atténuer ou prévenir une maladie ou un problème de santé, ni à affecter la structure ou la fonction du corps humain ou animal. Sauf indication contraire expresse, les produits proposés sur ce site Web n'ont pas été évalués ou approuvés par la Food and Drug Administration (FDA) des États-Unis pour un usage humain ou vétérinaire. Toutes les références à des études publiées, des voies biochimiques, des mécanismes moléculaires ou des résultats expérimentaux sont fournies uniquement à des fins de discussion scientifique et de recherche et ne constituent pas un avis médical, des allégations thérapeutiques, des conseils de dosage ou des instructions d'utilisation. Les acheteurs sont seuls responsables de s’assurer que tous les produits sont acquis, manipulés, stockés, utilisés et éliminés conformément aux lois, réglementations, exigences institutionnelles et normes de sécurité des laboratoires applicables.